Классификация белков по строению, функциям

По химическому строению.

1. простые белки - это те, которые содержат в своем составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков. Пример: основные белкки хроматина - гистоны; эластин.

2. сложные белки - те, которые, кроме полипептидной цепи, содержат в своем составе небелковую часть, присоединенную слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами. Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы: гемопротеины, цитохромы, каталаза, пероксидаза, фосфопротеины, липопротеины, гллликопротеины, Сложный белок , т. о. , состоит из небелковой части(прстетическая группа, и белковой (апопротеин) и называется холопротеином.

По функциям.

1. ферменты - это специализированные белки, ускоряющие течение химических реакций. Благодаря ф. скорости химических реакций возрастают в миллионы раз. Благодаря набору ферментов в клетках превращения поступающих веществ протекают не хаотично, а в строго определенных направлениях.

2. регуляторные белки - это большая группа белковых гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма. Они воздействуют на клетки мишени. Например:инсулин, кальмодулиин.

3. рецепторные белки - для гидрофобных молекул они внутри клетки.

4. транспортные –переносят молекулы, плохо растворимые в воде: альбумин переносит в плазме жир кислоты и билирубин, гемоглобин.

5. Структурные белки - они расположены определенным образом в тканях, придают им форму, создают опору, определяют механические свойства данной ткани:коллаген, эластин.

6. защитные белки - иммуноглобулины, фибриноген, протромбин.

7. Сократительные белки - наделяют клетку способностью либо сокращаться, либо передвигаться. :актин, миозин, тубулин,

Физико-химические свойства белков: это различие индивидуальных белков по форме молекул, по массе, суммарному заряду, соотношению полярных и неполярных групп, растворимость, степень устойчивости к воздействию денатурирующих агентов.

1. по форме молекул на глобуллярные и фибриллярные.

У глобулярных компактна структура, гидрофобные радикалы спрятаны в гидрофобное ядро, лучше растворимы в жидкостях организма.

1. По молекулярной массе: белки - вмс, но могут сильно отличаться по молекулярной массе, а именно: от 6000 1 млн Д в зависимости от количества ам\т и протомеров.

2. Суммарный заряд белков: они имеют в своем составе радикалы лизина, аргинина, гистидина, глутамата и аспартата, способные к ионизации. Степень ионизации зависит от рН среды. При 7 все ионогенныегр белки находятся в ионнизированном состоянии. В кислой среде происходит подавление иониз глу и асп , в щелочной – уменьшение «+» заряда. Изоэлектрическая точка-значение рН , при котором белок приобретает суммарный нулевой заряд. Так в большинстве белков преобладают глу и асп , то рI для большинства белков лежит в слабокислой среде. Гистоны - для них в слабощелочной. Белки, имеющие «-» или «+» заряд лучше растворимы. Суммарный заряд увеличивает кол-во диполей воды, способных связаться с белком, и препятствует контакту одноименнно заряженных молекул, в результате чего повышает растворимость в воде . Заряженные белки могут двигаться в электрическом поле.

3. Соотношение полярных и неполярных групп на поверхности нативных молекул белков. Протомеры олигомерных белков часто в области контактов содержат гидрофобные радикалы индивидуальлно для индивуальных белков.

4. Растворимость белков зависит от всех вышеперечисленных свойств белков: формы, величины заряда, соотношения полярных и неполярных групп на пов б\а. Кроме того, р\ть опред\ся составом растворителя, например, некоторые белки легче растворяются в слабом солевом растворе, нежели в дистиллированной воде.

6