- •1 Предмет, задачи и методы физиологии растений
- •История развития физиологии
- •Русская физиологическая школа
- •Классификация белков по строению, функциям
- •Ферменты
- •Классификация ферментов
- •Регуляция активности ферментов
- •Углеводы их функции и классификация
- •Классификация углеводов
- •Витамин а (ретинол) – красота кожи и защита от инфекций
- •Каротин
- •Витамины группы в
- •Витамин в1 (тиамин) – тонизатор нервной системы
- •Витамин в2 (рибофлавин) – регулятор обменных процессов
- •Витамин в3 (пантотеновая кислота)
- •Витамин Вc или в5 (фолиевая кислота) – защитник от врожденных дефектов развития
- •Витамин в6 (пиридоксин) – главный биоэнергетик
- •Витамин в12 (цианокобаламин) – главный в кроветворении
- •Витамин c (аскорбиновая кислота) – универсал жизнеобеспечения организма
- •Витамин d (кальцеферол) – строитель прочного скелета
- •Витамин е (токоферол) – главный антиоксидант и хранитель потомства
- •Витамин k – строитель клеточных мембран
- •Витамин pp (ниацин) – управляющий желудком
- •Витамин h (биотин) – защитник нервной ткани
- •Витамин p (рутин) – смотритель кровеносных сосудов
- •Витамин n (липоева кислота)
- •Обмен веществ и превращение энергии в клетке
- •Водный потенциал
- •Преимущество использования понятия «водный потенциал»
- •Проницаемость и свойства клеточных мембран
- •Доступность почвенной воды для растений
Классификация ферментов
По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:
оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).
Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.
7
Регуляция активности ферментов
Изменение активности фермента – наиболее быстрый путь воздействия на скорость протекания реакции. На активность фермента воздействуют физические факторы (температура, свет, давление и т.д.), действие этих факторов в большинстве случаев неспецифично. Специфически действуют на активность ферментов химические факторы. Здесь можно выделить несколько случаев. Во-первых, фактор может связываться с активным центром фермента, что чаще всего ведет к утрате каталитической активности. Так может действовать сам субстрат в случае отсутствия каких-либо необходимых для протекания реакции факторов, либо активный центр фермента может блокироваться другим агентом в случае конкурентного ингибирования. Во-вторых, может происходить химическая модификация фермента под действием другого фермента.
Наиболее тонким и широко распространенным способом регуляции активности ферментов является аллостерическая регуляция. В этом случае регуляторный фактор связывается не с каталитическим центром фермента, а с другим его участком (регуляторным центром), что приводит к изменению активности фермента. Ферменты, регулируемые таким образом, называются аллостерическими, они часто занимают ключевую позицию в метаболизме. Вещество, связывающееся с регуляторным центром называется эффектором, эффектор может быть ингибитором, а может бытьактиватором.Обычно эффекторами бывают либо конечные продукты биосинтетических путей (ингибирование по принципу обратной связи), либо вещества, концентрация которых отражает состояние клеточного метаболизма (АТФ, АМФ, НАД+ и др.). Как правило, аллостерические ферменты катализируют одну из реакций, с которой начинается процесс образования какого-то метаболита. Обычно эта стадия лимитирует скорость всего процесса в целом. В катаболических процессах, сопровождающихся синтезом АТФ из АДФ, в роли аллостерического ингибитора одной из ранних стадий катаболизма часто выступает сам конечный продукт – АТФ. Аллостерическим ингибитором одной из ранних стадий анаболизма нередко служит конечный продукт биосинтеза, например какая-нибудь аминокислота. Так, например, аллостерическим ферментом является,треониндезаминаза, фермент, катализирующий первую стадию биосинтеза изолейцина из треонина; изолейцин является ингибитором этого фермента (рис. 31). Это типичный пример ингибирования по принципу обратной связи.
8