Взаимодействие воды с липидами

Вода способна диспергировать многие соединения, содержащие непо­лярные, или гидрофобные, группы, причем образуются мицеллы молекуляр­ных размеров при условии, что эти соединения содержат также сильно по­лярные группы. Этот тип "растворения" становится возможным вследствие образования водородных связей, возникающих не между молекулами раство­ренного вещества и молекулами растворителя, а только между молекулами растворителя. Соединения, содержащие как сильно гидрофобные, так и сильно полярные группы, называются амфипатическими.

Самыми распространенными амфипатическими биомолекулами, склонными к образованию мицелл, являются жирные кислоты и полярные липиды. В ка­честве примера рассмотрим олеиновую кислоту, которая представляет со­бой жирную кислоту с длинной цепью. Поскольку ее длинная углеводород­ная цепь не может раствориться в воде, олат натрия (мыло) лишь в очень незначительной степени способен образовывать в воде истинные молеку­лярные растворы. Однако он легко диспергирует, образуя мицеллы, в ко­торых отрицательно заряженные карбоксильные группы обращены к водной фазе, а неполярные, нерастворимые углеводородные цепи спрятаны внутри мицеллярной структуры.

Такие мицеллы имеют отрицательный суммарный заряд и остаются сус­пендированными благодаря взаимному отталкиванию.

Многие клеточные компоненты являются амфипатическими и стремятся образовать структуры, в которых неполярные гидрофобные участки скрыты от воды - это относится, в частности, к белкам и нуклеиновым кислотам.

Взаимодействие воды с белками.

В результате ряда экспериментов получено много доказательств су­щественной гидратации белков в водном растворе независимо от их струк­туры: нативной и денатурированной, спиралевидной или произвольной кольцевой.

Особый интерес представляет такой аспект гидратации как роль растворителя в стабилизации некоторых конформаций макромолекулы.

Гидрофильность белков (т.е. способность белков связывать на своей контактной поверхности воду) представляет собой следствие действия электростатических сил притяжения, развивающихся между ионными и по­лярными группами белковой глобулы и диполями воды. Известно, что бел­ковая глобула в принципе представляет собой структуру, состоящую из двух зон: внутреннего гидрофобного ядра и внешней оболочки, содержащей в основном ионные и полярные группы.

Гидратация ионных групп обусловлена ориентацией дипольных молекул воды в электрическом поле иона, а гидратация полярных групп белка - ориентацией молекул воды в результате взаимодействия диполей и образо­вания водородных связей.

Основные химические вещества пищи Тема: «Белки. Роль белков в питании и технологии пищевых производств» Белки пищи как источники аминокислот

Белками и белковыми веществами называют высокомолекулярные при­родные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот. (До нескольких тысяч аминокислотных остатков). Каждый белок обладает своей, присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков.

Белки - важнейшая составная часть пищи человека и животных; пос­тавщик необходимых им аминокислот.

Классификация белков.Белки отличаются друг от друга по химическому составу, по порядку чередования аминокислот в полипептидных цепях, по величине молекул и их пространственной структуре, по биологической активности и функциям, которые они выполняют.

Существует несколько классификаций белков. В основе их лежат разные принципы: по степени сложности; по растворимости в отдельных растворителях, по выполняемым ими функциям, например, запасные белки, скелетные и т.д.

Все белки делятся на три группы: простые, сложные и производные белков.

Технологические свойства белков (гидратация, денатурация, пенообразование и др.) и их роль в технологии пищевых продуктов

Наиболее важными технологическими свойствами белков являются гидратация, денатурация и пенообразование.

Белки связывают воду, т.е. проявляют гидрофильные свойства. При этом они набухают, увеличивается их масса и объем. Набу­хание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и распо­ложенные на поверхности белковой молекулы гидрофильные, аминные и кар­боксильные группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы.

Гидрофильные свойства белков, т.е. их способность набухать, обра­зовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма­полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень - сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65 % воды. Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна.

Денатурация белков - сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов происходит изменение вторичной, третич­ной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, т.е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. При денатурации изменяются физи­ческие свойства белка, снижается растворимость, способность к гидрата­ции, теряется его биологическая активность. Меняется форма белковой молекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается актив­ность некоторых химических групп, облегчается взаимодействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков.Степень тепловой денатурации белков зависит от тем­пературы, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо пом­нить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабри­катов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль играют процессы тепловой денатурации при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий.

Все виды денатурации широко используются в пищевой промышленности и биотехнологии.

Пенообразование - под этим процессом понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы жидкость-газ. Такие сис­темы называют пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пе­нообразователем, зависит не только от его природы, но и от концентра­ции, а также от температуры. Белки, как пенообразующий агент, исполь­зуют в кондитерской промышленности. Они играют важную роль в образова­нии пены и пеностойкости в готовом пиве.

Важны и другие технологические свойства белка.Например, использование их как наполнителей для различных напитков, в том числе газированных. Напитки, обогащенные белковыми гидролизатами (например, соевыми), обладают низкой калорийностью и могут храниться длительное время даже при относительно высоких температурах без добавления консервантов.

Биологическая ценность белка

Биологическике функции белков крайне разнообразны. Они выполняют каталитические (ф-ты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фибрион), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин, зеин) и другие функции. Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие.

Потребность человека в белке зависит от его возраста, пола, ха­рактера трудовой деятельности. В организме здорового взрослого челове­ка должен быть баланс между количеством поступающих белков и выделяю­щимися продуктами распада. Для оценки белкового обмена введено понятие азотного баланса. В зрелом возрасте у здорового человека существует азотное равновесие. В молодом растущем организме идет положительный азотный баланс т.е. количество поступающего азота с пищей превышает количество выводимого азота из организма. У людей пожилого возраста, а также при некоторых заболеваниях, недостатке в рационе питания белков, незаменимых аминокислот, витаминов, минеральных веществ наблюдается отрицательный азотный баланс - количество выделенного из организма азота превышает его поступление в организм. Длительный отрицательный азотный баланс ведет к гибели организма. На белковый обмен влияют био­логическая ценность и количество поступающего с пищей белка.

Для определения биологической ценности белков используют химичес­кие и биологические (в том числе микробиологические) методы. Химичес­кие методы основаны на определении количества всех аминокислот, содер­жащихся в исследуемом продукте. Полученные данные сопоставляют с гипо­тетическим "идеальным" белком, полностью сбалансированным по аминокис­лотному составу.