Пищевая аллергия. Фенилкетонурия

Пищевая аллергия выражается в нежелательных болезненных реакциях (отек, покраснение и зуд кожи, затрудненное дыхание и т.д.) в ответ на потребление белка одного или нескольких пищевых продуктов (клубники, молока, яиц и др.).

Аллергия является результатом индивидуальной повышенной чувстви­тельности организма человека к определенному веществу (аллергену) в результате предыдущего контакта с этим веществом. При попадании в кровь человека чужеродных клеток или молекул белков (антигенов) обра­зуются антитела против них. Однако в ряде случаев при первичном пос­туплении в кровь антигена образуются особые, так называемые реагиновые антитела, которые присутст­вуют не только в сыворотке крови, но и рас­полагаются на поверх­ности ряда весьма реактивных клеток как в крови, так и в некото­рых тканях. Реакция этих антител со вторично поступившим в кровь антигеном сопровождается изменением структуры и обмена веществ в этих клетках, при этом в них (этих клетках) образуются высокоактиные вещества, которые выделяются в кровь и приводят к развитию клинической картины аллергии.

Пищевая аллергия может вызываться не только пищевыми белками, яв­ляющимися антигенами для организма человека, но и необычными низкомо­лекулярными соединениями, попадающими в пищу. Эти необычные низкомоле­кулярные соединения присоеди­няются к собственным белкам человеческого организма и преобра­зовывают их тем самым в чужеродные белки, которые вызывают ответные иммунологические реакции, в ряде случаев - аллерги­че­ской природы. Присоединение необычных низкомолекулярных со­единений, попавших в пищу, а из нее в кровь, к собственным бел­кам организма че­ловека происходит в печени, где они реагируют с белками клеток этого органа.

Профилактика и лечение пищевой аллергии заключается в ис­ключении непереносных продуктов питания из суточного рациона.

Фенилкетонурия – наследственная болезнь, обусловленная на­рушением обмена аминокислоты фенилаланина (т.е. отсутствует или дефектный фермент который отвечает за превращение этой амино­кислоты в продукты метаболизма организма), проявляющаяся отста­ванием физического и психического развития, расстройствами дви­жений и мышечного тонуса; наследуется по аутосомно-рецессив­ному типу.

Больным фенилкетонурией противопоказано пища с высоким содержанием фенилаланина, особенно продукты с использованием подстастителя аспартама (дипептид состоящий из остатков аспара­гиновой кислоты и фенилаланина).

Тема: «Ферменты. Роль ферментов в превращениях основных компонентов пищевого сырья»

Ферменты. Номенклатура и активность ферментных препаратов

В настоящее время все шире используют ферментные препараты в различных отраслях пищевой промышленности. Их использование, в большинстве случаев, позволяет интенсифицировать технологические процессы, расширить сырьевые ресурсы, повысить качество готового продукта, улучшить его товарный вид.

Ферменты присущи живой природе и находятся во всех растениях, животных и микроорганизмах. Процесс биосинтеза ферментов в живом организме связан с обеспечением метаболизма клеток, и количество синтезируемых ферментов строго определяется жизненной потребностью организма. Для получения ферментных препаратов пригодны только некоторые растительные организмы или отдельные органы растений и животных, способные накапливать довольно значительное количество ферментов.

Ферменты могут быть получены также при культивировании специальных микроорганизмов, которые в процессе роста и развития в зависимости от условий могут осуществлять направленный синтез той или иной группы ферментов и выделять их в среду (экзоферменты) или накапливать в самой клетке (эндоферменты).

Промышленное производство ферментных препаратов из растительного и животного сырья лимитируется, с одной стороны, ограниченностью сырьевых ресурсов, а с другой – относительно небольшим ассортиментом ферментов, которые могут быть из него получены.

С этой точки зрения наиболее перспективно производство ферментов микробного происхождения, так как сырьевые ресурсы такого производства неиссякаемы, а ассортимент ферментов чрезвычайно широк.

Получили распространение два типа производств ферментных препаратов из культур микроорганизмов, один из которых основан на культивировании продуцентов на поверхности твердых сред, а второй на культивировании в глубине жидких сред.

Продуцентами ферментов могут быть самые различные микроорганизмы – бактерии, грибы, дрожжи, актиномицеты.

Характеристика окислительно-восстановительных (пероксидаза, липоксигеназа, полифенолоксидаза), гидролитических (липаза, гликозидазы, протеазы) ферментов, их роль и значение при хранении и переработке растительного сырья.

При переработке пищевого растительного сырья заслуживают внимания некоторые представители окислительно-восстановитель­ных ферментов – полифенолоксидаза и липоксигеназа.

Полифенолоксидаза (1.10.3.1) относится к аэробным дегидрогеназам, для которых акцептором водорода может служить лишь кислород воздуха. Отнимая водород, от окисляемого субстрата и передавая его затем кислороду воздуха, полифенолоксидаза может образовать при этом воду.

Полифенолоксидаза содержится в грибах и высших растениях. Этот фермент представляет собой белок, содержащий медь (0.2 – 0.3 %). Примером катализируемой им реакции окисления полифенола может служить окисление пирокатехина в соответствующий хинон:

Полифенолоксидаза окисляет также трифенолы, например пирогаллол. Действием этого фермента объясняется потемнение поверхности разрезанного яблока или картофельного клубня, а также потемнение плодов и овощей при сушке. Полифенолоксидаза участвует в окислении полифенолов и дубильных веществ, происходящем при скручивании и завяливании чайного листа. Полифенолоксидаза (тирозиназа 1.14.18.1) может также окислять тирозин с образованием темноокрашенных соединений меланинов (фенольные полимеры, строение которых до конца не выяснено).

Липоксигеназа (липоксидаза) (1.13.11.12) также относится к оксидазам. Широко распространена в растениях. Катализирует окисление кислородом воздуха некоторых ненасыщенных высокомолекулярных жирных кислот и образуемых ими сложных эфиров.

Наиболее активна липоксигеназа в семенах сои. Оптимум действия липоксигеназы злаков находится при рН 7,0.

Из всех ненасыщенных жирных кислот липоксигеназа окисляет с достаточной скоростью лишь линолевую и линоленовую кислоты.

Окисление ненасыщенных жирных кислот под действием липоксигеназы приводит к образованию гидроперекисей:

Образующиеся таким образом гидроперекиси имеют высокую окислительную способность и могут окислять далее новые порции ненасышенных жирных кислот, а также каротиноиды, витамин А, аминокислоты, хлорофилл, аскорбиновую кислоту. Липоксигеназа играет важную роль при разрушении каротина во время сушки и хранения различных растительных продуктов. Перекиси жирных кислот могут легко подвергаться дальнейшему распаду, по этой причине липоксигеназа играет, по-видимому, существенную роль в процессе прогоркания таких продуктов, как мука и различные крупы.

Важной оксидазой является глюкозооксидаза (1.1.3.4.), содержащаяся в различных плесневых грибах и окисляющая глюкозу с образованием в конечном счете глюконовой кислоты. Фермент действует на СНОН – группу глюкозы. При отщеплении водорода его акцептором служит газообразный кислород.

Каталаза (1.11.1.6) относится к классу оксидоредуктаз, под действием которого происходит разложение пероксида водорода на воду и молекулярный кислород: 2Н₂О₂  2Н₂О + О₂.

Каталаза – двухкомпонентный фермент, состоящий из белка и соединенной с ним простетической группой содержащей гематин.

Класс гидролазвесьма обширен, и его подразделяют на ряд подгрупп.

Эстеразы – ферменты, катализирующие реакции расщепления и синтеза сложных эфиров в соответствии с уравнением

R – CO – O – R₁ + H₂O R – COOH + R₁OH

где R– остаток органической (или неорганической) кислоты,R₁– остаток спирта или фенола.

Карбогидразы – ферменты, катализирующие реакции типа

R–O–R₁+H₂OROH+HOR₁

где R– остаток моно-, ди- или полисахарида,R₁может быть также моно-, ди- или полисахаридом или же веществом неуглеводной природы, содержащим спиртовую или фенольную группу (например, агликоны в гликозидах). Кислородная связь в веществах, расщепляемых карбогидразами, имеет характер ацетильной или эфирной связи.

Протеази – ферменты катализирующие расщепление белка и полипептидов:

RCONHR+H₂ORCOOH+H₂NR

где RиR- остатки аминокислот, ди- или полипептидов.