2 Ферменты

2.1 Общие сведения о ферментах

Ферментами, или энзимами (fermentum – “закваска”, enzume – “в дрожжах”) называются сложные биологические катализаторы белковой природы, влияющие на скорость химической реакции.

Наряду с каталитическими функциями, они выполняют также и регуляторные функции: определяют последовательность и взаимное согласование реакций обмена веществ.

Ферменты играют важную роль в пищевой промышленности. С их помощью получают вина, пиво, спирт, сыры, кисломолочную продукцию, хлебобулочные изделия и другие пищевые продукты.

Всем химическим изменениям в исходном сырье мы также обязаны работе ферментов клеток сырья и ферментов микрофлоры.

2.2 Строение ферментов

Ферменты имеют большую молекулярную массу: от 10000 до 1000000. По химической природе все ферменты являются белками и делятся на две группы: однокомпонентные (простые белки) и двухкомпонентные, состоящие из белковой части и небелковой части – кофактора или простетической группы.

Белковая часть молекулы фермента может быть построена из одной или нескольких полипептидных цепей.

Кофакторы имеют небольшую молекулярную массу и являются активной группой фермента. Ими могут быть производные витаминов, нуклеотидов, ионы металлов.

У ферментов имеется активный центр (та часть фермента, которая взаимодействует с субстратом) и аллостерический участок (часть полипептидной цепи, которая способствует определенному пространственному расположению активного центра, а с субстратом не соединяется).

2.3 Общие свойства ферментов

Все ферменты характеризуются рядом общих свойств: высокая каталитическая активность, специфичность действия, термолабильность, влияние рН на активность ферментов, обратимость ферментов.

1 Каталитическая активность:

Как типичный катализатор химической реакции, фермент изменяет (в большую или меньшую сторону) энергию активации реагирующих молекул, уменьшая или увеличивая скорость реакции соответственно. Снижая энергию активации (энергетический барьер), фермент ускоряет контролируемую реакцию и делает ее, тем самым, энергетически выгодной.

Нередко присутствие фермента ускоряет реакцию в миллион раз. Так, например, на гидролиз крахмала минеральными кислотами при кипячении уходят несколько часов, а при участии соответствующего фермента он идет за несколько минут при комнатной температуре.

2 Специфичность действия:

Одним из отличительных свойств ферментов является специфичность их действия. Это свойство отличает их действие от других катализаторов.

Каждый фермент каталитически ускоряет, как правило, одну единственную химическую реакцию, или группу реакций одного типа. По специфичности действия они делятся на типы ферментов: стереохимический, абсолютный, абсолютно групповой и относительно групповой.

3 Температурные условия действия ферментов:

Ферменты термолабильны. Это означает, что при нагревании они теряют активность. Обычно нагревание до 80 градусов (бланширование сырья) необратимо разрушает ферменты. Это связано с их белковой природой. Как и все белки, они при нагревании денатурируются. Исключение составляют отдельные ферменты, которые не разрушаются при 80 и при 100 градусах.

При низких температурах (ниже нуля) ферменты сохраняются, но скорость катализа резко снижается. Оптимум действия большинства ферментов животного происхождения приходится на интервал: 40-50 градусов, а для ферментов растений – 50-60 градусов.

4 Влияние рН на действие ферментов:

Ферменты достаточно стабильны в слабощелочных и слабокислых средах, но разрушаются в сильнокислых и сильнощелочных растворах. Для проявления максимальной каталитической активности ферментов требуется определенная концентрация водородных ионов. Каждый фермент наиболее активен в пределах довольно узкой зоны рН, называемой оптимумом рН, активность фермента уменьшается, если рН отклоняется в любую сторону от оптимума. Активность некоторых ферментов зависит от природы и концентрации водородных ионов, присутствующих в реакционной среде.

Для мальтозы дрожжевой – 6,7-7,2; для амилазы слюны – 6,9-7,0.