Гликопротеины

Содержат в качестве небелковой части моносахариды (галктоза, манноза, глюкоза и их производные) и олигосахариды, состоящие из нескольких моносахаридов. К гликопротеинам относятся:

• Интерфероны – подавляют размножение вирусов, задерживают размножение опухолевых клеток.

• Иммуноглобулины – являются антителами, обезвреживают поступающие в организм чужеродные вещества

• Гормоны

• Белки мембран – выполняют рецепторную функцию

• Белки плазмы крови

• Белки группы крови

Протеогликаны – сложные белки, содержащие 95% углеводов в своей молекуле. В качестве углеводов присутствуют гликозаминогликаны – гиалуроновая кислота, хондроитинсульфат, гепарин. Гиалуроновая кислота и хондроитинсульфат входят в состав межклеточного вещества, гепарин предотвращает свертывание крови.

Углеводы связываются с белковой частью с помощью гликозидных связей.

Хромопротеины

В качестве небелкового вещества содержат окрашенный компонент.

Хромопротеины делят на гемопротеины и флавопротеины.

Гемопротеины.

К ним относят миоглобин, гемоглобин, цитохромы, каталаза, пероксидаза.

Миоглобин содержит в качестве небелкового компонента гем, белковая часть называется глобин. Миоглобин находится в красных мышцах, участвует в запасании и транспорте кислорода в мышцах при физической работе. Миоглобин содержит 8 α-спиралей – A, B, C, D, E, F, G, H. Теритичная структура – компактная глобула. Внутрення часть миоглобина представлена гидрофобными аминокислотами, которые образуют связи с гидрофобным гемом. Однако, в активном центре миоглобина располагаются 2 остатка гистидина. Гем состоит из 4 пиррольных колец, в центре гема – атом железа состепенью окисления +2 . железо гема образует 6 связей : 4 связи с атомами азота пиррольных колец, пятая связь с гистидином глобина, шестая связь – с кислородом; взаимодействие гема с кислородом облегчается с помощью другого остатка гистидина белковой части (см. рисунок в электронной лекции 3).

Гемоглобин – белок с четвертичной структурой. Состоит из гема и глобина. Глобин – белковая часть представлена 4 пептидными цепями с третичной структурой: 2α, 2β. Гем имеет такое же строение, как гем миоглобина. Гемоглобин содержится в эритроцитах и участвует в переносе кислорода в крови. Белковая часть гемоглобина аналогична миоглобину.

Различают :

• гемоглобин А – сотоит из 2α, 2β – субъединиц. Составляет 98% гемоглобина взрослого человека.

• гемоглобин А2 - 2α, 2δ. Составляет 2 %.

• Гемоглобин эмбриональный 2α, 2ε. Обнаруживается на ранних этапах развития плода

• - гемоглобин F - фетальный гемоглобин - 2α, 2γ. Приходит на смену раннему гемоглобину плода на 6-м месяце развития.

Основная функция гемоглобина - транспорт кислорода из легких в ткани. структура гемоглобина обеспечивает быстрое насыщение гемоглобина кислородом в легких, способность гемоглобина отдавать кислород тканям, возможность регуляции сродства к кислороду. В полости альвеол легких парциальное давление кислорода составляет 100 мм.рт.ст. В результате гемоглобин присоединяет кислород – образуется оксигемоглобин. Кислород транспортируется гемоглобином по крови к тканям, где парциальное давление кислорода составляет 20-40 мм.рт.ст. Так как в молекуле гемоглобина содержится 4 субъединицы, то значит гемоглобин имеет 4 гема, каждый присоединяет молекулу кислорода, т.е. одна молекула гемоглобина присоединяет 4 молекулы кислорода. При присоединении первой молекулы кислорода к субъединице гемоглобина происходит изменение конформации остальных субъединиц гемоглобина, в результате присоединение последующих молекул кислорода к гемоглобину облегчается.

Миоглобин имеет большее сродство к кислороду по сравнению с гемоглобином. 50 % насыщение кислородом гемоглобина наступает при парциальном давлении кислорода 25 мм.рт.ст., миоглобина – при 5 мм.рт.ст. (см рисунок-график в лекции).