- •4)Гомоциклические (ароматические) аминокислоты
- •31) Лиазы.
- •Номенклатура
- •Авитаминозы Причины
- •Биологическая роль
- •Как может повлиять изменение одного азотистого основания в мРнк на аминокислотную последовательность полипептида?
- •Макроэргические соединения: атф и другие нуклеозидтрифосфаты, креатинфосфат, аргининфосфат и другие. Напишите структурную формулу атф. Укажите макроэргические связи.
- •Какие химические соединения называются макроэргическими? Напишите формулы нуклеотидов, являющихся макроэргическими соединениями. Какова их биологическая роль.
- •Классификация и номенклатура углеводов. Особенности строения моносахаридов.
- •Дайте определения следующим понятиям: оптические антиподы, эпимеры, диастереоизомеры, рацемическая смесь.
- •Что такое мутаротация? Как можно объяснить преобладание [3- d-глюкопиранозы в растворе после стояния? Какие еще формы глюкозы находятся в растворе? Напишите формулы.
- •Основные таутомерные формы глюкозы в растворе. Напишите их формулы. Что такое мутаротация?
- •Какая функциональная группа глюкозы проявляет восстанавливающие свойства? Напишите схему реакции окисления глюкозы гидроксидом меди (II).
- •Химические свойства моносахаридов (реакции с участием карбонильной и спиртовой групп, гликозидного гидроксила).
- •Охарактеризуйте производные моносахаридов: аминосахара, кислоты, гликозиды. Приведите примеры и напишите формулы.
- •Структура, свойства и биологическая роль аминосахаров и их ацильных производых. Напишите структурную формулу n-ацетилнейраминовой кислоты.
- •Что такое гликозиды? Как определить принадлежность гликозидов к l- и d-ряду? Напишите формулы следующих веществ:
- •Какой вывод можно сделать о химических свойствах сахарозы на основании ее строения? Способна ли она к мутаротации? Может ли она восстанавливать аммиачный раствор серебра, реактив Фелинга?
- •Строение сахарозы (напишите структурную формулу), её свойства. Инверсия сахарозы. Как называется и чем характеризуется подобный тип олигосахаридов?
- •Гомогликаны, их строение и функции. Напишите структурную формулу фрагмента гликогена с точкой ветвления и целлюлозы.
- •Охарактеризуйте физико-химические свойства и укажите структурные особенности крахмала, гликогена и целлюлозы. Укажите черты сходства и различия в строении и свойствах указанных гомогликанов.
- •Гетерогликаны, их строение и функции. Приведите примеры. Напишите структурную формулу фрагмента какого-либо гетерогликана.
- •Классификация и физико-химические свойства липидов.
- •Строение, физико-химические свойства жирных кислот. Приведите примеры. Напишите структурную формулу линоленовой кислоты.
- •Характеристика высших жирных кислот, входящих в состав жира. Что называется кислотным числом, числом омыления, йодным числом.
- •Арахидоновая кислота и ее производные, их роль в обмене веществ.
- •Охарактеризуйте простые липиды: ацилглицерины, воски. Напишите структурную формулу триацилглицерина, дайте его полное название (с указанием жирнокислотных остатков).
- •Регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации. Приведите примеры.
- •Гормональная регуляция активности ферментов с участием вторичных посредников. (??)
- •Роль внутриклеточных посредников в проведении и усилении гормонального сигнала. (???)
- •Биосинтез рнк. Этапы транскрипции. Процессинг мРнк.
- •Транскрипция: биохимические механизмы и биологическая роль транскрипции.
- •Репликация днк; молекулярные механизмы и биологическая роль.
- •Механизм действия стероидных гормонов.
- •Мембранно-опосредованный механизм действия пептидных и белковых гормонов.
- •Назовите а-кетокислоты, образующиеся из аминокислот (аспартата, аланина) в реакциях трансаминирования с а-кетоглутаратом. Опишите механизм трансаминирования.
- •Назовите пути образования и распада аминокислот. Декарбоксилирование аминокислот. Физиологическая роль продуктов этого процесса.
- •138 Молекул атф
- •Синтез триацилглицеринов
- •22) Биосинтез глицерофосфолипидов
Регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации. Приведите примеры.
Регуляция каталитической активности ферментов путём фосфорилирования/дефосфорилирования
В биологических системах часто встречается механизм регуляции активности ферментов с помощью ковалентной модификации аминокислотных остатков. Быстрый и широко распространённый способ химической модификации ферментов - фосфорилирование/дефосфорилирование. Модификации подвергаются ОН-группы фермента. Фос-форилирование осуществляется ферментами протеинкиназами, а дефосфорилирование
- фосфопротеинфосфатазами. Присоединение остатка фосфорной кислоты приводит к изменению конформации активного центра и его каталитической активности. При этом результат может быть двояким: одни ферменты при фосфорилировании активируются, другие, напротив, становятся менее активными (рис. 2-33).
Изменение активности фермента, вызванное фосфорилированием, обратимо. Отщепление остатка фосфорной кислоты осуществляется ферментами фосфопротеинфосфатазами. Активность протеинкиназ и фосфопротеинфосфатаз регулируется гормонами, что позволяет быстро изменять активность ключевых ферментов метаболических путей в зависимости от условий внешней среды. Антагонистичные по функции гормоны противоположным образом влияют на фосфо-рилирование/дефосфорилирование ферментов, вызывая противоположные эффекты изменения метаболизма клетки.
Например, под действием глюкагона (в период между приёмами пищи) в клетках происходит уменьшение синтеза энергетического материала - жира, гликогена и усиление его распада (мобилизация), вызванного фосфо-рилированием ключевых ферментов этих процессов. А под действием инсулина (во время пищеварения), наоборот, активируется синтез гликогена и ингибируется его распад, так как взаимодействие инсулина с рецептором активирует сигнальный путь, приводящий к дефосфорилированию тех же ключевых ферментов.
Гормональная регуляция активности ферментов с участием вторичных посредников. (??)
Аденилатциклазная система. Аденилатциклаза и протеинкиназа катализируют взаимосвязанные реакции, которые составляют единую регуляторную систему.
С помощью этой системы в клетку передаются сигналы из внеклеточной среды, и в нужном направлении изменяется метаболизм клетки. Внеклеточным вестником сигнала могут быть разные молекулы, в том числе и гормоны. Эти молекулы не проникают внутрь клетки, но «узнаются» мембранными рецепторами. При активации аденилатциклазы происходят следующие этапы:
-изменение конформации рецептора после присоединения к нему сигнальной молекулы и увеличение его сродства к регуляторному G-белку. В результате образуется комплекс рецептора и протомеров G-белка;
-образование этого комплекса приводит к изменению конформации a -протомера G-белка, который теряет сродство к GDP и происходит замена GDP на GTP. В результате комплекс протомеров G-белка распадается; a -протомер взаимодействует с аденилатциклазой, что ведет к изменению ее конформации и как следствие этого - активации;
-после этого аденилатциклаза катализирует синтез cAMP, который в свою очередь активирует cAMP-зависимую протеинкиназу. Активация последней связана с диссоциацией комплекса входящих в нее протомеров после присоединения cAMP. Протеинкиназа фосфорилирует соответствующие ферменты, изменяет их активность и, следовательно, скорость метаболизма в клетке.