- •2. Гликопротеины и протеогликаны: химические и структурные различия и ихфункции. Липопротеины, классификация, химический состав, структурная организация, функциональная активность.
- •3. Гемопротеины. Миоглобин, структурная организация, строение гема, глобина. Роль миоглобина. Гемоглобины, структурная организация.
- •4. Флавопротеины, фосфопротеины, металлопротеины, нуклеопротеины: организация, строение, биологическое значение, представители.
- •5. Ферменты. Химическая природа и структурная организация ферментов. Активный центр фермента. Механизм действия ферментов. Специфичность действие ферментов.
- •6. Факторы, влияющие на активность ферментов. Ферментативные эффекторы (активаторы и ингибиторы). Виды ингибирования. Применения лекарств — ингибиторов ферментов (примеры).
- •7. Регуляция активности ферментов: на уровне транскрипции (на примере лактозного оперона), аллостерическая регуляция, ковалентная модификация
- •8. Энзимодиагностика и энзимотерапия
- •9. Тиамин, рибофлавин, никотиновая кислота, фолиевая кислота, цианокобаламин: название, биологическая роль, гиповитаминозы, пищевые источники
- •10. Пиридоксин, пантотеновая кислота, аскорбиновая кислота, биотин: названием, биологическая роль, гиповитаминоз, пищевые источники
- •11. Ретинол, кальциферол, филлохинон, токоферол: название, биологическая роль, гиповитаминоз, пищевые источники
- •12. Гормоны, общее понятие, классификация. Регуляции синтеза и высвобождения гормонов (привести примеры)
- •13. Аденилатциклазная и гуанилатциклазная система передачи гормонального импульса (на конкретных примерах)
- •14. Инозитолфосфатная система передачи гормонального сигнала (на конкретных примерах)
- •15. Механизм действия липофильных гормонов (на конкретных примерах)
- •16. Гормоны щитовидной железы: синтез, химическая природа, механизм действия, биологическое значение. Регуляция синтеза и секреция гормонов
- •17. Гормоны гипоталамуса и гипофиза, их химическая природа, биологическая роль. Гормоны гипотоламуса
- •Гормоны передней и промежуточной доли гипофиза
- •Гормоны задней доли гипофиза
- •18. Половые гормоны: предшественники, химическая природа, механизм действия, биологическое значение. Регуляция секреции и синтез гормонов мужские половые гормоны
- •Женские половые гормоны
- •19. Гормоны коркового слоя надпочечников: предшественники, химическая природа, механизм действия, биологическое значение. Регуляция секреции и синтез гормонов
- •20. Гормоны мозгового слоя надпочечников: химическая природа, механизм действия, биологическое значение
- •21. Гормоны поджелудочной железы: химическая природа, механизм действия, биологическое значение
- •23. Активный и пассивный транспорт веществ через мембраны
- •29. Цикл Кребса: продукты, роль витаминов. Связь окислительного декарбоксилирования пирувата и цикла Кребса с дыхательной цепью
- •32. Глюконеогенез: локализация в клетке, биологическое значение. Регуляция, взаимосвязь с процессом гликолиза, цикл Кори
- •33. Синтез и распад гликогена, последовательность реакций, биологическое значение. Гормональная регуляция процессов гликогенолиза и гликогенеза
- •34. Гормональная регуляция уровня глюкозы в крови. Тест толерантности к глюкозе
- •35. Физиологические важные липиды, классификация, биологическая роль
- •36. Переваривание липидов в желудочно-кишечном тракте (триацилглицеролов, фосфолипидов и эфиров холестерола)
- •37. Выведение липидов из клеток тонкого кишечника
- •38. Окисление жирных кислот: локализация в клетке, продукты реакции, участие витаминов. Регуляция распада жирных кислот гормонами
- •39. Синтез насыщенных и ненасыщенных жирных кислот: локализации в клетке, необходимые источники и их происхождение, продукты реакции, участие витаминов. Регуляции синтеза жирных кислот гормонами
- •40. Синтез и использование организмом кетоновых тел в качестве источника энергии
- •41. Биосинтез триацилглицеролов, фосфолипидов. Регуляция процессов. Распад триацилглицеролов и его гормональных регуляция, биологическое значение
- •42. Выведение липидов из клеток печени
- •43. Холестерин, его биомедицинское значение. Биосинтез холестерина, последовательность реакций, регуляция интенсивности синтеза. Транспорт холестерина к тканям и из тканей
- •2 Ацетил-КоА
- •44. Желчные кислоты: биосинтез, его регуляция. Кишечно-печёночная циркуляция и экскреция желчных кислот. Желчекаменная болезнь.
- •45. Классификация аминокислот по пищевой ценности. Азотистый баланс организма и причины его нарушения
- •46. Переваривание белков и всасывание продуктов распада белков в желудочно-кишечном тракте. Особенности переваривания белков у детей
- •48. Декарбоксилирование аминокислот. Биогенные амины, синтез, биологическое значение
- •49. Транспорт аммиака из тканей. Глюкозо-аланиновый цикл
- •50. Биосинтез мочевины, последовательность реакций, биологическое значение. Гипераммониемии и их коррекция
- •51. Метаболизм отдельных аминокислот: фенилаланин и тирозин. Нарушение метаболизма аминокислот
- •52. Метаболизм метионина и цистеина, глицина и серина
- •53. Метаболизм пуриновых нуклеотидов (общие схемы реакций), регуляция. Подагра
- •54. Метаболизм пиримидиновых нуклеотидов (общие схемы реакций), регуляции. Оротацидурия
- •55. Основные белки плазмы крови, их биологическая роль
- •56. Клинико-диагностическое значение белков плазмы крови (на примере протеинограмм)
- •57. Химический состав эритроцитов. Антиоксидантная система эритроцитов
- •58. Транспорт кислорода в клетки
- •59. Синтез гема и его регуляция. Распад гема. Образование билирубина
- •60. Нормальный обмен билирубина
- •61. Нарушение обмена билирубина: гемолитическая желтуха
- •62. Нарушение обмена билирубина: паренхиматозная желтуха
- •63. Нарушение обмена билирубина: обтурационная желтуха
- •64. Обмен железа: всасывание, транспорт кровью, депонирование. Регуляция обмена железа
- •65. Детоксикационная функция печени (на примере обезвреживание продуктов гниения аминокислот в кишечнике)
- •69. Механизм действия предсердного натрийуретического фактора на водно-минеральный обмен
- •70. Гормон, регулирующий уровень кальция в крови
1. Общее понятие о белках, их биологическая роль. Строение, химический состав, структурная организация. Физико-химические свойства белков (кислотно-основные свойства, изоэлектрическая точка, растворимость, денатурация).
Белки — сложные вещества, мономерами которых явл. Аминокислоты соединенные пептидными связями. Ам-содержат а-аминогруппу,карбоксильную. Выделяют:
1)гидрофобный аминокисл. (имеют радикал не растворимый в воде: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фениланит, триптофан, пролин, метионин.
2)содержат радикалы растворимые в воде:
а)кислородосодержащие (серн,треонин,тирозин);
б) серосодержащие(цистеин);
в) амиды (аспаргин, глутамин);
г) отр.заряженные (аспартат,глутамат);
д) положительно заряженные (аргинин,гистидин).
Уровни организации: первичная структура белка:
1.линейная последовательность аминокислот соед.пептидной связью. Образуются при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой. Обычным продуктом является вода.
2.вторичная структура белка: упаковка первичной структуры в а-спираль или б-структуру. Она удерживается водородными связями,кот. Образуются между атомами пептидных групп. А-спираль- правозакрученная структура,на одном ветке расположено 3,6 аминокислотных остатков,т.е. Формируется трипептидная связь,поэтому между ветками образуется водородные связи,на одну аминокислоту 0,15нм,радикалы не участвуют в образовании связи. Б-структура-складчатый слой,может формироваться участками одной белковой молекулы или разными цепями.
3. тритичная структура. Укладка вторичной структуры в пространстве в трехмерную конфигурацию, глобулу или фибрилу. При формировании происходит сближение радикалов,в результате между ними образуются связи:-ионные, -гидрофобные, -водородные, -дисульфитные, которые удерживают структуру белка.
4. четвертичная структура: ассоцияция нескольких белковых цепей-субъежиниц(протомеры),структура удерживается ионными.гидрофобными.водородными связями,образующимися между радикалами аминокислот. Примерами белка является гемоглобин,он состоит из 4 цепей. 2А и 2б,каждая цепь обладается структурой и между ними формируются связи.
Физико-химические свойства:
1.Кислотно-основные свойства. Белки способны либо присоединять Н+ из среды,либо отдавать Н+в среду. Это называется: буферные свойства белков,это необходимо для поддержания нормального уровня рН крови. Любые изменения рН либо в кислую,либо в щелочную сторону на 1 сотую приводит к снижению активности белков,поэтомуму в организме существуют буферные системы,которые поддерживают рН в системе. Закисление среды-ацидоз,чтобы недопустить развитие действуют буферные сисемы,которые принимают Н+ из среды,уровень Н+ в среде снижается до нормы,в результате этого ацидоз предотвращается и белки функционируют. Для предовращения алкалоза белки отдают Н+ в среду,в результате Н+ повышается до нормы,что необходимо для активности белков.
2.Растворимость белков. Большинство растворяются в воде,при этом в водном растворе структура молекулы белка следующая6 гидрофобные аминокислоты располагаются внутри белковой молекулы,т.к они уходят от контакта с водой,а гидрофильные на поверхности белковой молекулы. Растворимость зависит от заряда белковой молекулы,т.е заряженная молекула является растворимой,если заряд равен 0,то белок нерастворим и выпадает в осадок.
3.Изоэлектрическая точка рН. Количество отрицательных равно положительным зарядам белка,они притягиваются,поэтому теряет связь с радикалом и выпадает в осадок.
4.Денатурация белков. Разрушение четвертичной,третичной и частично вторичной структуры с потерей активности белка. Видимый признак денатурации-выпадение в осадок.
2. Гликопротеины и протеогликаны: химические и структурные различия и ихфункции. Липопротеины, классификация, химический состав, структурная организация, функциональная активность.
Сложные белки,состоящие из белковой и небелковой части,представленные углеводом. Выделяют Истинные гликопротеижы(95% белка и 5% углевода). Преимущественно представлены глюкоза и лактоза и их производные.
Функции: – иммуноглобулины- нейтрализуют бактерии.вирусы;
– гормоны- регуляция различных процессов;
– интерфероны-противовирусная актитвности;
– углеводы мембран эритроцитов- определяют групповую принадлежность крови.
Протвиогликаны. 5% белка и 95% углевода. Углевод образована гликозаминогликанами. Высокий уровень отмечается в межклеточном пространстве,где они удерживают воду,минеральные элементы,осуществляют транспорт веществ,межклеточные контакты. Липопротеины. Сложные белки из белковой и небелковой части.представлены липидами: триацилглицеролы, фосфолипиды, холистерол, жирорастворимые витамины, жирные кислоты.
Функции: 1. входят в состав клеточных мембран, транспорт в-в через мембрану,
2. в плазме крови осуществляется транспорт липидов в клетки.
Плазменные лп бывают:
1. Хиломикроны-транспортируют липиды из клеток тонкого кишечника в другие клетки.
2. ЛПОНП -транспортирует липиды из клетки печени в др. клетки.
3. ЛПНП- образуются из ЛПОНП транспортирует холистеров в клетки.
4.ЛПВП-транспортирует холистерол из клеток.
3. Гемопротеины. Миоглобин, структурная организация, строение гема, глобина. Роль миоглобина. Гемоглобины, структурная организация.
Гемопротеины — сложные белки не белковая часть представлена глобином,белковая-гемом. Примеры- белок с третичной структурой(миоглобин), с четвертичной(гемоглобин). Миоглобин6 белковая часть-гем,небелковая-глобин (4 кольца,в центре Fe2+,образует следующие связи6 4 связи с пирольными кольцами. 1 с гистидином, принадлежащим белковой части, 1 с О2. Глобин представлен 8альфа спиралями,связи между глобином и гемом-гидрофобные. Эти связи при поступлени воды к железу гема предотвращают окисление Fe2+. В случае проникновения Fe2+ окисляется до Fe3+ в результате нарушается присоединение к кислороду.
Миоглобин — в миокарде и красных скелетных мышцах. Связывает кислород принесенный глобином и отдает в среду для окисления сложных веществ с целью энергообразования. Энергия необходима для образования мышечного сокращения.
Структура гемоглобина: 2 а и 2 б субъединицы.каждая состоит из гема и глобина. Структура каждой субъединицы гемоглобина удерживается гидрофобые связи,которые образуются между белковыми частями и пирольной частью.
4. Флавопротеины, фосфопротеины, металлопротеины, нуклеопротеины: организация, строение, биологическое значение, представители.
Флавопротеины- сложные белки включающие в качестве небельковой части-производные рибофлавина-витамин Б12.
– Флавинмононуклеотид.
– Флавинаденинуклеотид.
ФМН и фАД-образуют белки-ферменты,участвующие в окислительно-восстановительных процесса с целью энергообразования.
Фосфопротеины — сложные белки состоящие из белковой и небелковой части,представленные фосфатом. Тирин,тирозин,треонин,сирин.
Металлопротеины: сложные белки белковаыя и небелковая часть представлены ионами: Na+,Cu2+,Co2+,Zn2+,Fe2+,Fe3+. Функции: 1. ферменты-осуществляют все реакции происходящие в клетке. 2. транспорт металлов- белок трансферрин транспортирует Fe3+,белок церулоплазмин транспортирует Cu2+,Ферритин-связывает и запасает железо в клетках.
Нуклеопротеины. Сложные белки состоящие из белковой и небелковой части.
Различают: – дезоксирибонуклеотид(из гистонов,связанных с цепью ДНК. Входит в состав хромосом).
– Рибонуклеопротеиды(белок+РНК-осуществляет синтез белков).-хромопротеиды(представлены окрашенным веществом).