- •Общие пути обмена аминокислот.
- •Синтез аминокислот
- •Азотистый обмен
- •Биологическая ценность белков.
- •Аминокислоты как лекараственные препараты.
- •Пути обезвреживания аммиака.
- •Синтез заменимых аминокислот
- •Индивидуальные пути обмена аминокислот. Обмен глицина и серина.
- •Нарушения обмена дофа-амина
- •Обмен цистеина и метионина.
- •Обмен дикарбоновых аминокислот.
- •Обмен фенилаланина и тирозина.
- •Распад пуриновых оснований.
- •Распад пиримидиновых оснований.
- •Распад пуриновых оснований.
- •Матричные биосинтезы.
- •Репликация.
- •Этапы биосинтеза днк.
- •Механизм транскрипции днк
Обмен дикарбоновых аминокислот.
Глутаминовая кислота – моноаминодикарбоновая, заменимая, глюкогенная.
Необходима для трансдезаминирования аминокислот:
Связывает NH3 в нервных клетках, прямо на месте, по мере образования:
+NH3 + АТФ
Глн входин в полипептидную цепь белка, это продукт обезвреживания NH3.
Это процесс сохранения кислотно-щелочного равновесия.
Основной щелочной эквивалент Na+, его нельзя терять с мочой.Na+ реабсорбируется, процесс регулируется гормонально. ВместоNa+ выводится .
Глутамин является возбудительным медиатором, в процессе метаболизма превращается в тормозной медиатор.
-аланин – заменимая, глюкогенная АМК, много в машечной ткани.
Здесь существует 2 цикла глю – лак и глю – ала.
Пируват аминируется или трансаминируется и образуется ала. Благодаря этому:
меньше образуется лактата
связывается определенное количество NH3 (его много в работающей мышце за счет дезаминирования).
В виде аланина NH3 идет в печень, где обезвреживается путем синтеза мочевины.
Аргинин – диаминомонокарбоновая кислота, заменимая, гликогенная.
Отдача гуанидиновой группы в видеNH2-CО-NH2 (мочевины)
Отдача на гли гуанидиновой группы и образование креатина. При этом образуется орнитин NH2-(CH2)3-CH(NH2)-COOH. Его мало в пищевых продуктах, он не входит в белки, но он необходим для синтеза мочевины.
Основа для синтеза орнитина – аргинин.
Аспарагиновая кислота – моноаминодикарбоновая кислота, заменимая, гликогенная.
Участвует в обезвреживанииNH3 с образованием аспарагина (связыв.NH3 в 10 раз меньше, чем глу). Асн входит в полипептидную цепь (в геноме есть триплет).
При дезаминировании превращается в ЩУК.
Два источника ЩУК
а) асп (энергонезависимый путь)
б) Карбоксилирование пирувата (энергозависимый путь).
Без ЩУК не идет ЦТК, невозможен для многих веществ путь превращения в глю, т.е. глюконеогенез.
Асп – основа для синтеза пиримидиновых оснований. 4 положения из асп кислоты (по Лениджиру только 3) 2 остальных положения из карбомаилфосфата. Обезвреживание NH3 связано с синтезом пиримидиновых оснований.
Асп источник и -аланина (встречается в КоА, кранозин, ансериндипептиды – находится в мышечной ткани.)
В других тканях таких дипептидов мало, нужны для функционирования мышечной ткани и повышения физической работоспособности.
Обмен триптофана.
Триптофан – незаменимая кислота.
В физиологических условиях 95% триптофана окисляются по кинурениновому пути и не более 1% по серотониновому.
Основной обмен триптофана приводит к синтезу НАД, уменьшая потребность организма в витамине РР.
Обмен фенилаланина и тирозина.
Фен – незаменимая аминокислота. Тирозин может синтезироваться из фенилаланина. Глюко-кетогенные аминокислоты.
Синтез катехоламинов (адреналина, норадреналина)
Синтез тироксина.
Обмен разветвленных аминокислот.
Вал, лей, илей.
Незаменимые аминокислоты.
Вал глю (пропионил-КоА сукцинил-КоА глю)
Лейкетокислота
Илей глю + кето (ацетил-КоА + пропионил-КоА)
фумарат
глю
Лейцин
-ОМГ-КоА
Ацетоацетат Ацетил-КоА
Структура и свойства нуклеопротеидов.
Функция нуклеопротеидов заключается в хранении и передаче наследственной информации.
Состоят из белков и нуклеиновых кислот. Простетической группой нуклеопротеидов является нуклеиновая кислота.
При легком гидролизе белок дает пептиды, а нуклеиновые кислоты дают нуклеотиды или нуклеозиды.
При жестком гидролизе образуются аминокислоты, азотистые основания (аденин, гуанин, урацил, цитозин, тимин), рибоза, дезоксирибоза.
Виды нуклеиновых кислот
Признаки |
ДНК |
РНК |
I. Химическое строение |
|
|
а) производные пурина |
А, Г |
А, Г |
б) производные пиридина |
Ц, Т |
Ц, У |
в) углеводы |
Дезоксирибоза-5-фосфат |
Рибоза-5-фосфат |
г) Фн |
Н3РО4 |
Н3РО4 |
д) минорные основания |
+ |
+ + + |
II. Локализация |
Ядро, митохондрии |
Ядро, цитоплазма |
III. Содержание |
Неизменно |
Изменяется |
IV. Метаболизм |
Инертен |
Активный |
V. Функция |
Хранитель информации |
Передача информации |
Виды РНК: информационная (матричная)
Рибосомальная
Транспортная
Функции: И-РНК – передача информации
Р-РНК – основа рибосом. Способствует передвижению и-РНК по рибосоме.
Т-РНК – перенос аминокислот.
Структура нуклеопротеидов.
Первичная структура – это последовательность нуклеотидов, соединенных сложноэфирной связью. При изучении структуры Чаргафом установлены закономерности:
а. Количество А=Т, Ц=Г
б. Количество пуриновых оснований = количеству пиримидиновых А+Г=Ц+Т
в.
Вторичная структура – трехмерная, пространственная структура, состоящая из антипараллельных противозакрученных спиралей. Шаг спирали содержит 10 нуклеотидов. Внутри цепочки находятся азотистые основания, соединенные по принципу комплиментарности.
Образуют вторичную структуру водородные связи, вандер-вальсовы связи, гидрофобные. ДНК имеет двуцепочную вторичную структуру, РНК – одноцепочную.
Изучена в Работах Уотсона и Крика.
Третичная структура – определенная укладка спирализованной структуры. М-ДНК имеет форму восьмерки. РНК – изучена мало.
Четверичная структура – фонкционально активная, соединена с белком.
В состав нуклеопротеидов входят белки гистонового ряда, которые соединяются с НК слабой электростатической связью.
Функции гистонов:
Участвуют в пространственном построении НК;
Регулируют активность генома – репрессия гена, с которым соединен гистон и ген будет молчать.
Гистоновые белки содержат лиз, арг, мало цис.
Негистоновые белки образуют с ДНК легко разрушаемые связи и это обеспечивает регуляцию активности генома.
В процессе жизни ДНК может подвергаться под действием химических соединений (кофеин) или радиоактивного излучения изменениям, т.е. мутациям.
Виды мутаций:
Транзиция – замена пуринового основания на другое пуриновое.
Трансверсия – замена пуринового основания на пиримидиновое.
Делеция – вставка пары нуклеотидов.
Вставка пары нуклеотидов.
Тяжелые последствия наблюдаются при вставке или выпадении нуклеотидов.
В случае делеции одного мономера изменяется считывание всех последующих кодонов – это мутация со «сдвигом рамки». В результате синтезируется белок с «бессмысленной» последовательностью аминокислот. При делеции двух мономеров также происходит сдвиг рамки.
При утрате трех мономеров (или число, кратное трем) сдвига рамки нет и синтезируется белок, укороченный на 1 аминокислоту.
Обмен нуклеотидов.
Источники нуклеотидов
Поступление с пищей
НК | |
НП в желудке |
|
|
Белок (как и все белки) |
НК в 12-перстной кишке под действием ДНК-азы и РНК-азы разщепляются за счет разрыва сложноэфирных связей, в результате образуются нуклеотиды, нуклеозиды, очень редко компоненты нуклеотидов. Внутриклеточно идет такой же распад НК.
Основное количество нуклеотидов идет denovo.
Соединения, участвующие в синтезе пурина
Глн + 2 АТФ + СО2 карбамоилфосфат + асп
Рибоза и дезоксирибоза – синтезируются в пентозофосфатном цикле и поступают с пищей.
Катаболизм нуклеотидов.
РНК быстрее ДНК. Конечные продукты распада азотистых оснований – мочевина, мочевая кислота.
Ц, У, Т – конечный продукт мочевина.