16. Транспортная рнк. Строение, функции. Строение рибосом.

Сайт спец-сти, связанности кодона, рибосомы, трансляции 2. Крик предположил адапторы. Роберт Холли расш. тРНК. 4S, 75-85 нуклеотидов. Трилистник. Левый дигидроурединовая форм-т трет. стр-ру иРНК, правый тепси-Ц, вверху АЦЦ. Им-т 4 2цепочечных (2 витка, Г-образная структура) и 5 1цепочечных. В ней есть псевдоуридин, дигидроуридин, аденозин, метилинозин, метилурацил. Не образуют 2цепочечных уч-ков. Антикодон петля из 7 нк, взаим. с иРНК. Контур АРС-азы соотв. иРНК, контакт на дигидроуредин. стебле и антикод. петле. Если 1 ам-та, а кодоны разные – изоакцепторная. (1=АРС-аза). Контроль 100 генов. Антикодоны 3'–5', кодоны 5'–3'. Некоторые тРНК узнают больше 1 кодона. Аланин – ГЦУ; ГЦЦ; ГЦА. Первые 2 основания одинаковые, поэтому Крик сказал, что узнаются 1ые 2 основания, а посл. качается, уоббл-теория. Но кодоны лейцина УУА и ЦУА, поэтому переносятся разн. тРНК. 1 осн. антикодона опр-т, сч-ся ли тРНК 1,2 или 3 раза. Т.о. выр-сть = неодн-сть 3 код.

Сведберг константа седиментации рибосом. Прокариот 70=50+30. Большая - 34 белка, 23S и 5S рРНК. Малая – 21 белок, 16S и 1SрРНК. Эукариот 80=60+40. Большая - 28S, 7S и 5S рРНК. Малая –18Sи 1S рРНК. Самособирается. В норме субъединицы раздельны, а иРНК их соединяет.У прокариот 16Sнужна и 6 белков. 80нк=1 рибосома. Они садятся на 5' конец иРНК. Первые 25 – КЭП. Первый 7-метилгуанилат. Иногда КЭП несколько, потом уч-ок где иРНК с рРНК соединяются.

17. Синтез полипептидной молекулы. Инициация и элонгация.

У про 1ая ам-та мет или формилмет. тРНК переносит её. Место начала синтеза определяется: спариванием иРНК с 3' 16S рРНК и спариванием формилметиониновой тРНК. Это 30S комплекс инициации синтеза белка. Нужны 3 белка IF 1,2,3 и ГТФ кислота. 50S присоединяется к 30S комплексу = 70S комплекс. На рибосоме есть 2 участка. П-участок (пептидная) и А-участок (тРНК принесшая аминокислоту). Аминокислота остается там, тРНК уходит в цитоплазму, а кислота в П-участок. иРНК сдвигается на один кодон. Цикл.

Элонгация 3 этапа: связывание аминоцил тРНК с кодоном, пептидные связи, транслокация ам-ты за счет пептидтрансфреазы и транслоказы. Потом модификации: дисульфидные свзяи, гидролиз части, Рлирование, образ-ся стр-ры белка.

18. 20.Регуляция активности генов на примере лактозного оперона. Негативный и позитивный контроль генетической активности.

Жакоб и Моно 1961Ген-регулятор и оператор. Последовательность ДНК, состоящая из тесно сцепленных структурных генов, оператора и промотера и образующая единицу генетической регуляции. Оперон лактозы из промотера, оператора и 3 структурных генов. Lac Z кодирует бэта-генгалактозидазу, катализирующую гидролиз лактозы. Lac Y-галактозидпермеза транспорт сахаров в клетку, Lac A тиогалактозидтрансацетилазу (хз зачем) Если палочки будут кушать лишь лактозу, ферментов в 1000 раз >. Ген-регулятор lac-1 – белок репрессор.

РНК-полимераза нач-т промотор, он связан с оператором. мало лактозы, белок-репрессор соед-ся с оператором, нет транскр. Без β-галактозидпермеаза, лактоза чуть в клетку и связывается с репрессором, он отсоед-ся от оператора. Транскр. генов оперона. Снижение лактозы белок-репрессор преп-т транск. Это поз. индукция. Индуктор – лактоза.

Много глюкозы, акт-ции оперона нет. Транскр. почти нет. Глюкоза снижается, активация аденилатциклазы, АМФ в цАМФ Глюкоза – акт-т фосфодиэстеразу,  все наборот. цАМФ соед-ся с САР, образуется комплекс, взаимодействует с промотором, изменяет его и приводит к повышению сродства РНК-полимеразы к участку. Есть лактоза – экспрессия генов оперона. Это нег. индукцией. Нег. индуктор – глюкоза, подавляет лактозный оперон.