Тесты для самопроверки и контроля знаний:

1. В каких пищевых продуктах белки связаны с водой?

а) мясе, рыбе;

б) крупах;

в) муке;

г) мясе, рыбе, крупах, муке.

2. В каких продуктах питания белки в воде набухают с образованием клейковины?

а) мясе;

б) муке;

в) крупах, бобовых;

г) муке, крупах, бобовых.

3. Последствиями денатурации белка являются:

а) потеря нативных свойств;

б) уменьшение способности связывать воду и стойкости из-за разрушения гидратной оболочки;

в) увеличение доступности для пищеварительных протеолитических ферментов, потеря растворимости и коагуляции;

г) все вышеперечисленное.

4. Какие факторы вызывают денатурацию белка?

а) тепловые, лучевые;

б) механические;

в) химические;

г) тепловые; лучевые; механические; химические.

5. Какой белок соединительной ткани является наиболее распространенным?

а) коллаген;

б) актин;

в) миозин;

г) эластин.

6. Какие основные изменения происходят с белками муки в процессе приготовления теста и его выпекания?

а) набухание;

б) денатурация;

в) набухание и денатурация;

г) переход коллагена в глютин.

Тема «Каталитическая функция белков. Ферменты пищевой промышленности»

Наука о питании основывается на точном знании поэтапного расщепления питательных веществ под действием пищеварительной системы, на количественный и качественный состав которых влияет характер нутриентов, которые поступают. Много наследственных заболеваний человека обусловлено нарушением или отсутствием синтеза специфических ферментов. Введение их в комплекс лечебных средств компенсирует их недостаток.

В основе всех процессов жизнедеятельности организма лежат тысячи химических реакций, которые катализируются особенными белками – ферментами (энзимами). Название «фермент» происходит от лат. fermentum(закваска); другой термин «энзим» - от греч.en– в середине,zyme– дрожжи. Именно с процессов брожения начинается наука о ферментах.

Благодаря ферментам в живых организмах происходят такие дивные превращения, которые в других условиях не всегда возможны даже при условии использования наиболее современных достижений науки и техники. Так, например, для расщепления молекул пероксида водорода на молекулярный кислород и воду в присутствии железа необходимо 300 лет, тогда как фермент каталаза осуществляет этот процесс в живой клетке за одну секунду.

Ферменты характеризуются очень высокой активностью. Ферментативная реакция происходит в 10⁶-10¹²раз быстрее, чем спонтанная реакция в водном растворе, которая не катализируется. В живых организмах в присутствии ферментов за доли секунд могут происходить сложные упорядоченные во времени и пространстве реакции, для проведения которых в лабораторных условиях необходимы были бы дни, недели и даже месяцы. Так, 1 г пепсина, фермента желудочного сока, который катализирует переваривание белков, за 1 час может гидролизовать 100 кг яичного белка.

Реакции, которые катализируются ферментами, в отличие от многих химических реакций органических веществ, осуществляемых в лабораторных условиях, протекают без образования побочных продуктов, почти со 100-процентным выходом.

Ферменты в клетке жестко локализованы. Четкое соответствие биохимических процессов органоидам клетки обуславливает локализацию в них тех или иных индивидуальных ферментов, мультиферментных комплексов – полиферментных блоков. Например, в митохондриях сосредоточены комплексы окислительно-восстановительных ферментов, в рибосомах – ферменты, которые принимают участие в биосинтезе белка, в лизосомах – гидролазы, в протоплазме – ферменты, которые активируют аминокислоты, в ядерном аппарате клетки – в основном ферменты, которые осуществляют биосинтез нуклеиновых кислот. Благодаря такой локализации ферментных систем процесс катализа является серией последовательных элементарных превращений веществ, максимально скоординированных и организованных в пространстве и времени.

Обменные реакции, которые протекают в клетке под действием ферментов, жестко регламентированны: синтезируется только то количество разных видов простых молекул, которое необходимо для биосинтеза белков, нуклеиновых кислот, липидов, полисахаридов и т.п. Такая саморегуляция обеспечивает определенное стационарное состояние живых структур даже в случаях значительных изменений внешней среды.

По химическому строению ферменты представляют собой простые и сложные белки.

Простые ферменты состоят только из белков, поэтому их называют однокомпонентными. Сложные ферменты, кроме белковой, содержат и небелковую часть, поэтому они получили название двукомпонентных.

Белковую часть сложного фермента называют апоферментом (носитель), небелковую – дополнительной, простетической группой, коэнзимом или коферментом (активная часть). Общее название сложного фермента – холофермент (от греч. holos – целое).

Роль коферментов в сложных ферментах выполняют большинство витаминов (В₁, В₂, В₃, В₄, В₅, В₆, В₁₂, В_с, Н и др.) или соединения, в состав которых входят витамины, ионы металлов и др. Например, витамин Н входит в состав кокарбоксилаз, которые катализируют биосинтез высших жирных кислот, потому что он способствует ассимиляции оксида углерода.

В состав кофермента А, или коэнзима А (KoAиHSKoA), входит пантотеновая кислота (витамин В₃).

Действующие ныне номенклатура и классификация ферментов были утверждены в 1961 году на VМеждународном биохимическом конгрессе в Москве.

В основу номенклатуры были положены такие положения:

1) окончание –аза следует использовать только для простых ферментов; для мультиферментных комплексов рекомендован термин «система» (например, пируватдегидрогеназная система);

2) в названии должен быть отражен механизм реакции, название субстрата и кофермента, тип реакции, которая катализируется.

С учетом этих правил вместо бывшего названия, например, «лактатдегидрогеназа» рекомендуют систематическое название лактат-НАД-оксидоредуктаза, которое содержит три позиции: субстратом является лактат (молочная кислота), коферментом – НАД (никотинамидадениндинуклеотид), фермент оксидоредуктаза катализирует перенос водорода от субстрата к акцептору, т.е. указанныйтип реакции.

Все ферменты подразделяются на шесть классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы (синтетазы). Каждый класс имеет подклассы.

1. Оксидоредуктазы.К этому классу отнесены все ферменты (дегидрогеназы, оксидазы и др.), которые катализируют окислительно-восстановительные реакции. Эти реакции осуществляются цепью ферментов и промежуточных переносчиков водорода или электронов от первичного субстрата к конечному акцептору – кислороду. Особенностью оксидоредуктаз является их способность ускорять большое количество разнообразных окислительно-восстановительных реакций, что обеспечивает соединение кофермента с многими апоферментами. При этом каждый раз образуется оксидоредуктаза, специфична относительно того или иного субстрата. Оксидоредуктазы принимают участие в химических реакциях, связанных с освобождением энергии.

2. Трансферазы.Ферменты этого класса осуществляют внутренний и межмолекулярный перенос отдельных функциональных групп. В зависимости от характерагруппировок, которые переносятся, различают метилтрансферазы – переносят метильные группы – СН₃, аминотрансферазы – осуществляют перенос аминных груп –NH₂, фосфотрансферазы – транспортируют остаток фосфорной кислоты.

3. Гидролазы.Ферменты этого класса обеспечивают расщепление внутримолекулярных связей органических соединений при участии воды. К этому классу принадлежит большая группа ферментов, в том числе почти все энзимы желудочно-кишечного тракта: эстеразы, фосфатазы, пептидазы и др.

4. Лиазы.К этому классу принадлежат ферменты, которые катализируют обратимые реакции отщепления разных групп от субстратов негидролитическим путем. Расщепление идет по связи С-С, С-N, С-О и т.д. К таким ферментам принадлежат, например, декарбоксилазы, которые отщепляют СО₂от карбоновых кислот.

5. Изомеразы.Эти ферменты катализируют разные типы реакций изомеризации. Они также катализируют процессы внутримолекулярнных превращений: переноса водорода, фосфатных и ацильных групп, изменения пространственного расположения атомных группировок, перемещения двойных связей и т.д. Например,L-изомеры превращаются вD-изомеры, глюкоза – в фруктозу и т.п.

6. Лигазы, илисинтетазы. Ферменты этого класса принимают участие во всех реакциях синтеза разных соединений. Они ускоряют реакции образования органических соединений. Одним из таких природных донаторов энергии является аденозинтрифосфат (АТФ). Энергия, которая выделяется при отщеплении остатков фосфорной кислоты, используется для процессов биосинтеза.

В пищевой промышленности ферменты используются для получения продуктов с заданными свойствами. При этом могут использоваться микробные ферменты; ферменты, выделенные из некоторых органов, например, из печени, поджелудочной железы, желудка. Более удобным и эффективным является использование иммобилизированных ферментов.

Иммобилизация ферментов – это включение объекта (фермента) в изолированную фазу, которая отделена от фазы свободного раствора, но способна обмениваться с ней молекулами.

Иммобилизированные ферменты получают путем связывания с носителями растворимых ферментов или клеток, которые имеют ферментативную активность, т.е. делают сорбцию фермента на носители и включения в структуру носителей-гелей.

Иммобилизация приближает условия их функционирования к природному.

Преимущество их использования состоит в том, что их можно удалять из реакционной среды, т.е. контролировать ход реакции и многоразово его использовать. Использование иммобилизированных ферментов позволяет осуществлять каждый процесс непрерывно, пропуская раствор субстратов через реакторы с иммобилизированными ферментами.

Иммобилизированные ферменты имеют высокую каталитическую активность, ее можно изменять, изменяя способ связывания и вид носителя. Продукты реакции не загрязняются кристаллическими ферментами.

С помощью иммобилизированных ферментов получают аминокислоты, ароматические кислоты, сахара, органические растворители, антибиотики, их используют для очистки сточных вод и водоемов.

В промышленности применяют ферменты микробного происхождения: протеолитические, липолитические, амилолитические, гидролазы, которые расщепляют пектин, целлюлозу и гемицеллюлозу.