- •17-27 – Витамины, 28-30 – ферменты, 32-40 – гормоны, 42-44 – дых.Цепь, 47-48 свобод.Радикалы, 50-ц.Кребса, 69-75 –днк,рнк вопросы итоговой аттестации по биохимии
- •6. Строение триглицеридов. Роль триглицеридов в метаболизме.
- •7. Строение нуклеотидов. Роль нуклеотидов в метаболизме.
- •8. Строение фосфолипидов. Роль фосфолипидов в метаболизме.
- •9. Строение и функции эйкозаноидов.
- •10. Строение и функции холестерина.
- •13. Биологическая роль макро- и микроэлементов.
- •15. Роль фосфопиридоксаля в метаболизме
- •17.Биохимическая функция витамина в12.
- •18.Биологическая роль пантотеновой кислоты(в5)
- •19.Биологическая роль рибофлавина(в2)
- •20.Биологическая роль никотинамида.
- •21. Биохимические функции тиаминпирофосфата.
- •22. Биохимическая роль витамина с.
- •23. Биологическая роль тетрагидрофолиевой кислоты (тгфк).
- •24. Биологическая роль витамина d.
- •25. Биологическая роль витамина а.
- •26. Биологическая роль витамина е.
- •27. Биологическая роль витамина к .
- •29. Строение и классификация ферментов.
- •30. Конкурентное и неконкурентное ингибирование ферментов.
- •31. Особенности биологического катализа.
- •32. Классификация гормонов. Роль гормонов в регуляции метаболизма.
- •33. Гормоны надпочечников и их биохимические функции.
- •34. Гормоны гипофиза и их биологическая роль.
- •35. Биологическая роль половых гормонов.
- •36. Биологическая роль гормонов коры надпочечников.
- •37. Биологическая роль гормонов поджелудочной железы.
- •38. Гормоны щитовидной железы. Их влияние на метаболизм.
- •41. Биохимическая роль вторичных мессенджеров в метаболизме.
- •42.Макроэргические соединения и их роль в метаболизме.
- •43. Дыхательная цепь в митохондриях.
- •44. Последовательность расположения и строение переносчиков электронов в дыхательной цепи.
- •45. Процесс окислительного фосфорилирования, его биологическая роль.
- •47. Механизмы образования свободных радикалов. Антиоксидантные системы в клетках.
- •49. Биохимические механизмы окислительного декарбоксилирования пирувата.
- •50. Механизм реакций и биологическая роль цикла Кребса.
- •53. Глюконеогенез и его биологическая роль.
- •54. Пентозофосфатный путь окисления углеводов.
- •55. Особенности углеводного обмена у жвачных животных. Пути синтеза глюкозы у жвачных животных.
- •62. Синтез триацилглицеридов и фосфолипидов.
- •63. Кетоновые тела и их роль в метаболизме.
- •64. Физико-химические свойства белков. Изоэлектрическое состояние и изоэлектрическая точка аминокислот и белков.
- •65.Биохимические механизмы переваривания белков в жкт.
- •66.Механизмы реакций трансаминирования и дезаминирования аминокислот.
- •67.Декарбоксилирование аминокислот. Биологическая роль продуктов декарбоксилирования.
- •69.Биологические механизмы окисления нуклеотидов
- •70.Строение молекулы днк
- •71. Биохимические механизмы синтеза дн
- •72. Репликация и репарация.
- •73. Строение рнк. Виды рнк. Их роль в метаболизме.
- •74. Биохимические механизмы синтеза рнк.
- •75. Биохимические механизмы синтеза белка.
62. Синтез триацилглицеридов и фосфолипидов.
В печени есть фермент глицеролкиназа:
В жировой ткани и мышцах
Далее идут присоединения к глицерол-3-фосфату активированных жирных кислот. Образуется фосфатидат.
63. Кетоновые тела и их роль в метаболизме.
Кетоновые тела:
Кетоновые тела — топливо для мышечной ткани, почек и др.(особенно при недостатке глюкозы, голодании) Предотвращают излишнюю мобилизацию жирных кислот из жировых депо.[2] Во время голодания кетоновые тела являются одним из основных источников энергии для мозга.[4][5] Печень, синтезируя кетоновые тела, не способна использовать их в качестве энергетического материала (не располагает соответствующими ферментами). Синтез и использование:
64. Физико-химические свойства белков. Изоэлектрическое состояние и изоэлектрическая точка аминокислот и белков.
Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению УФ-лучей при 280 нм (это свойство, обусловленное наличием в белках ароматических аминокислот, используется для количественного определения белков).
Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белкив растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.
Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами.
Значение рН, при котором белок приобретает суммарный нулевой заряд, называют"изоэлектрическая точка" и обозначают как pI. В изоэлектрической точке количество положительно и отрицательно заряженных групп белка одинаково, т.е. белок находится в изоэлектрическом состоянии.
65.Биохимические механизмы переваривания белков в жкт.
В ротовой полости не происходит.
В желудке главные клетки слизистой оболочки секретируют пепсиноген – предшественник протеолитического фермента пепсина. В результате аутокатализа в кислой среде желудочного сока фермент активируется. Соляная кислота поддерживает рН в пределах 1,5-2,0. Это оптимальные условия для активной работы фермента. В кислой среде белки корма подвергаются денатурации, что делает их более доступными ферментативному протеолизу. Пепсин быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованые ароматическими аминокислотами и медленно связи между лейцином и дикарбоновыми аминокислотами.
В тонком отделе кишечника происходит дальнейший гидролиз пептидов до аминокислот. Туда поступает панкреатический сок с рН 7,8-8,2. Он содержит неактивные предшественники протеаз: трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазу, проэластазу. Слизистой кишечника вырабатывается фермент энтеропептидаза, который активирует трипсиноген до трипсина, а последний уже все остальные ферменты. Протеолитические ферменты содержатся также в клетках слизистой кишечника, поэтому гидролиз небольших пептидов происходит после их всасывания. Конечный результат действия ферментов желудка и кишечника – расщепление почти всей массы пищевых белков до свободных аминокислот.
Всасывание аминокислот происходит в тонком отделе кишечника. Это активный процесс и требует затраты энергии. Основной механизм транспорта – гамма-глутамильный цикл. В нем участвует 6 ферментов и трипептид глутатион (глутамилцистеинилглицин). Ключевой фермент – гамма-глутамилтрансфераза. Кроме того, процесс всасывания АК требует присутствия ионовNa+. Аминокислоты попадают в портальный кровоток – в печень и в общий кровоток. Печень и почки поглощают аминокислоты интенсивно, мозг избирательно поглощает метионин, гистидин, глицин, аргинин, глутамин, тирозин.
В толстом отделе кишечника не всосавшиеся по каким-либо причинам (недостаток или низкая активность протеолитических фрементов, нарушение процессов транспорта АК) пептиды и АК подвергаются процессам гниения. При этом образуются такие продукты как: фенол, крезол, сероводород, метилмеркаптан, индол, скатол, а также группа соединений под общим названием «трупные яды» - кадаверин, путресцин. Эти вещества всасываются в кровь и поступают в печень, где подвергаются конъюгации с глюкуроновой кислотой и другим процессам обезвреживания (см. подробнее главу "Биохимия печени"). Затем они выводятся из организма с мочой.