Влияние температуры и способа нагрева на скорость и температуру денатурации белков

Скорость тепловой денатурации зависит от температуры, влажности, способа нагрева и других факторов.

Денатурация тормозится при добавлении определенных веществ, таких, как пирофосфат, многоатомные спирты, сахара и F-актин, хотя механизмы торможения различны. Скорость денатурации АТФазы увеличивается при расщеплении мышечного протеина в результате уменьшения размера, плотности и симметрии молекул. Скорость денатурации белков зависит и от некоторых других факторов. Например, денатурация фибриногена мочевиной ускоряется при увеличении концентрации мочевины и при понижении pH ниже 7, однако в интервале pH 7,0...8,6 скорость реакции почти постоянна.

Присутствие тяжелой воды стабилизирует нативную структуру ферментов, обусловленную наличием водородных связей, уменьшая скорость инактивации.

В настоящее время установлено, что белки, входящие в состав мяса, денатурируют по мере достижения определенной для каждого белка температуры. Наиболее чувствителен к нагреву миозин. Температура денатурации, °С: миозина — 45...50, актина — 50, актомиозина — 42...48, миоальбуминов — 45...47, глобулина — 50, миогена — 50...60, коллагена — 58...62, миопротеидов — около 100. В интервале температур 45...50 °С денатурирует основная часть структурных белков мышц. Саркоплазматические белки (миоген и миоглобин) денатурируют при более высоких температурах (55...65 °С). Наиболее устойчивы к денатурации миопротеиды (большая часть ферментов), а также гемоглобин, сывороточный альбумин, коллаген.

Установлено, что денатурация происходит ступенчато, т.е. при достижении белком определенной температуры он приобретает соответствующую структуру с определенными свойствами. Согласно данным М. А. Калейджиева, денатурация сывороточного альбумина кролика осуществляется через три ступени. Зегель показал, что денатурация кристаллического альбумина проходит через 4 ступени: первая ступень наступает при температуре 60 °С, вторая — 61 ...65, третья лежит между 65 и 80, четвертая — при температуре выше 85 °С.

Изменение заряженных групп и pH белков в процессе тепловой обработки мяса

В процессе тепловой денатурации и последующей коагуляции происходят структурные изменения белков, разрыв прежних и образование новых связей при участии водородных связей, сульфгидрильных, дисульфидных, кислых и основных групп белков и гидрофобных взаимодействий.

Р. Гамм показал, что нагрев мяса в воде от 20 до 70 °С вызывает ступенчатое уменьшение числа карбоксильных групп в белках миофибрилл при существенно не изменяющемся количестве основных групп. Достоверные изменения кислых групп начинаются при температуре 40 °С. В интервале 40...50 °С количество их снижается, при 50...55 °С оно остается неизменным. При температуре выше 55 °С число кислых групп продолжает уменьшаться, а при температуре около 60 °С оно уменьшается очень значительно. Общее снижение числа кислых групп при нагревании до 70 °С составляет 85 %. При температуре от 70 до 120 °С наряду с дальнейшим сокращением числа кислых групп начинается уменьшение числа основных.

Изменение соотношения заряженных (кислых и основных) групп в результате денатурации и постденатурационных превращений связано с изменением pH. В то же время установлен факт прямой корреляционной зависимости между значением pH сырья, водоудерживающей способностью и выходом готового продукта. Чем выше исходное значение pH сырья, тем лучше качество (сочность) готового продукта. Величина изменений pH зависит от температуры и способа нагрева, исходного значения pH сырого мяса.

На величину смещения pH влияет также анатомическое происхождение мышц.

С повышением температуры нагрева изменяется водоудерживающая способность и сдвигается изоточка фибриллярных белков к более высоким значениям pH, увеличивается число основных групп. При тепловой денатурации происходит также сдвиг изоточки к более высоким значениям pH, видимо, вследствие расщепления водородных связей и освобождения дополнительных положительных зарядов.