17. Строение атф:

C – NH2

N C N

HC C CH

N N

O OO

HO – P ~ O – P ~ O – P ~ O – H2C O

OH OHOH C H H C

H C C H

OH OH

Аденозин

Адениловая кислота

АДФ

АТФ

При дефосфорилировании АТФ образуется АДФ (и АМФ). Дефосфорилирование АТФ сопровождается освобождением энергии, которая используется в клетках для различных процессов синтеза и других видов работ. В свою очередь АДФ за счет энергии, освобождающейся при окислении органических веществ, фосфорилириуется в АТФ. В клетках организма постоянно происходит процесс фосфорилирования АТФ и фосфорилирования АДФ и АМФ. Подобным образом происходит фосфорилирование и других нуклеотидов. Все эти соединения в организме играют важную роль в обмене веществ и энергии, и, в частности, в биосинтезе липидов и углеводов.

Для медицинского применения АТФ получают из мышечной ткани животных.

АТФ - белый кристаллический гигроскопический порошок. Для медицинского применения выпускается раствор натрия аденозинтрифосфата 1 % для инъекций. Раствор натрия аденозинтрифосфата представляет собой бесцветную или слегка желтоватую жидкость.

Основное применение натрия аденозинтрифосфат имеет в настоящее время в комплексной терапии мышечной дистрофии и атрофии, спазмах периферических сосудов (перемежающейся хромоте, болезни Рейно, облитерирующем тромбангиите). Иногда применяют для стимулирования родовой деятельности.

В последние годы установлено, что АТФ может быть с успехом использован для купирования пароксизмов наджелудочковых тахикардий.

23.ДНК — Дезоксирибонуклеиновая кислота. Сахар — дезоксирибоза, азотистые основания: пуриновые — гуанин (G), аденин (A), пиримидиновые — тимин (T) и цитозин (C). ДНК часто состоит из двух полинуклеотидных цепей, направленных антипараллельно. РНК — Рибонуклеиновая кислота. Сахар — рибоза, азотистые основания: пуриновые — гуанин (G), аденин (A), пиримидиновые урацил (U) и цитозин (C). Структура полинуклеотидной цепочки аналогична таковой в ДНК. Из-за особенностей рибозы молекулы РНК часто имеют различнные вторичные и третичные структуры, образуя комплементарные участки между разными цепями.

Различия между ДНК и РНК 1. В состав ДНК входят дезоксирибонуклеотиды, в состав РНК – рибонуклеотиды. 2. Азотистые основания в молекуле ДНК – тимин, аденин, цитозин, гуанин; в РНК вместо тимина участвует урацил. 3. ДНК является матрицей для транскрипции, она хранит генетическую информацию. РНК участвует в синтезе белка. 4. У ДНК двойная цепь, закрученная по спирали; у РНК – одинарная. 5. ДНК есть в ядре, пластидах, митохондриях; РНК – образуется в цитоплазме, в рибосомах, в ядре, собственная РНК есть в пластидах и митохондриях. (так же есть таблица в методе, надеюсь, она у тебя сфотографирована :D )

18.Строение и функции ДНК

ДНК — полимер, мономерами которой являются дезоксирибонуклеотиды. Модель пространственного строения молекулы ДНК в виде двойной спирали была предложена в 1953 г. Дж. Уотсоном и Ф. Криком (для построения этой модели они использовали работы М. Уилкинса, Р. Франклин, Э. Чаргаффа).

Молекула ДНК образована двумя полинуклеотидными цепями, спирально закрученными друг около друга и вместе вокруг воображаемой оси, т.е. представляет собой двойную спираль (исключение — некоторые ДНК-содержащие вирусы имеют одноцепочечную ДНК). Диаметр двойной спирали ДНК — 2 нм, расстояние между соседними нуклеотидами — 0,34 нм, на один оборот спирали приходится 10 пар нуклеотидов. Длина молекулы может достигать нескольких сантиметров. Молекулярный вес — десятки и сотни миллионов. Суммарная длина ДНК ядра клетки человека — около 2 м. В эукариотических клетках ДНК образует комплексы с белками и имеет специфическую пространственную конформацию.

Мономер ДНК — нуклеотид (дезоксирибонуклеотид) — состоит из остатков трех веществ: 1) азотистого основания, 2) пятиуглеродного моносахарида (пентозы) и 3) фосфорной кислоты. Азотистые основания нуклеиновых кислот относятся к классам пиримидинов и пуринов. Пиримидиновые основания ДНК (имеют в составе своей молекулы одно кольцо) — тимин, цитозин. Пуриновые основания (имеют два кольца) — аденин и гуанин.

Моносахарид нуклеотида ДНК представлен дезоксирибозой.

Полинуклеотидная цепь образуется в результате реакций конденсации нуклеотидов. При этом между 3'-углеродом остатка дезоксирибозы одного нуклеотида и остатком фосфорной кислоты другого возникает фосфоэфирная связь (относится к категории прочных ковалентных связей). Один конец полинуклеотидной цепи заканчивается 5'-углеродом (его называют 5'-концом), другой — 3'-углеродом (3'-концом).

Против одной цепи нуклеотидов располагается вторая цепь. Расположение нуклеотидов в этих двух цепях не случайное, а строго определенное: против аденина одной цепи в другой цепи всегда располагается тимин, а против гуанина — всегда цитозин, между аденином и тимином возникают две водородные связи, между гуанином и цитозином — три водородные связи. Закономерность, согласно которой нуклеотиды разных цепей ДНК строго упорядоченно располагаются (аденин — тимин, гуанин — цитозин) и избирательно соединяются друг с другом, называется принципом комплементарности. Следует отметить, что Дж. Уотсон и Ф. Крик пришли к пониманию принципа комплементарности после ознакомления с работами Э. Чаргаффа. Э. Чаргафф, изучив огромное количество образцов тканей и органов различных организмов, установил, что в любом фрагменте ДНК содержание остатков гуанина всегда точно соответствует содержанию цитозина, а аденина — тимину («правило Чаргаффа»), но объяснить этот факт он не смог.

Из принципа комплементарности следует, что последовательность нуклеотидов одной цепи определяет последовательность нуклеотидов другой.

Цепи ДНК антипараллельны (разнонаправлены), т.е. нуклеотиды разных цепей располагаются в противоположных направлениях, и, следовательно, напротив 3'-конца одной цепи находится 5'-конец другой. Молекулу ДНК иногда сравнивают с винтовой лестницей. «Перила» этой лестницы — сахарофосфатный остов (чередующиеся остатки дезоксирибозы и фосфорной кислоты); «ступени» — комплементарные азотистые основания.

Функция ДНК — хранение и передача наследственной информации.

Строение и функции РНК

РНК — полимер, мономерами которой являются рибонуклеотиды. В отличие от ДНК, РНК образована не двумя, а одной полинуклеотидной цепочкой (исключение — некоторые РНК-содержащие вирусы имеют двухцепочечную РНК). Нуклеотиды РНК способны образовывать водородные связи между собой. Цепи РНК значительно короче цепей ДНК.

Мономер РНК — нуклеотид (рибонуклеотид) — состоит из остатков трех веществ: 1) азотистого основания, 2) пятиуглеродного моносахарида (пентозы) и 3) фосфорной кислоты. Азотистые основания РНК также относятся к классам пиримидинов и пуринов.

Пиримидиновые основания РНК — урацил, цитозин, пуриновые основания — аденин и гуанин. Моносахарид нуклеотида РНК представлен рибозой.

Выделяют три вида РНК: 1) информационная (матричная) РНК — иРНК (мРНК), 2) транспортная РНК — тРНК, 3) рибосомная РНК — рРНК.

Все виды РНК представляют собой неразветвленные полинуклеотиды, имеют специфическую пространственную конформацию и принимают участие в процессах синтеза белка. Информация о строении всех видов РНК хранится в ДНК. Процесс синтеза РНК на матрице ДНК называется транскрипцией.

Транспортные РНК содержат обычно 76 (от 75 до 95) нуклеотидов; молекулярная масса — 25 000–30 000. На долю тРНК приходится около 10% от общего содержания РНК в клетке.ФункциитРНК: 1) транспорт аминокислот к месту синтеза белка, к рибосомам, 2) трансляционный посредник. В клетке встречается около 40 видов тРНК, каждый из них имеет характерную только для него последовательность нуклеотидов. Однако у всех тРНК имеется несколько внутримолекулярных комплементарных участков, из-за которых тРНК приобретают конформацию, напоминающую по форме лист клевера. У любой тРНК есть петля для контакта с рибосомой (1), антикодоновая петля (2), петля для контакта с ферментом (3), акцепторный стебель (4), антикодон (5). Аминокислота присоединяется к 3'-концу акцепторного стебля.Антикодон — три нуклеотида, «опознающие» кодон иРНК. Следует подчеркнуть, что конкретнаятРНК может транспортировать строго определенную аминокислоту, соответствующую ее антикодону. Специфичность соединения аминокислоты и тРНК достигается благодаря свойствам фермента аминоацил-тРНК-синтетаза.

Рибосомные РНК содержат 3000–5000 нуклеотидов; молекулярная масса — 1 000 000–1 500 000. На долю рРНК приходится 80–85% от общего содержания РНК в клетке. В комплексе с рибосомными белками рРНК образует рибосомы — органоиды, осуществляющие синтез белка. В эукариотических клетках синтез рРНК происходит в ядрышках. Функции рРНК: 1) необходимый структурный компонент рибосом и, таким образом, обеспечение функционирования рибосом; 2) обеспечение взаимодействия рибосомы и тРНК; 3) первоначальное связывание рибосомы и кодона-инициатора иРНК и определение рамки считывания, 4) формирование активного центра рибосомы.

Информационные РНК разнообразны по содержанию нуклеотидов и молекулярной массе (от 50 000 до 4 000 000). На долю иРНК приходится до 5% от общего содержания РНК в клетке.ФункциииРНК: 1) перенос генетической информации от ДНК к рибосомам, 2) матрица для синтеза молекулы белка, 3) определение аминокислотной последовательности первичной структуры белковой молекулы

19.Денатурация белков — изменение нативнойконформации белковой молекулы под действием различных дестабилизирующих факторов. Аминокислотная последовательность белка не изменяется. Приводит к потере белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.).

Процесс денатурации отдельной белковой молекулы, приводящий к распаду её «жёсткой» трёхмерной структуры, иногда называют плавлением молекулы.

Механизмы денатурации

Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или существенное изменение pH приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжёлых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.

Ренатурация

Ренатурация — процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру. Нужно отметить, что не все белки способны ренатурировать; у большинства белков денатурация необратима. Если при денатурации белка физико-химические изменения связаны с переходом полипептидной цепи из плотно упакованного (упорядоченного) состояния в беспорядочное, то при ренатурации проявляется способность белков к самоорганизации, путь которой предопределён последовательностью аминокислот в полипептидной цепи, то есть её первичной структурой, детерминированной наследственной информацией. В живых клетках данная информация, вероятно, является решающей для преобразования неупорядоченной полипептидной цепи во время или после её биосинтеза на рибосоме в структуру нативной молекулы белка. При нагревании двухцепочечных молекул ДНК до температуры около 100°C водородные связи между основаниями разрываются, и комплементарные цепи расходятся — ДНК денатурирует. Однако при медленном охлаждении комплементарные цепи могут вновь соединяться в регулярную двойную спираль. Эта способность ДНК к ренатурации используется для получения искусственных гибридных молекул ДНК (так называемая молекулярная гибридизация).

20. Функции РНК различаются в зависимости от вида рибонуклеиновый кислоты.

1) Информационная РНК (и-РНК).

Иногда данный биополимер называют матричной РНК (м-РНК). Данный вид РНК располагается как в ядре, так и в цитоплазме клетки. Основное назначение – перенос информации о строении белка от дезоксирибонуклеиновой кислоты к рибосомам, где и происходит сбор белковой молекулы. Относительно небольшая популяция молекул РНК, составляющая менее 1% от всех молекул.

2) Рибосомная РНК (р-РНК).

Самый распространенный вид РНК (около 90% от всех молекул данного вида в клетке). Р-РНК расположена в рибосомах и является матрицей для синтеза белковых молекул. Имеет наибольшие, по сравнению с другими видами РНК, размеры. Молекулярная масса может достигать 1,5 миллионов кДальтон и более.

3) Транспортная РНК (т-РНК).

Расположена, преимущественно, в цитоплазме клетки. Основное назначение- осуществление транспорта (переноса) аминокислот к месту синтеза белка (в рибосомы). Транспортная РНК составляет до 10% от всех молекул РНК, располагающихся в клетке. Имеет наименьше, по сравнению с другими РНК- молекулами, размеры (до 100 нуклеотидов).

21. 1. Фосфопротеины в качестве простетической группы содержат остаток фосфорной кислоты. Примеры: казеин и казеиноген молока, творога, молочных продуктов, вителлин яичного желтка, овальбумин яичного белка, ихтуллин икры рыб. Фосфопротеинами богаты клетки ЦНС. Фосфопротеины обладают многообразными функциями:

1. Питательная функция. Фосфопротеины молочных продуктов легко перевариваются, усваиваются и являются источником незаменимых аминокислот и фосфора для синтеза белков тканей ребенка.

2. Фосфорная кислота необходима для полноценного формирования нервной и костной тканей ребенка.

3. Фосфорная кислота участвует в синтезе фосфолипидов, фосфопротеинов, нуклеотидов, нуклеиновых кислот.

4. Фосфорная кислота осуществляет регуляцию активности ферментов путем фосфорилирования при участии ферментов протеинкиназ. Фосфат присоединяется к -ОН группе серина или треонина сложноэфирными связями

2. Хромопротеины - сложные белки с окрашенной небелковой частью. К ним относятся флавопротеины (желтые) и гемопротеины (красные).

Флавопротеины в качестве простетической группы содержат производные витамина В2 -флавины: флавинадениндинуклеотид (ФАД) или флавинмононуклеотид (ФМН). Они являются небелковой частью ферментов дегидрогеназ, катализирующих окислительно-восстановительные реакции.

Гемопротеины в качестве небелковой группы содержат гем - железопорфириновый комплекс.

Гемопротеины подразделяют на два класса:

1. ферменты: каталаза, пероксидаза, цитохромы;

2. неферменты: гемоглобин и миоглобин.

3.Гликопротеи́ны (устар. гликопротеиды) — это сложные белки, в которых белковая (пептидная) часть молекулы ковалентно соединена с одной или несколькими группами гетероолигосахаридов. Кроме гликопротеинов существуют также протеогликаны и гликозаминогликаны.Гликопротеины являются важным структурным компонентом клеточных мембран животных и растительных организмов. К гликопротеинам относятся большинство белковых гормонов. Гликопротеины мембран эритроцитов, специфически гликозилированные теми или иными углеводными остатками, но имеющие гомологичную белковую часть, предопределяют группу крови у человека. Также гликопротеинами являются все антитела, интерфероны, компоненты комплемента, белки плазмы крови, молока, рецепторные белки и др.

2.Липопротеи́ны (липопротеиды) — класс сложных белков, простетическая группа которых представлена каким-либо липидом. Так, в составе липопротеинов могут быть свободные жирные кислоты, нейтральные жиры, фосфолипиды, холестериды.

Два белка – гемоглобин и миоглобин – часто называют дыхательными ферментами Оба этих вещества выполняют роль переносчиков при дыхании: гемоглобин – основной компонент красных кровяных телец2 (эритроцитов), переносящих по артериям кислород из легких к тканям; миоглобин – красный белок в мышцах, принимающий кислород от гемоглобина и хранящий его там до того момента, когда он потребуется для окисления пищевых веществ.

Казеи́н (лат. caseus — сыр) — сложный белок, образующийся из предшественника казеина — казеиногена при створаживании молока. Казеин (казеионоген) присутствует в молоке в связанном виде как соль кальция (казеинат кальция). Свёртывание казеина в молоке происходит под действием протеолитических ферментов сычужного сока (сыр), кислот, вырабатываемых молочнокислыми бактериями (творог), либо при прямом добавлении кислот (технический казеин).Казеин содержит все незаменимые аминокислоты, и поэтому является важным пищевым белком.

ВИТЕЛЛИН (ововителлин; от лат. vitel-lus—яичный желток), фосфопротеид, содержащийся в яичном желтке, отчасти в соединении с лецитином. В. содержит 0,94% фосфора и следы железа. По свойствам •своим приближается к глобулинам, но, в отличие от них, не высаливается хлористым натрием. При пепсиновом переваривании от В. отщепляется железосодержащийпарану-кдеин, известный под названием гематогена

МУЦИН, соединение белка с амино-са-харом глюкозамином (см.); принадлежит к группе не содержащих фосфора глюко-про-теидов (см.). Муцин был найден в слизистых и синовиальных оболочках, слюнных железах слизевого типа, в пуповине, в отделяемом улиток, кожи лягушек, в икринках. Лучший способ получения в чистом виде муцина подчелюстной железы заключается в растворении его в очень разведенной соляной кислоте и осаждении при разведении водой (Hammarsten). Растворы М. при кипячении не свертываются и не осаждаются железистосинеродистым калием, но дают остальные реакции белков по осаждению. При пептическом переваривании М. образуются альбумозы и пептоно-подобные вещества, содержащие углеводную группу; при триптическом—расщепление доходит до аминокислот. Биол. значение М. сводится к тягучести и скользкости их осадков и растворов, что облегчает проглатывание пищевого комка

22)126-меркаптопурин-онкология, лечение разных видов лейкозов(ингибитор синтеза пуринов)Аллопуринол-лечение подагры(ингибитор фермента ксантиноксидазы, останавливает распад пуринов на стадии гипоксантина, кот.лучшераст-им, чем мочев. к-та)

5-фторурацил-лечение опухолей желудка, прямой кишки, молочной железы(включается в РНК, блокирует тимидинсинтетазу)5-йодурацил-лечение герпесных инфекций(включается в ДНК и нарушает счит. инф)

Азидотимидин(зидовудин) обладает высокой актив.вотнош. ретровирусов в т.ч.вирусаВИЧ.Прим.длялеч. СПИДа.Влияет на фермент обратную транскриптазу(ревертазу) и наруш. синтез вирус. ДНК.

Рибоксин(гипоксантин-рибозид) применяется для улучш. работы сердца при хронич. коронар. недостаточн.и при инфаркте миокарда.

АТФ-применяется при мышечной дистрофии, а также для стимулирования работы сердца.

Фосфаден(АМФ)-входит в состав ряда коферментов, регулир.ок-восс. реакции.

13.Нуклеопротеины – это белки, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они составляют существенную часть рибосом, хроматина, вирусов.В рибосомах рибонуклеиновая кислота (РНК) связывается со специфическими рибосомальными белками. Вирусы являются практически чистыми рибо- и дезоксирибонуклеопротеинами.В хроматине нуклеиновая кислота представлена дезоксирибонуклеиновой кислотой, связанной с разнообразными белками, среди которых можно выделить две основные группы – гистоны и негистоновые белки. Начальный этап упаковки ДНК осуществляют гистоны, более высокие уровни обеспечиваются другими белками. В начале молекула ДНК обвивается вокруг гистонов, образуя нуклеосомы. Сформированная таким образом нуклеосомная нить напоминает бусы, которые складываются в суперспираль (хроматиновая фибрилла) и суперсуперспираль (хромонемма интерфазы). Благодаря гистонам и другим белкам в конечном итоге размеры ДНК уменьшаются в тысячи раз: длина ДНК достигает 6-9 см (10-1), а размеры хромосом – всего несколько микрометров (10-6). С нуклеопротеинами и соответственно нуклеиновыми кислотами непосредственно связаны, кроме того, такие биологические процессы, как митоз, мейоз, эмбриональный и злокачественный рост и др.

14.Различают четыре уровня организации ядерного хроматина. Первый - уровень нуклеосомной фибриллы. Существование в хроматине дискретных повторяющихся единиц открыли в 1973 году Д. Хьюиш и Л. Буржойн (Австралия). А. Олинс и Д. Олинс (США) с помощью электронного микроскопа воочию убедились, что хроматиновые нити несут на себе образования типа бусин диаметром около 10-9 м. Р. Корнберг (Великобритания) установил, что каждая такая «бусина» содержит отрезок ДНК длиной 150-200 пар нуклеотидов и 8 молекул гистонов разных типов. Эта частица позже была названа «нуклеосомой».Внуклеосоме различают сердцевинную часть и линкерную область. Сердцевинная часть соответствует «бусинам», обнаруживаемым при электронном микроскопировании, а линкерная - связывающему «бусины» участку базовой ДНК.Сердцевинная и линкерная области образуют полную нуклеосому. Размеры полной нуклеосомы могут варьироваться у разных видов и в хроматине разных тканей, что, видимо, связано с различиями в экспрессии генов.Второй уровень пространственной структуры хроматина - соленоид позволяет «сложить» ДНК с ее спутниками - белками еще более компактно: линейные размеры хромосомной фибриллы (нити), соответствующей соленоиду, в 40 раз меньше размеров свободной ДНК. Соленоидная структура образуется в результате свертывания (на манер спирали) нуклеосомной нити и в одних местах носит более-менее регулярный характер, в других - неравномерный - здесь наблюдается как бы «сгущение» витков. Вопрос о деталях строения и механизмах формирования соленоида остается пока открытым (Г. П. Георгиев, Б. Льюин). Несомненна связь этой структуры с функциональным состоянием генов. Установлена также теснейшая зависимость формирования соленоидных структур от физико-химических свойств клеточной среды.Третий уровень организации (компактизации) ДНК в хроматине определяется укладкой соленоидной структуры в петли, опирающиеся, как полагают, на скелетные осевые образования хромосом. Длина петли - до 90 тысяч пар нуклеотидов. Материалом для скелетных нитей (для ядерного скелета) служат белки. Эти нити получили название «нуклеонемы». Совокупность всех нуклеонем ядра составляет часть ядерного матрикса. В этот матрикс, помимо нуклеонем, входит еще ламина - белковый слой, располагающийся непосредственно под двойной мембраной, окутывающей ядро. Основу ламины составляют три белка. Видимо, именно белки ламины осуществляют «таможенный досмотр» в зоне ядерных пор. Можно предположить, что важное значение здесь имеет свойство белков (как, впрочем, и других биополимеров) изменять свою пространственную структуру в ответ на изменения физико-химических свойств «среды обитания».Четвертый уровень организации хроматина представлен хромосомами. Механизм формирования этих органелл еще не ясен. Но несомненно, что активация генов подразумевает глубокие изменения пространственных структур хромосом: налицо связь организации хроматина и регуляции работы генов.Кольцевые ДНК могут образовывать особую пространственную структуру - суперспираль. Суперспирализация опять же зависит от биохимии плазмы клетки.Правильная организация пространственной структуры молекул ДНК и РНК, их комплексов с белками - не единственное условие нормального функционирования генов. Полагают, что важнейшими элементами типичного гена являются также особые регуляторные последователи - энхансеры, сайленсеры и пр. Располагаясь на различном расстоянии от участков транскрипции, подчас весьма далеко, они тем не менее каким-то образом «командуют» процессами экспрессии генов.

7.

8.

1. Пептидная связь возникает между аминогруппой одной аминокислоты и карбонильной группой другой. Благодаря пептидной связи в белках образуется пептидная цепь (последовательность аминокислотных звеньев)

2. Водородная связь образуется между группами –СО– и –NH–. Благодаря водородной связи белковые молекулы имеют пространственную конфигурацию. Такая структура белка называется вторичной.

3. Также есть другие виды связей: дисульфидный мостик (–S–S–) между атомами S, между карбоксильной и гидроксильной группами – сложноэфирный мостик, между карбоксильной и аминогруппой иногда возникает солевой мостик.

СВЯЗЬ ХИМИЧЕСКАЯ ВАН-ДЕР-ВААЛЬСОВА (МЕЖМОЛЕКУЛЯРНАЯ) — связь, осуществляемая между молекулами или атомами типа благородных газов за счет остаточных, относительно слабых ван-дер-ваальсовых сил. Различают 3 вида ван-дер-ваальсовых сил: 1) силы ориентационные, или Кэзома (1912), возникающие вследствие взаимодействия дипольных моментов молекул и их взаимного ориентирования; 2) силы индукционные, или Дебая (1920), дополнительные к ориентационным силам, они возникают вследствие взаимного усиления или наведения дипольных моментов (напр., в результате воздействия полярных молекул на неполярные); 3) силы дисперсионные — Лондоновские (1930), наиболее универсальные, возникающие как между атомами, так вмолекулами на малом расстоянии и действующие только в сторону притяжения. Природа их состоит в синхронизации движения электронов и смещения ядер атомов, что ведет к возникновению меняющихся диполей. У благородных газов и некоторых молекул это единственные силы связи. Иногда полагают, что С. х. в. является дополнительной и накладывается на другие связи, напр. ионные.