- •Тема 1: Хімія вуглеводів
- •Тема 2: Біохімія ліпідів
- •Тема 3: Біохімія білків
- •Тема 4: Біохімія нуклеїнових кислот
- •Тема 5: Ферменти
- •Тема 6: Вітаміни
- •Тема 7: Гормони
- •Тема 8: Обмін білків
- •Тема 9: Обмін нуклеїнових кислот
- •Тема 10: Обмін вуглеводів
- •Тема 11: Обмін ліпідів
- •Тема 12: Водно-сольовий обмін
- •Тема 13: Взаємозв’язок між обмінами речовин в організмі
- •Біохімія фізичної активності Тема─ 1 Будова м”язів та скоротливих білків, механізм м’язового скорочення. Судома
- •Тема 2. Біоенергетика м’язової діяльності
- •Тема 3.Сила, швидкість, витривалість та біохімічні основи їх розвитку
- •Тема 4. (самостійно) Розділ 17. Динаміка біохімічних процесів в організмі людини при м’язовій діяльності
- •Тема 5. Біохімічні зміни в окремих органах і тканинах при різни х видах м’язевої діяльності
- •Заняття 6 (самостійно) Втома й відновлення
- •Тема 7 (самостійно)
Тема 5: Ферменти
Позначте класифікацію ферментів |
* прості (протеїни), складні (протеїди) |
Насичені, ненасичені |
Резервні, конституційні |
замінні, напівзамінні, незамінні |
Фермент пепсин розщеплює такі речовини: |
* білки |
жири |
вуглеводи |
воду |
Абсолютна й відносна специфічність дії ферментів полягає в |
залежності їхньої активності від значення рН середовища |
* тому, що кожен фермент діє на певну речовину (субстрат) або на кілька близьких за своєю хімічною структурою речовин |
Залежності їхньої активності від температури |
Залежності їхньої активності від концентрації субстрату |
Для більшості ферментів людини рН оптимум їхньої дії становити |
7 |
1,5 |
9 |
* кожен фермент проявляє свою дію при відповідній концентрації водневих йонів |
Для більшості ферментів людини температурний оптимум їхньої дії становити |
30-360 С |
40-480 С |
Дія ферментів не залежить від температури в межах від 0 до 1000 С |
* 37-400 С |
Активність ферментів залежить від факторів: |
Температури, тиску |
* Температури, значення рН, концентрації субстрату, наявності активаторів, інгібіторів |
Наявності активаторів, інгібіторів |
На активність ферментів в умовах організму не впливають ніякі фактори |
За хімічною природою ферменти є |
* Простими та складними білками |
Хімічними сполуками різної природи, залежно від ферментативної реакції, яку вони прискорюють |
Похідними жирних кислот та холестерину |
Складними вуглеводами |
Біологічні каталізатори, поруч з назвою “ферменти” мають й іншу назву… |
Інгібітори |
* Ензими |
Холеїнові кислоти |
Травні соки |
Активаторами ферментів є |
* K+, Na+, Са2+, Mn2+, Cl-, Mg2+ |
Hg2+, Cu2+, Pb2+, солі гідроген ціаніду HCN |
Са2+, Mn2+, Cu2+, Pb2+ |
Mn2+, Cl-, Mg2+, солі гідроген ціаніду HCN |
Інгібіторами ферментів є |
K+, Na+, Са2+, Mn2+, Cl-, Mg2+ |
* Hg2+, Cu2+, Pb2+, солі гідроген ціаніду HCN |
Са2+, Mn2+, Cu2+, Pb2+ |
Mn2+, Cl-, Mg2+, солі гідроген ціаніду HCN |
Кофактором складного ферменту (протеїду) є |
білок |
* Небілкова частина ферменту |
Активатори або інгібітори |
Складний вуглевод |
Термостабільною частиною фермента-протеїда є |
Апофермент |
* Кофактор |
Субстратзв’язуючий центр |
Холофермент |
Комплекс кофактора з апоферментом називається |
Простатичною групою |
Коферментом |
Активним центром |
* Холоферментом |
Апоферментом складного ферменту (протеїду) є |
* Білок |
вітамін |
Активатори або інгібітори |
Складний вуглевод |
“Функціональними центрами” ферменту є |
Кофермент, простетична група |
* Активний, субстратзв’язуючий, алостеричний центри |
Апофермент, кофактор |
Холофермент, кофермент, простетична група |
Функція активного центру ферменту полягає в |
* Каталітичному перетворенні субстрату |
Приєднанні активаторів чи інгібіторів, які змінюючи просторову конфігурацію молекули ферменту впливають на його активність |
Виконання функцій “якірної площадки”, де відбувається зв’язок з субстратом |
Забезпеченні зв’язку білкової та небілкової частин ферменту |
Функція субстратзв’язуючого центру ферменту полягає в |
Каталітичному перетворенні субстрату |
Приєднанні активаторів чи інгібіторів, які змінюючи просторову конфігурацію молекули ферменту впливають на його активність |
* Виконання функцій “якірної площадки”, де відбувається зв’язок з субстратом |
Забезпеченні зв’язку білкової та небілкової частин ферменту |
Функція алостеричного центру ферменту полягає в |
Каталітичному перетворенні субстрату |
* Приєднанні активаторів чи інгібіторів, які змінюючи просторову конфігурацію молекули ферменту впливають на його активність |
Виконання функцій “якірної площадки”, де відбувається зв’язок з субстратом |
Забезпеченні зв’язку білкової та небілкової частин ферменту |
У якому функціональному центрі ферменту відбувається каталітичний вплив на субстрат? |
Регуляторному (алостеричному) |
Субстратзв’язуючому |
* Активному |
В усьому “тілі” фермента |
У якому функціональному центрі ферменту відбувається приєднання субстрату до ферменту? |
Регуляторному (алостеричному) |
* Субстратзв’язуючому |
Активному |
В усьому “тілі” фермента |
У якому функціональному центрі ферменту відбувається приєднання активаторів та інгібіторів? |
* Регуляторному (алостеричному) |
Субстратзв’язуючому |
Активному |
В усьому “тілі” фермента |
Виберіть групу речовин, що містить всі функціональні класи ферментів |
* Трансферази, оксидоредуктази, ліази, гідролази, синтетази, ізомерази |
Лігази, оксидоредуктази, ліази, гідролази, синтетази |
Ліази, гідролази, синтетази, ліпази, фосфокінази |
Гідролази, синтетази, топоізомерази, реструкрази, полімерази |
В основі Єдиної класифікації й номенклатури ферментів лежить |
принцип їх поділу відповідно до специфіки рН-оптимуму |
принцип їх поділу відповідно до специфіки температурного оптимуму |
* принцип їх поділу відповідно до типу хімічних реакцій, що вони каталізують |
принцип їх поділу відповідно до будови молекули ферменту |
Фермент складається з: |
* апофермента і кофермента |
кофактора |
простатичної групи |
сукупності білків |
Коферментами ферментів можуть бути: |
амінокислоти |
білки |
* вітаміни |
нуклеїнові кислоти |
Реакції перенесення різних атомів, груп атомів та радикалів здійснюють: |
гідролази |
ліази |
* трансферази |
ізомерази |
Реакції розчеплення внутрішньомолекулярних зв’язків органічних сполук за участі молекул води здійснюють: |
* гідролази |
ліази |
трансферази |
ізомерази |
Реакції відщеплення різних груп від органічних сполук без участі молекул води здійснюють: |
гідролази |
* ліази |
трансферази |
ізомерази |
Реакції біологічного окислення здійснюють: |
гідролази |
ліази |
трансферази |
* оксидоредуктази |
Фермент трипсин активний у середовищі: |
кислому |
лужному |
нейтральному |
* слабко лужному |
Реакції біологічного синтезу здійснюють: |
гідролази |
* полімерази |
трансферази |
оксидоредуктази |
Фермент пепсин активний у середовищі: |
* кислому |
лужному |
нейтральному |
слабко-лужному |
Функції ферментів- оксидоредуктаз полягають в прискоренні |
* Окисно-відновних реакцій |
Реакцій розщеплення речовин за участі води |
Реакцій негідролітичного відщеплення певних груп з утворенням подвійних зв’язків |
Приєднання одна до одної двох молекул із використанням енергії АТФ й утворенням нових зв’язків |
Функції ферментів- ліаз полягають в прискоренні |
Окисно-відновних реакцій |
Реакцій розщеплення речовин за участі води |
* Реакцій негідролітичного відщеплення певних груп з утворенням подвійних зв’язків |
Приєднання одна до одної двох молекул із використанням енергії АТФ й утворенням нових зв’язків |
Функції ферментів- синтетаз полягають в прискоренні |
Окисно-відновних реакцій |
Реакцій розщеплення речовин за участі води |
Реакцій негідролітичного відщеплення певних груп з утворенням подвійних зв’язків |
* Приєднання одна до одної двох молекул із використанням енергії АТФ й утворенням нових зв’язків |
Функції ферментів- гідролаз полягають в прискоренні |
Окисно-відновних реакцій |
* Реакцій розщеплення речовин за участі води |
Реакцій негідролітичного відщеплення певних груп з утворенням подвійних зв’язків |
Приєднання одна до одної двох молекул із використанням енергії АТФ й утворенням нових зв’язків |
рН – оптимум для дії ліпаз |
1 – 1,5 |
4,5 – 5,5 |
* 7 – 8 |
10 – 11 |
рН – оптимум для дії пепсину |
*1 – 1,5 |
4,5 – 5,5 |
7 – 8 |
10 – 11 |
рН – оптимум для дії амілази слини |
1 – 1,5 |
* 5,5 – 7,0 |
7 – 8 |
10 – 11 |
У шлунку дорослої людини добре перетравлюються |
Еластин і колаген |
Кератин і протаміни |
Альбуміни, глобуліни, еластин і колаген |
* Альбуміни та глобуліни |
рН – оптимум для дії протеолітичних ферментів підшлункової залози |
1 – 1,5 |
5,5 – 7,0 |
*7,8 – 8,1 |
10 – 11 |