8. Строение, классификация и функции белков.

Белки являются сложными биополимерами, мономером которых являются аминокислоты. В белковых молекулах в силу их сложного пространственного строения имеются следующие химические и физические связи между отдельными группами мономеров: пептидные, дисульфидные, нековалентные водородные, гидрофобные, электростатические.

Белки имеют трех-четырехуровневую структурную организацию в зависимости от сложности молекулы.

Первичная структура белковой молекулы - это та последовательность аминокислот, которая закодирована в генотипе организма. При формировании этого уровня организации образуются ковалентные пептидные и дисульфидные связи.

Вторичная структура белковой молекулы - это свертывание молекулы белка в пространстве за счет нековалентных водородных связей между соседними аминокислотами. Третичная структура белковой молекулы - это фиксирование спирали полипептидной цепочки за счет взаимодействия боковых групп аминокислот и образования гидрофобных и электростатических связей постоянной пространственной структуры. Пространственное расположение белковых молекул бывает в основном двояким: нитевидная форма или округлая форма, хотя возможны и другие формы молекулы. В основном по конфигурации белковые молекулы делят на фибриллярные и глобулярные. У всех белков имеются три уровня организации структуры молекулы.

Четвертичная структура белковой молекулы присуща только сложным белкам, состоящим из нескольких белковых молекул. При этом несколько полностью пространственно организованных белков соединяются между собой, часто с помощью иона, гема или другого объединяющего элемента, образуя биологически активный белок. Связи, объединяющие несколько белковых молекул в одну чаще всего бывают водородными, ионными или гидрофобными. Типичным примером такой молекулы является молекула гемоглобина (из курса микробиологии - молекула леггемоглобина).

Свойства белков определяются прежде всего химическими свойствами их мономеров, т. е белкам присуща гидрофильность (связывание с молекулами воды и образование коллоидных систем), амфотерность. Однако наиболее характерное свойство белков, присущее только им и определяемое их сложной организационной структурой (пространственной конфигурацией) - денатурация и ренатурация. Классификация белков основана на их структуре. Белки делятся на: Протеины (простые белки) Протеиды (сложные белки). Функции белков. Поскольку белки занимают ведущее место в составе органических веществ в клетке, то и их функции крайне разнообразны. Белки являются в клетке: ферментами (т.е. ведут катализ биохимических реакций), структурными (строительными) молекулами, запасными веществами, транспортными молекулами (перенос кислорода, углекислого газа, жиров, железа и т.д.), сократительными (мышечными) молекулами,защитными веществами,токсинами, гормонами.

9. Строение и классификация ферментов.

Ферменты - это белки, выполняющие функция катализатора при прохождении в клетке биохимических реакций.

Ферменты могут быть как простыми, так и сложными белками. Если фермент относится к сложным белкам, то его белковая часть называется апоферментом, а небелковая (простетическая группа) - коферментом. Существуют и ферменты, в состав которых входит несколько апоферментов и коферментов. В физиологии существует отдельная отрасль науки - энзимология, которая занимается изучением ферментов, разрабатывает практические вопросы синтеза и использования ферментов в пищевой промышленности и медицине. Ферменты делятся на шесть классов по типу реакции, которая катализируется:

оксидоредуктазы (реакции восстановления и окисления),

трансферазы (перенос химических групп от молекулы к молекуле),

гидролазы (расщепление химических связей в реакциях гидролиза),

лиазы (образование двойных связей либо отщеплением, либо присоединением определенных химических групп),

изомеразы,

лигазы (соединение молекул с использованием АТФ).

Систематическое название молекулы фермента составляют из названия субстрата и названия класса фермента, например, глюкозооксидаза в соответствии с принципами систематики ферментов правильно именуется бета-д-глюкоза, кислород-1-оксидоредуктаза. Механизм действия фермента состоит в образовании комплекса ES между ферментом и субстратом, после чего из субстрата образуется продукт ЕР, который затем распадается на фермент и продукт. Субстрат связывается активным центром фермента, который часто является простетической группой или коферментом. В ряде случаев в ферменте помимо основного активного центра имеются еще дополнительные активные центры, которые называются аллостерическими.

Ферменты, имеющие основной и аллостерические активные центры, называют аллостерическими. В любой живой клетке, в том числе и в растительной, ферменты бывают двух категорий: конститутивные или обязательные, адаптивные или индуцированные, то есть образующиеся под влиянием условий внешней среды в ответ на воздействие ее факторов. Если из окружающий среды в клетку поступают какие-либо факторы, разрушающие конститутивные ферментативные системы и их синтез, а, следовательно, и биохимические реакции, которые катализировались с их помощью прекращаются, то такие ферменты называют репрессированными.