- •1.Динамическое состояние белков в организме.Катепсины.
- •2.Пищевые белки как источник ак. Переваривание белков.
- •3.Протеиназы жкт.Субстратная специфичность протеиназ.
- •4.Проферменты протеиназ, механизм превращения в ферменты.Биологическое значение.
- •5.Пепсин, роль, методы количественного определения.
- •6.Экзопептидазы.Их роль в переваривании белков.
- •13. Общая схема источников и путей расходования аминокислот (с лекций)
- •15. Специфичность трансаминаз, коферментная функция вит в6
- •16. Особая роль глутамата в р-ях трансаминирования
- •17. Биологическое значение р-ции трансаминирования
- •19) Окислительное дезаминирование аминокислот, химизм, ферменты , биологическое значение
- •21)Непрямое дезаминирование , транс-дезаминирование, химизм, биологическая роль
- •23) Биогенные амины,происхождение,функции
- •Вопрос 32 Недостаточность фолиевой кислоты и витамина в12. Антивитамины фолиевой кислоты. Механизм действия сульфаниламидных препаратов.
- •Вопрос 33. . Обмен фенилаланина и тирозина. Все пути превращения в норме.
- •1 Реакция – тирозинаминотрансфераза
- •Вопрос 34 - Фенилкетонурия, биохимический дефект, проявление болезни, диагностика, лечение.
- •Вопрос 35. Алкаптонурия, альбинизм. Биохимический дефект, проявление болезней.
- •Вопрос 36 Нарушения синтеза дофамина при паркинсонизме.
- •Вопрос 37 Конечные продукты азотистого обмена: соли аммония и мочевина.
- •46. Распад нуклеиновых кислот, нуклеазы пищеварительного тракта и тканей.
- •49. Инозиновая кислота как предшественник пуриновых мононуклеотидов
- •51. Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов.
- •52. Регуляция биосинтеза пуриновых и пиримидиновых мононуклеотидов
- •53. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов
- •54. Применение ингибиторов синтеза дезоксирибонуклеотидов для лечения злокачественных опухолей.(тут я мало что нашел…)
- •55. Нарушения обмена нуклеотидов: оротацидурия, ксантинурия. (ксантинурия маловато)
- •56. Подагра, причины возникновения. Применение аллопуринола для лечения подагры.
- •58.Биосинтез(репликация) днк,общая характеристика процесса, биологическое значение. Этапы репликации.
- •60. Синтез днк и фазы клеточного деления. Роль циклинов и циклинзависимых протеинкиназ в продвижении клетки по клеточному циклу.
- •61.Повреждение и репарация днк. Днк- репарирующий комплекс, механизм процесса и условия репарации.
- •62. Биосинтез рнк. Особенности процесса транскрипции, этапы рнк- полимеразы, их роль.
- •63. Понятие о мозаичной структуре генов, первичном транскрипте; механизм созревания рнк (посттранскрипционный процессинг).
- •64. Биосинтез белков. Понятие о коллинеарности кода. Этапы процесса.
- •65. Биосинтез белков. Основные компоненты белоксинтезирующей системы. Биосинтез и созревание м-рнк.
- •66. Понятие о биологическом коде, свойства биологического кода. Универсальность биологического кода и процессов биосинтеза белка.
- •67. Транспортная рнк как адаптор аминокислот. Биосинтез аминоацил-т-рнк.
- •68. Субстратная специфичность арс-аз, их роль. Изоакцепторные т-рнк. (часть не нашла)
16. Особая роль глутамата в р-ях трансаминирования
Аминокислоты глицин и глутамат - важнейшие нейромедиаторы.
Глутамат содержится в головном мозге в очень больших количествах (до -10 мкмоль/г ткани) и выполняет разнообразные функции:
один из основных возбуждающих медиаторов в коре, гиппокампе, полосатом теле и гипоталамусе;
участвует в регуляции процессов памяти;
составная часть ряда малых и средних регуляторных пептидов мозга, таких как глутатион. В виде пироглутамата (циклическая форма) входит в целый ряд нейропепти-дов - люлиберин, тиролиберин, нейротен-зин, бомбезин и др.
велика его энергетическая роль, так как глутамат служит поставщиком а-кетоглутарата - компонента цитратного цикла;
участвует в обезвреживании аммиака с образованием глутамина, который в больших количествах поступает через мембраны в нейроны, где присутствует фермент глутаминаза. Под действием этого фермента вновь образуется глутамат, который используется для синтеза ГАМК. Учитывая, что биомембраны менее проницаемы для глутамата, чем для глутамина, его можно расценивать как глиально-нейрональный переносчик глутамата (а значит, и ГАМК).
Нарушение глутаматергической системы происходит при целом ряде патологических нарушений ЦНС: эпилепсии, расстройствах вестибулярной системы, ишемии и др. Глутамат и его аналоги используют как лекарственные средства при хронической недостаточности аминокислотного обмена, вегетрсосудистой дистонии, эпилепсии (в качестве предшественника ГАМК - тормозного медиатора).
17. Биологическое значение р-ции трансаминирования
1-перенос NH2 на Lкк, без образования NH3
2-способ перераспределения N в организме(синтез заменимых ак)
3-способ регуляции скорости ЦТК (????)
Реакции трансаминирования играют большую роль в обмене аминокислот. Поскольку этот процесс обратим, ферменты аминотрансферазы функционируют как в процессах катаболизма, так и биосинтеза аминокислот. Трансаминирование - заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих α-кетокислот, если они в данный момент необходимы клеткам. В результате происходит перераспределение аминного азота в тканях организма. Трансаминирование - первая стадия дезаминирования большинства аминокислот, т.е. начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. При трансаминировании общее количество аминокислот в клетке не меняется.
471
Схема A
Схема Б
18. Определения трансаминаз в сыворотке крови, принцип, диагностическое значение
В клинической практике широко используют определение активности ACT и АЛТ в сыворотке крови для диагностики некоторых заболеваний. В норме в крови активность этих ферментов очень мала и составляет 5-40 Е/л. При повреждении клеток соответствующего органа ферменты выходят в кровь, где активность их резко повышается. Поскольку ACT и АЛТ наиболее активны в клетках печени, сердца и, в меньшей степени, скелетных мышц, их используют для диагностики болезней этих органов (см. раздел 2). В клетках сердечной мышцы количество ACT значительно превышает количество АЛТ, а в печени - наоборот. Поэтому особенно информативно одновременное измерение активности обоих ферментов в сыворотке крови. Соотношение активностей ACT/АЛТ называют "коэффициент де Ритиса". В норме этот коэффициент равен 1,33±0,42. При инфаркте миокарда активность ACT в крови увеличивается в 8-10 раз, а АЛТ - в 1,5-2,0 раза. Наиболее резко активность ACT увеличивается при некрозе ткани, так как выходит в кровь и цитоплазматическая и митохондриальная формы фермента. При инфаркте миокарда значение коэффициента де Ритиса резко возрастает. При гепатитах активность АЛТ в сыворотке крови увеличивается в ∼8-10 раз по сравнению с нормой, a ACT - в 2-4 раза. Коэффициент де Ритиса снижается до 0,6. Однако при циррозе печени этот коэффициент увеличивается, что свидетельствует о некрозе клеток, при котором в кровь выходят обе формы ACT.