- •1.Динамическое состояние белков в организме.Катепсины.
- •2.Пищевые белки как источник ак. Переваривание белков.
- •3.Протеиназы жкт.Субстратная специфичность протеиназ.
- •4.Проферменты протеиназ, механизм превращения в ферменты.Биологическое значение.
- •5.Пепсин, роль, методы количественного определения.
- •6.Экзопептидазы.Их роль в переваривании белков.
- •13. Общая схема источников и путей расходования аминокислот (с лекций)
- •15. Специфичность трансаминаз, коферментная функция вит в6
- •16. Особая роль глутамата в р-ях трансаминирования
- •17. Биологическое значение р-ции трансаминирования
- •19) Окислительное дезаминирование аминокислот, химизм, ферменты , биологическое значение
- •21)Непрямое дезаминирование , транс-дезаминирование, химизм, биологическая роль
- •23) Биогенные амины,происхождение,функции
- •Вопрос 32 Недостаточность фолиевой кислоты и витамина в12. Антивитамины фолиевой кислоты. Механизм действия сульфаниламидных препаратов.
- •Вопрос 33. . Обмен фенилаланина и тирозина. Все пути превращения в норме.
- •1 Реакция – тирозинаминотрансфераза
- •Вопрос 34 - Фенилкетонурия, биохимический дефект, проявление болезни, диагностика, лечение.
- •Вопрос 35. Алкаптонурия, альбинизм. Биохимический дефект, проявление болезней.
- •Вопрос 36 Нарушения синтеза дофамина при паркинсонизме.
- •Вопрос 37 Конечные продукты азотистого обмена: соли аммония и мочевина.
- •46. Распад нуклеиновых кислот, нуклеазы пищеварительного тракта и тканей.
- •49. Инозиновая кислота как предшественник пуриновых мононуклеотидов
- •51. Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов.
- •52. Регуляция биосинтеза пуриновых и пиримидиновых мононуклеотидов
- •53. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов
- •54. Применение ингибиторов синтеза дезоксирибонуклеотидов для лечения злокачественных опухолей.(тут я мало что нашел…)
- •55. Нарушения обмена нуклеотидов: оротацидурия, ксантинурия. (ксантинурия маловато)
- •56. Подагра, причины возникновения. Применение аллопуринола для лечения подагры.
- •58.Биосинтез(репликация) днк,общая характеристика процесса, биологическое значение. Этапы репликации.
- •60. Синтез днк и фазы клеточного деления. Роль циклинов и циклинзависимых протеинкиназ в продвижении клетки по клеточному циклу.
- •61.Повреждение и репарация днк. Днк- репарирующий комплекс, механизм процесса и условия репарации.
- •62. Биосинтез рнк. Особенности процесса транскрипции, этапы рнк- полимеразы, их роль.
- •63. Понятие о мозаичной структуре генов, первичном транскрипте; механизм созревания рнк (посттранскрипционный процессинг).
- •64. Биосинтез белков. Понятие о коллинеарности кода. Этапы процесса.
- •65. Биосинтез белков. Основные компоненты белоксинтезирующей системы. Биосинтез и созревание м-рнк.
- •66. Понятие о биологическом коде, свойства биологического кода. Универсальность биологического кода и процессов биосинтеза белка.
- •67. Транспортная рнк как адаптор аминокислот. Биосинтез аминоацил-т-рнк.
- •68. Субстратная специфичность арс-аз, их роль. Изоакцепторные т-рнк. (часть не нашла)
19) Окислительное дезаминирование аминокислот, химизм, ферменты , биологическое значение
Наиболее активно в тканях происходит дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакцию катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, коферментом глутаматдегидрогеназы является NAD+. Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование а-иминоглутарата, затем - неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется а-кетоглутарат (см. схему ниже).
Общую формулу не нашла, но в лекции нам давали.
Аминокислота----Иминокислота---Кетокислота + NH3
Биологическое значение реакций дезаминирования
1. Реакции дезаминирования необратимы, как и реакции декарбоксилирования - дезаминирование тоже может играть роль первого этапа на путях распада аминокислот.
2. Один из непосредственных продуктов дезаминирования -конечный продукт метаболизма аммиак. Это токсическое вещество. Поэтому клетки должны затрачивать энергию, чтобы обезвредить аммиак до безвредных продуктов, которые выводятся из организма.
3. Другой продукт реакции дезаминирования - альфа-кетокислота.
Все образующиеся альфа-кетокислоты легко расщепляются дальше до СО2 и Н2О (например, аланин превращается в ПВК (путем дезаминирования; аспартат - в ЩУК; глутаминовая кислота - в альфа-кетоглутаровую).
Оксидаза L-аминокислот
В печени и почках обнаружен фермент оксидаза L-аминокислот, способный дезаминировать некоторые L-аминокислоты .
Коферментом в данной реакции выступает FMN. Однако вклад оксидазы L-аминокислот в дезаминирование, очевидно, незначителен, так как оптимум её действия лежит в щелочной среде (рН 10,0). В клетках, где рН среды близок к нейтральному, активность фермента очень низка.
Оксидаза D-аминокислот также обнаружена в почках и печени. Это FAD-зависимый фермент. Оптимум рН этой оксидазы лежит в нейтральной среде, поэтому фермент более активен, чем оксидаза L-аминокислот. Роль оксидазы D-аминокислот невелика, так как количество D-изомеров в организме крайне мало, потому что в белки пищи и белки тканей человека и животных входят только природные L-аминокислоты. Вероятно, оксидаза D-аминокислот способствует их превращению в соответствующие L-изомеры
20)Окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты.Глутаматдегидрогенеза
Наиболее активно в тканях происходит дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакцию катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, коферментом глутаматдегидрогеназы является NAD+. Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование а-иминоглутарата, затем - неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется а-кетоглутарат (см. схему ниже).
Окислительное дезаминирование глутамата -
обратимая реакция и при повышении концентрации аммиака в клетке может протекать в обратном направлении, как восстановительное шинирование α-кетоглутарата.
Глутаматдегидрогеназа очень активна в митохондриях клеток практически всех органов, кроме мышц. Этот фермент - олигомер, состоящий из 6 субъединиц (молекулярная масса 312 кД). Глутаматдегидрогеназа играет важную роль, так как является регуляторным ферментом аминокислотного обмена. Аллостерические ингибиторы глутаматдегидрогеназы (АТФ, ГТФ, NADH) вызывают диссоциацию фермента и потерю глутаматдегидрогеназной активности. Высокие концентрации АДф активируют фермент. Таким образом, низкий энергетический уровень в клетках стимулирует разрушение аминокислот и образованиеα-кетоглутарата, поступающего в ЦТК как энергетический субстрат. Глутаматдегидрогеназа может индуцироваться стероидными гормонами (кортизолом).
Оксидаза L-аминокислот