Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
24 - Влияние температуры на активность ферменто....doc
Скачиваний:
7
Добавлен:
06.11.2018
Размер:
350.21 Кб
Скачать

Вариант 4.

  1. Аллостерический центр:

а) связан с активным центром;

б) пространственно отделен от активного центра;

в) связан с радикалами аминокислот.

  1. При изменении функционального состояния ферментов возможна:

а) быстрая регуляция активности;

б) химическое изменение фермента;

в) снижение сродства фермента к эффектору.

  1. Ингибиторы:

а) увеличивают скорость ферментативной реакции;

б) препятствуют образованию нормального фермент-субстратного комплекса;

в) снижают скорость ферментативной реакции.

  1. В основе субстратной специфичности фермента лежит:

а) I стадия реакции: Е + S → ЕS;

б) II стадия реакции: ЕS → ЕZ;

в) III стадия реакции: ЕР → Е + Р.

  1. При действии конкурентных ингибиторов:

а) Vmax постоянна, Кm уменьшается;

б) Vmax постоянна, Кm увеличивается;

в) Vmax уменьшается, Кm увеличивается;

г) Vmax уменьшается, Кm уменьшается.

  1. Каким видом специфичности обладает химотрипсин:

а) абсолютная;

б) относительная;

в) относительная групповая;

г) стереохимическая.

  1. Правильны ли утверждения:

а) в основе механизма действия ферментов лежит процесс образования фермент-субстратного комплекса, приводящий к активации субстрата;

б) мультиферментный комплекс – это группа ферментов, катализирующих все этапы распада одного вещества до его конечных продуктов или образование вещества из исходных соединений;

в) конкурентный ингибитор является структурным аналогом субстрата;

г) при неконкурентном ингибировании ингибитор соединяется с активным центром фермента?

  1. Увеличение концентрации фермента приводит к:

а) повышению скорости реакции;

б) уменьшению скорости реакции;

в) не влияет на скорость реакции.

  1. Уравнение Михаэлиса-Ментен описывает на графике зависимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата:

а) реакцию нулевого порядка;

б) реакцию смешанного порядка;

в) реакцию первого порядка;

г) всю кривую.

  1. Необратимые ингибиторы:

а) блокируют активный центр фермента необратимо;

б) активируют фермент;

в) не связаны с механизмом ферментативного катализа.

    1. Тесты – подстановки.

Вариант 1.

        1. Ферменты (энзимы) – это …

        2. По химической структуре они сходны … и имеют такие же …

        3. Имеют свойства общие с … и особенные …

        4. Коферменты – это …

        5. В состав коферментов входят …

Вариант 2.

  1. Фермент ускоряет установление химического равновесия между …

  2. Записать в общем виде реакцию, протекающую без катализатора … и под влиянием фермента Е в организме:

I этап:

II этап:

III этап:

  1. Что означает запись: НАД, НАДФ?

  2. Инактивация фермента связана с …

  3. Стереохимическая специфичность – это …

Вариант 3.

  1. Оптимальные условия проведения ферментативной реакции – это: 1) … 2) … 3) … 4) … 5) …

  2. Аллостерическая регуляция ферментов основана на …

  3. Расшифруйте ФАД, ФМН их роль в клетке.

  4. Активность ферментов – это …

  5. Индукция – это … и осуществляется с помощью …

Вариант 4.

  1. Активность фермента – это … Ферментативная активность выражается в … Какие вы знаете единицы активности?

  2. По измеряемой активности можно оценить … Такая зависимость имеет важное значение в клинико-биохимической диагностике, когда …

  3. Скорость ферментативной реакции можно регулировать, изменяя параметры: 1) … 2) … 3) …

  4. Аллостерический центр – это …

  5. Конкурентное ингибирование – это …

Приложение № 1

Э Т А Л О Н

Материалы контроля исходного уровня знаний по теме:

«Ферменты».

1.1. Тестовый контроль с выбором ответа.

Вариант 1.

      1. в.

      2. д.

      3. б.

      4. а.

      5. б.

      6. а, в.

      7. а, б.

      8. а, б, г.

      9. в.

      10. а, б, в.

Вариант 2.

        1. а.

        2. б.

        3. а.

        4. а, б, в, г, д.

        5. б.

        6. г.

        7. в.

        8. в.

        9. б.

        10. а.

Вариант 3.

          1. А – в, Б – а, В – г, Г – б.

          2. а.

          3. в.

          4. б.

          5. в, г.

          6. а, б.

          7. а.

          8. г, д.

          9. а, б.

          10. а, б.

Вариант 4.

  1. б.

  2. а, б.

  3. б, в.

  4. б.

  5. б.

  6. в.

  7. а – да, б – да, в – да, г – нет.

  8. а.

  9. в.

  10. в.

1.2. Тесты – подстановки.

Вариант 1.

  1. Ферменты (энзимы) – это специфические белки, играющие роль биокатализаторов.

  2. По химической структуре они сходны с белками и имеют такие же свойства.

  3. Имеют свойства белков и особенные6 специфичность и обратимость действия.

  4. Коферменты – это небелковые компоненты в составе ферментов, легко отделяется от апофермента, рыхло связанные с ним.

  5. Часто коферментами служат витамины, а также выделяют коферменты алифатического ряда, ароматического ряда, коферменты – нуклеотиды, коферменты – металлы.