Лек 10

??? по лек 9

1. Определение катализа

2. Отличие маршрутов каталитических и некаталитических реакций

3. Каков основной механизм газофазных каталитических реакций

4. Вид зависимости константы скор. от рН для специфического кислотно-основного катализа

Важным свойством, определяющим поведение комплексов переходных металлов (КПМ) является их координационная ненасыщенность - т.е. наличие вакантных мест в координационной сфере. Максимальное число электронов в лигандной сфере переходного М равно 18, такой комплекс является координационно насыщенным и каталитически неактивным. Если число электронов равно 17, то переходный М ковалентно ненасыщен, а если число электронов меньше = 16, то М координационно ненасыщен.

Число электронов (ЧЭ), передаваемых от лиганда переходному металлу зависит от их природы: для хлора, брома, алкилов, атом водорода ЧЭ = 1.

Для фосфинов, аминов, СО и олефинов ЧЭ =2, пи-аллил передает 3 электрона, диены – 4, циклопентадиенил – 5 и пи-арены - 6 электронов. (Например, гексакарбонил- и бис-арен-хрома –стабильные комплексы)

По правилу 18 е (16 е): каталитический процесс протекает через последовательное чередование стадий диссоциации и присоединения лигандов с образованием комплексов с ЧЭ в кординационной сфере металла равным 16 или 18 электронов.

При координации СО переходным металлом М увеличивается реакционная способность КПМ в отношении к нуклеофилам, таким как –ОН, –РО и амино-группам. При связывании СО (порядок связи = 3) с двумя и более атомами М порядок связи снижается и могут образоваться стабильные комплексы с кислотами Льюиса (например, AlR₃).

При координации водорода, например, с карбонилами металлов образуются активные карбонилгидриды металлов, которые представляют собой сильные кислоты, например, карбонил кобальта дает кислоту

Со₂(СО)₈ + Н₂ = 2 НСо(СО)₄,

которая по силе аналогична соляной или азотной кислотам. Если заменить в карбонилгидриде кобальт на железо, то сила такой кислоты равна уксусной.

Карбонилгидриды металлов, такие как Fе, Со, Rh, в связи с наличием в них лабильной связи М—Н, обладают высокой реакционной способностью, в том числе и в катализе.

6.3.2 Примеры гомогенно-каталитических процессов в химической технологии

Кроме указанного выше каталитического гидрирования, металлокомплексы катализируют в достаточно мягких условиях и с высокой селективностью процессы гидроформилирования олефинов в альдегиды, изомеризацию и метатезис олефинов, синтез олефинов, спиртов и аминов и др. Например, синтез Фишера-Тропша (ФТ) на комплексах кобальта и железа протекает при температуре 130-160°С (на 100°С ниже, чем в традиционном синтезе ФТ) и давлении 50-100 атм. В гомогенном каталитическом процессе гидроформилирования олефинов в альдегиды (и спирты):

R-СН=СН₂ + СО + Н₂  R- СН₂СН₂СНО

в присутствии комплекса НСо(СО)₄ требуются довольно жесткие условия:

температура 120-180°С, Р= 200-300 атм). Для осуществления гидроформилирования олефинов в мягких условиях (Т= 60-110°С, Р= 1-5 атм) были разработаны высокоактивные родийфосфиновые комплексные катализаторы, типа RhН(СО)(РРh₃)₃, активность которых приблизительно в 1000 раз выше, чем у кобальтовых катализаторов.

Карбонилирование метанола в уксусную кислоту

МеОН + СО  СН₃СООН (Т= 250-270°С и Р= 20-300 атм)

может быть осуществлено на карбонилах никеля и кобальта, в присутствии соединений йода (например, НI, МеI). И в этом синтезе лучшие катализаторы - это комплексы родия, на которых синтез протекает в более мягких условиях: Т=170-200°С, Р= 30-40 атм. Окисление этилена в уксусную кислоту в присутствии комплексов палладия и медного сокатализатора (Вакер-процесс (ф. Wасker)) протекает при 120-130°С и давлении 10 атм:

½ O₂ + СН₂=СН₂  СН₃СНО  АсОН

и др. процессы.

Однако промышленное применение металлокомплексного катализа ограничено низкой термической стабильностью катализаторов (обычно до 200˚С), а также необходимой стадией выделения катализатора из реакционной смеси. Недостаток, связанный с выделением металлокомплексных катализаторов, был устранен путем фиксации комплекса на твердом нерастворимом носителе, например, силикагель, оксид алюминия и др. Следует отметить, что в природе активные центры гомогенных катализаторов фиксированы в белковой матрице, такие каталитические системы получили название ферментов.

6.4 Ферментативный катализ (фк)

Как отмечалось, ФК является самым распространенным типом катализа как по тоннажу получаемой продукции (десятки млрд. тонн биомассы в год), так и по номенклатуре катализаторов - ферментов (энзимов). Так, в организме человека функционируют до 30 тыс. различных ферментов (Ф), которые в каждой клетке осуществляют десятки тысяч различных реакций, (четкая специализация катализаторов - отличительная черта ФК). Все ферменты построены из единого «строительного материала" - аминокислот, которые связываются в полипептиды с молекулярной массой от 3500 (пепсин) до 1 млн. (белковые Ф). Частицы ферментов имеют размер от 5 до 1000 нм.

(-НС -С(=O)-NН-СН-С(=O)-NН-)_n

│ │

R R'

В свою очередь, полипептидные цепи свиты в двойную спираль, которая стабилизируется за счет водородных связей между функциональными группами С=О и NН, а боковые группы, включающие в себя фрагменты типа SН, ОН и NН, представляют собой активные центры.

Фермент обычно представляет собой белковый катализатор, который избирательно увеличивает скорость биохимической реакции. Это увеличение скорости может достигать 12 порядков. Активный центр фермента – это особый участок молекулы белка, состоящий из нескольких аминокислотных остатков, где субстрат образуется фермент-субстратный комплекс Ф-S. В образовании указанного комплекса участвуют водородные и координационные связи, электростатические и гидрофобные взаимодействия, обычно без разрыва и образования ковалентных связей.

Информация о природе связей между субстратом и связывающим участком активного центра фермента может быть получена методами ЭПР и ЯМР, а также методами УФ- и ИК-спектроскопии.

Высокая избирательность действия ферментов (многие Ф являются катализаторами только для одного субстрата, чаще для однотипных S) объясняется в рамках двух моделей «ключ-замок» (Фишер 1890 гг.) и «индуцированного соответствия» Кошланда (1959). Связывание ферментом «своего» субстрата индуцирует в белке конформационные изменения и каталитические группы Ф ориентируются «под превращение субстрата». В свою очередь, конформация S также изменяется, и в его молекуле возникают напряжения, облегчающие катализируемую реакцию.

Рост скорости ферментативной реакции происходит за счет следующих факторов:

• Снижается свободная энергия ПС и уменьшается разность свободных энергий комплексов Ф-S и ПС.

• Боковые цепи, не входящие в активный комплекс, приобретают заряд и могут обладать действием, промотирующим активность Ф.

• Обеспечивается правильная ориентация и оптимальные расстояния между реагирующими фрагментами молекул.

Таким образом, основными признаками ферментативного катализа являются строгая избирательность и высокая активность. Приведем два примера, в которых сопоставлены свойства традиционного катализатора (ион гидроксония) и фермента.

Таблица 6. Сопоставление каталитической активности

иона гидроксония и ферментов- Уреазы и Миозина

Параметры/ катализатор	H3O^+	Уреаза (отн. эффективность)
Гидролиз мочевины при: 60°С		21^оС
k, л/(моль.с)	7•10^-7	5•10^6 (х7•10^12)
k0, л/(моль.с)	1,8•10^10	1,7•10^13(•10^3)
Е, кДж/моль	102,9	28,5
Гидролиз аденозинтрифосфата	при: 40°С	25°С (Миозин)
k, л/(моль.с)	4,7• 10^-6	8•10^6 (х1,9.10^12)
k0, л/(моль.с)	2,3•10^9	1,6•10^22(х10^12)
Е, кДж/моль	~87,9	~87,9

Как видно из таблицы, наблюдаемая высокая активность ферментов может быть обусловлена как снижением энергетического барьера реакции (как в случае уреазы), так и за счет увеличения энтропийного фактора (k₀ для миозина).

Основные свойства ферментов практически не отличаются от свойств фиксированных гомогенных комлексных катализаторов. Уникальная избирательность ферментов свидетельствует о строгом соответствии молекулярной структуры субстрата и активных центров фермента (т.е. фермент «запрограммирован» на осуществление реакций определенного типа. Кроме того, на активность ферментов сильно влияет рН среды, причем для каждого фермента существует оптимальный диапазон рН. Например, пепсин, расщепляющий белки в желудке, хорошо работает в кислой среде при рН = 1,5-1,8, амилаза (в слюне) расщепляет сахара при рН 6,8-7, а оксидаза хорошо окисляет аминокислоты в щелочной среде при рН 9. Обычно зависимость активности фермента от рН имеет вид кривой с максимумом.

Оптимальное значение рН обычно равно полусумме констант диссоциации (пары «основание-протон») для двух активных центров, участвующих в катализе:

рН= ½ (рКа1 + рКа2) (165)

Например, в гидролизе крахмала бета-амилазой участвуют 2 активных центра, имеющих рКа = 4,3 и 7,1 (рКа = 14 - рН).