- •5)Общая характеристика растворов и их классификация.Способы выражения количественного состава растворов.
- •8)Полипептиды и белки.Понятие о первичной,вторичной,третичной и четвертичной структуре белковой молекулы.
- •14)Гидроксикарбоновые кислоты как представители гетерополифункциональных производных.Гликолиевая,молочная,яблочная,лимонная кислоты.
- •17)Скорость химической реакции и методы её регулирования.Закон действующих масс.
- •21)Как получают бензол в промышленности и в лабораторных условиях.
- •22)Основные понятия дисперсных систем: дисперсная фаза,дисперсионная среда,степень дисперсности,удельная поверхность.
- •23)Аминокислоты.Классификация,особенности строения,свойства,значение.
- •26)Амины. Особенности строения,свойства,значение.
- •29)Гидрогенизация жиров и омыление. Сущность, значение, уравнение реакций.
- •35)Электрод, стандартные электродные потенциалы. Водородный электрод. Ряд напряжений.
- •36)Как влияют концентрации реагирующих веществ, температура, площадь поверхности на скорость химической реакции в гетерогенной системе. Привести примеры из практики.
17)Скорость химической реакции и методы её регулирования.Закон действующих масс.
Скорость химической реакции — изменение количества одного из реагирующих веществ за единицу времени в единице реакционного пространства. Является ключевым понятием химической кинетики. Скорость химической реакции — величина всегда положительная, поэтому, если она определяется по исходному веществу, то полученное значение домножается на −1.
Закон действующих масс в кинетической форме гласит, что скорость элементарной химической реакции пропорциональна произведению концентраций реагентов в степенях, равных стехиометрическим коэффициентам в уравнении реакции. Это положение сформулировано в 1867 году норвежскими учёными К. Гульдбергом и П. Вааге.
18)Написать реакции получения четырёххлористого углерода из метана.
CH4 + Cl2 → CH3Cl + HCl
CH3Cl + Cl2 → CH2Cl2 + HCl
CH2Cl2 +Cl2 → CHCl3 + HCl
CHCl3 + Cl2 → CCl4 + HCl
19)Строение комплексных соединений,их классификация.Условия образования и разрушения комплексов.
Строение комплексных соединений рассматривают на основе координационной теории, предложенной в 1893 г. швейцарским химиком Альфредом Вернером.В соответствии с этой теорией в комплексных соединениях различают комплексообразователь, внешнюю и внутреннюю сферы. Комплексообразователем обычно является катион или нейтральный атом. Внутреннюю сферу составляет определенное число ионов или нейтральных молекул, которые прочно связаны с комплексообразователем. Их называют лигандами. Остальные ионы, не разместившиеся во внутренней сфере, находятся на более далеком расстоянии от центрального иона, составляя внешную координационную сферу.
Существует несколько классификации комплексных соединений в основу которых положены различные принципы.
- По заряду комплекса.
1. Катионные комплексы образованы в результате координации вокруг положительного иона нейтральных молекул (H2O, NH3 и др.).
[(Zn(NH3)4)]Cl2 — хлорид тетраамминцинка(II)
[Co(NH3)6]Cl3 — хлорид гексоамминкобальта(II)
2. Анионные комплексы: в роли комплексообразователя выступает атом с положительной степенью окисления, а лигандами являются простые или сложные анионы.
K2[BeF4] — тетрафторобериллат(II) калия
Li[AlH4] — тетрагидридоалюминат(III) лития
K3[Fe(CN)6] — гексацианоферрат(III) калия
3. Нейтральные комплексы образуются при координации молекул вокруг нейтрального атома, а так же при одновременной координации вокруг положительного иона — комплексообразователя отрицательных ионов и молекул.
[Ni(CO)4] — тетракарбонилникель
[Pt(NH3)2Cl2] — дихлородиамминплатина(II)
- По числу мест занимаемых лигандами в координационной сфере.
1. Монодентатные лиганды. Такие лиганды бывают нейтральными (молекулы Н2О, NH3, CO, NO и др.) и заряженными (ионы CN−, F−, Cl−, OH−, SCN−, S2O32− и др.).
2. Бидентатные лиганды. Примерами служат лиганды: ион аминоуксусной кислоты H2N — CH2 — COO−, оксалатный ион −O — CO — CO — O−, карбонат-ион СО32−, сульфат-ион SO42−.
3. Полидентатные лиганды. Например, комплексоны — органические лиганды, содержащие в своем составе несколько групп −С≡N или −COOH (этилендиаминтетрауксусная кислота — ЭДТА).
20)Особенности строения молекул белка,свойства,классификация,получение.
Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α-L-аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда, модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме). Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки всего из 5 аминокислот оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислот (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130 вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.
Как правило, белки сохраняют структуру и, следовательно, физико-химические свойства, например, растворимость в условиях, таких как температура и pH, к которым приспособлен данный организм. Изменение этих условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью, приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Потеря белком (или другим биополимером) нативной структуры называется денатурацией. Денатурация может быть полной или частичной, обратимой или необратимой.
В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты. Эти фрагменты небелковой природы в составе сложных белков называются «простетическими группами».
Универсальной системы классификации белков не существует. Имеется лишь несколько общеупотребительных систем классификации, частично противоречащих одна другой. С точки зрения ключевых свойств белков все они имеют ограниченную ценность. Однако эти системы и соответствующая терминология используются в клинических лабораториях.