- •Лекція №1 зміст, предмет та задачі дисципліни.
- •Лекція №2-4 природні α-амінокислоти. Будова класифікація стереоізомерія хімічні властивості
- •Лекція №5 білки. Загальні відомості, функції білків
- •Білки загальні відомості.
- •2. Функції білків,зміст білків в органах і тканинах
- •Лекція № 6-9. Фізико-хімічні властивості білків, їх структурна організація, класифікація білків
- •1. Фізико-хімічні властивості білків. Поняття структурної організації білків
- •2. Первинна й вторинна структура білка
- •3. Третинна й четвертинна структура білка
- •4. Класифікація білків, хімія простих білків, природні пептиди
- •Лекція № 10-12. Особливості білкового обміну, переварювання білків.
- •1. Особливості білкового обміну
- •2. Особливості переварювання білків, эндопептидазы
- •3. Переварювання білків у шлунку й кишечнику
- •4. Усмоктування продуктів гідролізу білків
- •Лекція № 13-15. Знешкодження аміаку в організмі, орнітіновий цикл, специфічні шляхи обміну амінокислот.
- •1. Знешкодження аміаку в організмі
- •2. Специфічні шляхи обміну амінокислот
- •Лекція № 16-18. Складні білки хромопротеины й нуклеопротеины
- •1. Визначення хромопротеинов. Гемо- і флавопротеины
- •2. Нуклеопротеины й липопротеины
- •3. Фосфопротеины й гликопротеины
- •Властивості імуноглобулінів людину
- •Лекція № 19-21. Хімічний склад і структура нуклеиновых кислот
- •1. Хімічний склад нуклеиновых кислот
- •2. Особливості структури нуклеиновых кислот
- •3. Первинна структура нуклеиновых кислот
- •4. Вторинна й третинна структура нуклеиновых кислот
4. Класифікація білків, хімія простих білків, природні пептиди
Класифікація білків
Відповідно до виконуваних функцій виділяють 12 головних класів білків:
каталітично активні білки (ферменти);
білки — інгібітори ферментів;
білки — регулятори активності генома;
захисні білки: білки імунної системи, що й згортає;
токсичні білки;
транспортні білки;
мембранні білки;
скорочувальні білки;
рецепторні білки;
білкиогормони;
білки — оболонки вірусів;
білки з іншими функціями.
Залежно від особливостей вторинної й третинної структури виділяють:
αкбілки (містять не менш 60% αлспіралі);
βкбілки (містять тільки βрструктури);
α + βкбілки (містять обоє типу структури в межах одному поліпептидного ланцюга);
α / βкбілки (містять безліч структур обох видів,
що чергуються в межах одному поліпептидного ланцюга).Залежно від хімічного складу білки підрозділяються на:
прості білки (побудовані тільки із залишків амінокислот) — протаміни, гистоны, альбуміни, глобуліни, проламины, глютелины й ін.;
складні білки ( складаються з білка й небілкового компонента — простетической групи) — фосфо-, кульгаве-, нуклео-, глико-, липо- і металлопротеины.
Хімія простих білків.
Протаміни й гистоны. Дана група білків відрізняється поруч характерних фізико-хімічних властивостей, своєрідністю амінокислотного складу й представлена в основному білками з невеликою молекулярною масою. Протаміни мають виражені основні властивості, обумовлені наявність у їхньому складі від 60 до 85% аргініну. Так, сальмин, виділений з молок сьомги, полягає на 85% з аргініну. Високим змістом аргініну відрізняється інший добре вивчений білок — клуппеин, виділений з молок оселедці: з 30 амінокислот у ньому на частку аргініну доводиться 21 залишок. Розшифрована первинна структура клу-пеина. Протаміни добре розчинні у воді, изоэлектрическая крапка їх водяних розчинів перебуває в лужнім середовищі. По сучасних виставах, протаміни швидше за все є пептидами, а не білками, оскільки їх молекулярна маса не перевищує 5000. Вони становлять білковий компонент у структурі ряду складних білків.
Гистоны також є білками основного характеру. До їхнього складу входять лізин і аргінін, зміст яких, однак, не перевищує 20—30%. Молекулярна маса гистонов набагато більше нижньої межі молекулярної маси білків. Ці білки зосереджені в основному в ядрах клітин у складі дезоксирибонуклеопротеинов і відіграють важливу роль у регуляції експресії генів
Проламины й глютелины. Це білки рослинного походження, відрізняються своєрідністю амінокислотного складу й фізико-хімічних властивостей. Вони втримуються в основному в насіннях злаків (пшениця, жито, ячмінь і ін.), становлячи основну масу клейковини. Характерною рисою проламинов є розчинність в 60—80% водяному розчині этанола, у той час як усі інші прості білки в цих умовах звичайно випадають в осад. Найбільш вивчені оризенин ( з рису), глютетнин і глиадин ( із пшениці), зеин ( з кукурудзи), гордеин ( з ячменя) і ін. Установлене, що проламины містять 20—25% глутаминовой кислоти й 10—15% пролина.
Альбуміни й глобуліни. Ці білки ставляться до білок, широко розповсюджених в органах і тканинах тварин. Найбільш багаті ними білки сироватки крові, молока, яєчний білок, м'язи й ін. У плазмі крові людину в нормі втримується близько 7% білків, представлених переважно альбумінами й глобулінами. Альбуміни й глобулінибце глобулярні білки, що різняться по розчинності (табл. 1.6).
Необхідно відзначити, що саме визначення «альбуміни» і «глобуліни» засноване на їхній розчинності в дистильованій воді й напівнасиченому розчині (NH4)2SO4. Однак, як показують дані табл. 1.6, глобуліни розчинні тільки в розведених сольових розчинах.
У цей час якісний склад і зміст сироваткових білків визначають за допомогою электрофореза на папері й у поліакрилиамидном гелі в невеликій кількості сироватки крові.. Альбуміни й глобуліни відрізняються друг від друга також по молекулярній масі — відповідно 40000—70000 і 150000 і більш.
Із сироватки крові не тільки виділений альбумін у чистому виді, але й визначена первинна структура його єдиного поліпептидного ланцюга (575 амінокислотних залишків). Альбумін має відносно низьку изоэлектрическую крапку (4,7) і високий негативний заряд при рн 8,6, завдяки чому він мігрує з великою швидкістю в електричнім полі до анода. Прийнято вважати, що приблизно 75—80% осмотического тиску білків сироватки крові припадає на альбуміни; крім того, основною функцією їх уважають транспорт жирних кислот. Однак точна функція альбумінів не зовсім ясна. Відомі випадки, коли в деяких людей у крові фактично відсутні альбуміни (уроджена аномалія), але вони практично здорові.
Глобуліни, представлені а 1ефракцією, утримуються в крові в комплексі з білірубіном і з липопротеинами високої щільності. Глобуліни, що мігрують при электрофорезе у вигляді а 2ифракції, містять глобулін і невідомий гликопротеин. внглобуліни включають ряд важливих у функціональнім відношенні білків, зокрема трансферринфбілок, відповідальний за транспорт заліза. Із цією же фракцією зв'язаний церулоплазмин — білок, що транспортує іони міді. Відсутність цього білка приводить до розвитку гепатоцеребральной дистрофії, при якій спостерігається отруєння організму іонами вільної міді. В основі хвороби лежить уроджений дефіцит синтезу церулоплазмина. Нарешті, у фракції воглобулінів утримується протромбін, що є попередником тромбіну — білка, відповідального за перетворення фібриногену крові у фібрин при згортанні крові.
Фракція воглобулінів є найбільш гетерогенною. Відома безліч антитіл, що різняться первинною структурою. ЭлектрофоретичекСки вони відкриваються головним чином в воглобулиновой і частково в в 2оглобулиновой фракціях. Структура й функція воглобулінів більш докладно розглянуті далі (див. главу 2,
Природні низькомолекулярні пептиди —, що зустрічаються в організмі у вільному стані низькомолекулярні пептиди діляться на чотири групи:
пептиди, що володіють гормональною активністю (кортикотропин, вазопрессин, окситоцин, глюкагон, кальцитонин, меланотропин, рилизиногофактори гіпоталамуса й ін.);
пептиди, що брав участь у процесі травлення (гастрин і секретин);
пептиди α 2оглобулиновой фракції сироватки крові (ангиотензин, брадикинин і каллидин);
нейропептиды.
Активні пептиди утворюються з неактивних попередників у результаті посттрансляционной модифікації.
Природні пептиди високоактивні, але нестабільні й швидко розпадаються при фізіологічних ph середовища.