Структура ферментов.

Большинство ферментов являются белками. Были выделены несколько ферментов – рибозины, образованные рнк. Для ферментов характерны все свойства белков.выделяют:

-первичная структура-последовательность аминокислот в цепи .число аминокислот варьирует: для мономерных - 100-300аминокислот, а молекулярная масса -12-50 кД. После синтеза на рибосомах цепь укладывается в компактную структуру.

-вторичная структура - глобула .цепь образует локально упорядочные области( альфа или бета),которые перемешаны беспорядочными участками. Ядро – гидрофобно, заряд - на поверхности. Плотность упаковки составляет – 0,75 (близко к углеводородам и воску).

-третичная структура - стабилизация водородными связями как внутри альфа,так и бета,гидрофобное взаимодействие радикалов, электростатическое взаимодействие S-S связей. основные принципы – является минимальное значение энтропии. На этот способ упаковки влияет pH, ионная сила, диэлектрическая проницаемость растворителя.

Некоторые ферменты могут иметь в своем составе несколько цепей в пределах одной глобулы. В начале как первичная цепь, а в процессе созревания происходит ограниченный протолиз с удалением участков цепи.

-четвертичная структура - состоит из нескольких не ковалентно связанных между собой субъединиц. количество их 2-8, а молекулярная масса несколько тысяч кД. Количество активных центров равно числу субъединиц.

Олигомерный фермент – он не активен, состоит из 4 субъединиц. Внутри клеток некоторые ферменты образуют мультиферментные системы, которые располагаются либо в цитоплазме, либо связанны с мембраной.

Мультиферментный комплекс – это комплекс, состоящий из разных ферментов. Эти ферменты составляют цепь из разных реакций.

12-16 аминокислот образуют активный центр. он имеет форму кармана, который сферически соответствует субстрату.основные функциональные группы, участвующие в катализе:

- СООН,

- NH₂,

- OH,

-SH,

-имидогруппа,

-гидрофобные группы и другие.

В каталитическом центре выделяют каталитический участок и контактный участок. Каталитический участок обеспечивает правильное присоединение субстрата. в состав активного центра входит не белковый компонент- кофактор. Имеется центр для связи лигандов – аллостерический центр. Активный центр образуют аминокислоты, которые находятся далеко друг от друга.

сложные ферменты образованны белковой и небелковой частями. Белковая часть называется апофермент, небелковая часть кофактор, а весь комплекс хомоэнзим. Кофактор прочно ковалентными связями привязан к белку и называется простетической группой. Если этот комплекс легко удаляется, то тогда он называется кофермент ( коэнзим ). Он может поступать в качестве субстрата, образовывать комплексы или может поступать как донор или акцептор функциональных групп. Чаще всего это витамины или ионы металла.

Сходство и различия между ферментами и неферментными катализаторами

Ферменты и небиологические катализаторы, подчиняясь общим законам катализа, имеют следующие сходные признаки.

1. Они катализируют только энергетически возможные реакции.

2. Они никогда не изменяют направления реакции.

3. Они не изменяют равновесия обратимой реакции, а лишь ускоряют его наступление.

4. Они не расходуются в процессе реакции. Поэтому фермент в клетке работает до тех пор, пока по каким - либо причинам не разрушится.

Однако ферменты обладают и особыми качествами, отличающими их от небиологических катализаторов. Эти отличия связаны с особенностями строения ферментов, являющихся сложными белковыми молекулами.

1. Скорость ферментативного катализа намного выше, чем небиологического. Из этого следует, что ферменты сильнее снижают энергию активации реакции, чем небиологические катализаторы.

2. Ферменты обладают высокой специфичностью. Есть ферменты, действующие только на один из стереоизомеров вещества, тогда как платина, например, используется в качестве катализатора при самых разнообразных реакциях. Высокая специфичность позволяет ферментам направлять обмен веществ в строгое русло.

3. Ферменты катализируют химические реакции в « мягких» условиях, т.е. при обычном давлении, невысокой температуре ( около 37^оС) и рН среды, близком к нейтральной. Это отличает их от других катализаторов, действующих при больших давлениях, крайних значениях рН и высокой температуре.

Ферменты из-за белкового строения весьма чувствительны к изменениям температуры, т.е. термолабильны, и к сдвигам рН среды.

4. Ферменты являются катализаторами с регулируемой активностью, чего нельзя сказать о небиологических катализаторах. Это уникальное свойство ферментов позволяет изменять скорость превращения веществ в организме в зависимости от условий среды, т.е. приспосабливаться к действию различных факторов.

5. Скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна количеству фермента, тогда как для небиологического катализа не существует строгой зависимости скорости реакции от количества катализатора. Поэтому недостаток фермента в живом организме означает низкую скорость превращения вещества и , наоборот, одним из путей приспособления клеток организма является образование дополнительных количеств фермента.