Каталитический центр

В состав входят радикалы разных аминокислот, которые сближены благодаря третичной структуре белка- фермента. Эти радикалы способны образовывать с молекулой субстрата ковалентные связи. Образование таких связей и их последующее разрушение является главной причиной химического преобразования молекулы субстрата.

Наиболее часто встречаемые радикалы- это радикалы серина, гистидина, аспарагиновой кислоты, которые проявляю значительную реакционную способность.

Функция каталитического центра: формирование соответствия между субстратом и активным центром фермента. Благодаря этому соответствию становится возможным превращение субстрата ( специфичность действия фермента определяется структурой каталитического центра, так как именно его компоненты участвуют в преобразовании субстрата).

Аллостерический центр

Встречаются не у каждого фермента. Обычно присущи белковым молекулам, обладающим четвертичной структурой. Такие ферменты легче подвергаются конформационным перестройкам.

Каждый такой центр( их может быть несколько) представляет собой участок молекулы фермента, обычно образованный несколькими радикалами аминокислот, пространственное взаиморасположение которых позволяет им взаимодействовать с каким- либо определенным веществом. Такие вещества, способные к взаимодействию с аллостерическим центром, называют аллостерическими эффекторами. Взаимодействие эффектора с аллостерическим центром приводит к конформационным изменениям в молекуле фермента, которые распространяются и на активный центр. Эти изменения могут благоприятствовать работе активного центра, в иных случаях- затруднять работу активного центра. В соответствии этому их называют аллостерическими активаторами, либо аллостерическими ингибиторами.

Знание особенностей строения ферментов, а особенно, их аллостерических центров, позволяет синтезировать вещества, комплементарные некоторым участкам поверхности фермента. Взаимодействие такого вещества с ферментом может приводить к изменению эффективности каталитического действия фермента.

9.

При исследовании образца фермента, содержащего 500 мкг белка в инкубационной смеси обнаружили следующую зависимость скорости реакции от pH:

pH среды	4,5	5,0	5,5	6,0	6,5	7,0	7,5	8,0	8,3
V мкмоль/мин	0,03	0,08	0,14	0,34	0,55	8,2	11,9	0,68	0,001

Какая величина рН соответствует оптимуму?

Рассчитайте активность фермента в Ед/мг при оптимальном значении рН.

10. При исследовании фенобарбитала было обнаружено, что после приёма этого препарата в течение 2-4 недель в печени лабораторных животных увеличивается активность фермента CYP3A (одного из изоферментов цитохрома p450, участвующего в метаболизме ксенобиотиков). Назовите возможные причины изменения активности фермента в гепатоцитах при приёме лекарственных препаратов.