- •Ответы к экзамену
- •Структура и функции белков Вопрос №4
- •Вопрос №5
- •Вопрос №6
- •Вопрос №7
- •Вопрос №8
- •1. Методы разрушения тканей и экстракции белков:
- •Вопрос №9
- •Вопрос №10
- •Вопрос №13
- •Ферменты Вопрос №17
- •Название ферментов
- •Вопрос №27
- •Вопрос №18
- •Вопрос №21
- •Вопрос №19
- •Вопрос №20
- •Вопрос №22
- •В основе всех 4 типов регуляции лежит изменение конформации ферментов.
- •Вопрос №26
- •Вопрос №23
- •Кинетика ферментативных реакций
- •Вопрос №24
- •Вопрос №25
- •Уравнение Лайнуивера—Бэрка
- •Вопрос №28
- •Нуклеиновые кислоты и нуклеотиды Вопрос №29
- •Вопрос №30
- •Вопрос №31
- •Вопрос №32
- •Вопрос №33
- •Вопрос №34
- •Вопрос №35
- •Транскрипция
- •Трансляция
- •Посттрансляционные модификации
- •Вопрос №36
- •Вопрос №37
- •Общий путь катаболизма Вопрос №38
- •Вопрос №39
- •Вопрос №40
- •Вопрос №41
- •Вопрос № 42
- •Вопрос № 43
- •Вопрос №44
- •Вопрос №45
- •Вопрос №46
- •Вопрос №47
- •Обмен углеводов Вопрос №48
- •I стадия – переваривание (в жкт)
- •Глюкоза → Глюкоза-6ф
- •Вопрос №51
- •Вопрос №52
- •Вопрос №54
- •Гликолиз
- •Вопрос №55
- •Вопрос №56
- •Вопрос №61
- •Вопрос №57
- •Вопрос №58
- •Вопрос №63
- •Вопрос №59
- •Пентозофосфатный путь (пфп)
- •Вопрос №60
- •Вопрос №62
- •Глюконеогенез (гнг)
- •Обмен белков Вопрос № 67
- •Вопрос №68
- •Вопрос №71
- •Вопрос №72
- •Вопрос №73
- •Вопрос №74
- •Вопрос №75
- •Вопрос №77
- •Вопрос №78
- •Вопрос №79
- •Вопрос №80
- •Обмен липидов Вопрос №81
- •Вопрос №82
- •Вопрос №87
- •Вопрос №88
- •Вопрос №89
- •Вопрос №90.
- •Вопрос №92
- •Вопрос №94
- •Вопрос №97
- •Вопрос № 98
- •Вопрос №100
- •Обмен нуклеотидов Вопрос №102
- •Вопрос №103
- •Вопрос №104
- •Вопрос №105
- •Вопрос №106
- •Витамины
- •Вопрос №125
- •Общие принципы регуляции метаболических процессов в организме человека Вопрос №128
- •I. По химической структуре:
- •II. По влиянию на организм:
- •III. По механизму действия:
- •Вопрос №129
- •Гормоны белково-пептидной природы
- •Стероидные гормоны
- •Тиреоидные гормоны
- •Вопрос №130
- •Вопрос №131
- •Вопрос №132
- •Вопрос №133
- •Вопрос №134
- •Вопрос №135
- •Вопрос №136
- •Вопрос №137
- •Вопрос №138
- •Вопрос №139
- •Вопрос №140
- •Вопрос №141
- •Вопрос №142
- •Аденилатциклазный механизм
- •Механизм действия гормонов через рецепторы, обладающие ферментативной активностью
- •Вопрос №143.
- •Вопрос №144
- •Механизм действия через липиды мембран
- •Биохимия органов и тканей Вопрос №145
- •Вопрос №147
- •Вопрос №148
- •1. Первичный гемостаз
- •3. Фибринолиз
- •Вопрос №149
- •Вопрос №150
- •Вопрос №151
- •Вопрос №152
- •Вопрос №153
- •Желтуха
- •2. Печеночная
- •3. Подпеченочная
- •4. Физиологическая желтуха новорожденных
- •Вопрос №154
- •1 Стадия обезвреживания: гидрофобное → гидрофильное
- •2 Стадия: конъюгация
- •Вопрос №159
- •Вопрос №160
- •Вопрос №161
- •Вопрос №162
- •Вопрос №163
- •1) Синтез препро-α-цепей
- •2) Внутриклеточные модификации
- •3) Секреция
- •4) Внеклеточные модификации
- •Вопрос №167.
- •Вопрос №169
Уравнение Лайнуивера—Бэрка
Это уравнение прямой линии: у = ах + b. Если теперь в соответствии с этим уравнением построить график в координатах 1/v (y) от l/[£] (x), то получим прямую линию, тангенс угла наклона который будет равен величине Km/Vmax; отрезок, отсекаемый прямой от оси ординат, представляет собой l/Vmax (обратная величина максимальной скорости). Если продолжить прямую линию за ось ординат, тогда на абсциссе отсекается отрезок, соответствующий обратной величине константы Михаэлиса — 1/Кт. Таким образом, величину Km можно вычислить из данных наклона прямой и длины отрезка, отсекаемого от оси ординат, или из длины отрезка, отсекаемого от оси абсцисс в области отрицательных значений.
Следует подчеркнуть, что значения Vmax, как и величину Km, более точно, чем по графику, построенному в прямых координатах, можно определить по графику, построенному по методу двойных обратных величин. Поэтому данный метод нашел широкое применение в современной энзимологии. Предложены также аналогичные графические способы определения Km и Vmax в координатах зависимости v от v/[S] и [S]/v от [S].
Вопрос №28
Применение ферментов в медицине. Диагностическое значение определения активности ферментов. Аминотрансферазы, изоферменты лактатдегидрогеназы и креатинкиназы в диагностике патологии сердца.
Ферментные препараты широко используют в медицине. Ферменты в медицинской практике находят применение в качестве диагностических (энзимодиагностика) и терапевтических (энзимотерапия) средств. В этом разделе мы остановимся на основных принципах энзимо-диагностики и энзимотерапии.
Кроме того, ферменты используют в качестве специфических реактивов для определения ряда веществ. Так, глюкозооксидазу применяют для количественного определения глюкозы в моче и крови. Фермент уреазу используют для определения содержания количества мочевины в крови и моче. С помощью различных дегидрогеназ обнаруживают соответствующие субстраты, например пируват, лак-тат.
Энзимодиагностика заключается в постановке диагноза заболевания (или синдрома) на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях человека. Принципы энзимодиагностики основаны на следующих позициях:
при повреждении клеток в крови или других биологических жидкостях (например, в моче) увеличивается концентрация внутриклеточных ферментов повреждённых клеток;
количество высвобождаемого фермента достаточно для его обнаружения;
активность ферментов в биологических жидкостях, обнаруживаемых при повреждении клеток, стабильна в течение достаточно длительного времени И отличается от нормальных значений;
ряд ферментов имеет преимущественную или абсолютную локализацию в определённых органах (органоспецифичность);
существуют различия во внутриклеточной локализации ряда ферментов.
При ряде заболеваний исследуют активность ЛДГ в плазме крови. В норме активность ЛДГ составляет 170-520 ЕД/л. Повышение активности наблюдают при острых поражениях сердца, печени, почек, а также при мегалобластных и гемолитических анемиях. Однако это указывает на повреждение лишь одной из перечисленных тканей. Для постановки диагноза необходимо исследование изоформ ЛДГ в плазме крови методом электрофореза. На рис. 2-35, В представлены электрофореграммы плазмы крови здорового человека, больного инфарктом миокарда и больного гепатитом. Выявление в плазме крови тканеспецифичес-ких изоформ ЛДГ используют в качестве диагностического теста повреждения данной ткани.
Активность КК в норме не должна превышать 90 МЕ/л. Определение активности КК в плазме крови имеет диагностическое значение при инфаркте миокарда (происходит повышение уровня МВ-изоформы). Количество изоформы ММ может повышаться при травмах и повреждениях скелетных мышц. Изоформа ВВ не может проникнуть через гематоэнцефалический барьер, поэтому в крови практически не определяется даже при инсультах и диагностического значения не имеет.
Энзимодиагностика при инфаркте миокарда
Примерно 30% больных инфарктом миокарда имеют атипичную клиническую картину этого заболевания. Поэтому необходимо проводить дополнительные методы исследования для подтверждения повреждения сердечной мышцы.
При инфаркте миокарда наблюдают достоверные изменения в крови активности ферментов КК, ЛДГ и аспартатаминотрансферазы - ACT, которые зависят от времени, прошедшего от начала развития инфаркта и от зоны тканевого повреждения. Типичную кривую изменения активности этих ферментов можно видеть на рис.. После закупорки (окклюзии) коронарного сосуда в крови вначале отмечают повышение активности КК изоформы MB, однако фермент быстро удаляется из кровотока. Обнаружение повышенной активности КК в плазме крови - основной энзимодиагностический критерий инфаркта миокарда. Если у пациента с загрудинными болями не обнаружено изменения в активности КК, диагноз инфаркта миокарда маловероятен.
Дополнительным подтверждением диагноза инфаркта миокарда служит обнаружение активностей ферментов ACT и ЛДГ в крови больных. Динамика изменений этих активностей также представлена на этом рисунке. Активность ACT в норме составляет 5-40 МЕ/л. При инфаркте миокарда активность ACT повышается через 4-6 ч; максимум активности наблюдают в течение 2-3 дней. Уровень ЛДГ также увеличивается в плазме крови через несколько часов после закупорки кровеносного сосуда; максимум активности наблюдают на 3-4-й день, затей наступает постепенная нормализация активности. Уровень повышения активности ЛДГ коррелирует с размерами повреждения сердечной мышцы.