Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Otvety_na_voprosy_po_bkh.doc
Скачиваний:
685
Добавлен:
15.03.2016
Размер:
30.96 Mб
Скачать

Вопрос №13

Сложные белки. Липо- и фосфопротеины, структура и функции.

Липопротеины (ЛП):

  • хиломикроны (ХМ) – основная транспортная форма пищевых жиров

  • ЛП очень низкой плотности (ЛОНП) – транспорт эндогенных жиров

  • ЛП высокой плотности (ЛВП)- транспорт холестерола к печени от органов

  • ЛП низкой плотности (ЛНП) – транспорт холестерола к органам

Белковая часть – апобелки.

*: Гликопротеины, Нуклеопротеины, Хромопротеины, Фосфопротеины см. в распечатке по сложным белкам.

Ферменты Вопрос №17

Химическая структура и функции ферментов. Единицы ферментативной активности.

Ферменты (Е) – биологически активные вещества, ускоряющие химические реакции в организме (в 1000 раз) за счет снижения энергии активации веществ.

Энергия активации – энергия, которую необходимо придать веществу, чтобы оно вступило в реакцию.

Свойства ферментов (отличие от неорганических катализаторов)

  1. Превращают один субстрат

  2. Все ферменты – белки, которые функционируют в третичной структуре

3) В ходе реакции не расходуются

4) Термолабильны (активность зависит от температуры)

5) Активность ферментов может регулироваться.

Ингибиторы – вещества, подавляющие активность ферментов.

Активаторы – вещества, повышающие активность ферментов.

  1. Специфичность действия

  • Абсолютная специфичность – фермент превращает только один субстрат

  • Групповая – фермент превращает похожие субстраты (пепсин действует на многие белки)

  • Стереоспецифичность – превращает только один изомер

  • Специфичность путей превращения – один субстрат превращают в несколько ферментов

Определение активности изоформ данного используется для диагностики заболеваний органов.

Заединицу активности фермента взято его количество, которое катализирует 1микромоль субстрата за 1 мин.

Удельная активность фермента – количество единиц ферментативной активности делится на массу белка (мг).

Название ферментов

Название субстрата + тип катализируемой реакции + -аза

Например, пируват.декарбоксил.аза, малат.дегидроген.аза

Вопрос №27

Изоферменты (определение понятия, строение и свойства на примере лактатдегидрогеназы или креатинкиназы).

И

  • Максимальной скорости реакции

  • Константе Михаэлиса

зоферменты – множественные формы фермента, которые катализируют одну и ту же реакцию, но в разных органах.

Они отличаются по:

  • Строению

  • Молекулярной массе

  • Электрофоретической подвижности

Например, ЛДГ (лактатдегидрогеназа) катализирует реакции ПВК ↔ лактат в разных органах.

Фермент состоит из 4 субъединиц двух типов:

И существует 5 типов (изоформ) фермента

Методом электрофореза установлено, что ЛДГ 1 и меньше ЛДГ 2 присутствуют в сердечной мышце, в почках. ЛДГ 4 и ЛДГ 5 – в печени и мышцах.

Вопрос №18

Строение ферментов: активный и аллостерический центры. Понятие комплементарности между активным центром фермента и субстратом.

  1. Активный центр (АЦ)

  2. Аллостерический центр (АлЦ)

  3. Кофакторы

1 – АЦ имеют все ферменты

Активный центр – небольшой участок фермента, который образован радикалами аминокислотных остатков, которые на уровне третичной структуры формируют центр взаимодействия с субстратом (центр, комплементарный субстрату).

Комплементарность – геометрическое (пространственное) и электростатическое (по заряду) соответствие между активным центром и субстратом.

Радикалы аминокислот, которые участвуют в образовании активного центра, могут находиться на расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, но при формировании активного центра они сближаются.

Активный центр состоит из двух участков:

  • Якорный – в который прикрепляется субстрат

  • Каталитический – для химического превращения субстрата.

В момент взаимодействия активного центра и субстрата между ними возникают слабые нековалентные связи.

2-АлЦ – (есть не у всех ферментов) = регуляторный центр, т.к. к нему могут присоединяться активаторы и ингибиторы и регулировать активность ферментов.

АлЦ и АЦ должны быть пространственно разделены: АЦ в одной субъединице, АлЦ - в другой.

Следовательно, аллостерические ферменты – олигомерные белки (четвертичная структура).

Субъединица с АлЦ – регуляторная. Субъединица с АЦ – каталитическая.

NB!: Аллостерические ферменты катализируют ключевые реакции метаболических путей.