- •Тестовые задания По курсу биохимии
- •Содержание
- •Тема 4. Свойства ферментов. Влияние активаторов и ингибиторов. Определение активности ферментов.
- •Тема 5. Регуляция ферментативных процессов. Медицинская энзимология.
- •Тема 6. Биохимия питания человека. Витамины как компоненты питания.
- •Тема 7. Ферменты биологического окисления, их классификация и механизм действия.
- •Тема 8. Тканевое дыхание: механизм, регуляция, ингибиторы, значение процесса.
- •Тема 9. Макроэргические соединения. Общая характеристика.
- •Тема 10. Цтк: биороль, регуляция.
- •Тема 11. Метаболизм углеводов. Гликолиз. Анаэробное и аэробное окисление глюкозы.
- •Тема 12. Биосинтез глюкозы – глюконеогенез. Пентозофосфатный путь. Метаболизм фруктозы и галактозы.
- •Тема 13. Катаболизм и синтез гликогена. Генетические нарушения обмена гликогена.
- •Тема 14. Регуляция и патология углеводного обмена. Глюкоза крови.
- •Тема 15. Катаболизм триацилглицеролов, его регуляция. Окисления жирных кислот. Метаболизм кетоновых тел.
- •Тема 16. Биосинтез жирных кислот, триацилглицеролов, фосфолипидов. Регуляция этих процессов.
- •Тема 17. Биосинтез и обмен холестерола. Желчные кислоты. Транспортные формы липидов. Патологии липидного обмена: стеаторея, ожирение, атеросклероз.
- •Тема 18. Общие пути преобразования аминокислот.
- •Тема 19. Детоксикация аммиака. Биосинтез мочевины.
- •Тема 20. Специализированные пути обмена аминокислот.
- •Тема 21. Биосинтез и катаболизм пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Наследственные нарушения обмена мочевой кислоты.
- •Тема 22. Ферменты и молекулярные механизмы репликации днк. Транскрипция – биосинтез рнк.
- •Тема 23. Биосинтез белка на рибосомах. Этапы и механизм трансляции, регуляция трансляции. Антибиотики – ингибиторы трансляции.
- •Тема 24. Молекулярно-клеточные механизмы действия пептидных гормонов и биогенных аминов.
- •Тема 25. Гормональная регуляция метаболизма и клеточных функций: гормоны гипоталомо-гипофизарной системы, щитовидной железы.
- •Тема 26. Гормональная регуляция метаболических процессов.
- •Тема 27. Гормональная регуляция гомеостаза кальция и водно-солевого обмена.
- •Тема 28. Биохимия и патобиохимия крови. Дыхательная функция эритроцитов. Кислотно-основное состояние, буферные системы крови.
- •Тема 29. Биохимический состав крови в норме и при патологи. Белки плазмы крови и ферменты.
- •Тема 30. Биохимический состав крови в норме и при патологии, небелковые азотсодержащие и безазотистые вещества, неорганические вещества.
- •Тема 31. Свертывающая, противосвёртывающая и фибринолитическая система крови.
- •Тема 32. Биохимические функции печени. Метаболизм порфиринов: обмен желчных пигментов, биохимия желтух.
- •Тема 33. Биотрансформация ксенобиотикив и эндогенных токсинов в печени. Микросомальное окисление.
- •Тема 34. Мочеобразовательная функция почек. Нормальные и патологические компоненты мочи.
- •Тема 35. Биохимия мышц, мышечного сокращения и соединительной ткани.
- •Тема 36. Биохимия нервной ткани. Патобиохимия психических нарушений.
- •Ответы на тестовые задания по курсу биохимии.
Тема 4. Свойства ферментов. Влияние активаторов и ингибиторов. Определение активности ферментов.
1. Конкурентное ингибирование обусловлено конкуренцией между:
А. Ферментом и субстратом
В. Ферментом и ингибитором
С. Коферментом и субстратом
D. Субстратом и ингибитором
Е. Коферментом и ингибитором
2. Действие каких лекарственных препаратов основано на конкурентном ингибировании активности ферментов микроорганизмов:
А. Бронхоспазмолитических
В. Противоаритмических
С. Сульфаниламидных препаратов
D. Антикоагулянтов
Е. Противоанемических
3. Больному ОРВИ назначен сульфодиметоксин. Укажите фармакологическое действие этого препарата:
А. Блокатор инициации трансляции
В. Необратимый ингибитор репликации у
вирусов
С. Неконкурентный ингибитор
цитохромоксидазы
D. Ингибитор трансляции белков у
бактерий
Е. Конкурентный ингибитор ферментов
образования фолиевой кислоты при
участии парааминобензойной кислоты у
микроорганизмов
4. Больному в курсе химиотерапии опухоли назначили структурный аналог глутамина – антибиотик азасерин, ингибитор синтеза пуриновых нуклеотидов. Какой тип ингибирования этим препаратом:
A. Конкурентное
B. Необратимое
C. Неконкурентное
D. Бесконкурентное
E. Аллостерическое
5. Боевые ядовитые вещества табун, зарин и заман по химической природе являются фосфороорганическими соединениями. Нарушение какого процесса обусловливает их токсическое действие:
А. Дыхательной функции крови
В. Дезинтоксикационной функции печени
С. Тканевого дыхания
D. Синтеза АТФ
Е. Передачи нервных импульсов
6. Ретроингибирование:
А. Осуществляется коферментом
В. Осуществляется субстратом
С. Конкурентное торможение
D. Главный способ регуляции активности
ферментов по принципу обратной связи
Е. Необратимое торможение
7. Концентрация субстрата на активность ферментов:
А. Влияет только на олигомерные
ферменты
В. Не влияет
С. Влияет только на конечную скорость
D. Влияет только на начальную скорость
8. У больного развился метаболический ацидоз. Как это повлияет на активность внутриклеточных ферментов:
А. Усилится активность кислых
лизосомальных ферментов
В. Тормозится активность
митохондриальных ферментов
С. Активность внутриклеточных ферментов
существенно не изменяется
D. Происходит тотальное торможение всех
тканевых ферментов
Е. Происходит тотальная активация всех
тканевых ферментов
9. Для какого фермента оптимальная рН=2,0:
А. Коллагеназы
В. Трипсина
С. Химотрипсина
D. α-амилазы
Е. Пепсина
10. При какой температуре начинается инактивация ферментов в следствие их денатурации:
А. 50-60°С
В. 39°С
С. 80°С
D. 100°С
Е. 40°С
11. Относительная специфичность ферментов – это способность катализировать превращение:
А. Одного субстрата
В. Определённых стереоизомеров
С. Одного метаболического процесса
D. Определённой группы субстратов,
имеющих похожее химическое строение
12. Абсолютная специфичность – это способность фермента катализировать превращение:
А. Многих субстратов
В. Только одного из стереоизомеров
С. Только одного определённого типа связи
D. Только одной определённой группы
субстратов
Е. Только одного субстрата
13. Молекулярная активность выражается количеством превращённого ферментом субстрата в:
А. Микромолях
В. Миллиграммах
С. Молях
D. Граммах