52. Эритроциты. Развитие, строение, количество и функциональное значение.

Эритроциты составляют в 1 л мужской крови 4-5,5×10¹², у женщин несколько меньше, т. е. 3,7-5×10¹². Повышенное количество эритроцитов назы­вается эритроцитозом, пониженное — эритропенией.

Эритроциты имеют различную форму. 80 % всех эритроцитов составляют эритроциты двояковогнутой формы (дискоциты); у них края толще (2-2,5 мкм), а центр тоньше (1 мкм), поэтому центральная часть эритроцита более свет­лая.

Кроме дискоцитов имеются и другие формы:

1) планоциты;

2) стоматоциты;

3) двуямочные;

4) седловидные;

5) шаро­видные, или сфероциты;

6) эхиноциты, у которых имеются отростки. Сфероциты и эхиноциты — это клетки, заканчи­вающие свой жизненный цикл.

Диаметр дискоцитов может быть различным. 75 % диско­цитов имеют диаметр 7-8 мкм, они называются нормоцитами; 12,5 % — 4,5-6 мкм (микроциты); 12,5 % — более 8 мкм (макроциты).

Эритроцит — это безъядерная клетка, или постклеточ­ная структура, в нем отсутствуют ядро и органеллы. Плазмолемма эритроцита имеет толщину 20 нм. На поверхности плазмолеммы могут быть адсорбированы гликопротеиды, аминокислоты, протеины, ферменты, гормоны, лекар­ственные и другие вещества. На внутренней поверхности плазмолеммы локализованы гликолитические ферменты, Na⁺-ATФаза, К⁺-АТФаза. К этой поверхности прилежит гемоглобин.

Плазмолемма эритроцитов состоит из липидов и бел­ков примерно в одинаковом количестве, гликолипидов и гликопротеидов — 5 %.

Липиды представлены 2 слоями липидных молекул. В со­став наружного слоя входят фосфатидилхолин и сфингомиелин, в состав внутреннего слоя — фосфатидилсерин и фос- фатидилэтаноламин.

Белки представлены мембранными (гликофорин и белок полосы 3) и примембранными (спектрин, белки полосы 4.1, актин).

Гликофорин своим центральным концом связан с «узло­вым комплексом»; проходит через билипидный слой цитолеммы и выходит за его пределы, участвует в формировании гликокаликса и выполняет рецепторную функцию.

Белок полосы 3 — трансмембранный гликопротеид, его полипептидная цепь много раз проходит в одном и другом на­правлении через билипидный слой, образует гидрофильные поры в этом слое, через которые проходят анионы НСО^-₃ и Сl^- в тот момент, когда эритроциты отдают СО₂, а анион НСО^-з замещается анионом Сl^-.

Примембранный белок спектрин имеет вид нити длиной около 100 нм, состоит из 2 полипептидных цепей (альфаспектрина и бета-спектрина), одним концом связан с актиновыми филаментами «узлового комплекса», выполняет функ­цию цитоскелета, благодаря которому сохраняется правиль­ная форма дискоцита. Спектрин связан с белком полосы 3 при помощи белка анкирина.

«Узелковый комплекс» состоит из актина, белка полосы 4.1 и концов белков спектрина и гликофорина.

Олигосахариды гликолипидов и гликопротеидов образуют гликокаликс. От них зависит наличие агглютиногенов на по­верхности эритроцитов.

Агглютиногены эритроцитов — А и В.

Агглютинины плазмы крови — альфа и бета.

Если в крови одновременно окажутся «чужой» агглютиноген А и агглютинин альфа или «чужой» агглютиноген В и аг­глютинин бета, то произойдет склеивание (агглютинация) эритроцитов.

Группы крови. По содержанию агглютиногенов эритро­цитов и агглютининов плазмы различают 4 группы крови:

группа I(0) — нет агглютиногенов, есть агглютинины аль­фа и бета;

группа II(A) — есть агглютиноген А и агглютинин бета;

группа III(В) — есть агглютиноген В и агглютинин альфа;

группа IV(AB) — есть агглютиногены А и В, нет агглютини­нов.

На поверхности эритроцитов у 86 % людей имеется резус-фактор — агглютиноген (Rh). У 14 % людей нет резус-фактора (резус-отрицательные). При переливании резус-положитель­ной крови резус-отрицательному реципиенту образуются ре­зус-антитела, которые вызывают гемолиз эритроцитов.

На цитолемме эритроцитов адсорбируются избытки ами­нокислот, поэтому содержание аминокислот в плазме крови сохраняется на одинаковом уровне.

В состав эритроцита входит около 40 % плотного веще­ства, все остальное — вода. 95 % плотного (сухого) вещества составляет гемоглобин. Гемоглобин состоит из белка — глоби­на и железосодержащего пигмента — гема. Различают 2 раз­новидности гемоглобина:

1) гемоглобин А, т. е. гемоглобин взрослых;

2) гемоглобин F (фетальный) — гемоглобин плода.

У взрослого человека содержится 98 % гемоглобина А, у пло­да или новорожденного — 20 %, остальное составляет фе­тальный гемоглобин.

После гибели эритроцит фагоцитируется макрофагом се­лезенки. В макрофаге гемоглобин распадается на билирубин и гемосидерин, содержащий железо. Железо гемосидерина переходит в плазму крови и соединяется с белком плазмы трансферрином, тоже содержащим железо. Это соединение фагоцитируется специальными макрофагами красного ко­стного мозга. Затем эти макрофаги передают молекулы желе­за развивающимся эритроцитам, отчего они и называются клетками-кормилками.

Эритроцит обеспечивается энергией благодаря гликолитическим реакциям. За счет гликолиза в эритроците синте­зируются АТФ и НАД-Н₂. АТФ необходима как источник энергии, за счет которой через плазмолемму транспортируются различные вещества, в том числе ионы К⁺, Na⁺, благодаря чему сохраняется оптимальное равновесие осмотического давления между плазмой крови и эритроцитами, а также обеспечивается правильная форма эритроцитов. НАД-Н₂ необходима для сохранения гемоглобина в активном со­стоянии, т. е. НАД-Н₂ препятствует превращению гемоглобина в метгемоглобин. Метгемоглобин — это прочное соеди­нение гемоглобина с каким-либо химическим веществом. Такой гемоглобин не способен транспортировать кислород или углекислый газ. У заядлых курильщиков такого гемо­глобина содержится около 10 %. Он абсолютно бесполезен для курильщика. К непрочным соединениям гемоглобина относятся оксигемоглобин (соединение гемоглобина с ки­слородом) и карбоксигемоглобин (соединение гемоглобина с углекислым газом). Количество гемоглобина в 1 л крови здорового человека составляет 120-160 г.

В крови человека имеется 1-5 % молодых эритроцитов — ретикулоцитов. В ретикулоцитах сохраняются остатки ЭПС, рибосом и митохондрий. При субвитальной окраске в ретикулоците видны остатки этих органелл в виде ретикулофиламентозной субстанции. От этого и произошло название моло­дого эритроцита — ретикулоцит. В ретикулоцитах на остат­ках ЭПС осуществляется синтез белка глобина, необходимого для образования гемоглобина. Ретикулоциты дозревают в си­нусоидах красного костного мозга или в периферических сосудах.

Продолжительность жизни эритроцита составляет 120 суток. После этого в эритроцитах нарушается процесс гли­колиза. В результате этого нарушается синтез АТФ и НАД-Н₂, эритроцит при этом утрачивает свою форму и превращается в эхиноцит или сфероцит; нарушается проницаемость ионов Na⁺ и К⁺ через плазмолемму, что приводит к повышению осмо­тического давления внутри эритроцита. Повышение осмоти­ческого давления усиливает поступление воды внутрь эритро­цита, который при этом набухает, плазмолемма разрывается, и гемоглобин выходит в плазму крови (гемолиз). Нормальные эритроциты также могут подвергнуться гемолизу, если в кровь ввести дистиллированную воду или гипотонический раствор, так как при этом снизится осмотическое давление плазмы крови. После гемолиза из эритроцита выходит гемоглобин, ос­тается только цитолемма. Тккие гемолизированные эритроци­ты называются тенями эритроцитов.

При нарушении синтеза НАД-Н₂ гемоглобин превращает­ся в метгемоглобин.

При старении эритроцитов на их поверхности снижается содержание сиаловых кислот, которые поддерживают отри­цательный заряд, поэтому эритроциты могут склеиваться. В стареющих эритроцитах изменяется скелетный белок спектрин, в результате чего дисковидные эритроциты утра­чивают свою форму и превращаются в сфероциты.

На цитолемме старых эритроцитов появляются специфи­ческие рецепторы, способные захватывать аутолитические антитела — IgG₁ и IgG₂. В результате этого образуются ком­плексы, состоящие из рецепторов и вышеуказанных анти­тел. Эти комплексы служат признаками, по которым макро­фаги узнают эти эритроциты и фагоцитируют их.

Обычно гибель эритроцита происходит в селезенке.