5 Модуль. Обмен белков Биологическая ценность белков в питании. Переваривание белков. Гниение белков

Основные функции белков: структурная, сократительная, транспортная, гормональная, каталитическая, иммунная, рецепторная, гемостатическая и др.

Некоторые особенности обмена белков:

- ежедневно в организме взрослого человека распадается до аминокислот 200-400г функционально разных белков;

- период полураспада белков длится: одних несколько секунд и минут, других - часы, дни, недели или даже месяцы;

- в организме человека не могут синтезироваться 8 из 20 протеиногенных аминокислот;

- единственным источником 8 незаменимых аминокислот и азота являются белки пищи;

- в организме животных нет депо аминокислот и белков, они могут лишь перераспределяться между отдельными тканями; для сохранения в организме азотистого баланса белки в составе пищи должны поступать регулярно;

- физиологический минимум белков в пище 30-40 г/сут., при условии оптимального поступления углеводов и липидов, при минимальной физической нагрузке;

- конечными продуктами обмена белков являются высокотоксичные аммиак и мочевина.

Азотистый баланс.

Аминокислоты и белки содержат около 95% азота всего организма, конечные продукты распада белков – азотсодержащие соединения. Поэтому о состоянии белкового обмена можно судить по азотистому балансу. Азотистый баланс – разница между количеством азота поступающим с пищей, и количеством азота, выделяемого почками.

Виды азотистого баланса. Азотистое равновесие (баланс азота, катаболизируемых и анаболизируемых белков и других азотсодержащих молекул) – характерно для здорового взрослого человека. Положительный азотистый баланс – азота поступает больше, чем выводится (дети, беременные). Отрицательный азотистый баланс – выделение азота преобладает над его поступлением (наблюдается при старении, голодании, во время тяжелых заболеваний, а также при безбелковой диете).

Норма белка в питании.

Взрослый человек при средней физической нагрузке должен получать 100-120 г полноценного белка в сутки. Биологическая ценность белка определяется его аминокислотным составом (высокое содержание незаменимых аминокислот в оптимальном соотношении) и высокой степенью усвоения. Физиологическая норма белка зависит от возраста, физической активности, условий окружающей среды, беременности, лактации, болезней и др. факторов, влияющих на потребность организма в белке. Безбелковое питание (особенно продолжительное) вызывает серьезные нарушения обмена и неизбежно заканчивается гибелью организма. Исключение из рациона даже одной незаменимой аминокислоты, ведет к неполному усвоению других аминокислот и сопровождается развитием отрицательного азотистого баланса, истощением, остановкой роста и нарушением функций нервной системы.

Переваривание белков.

При переваривании белков происходит гидролиз белков до свободных аминокислот. Переваривание начинается в желудке, а продолжается в тонкой кишке под действием ферментов протеиназ (пептидгидролаз). Ферменты обладают субстратной специфичностью, т.е. расщепляют пептидные связи образованные определёнными аминокислотами. Протеиназы, гидролизующие пептидные связи внутри белковой молекулы относятся к эндопептидазам, ферменты гидролизующие пептидную связь, образованную концевыми аминокислотами, относятся к экзопептидазам. Желудочные и панкреатичесие пептидазы вырабатываются в форме проферментов (неактивная форма), секретируются к месту действия и активируются путём частичного протеолиза (отщепление участка пептидной цепи сNконца молекулы профермента). Место синтеза профермента (слизистая оболочка желудка, поджелудочная железа) и место их активации (полость желудка, тонкой кошки) пространственно разделены. Такой механизм образования активных ферментов необходим для защиты секреторных клеток желудка и поджелудочной железы от самопереваривания.

Переваривание белков в желудке.

Основная пищеварительная функция желудка заключается в том, что в нем начинается переваривание белка. Белки, поступающие в желудок стимулируют выделение гистамина и белкового гормона гастрина, который в свою очередь вызывает секрецию НClи профермента пепсиногена. НClвырабатывается обкладочными клетками желудка и выполняет следующие функции: оказывает бактерицидное действие; денатурирует белки пищи; создает оптимум рН для пепсина (1,5-2,0); активирует пепсиноген путем частичного протеолиза; способствует всасыванию железа. Пепсин – эндопепсидаза, поэтому в результате его действия в желудке образуются более короткие пептиды, но не свободные аминокислоты.

Переваривание белков в кишечнике.

Желудочное содержимое (химус) поступает в двенадцатиперстную кишку. Низкое значение рН химуса вызывает в кишечнике выделение белкового гормона секретина, который стимулирует выделение из поджелудочной железы в тонкий кишечник панкреатического сока, содержащего НСО3^-. В результате рН возрастает до 7,5-8,0. Секреция другого белкового гормона холецистокинина стимулирует выделение панкреатических проферментов. Активация панкреатических проферментов происходит в кишечнике. Кишечные пептидазы секретируются в энтероцитах сразу в активной форме. Под действием ферментов поджелудочной железы и клеток кишечника завершается переваривание белков.

Биологический смысл переваривания белков заключается в потере ими видовой специфичности и образовании свободных аминокислот, поступающих в клетки слизистой оболочки кишечника путем активного транспорта за счет градиента концентрации натрия (симпорт), в результате фильтрации, диффузии и с помощью специфических транспортных систем. Максимальная концентрация аминокислот в крови достигается через 30-50 минут после приёма белковой пищи.

Превращение негидролизованных олигопептидов и невсосавшихся отдельных аминокислот в кишечнике («гниение»).

В процессе гниения, происходящего под действием ферментов микрофлоры кишечника, образуются ядовитые продукты распада аминокислот: фенол, индол, крезол, скатол, сероводород, путресцин, кадаверин. После всасывания эти продукты через воротную вену попадают в печень, где они подвергаются обезвреживанию путем связывания с серной или глюкуроновой кислотой с образованием нетоксичных парных кислот (фенолсерная кислота, скатолсерная кислота), которые выделяются с мочой.

В печени содержатся специфические ферменты, участвующие в обезвреживании токсичных продуктов гниения. Фермент арилсульфотрансфераза катализирует перенос остатка серной кислоты из ее связанной формы фосфоаденозинфосфосульфата (ФАФС) на токсичный метаболит. Ферментглюкуронилтрансферазапереносит на токсичный метаболит остатки глюкуроновой кислоты из ее связанной формы – уридилдифосфоглюкуроновой кислоты (УДФГК). Таким образом, в печени обезвреживаются токсические вещества, образующиеся в результате катаболизма, поступающие в организм извне (ксенобиотики) или образующиеся в кишечнике в результате гниения.