- •Калинин Виталий Леонидович. Репликация генома
- •Классификация днк-полимераз
- •Днк-полимеразы e. Coli
- •1.2.1. Днк-полимераза I e.Coli
- •1.2.2. Днк-полимераза II e.Coli
- •1.2.3. Днк-полимераза III e. Coli
- •1.3. Эукариотические днк-полимеразы и днк-полимеразы археев
- •1.3.1. Днк-полимераза
- •Главные эукариотические днк-полимеразы
- •1.3.2. Днк-полимераза
- •1.3.3. Днк-полимераза
- •1.3.4. Днк-полимеразы и
- •1.3.5. Днк-полимеразы археев
- •1.4. Скользящие зажимы днк-полимераз и их погрузчики
- •1.4.1. Скользящие зажимы – факторы процессивности днк-полимераз
- •1.4.2. Погрузчики скользящего зажима
- •Литература
- •Глава 2. Вспомогательные белки репликации днк
- •2.1. Днк-геликазы
- •2.1.1. Общая характеристика геликаз
- •5’3’ 3’5’
- •3’ 5’
- •1 22 138 174 345 471
- •2.1.3. Днк-геликаза репликативной вилки у эукариотов
- •2.1.4. Механизм действия гексамерных днк-геликаз
- •1 10 70 245
- •2.2. Белки, связывающие однонитевую днк
- •1 21 254 301
- •Домены dвр-а - dвр-d белка rpAизображены в виде ладоней, а онДнк – в виде стрелки
- •2.3. Праймазы
- •1 100 200 300 400 500 582
- •1 2 3 4 5 6
- •2.4. Днк-лигазы
- •2.5. Днк-топоизомеразы
- •Литература
- •Глава 3. Инициация репликации хромосомной днк
- •3.1. Инициация репликации хромосомы e. Coli
- •3.1.1. Белок-инициатор DnaA
- •1 56 129 350 429
- •Ihf r5(m)
- •3.1.3. Этапы инициации репликации на онр oriC
- •3.1.4. Регуляция инициации репликации хромосомы e. Coli
- •Секвестрирование oriC
- •3.2. Инициация репликации у дрожжей Saccharomyces cerevisiae
- •3.2.1. Области начала репликации (онр) ars и комплекс узнавания онр (orc)
- •Gaaaagcaagcataaaagatctaaacataaaa tctgtaaaataaca
- •Изогнутыми стрелками отмечены сайты инициации двунаправленной репликации хромосомной днк. Приведена последовательность комплементарной нити сайта acs
- •3.2.2. Этапы пути инициации репликации на онр у дрожжей
- •3.3. Инициация репликации у высших эукариотов
- •3.3.1. Белковые компоненты и путь инициации репликации
- •3.3.2. Проблема существования областей начала репликации у высших эукариотов
- •90 40 60 165 330 65 190 (П.Н.)
- •17 5 23 (Т.П.Н.)
- •55 Т.П.Н.
- •Caaaagcaagacaaa gacaagc tccaaataagattca Ori хомячка (cho)
- •3.4. Регуляция инициации репликации в эукариотических клетках
- •Литература
Литература
Matson S.W. DNA helicases of Escherichia coli // Progr. Nucleic Acids Res. Mol. Biol., v. 40, 289-326, 1991
Lohman T.M. Helicase-catalyzed DNA unwinding // J. Biol. Chem., v. 268, 2269-2272, 1993
West S.C. DNA helicases: new breeds of translocating motors and molecular pumps // Cell, v. 86, 177-180, 1996
Lohman T.M., Bjornson K.P. Mechanism of helicase-catalyzed DNA unwinding // Ann. Rev. Biochem., v. 65, 169-214, 1996
Patel S.S., Picha K.M. Structure and function of hexameric helicases // Ann. Rev. Biochem., v. 69, 651-697, 2000
Hall M.C., Matson S.W. Helicase motifs: the engine that powers DNA unwinding // Mol. Microbiol., v. 34, 867-877, 1999
Kersey S.E., Labib K. MCM proteins: evolution, properties, and role in DNA replication // Biochim. Biophys. Acta, v. 1398, 113-136, 1998
Tye B.K., Sawyers S. The hexameric eukaryotic MCM helicase: building symmetry from nonidentical parts // J. Biol. Chem., v. 275, 34833-34836, 2000
Labib K., Diffley J.F.X. Is the MCM2-7 complex the eukaryotic DNA replication fork helicase? // Curr. Opin. Genet/ Devel., v. 10, 64-70, 2001
von Hippel P.H., Delagoutte E. A general model for nucleic acids helicase and their “coupling” within macromolecular machines // Cell, v. 104, 177-190, 2001
Chase J.W., Williams K.R. Single-stranded DNA binding proteins required for DNA replication // Ann. Rev. Biochem., v. 55, 103-136, 1986.
Lohman T.M, Bujalowski W., Overman L.B. E. coli single strand binding protein: a new look at helix-stabilizing proteins // Trends Biochem. Sci., v. 13, 250-255, 1988.
Wold M.S. Replication protein A: a heterodimeric, single stranded DNA-binding protein required for eucaryotic DNA metabolism // Ann. Rev. Biochem., v. 66, 61-92, 1997.
Raghunathan S., Ricard C.S., Lohman T.M., Waksman G. Crystal structure of the homo-tetrameric DNA binding domain of Escherichia coli single-stranded DMA binding protein determined by multiwavelength x-ray diffraction on the selenomethionine protein at 2.9-A resolution // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, v. 94, 6652-6657, 1997.
Shamoo Y., Friedman A.M., Parsons M.R., Konigsberg W.H., Steitz T.A. Crystal structure of a replication fork single-stranded DNA binding protein (T4 gp32) complexed to DNA // Nature, v. 376, 362-366, 1995.
Bochkareva E., Belegu V., Korolev S., Bochkarev A. Structure of the major single stranded DNA-binding domain of replication protein A suggests a dynamic mechanism for DNA binding // EMBO Journal, v. 20, 612-618, 2001.
Griep M.A. Primase structure and function // Indian J. Biochem. Biophys., v. 32, 171-178, 1995.
Arezi B., Kuchta R.D. Eucaryotic DNA primase // Trens Biochem. Sci., v. 25, 572-576, 2000.
Frick D.N., Richardson C.C. DNA primases // Ann. Rev. Biochem., v. 70, 39-80, 2001.
Aravind L., Leipe D.D., Koonin E.V. Toprim – a conservative domain in type IA and II topoisomerases, DnaG-type primases, OLD family nucleases and RecR proteins // Nucl. Acids Res., v. 26, 4205-4213, 1998.
Lehman I.R. DNA ligase: structure, mechanism, and function // Science, v. 186, 790-797, 1974
Lindahl T., Barnes D.E. Mammalian DNA ligases // Ann. Rev. Biochem., v. 61, 285-281, 1992.
Doherty A.J., Suh S.W. Structural and mechanistic conservation in DNA ligases // Nucleic Acids Res., v. 28, 4051-4058, 2000
Shuman S., Schwer B. RNA capping enzyme and DNA ligase: modular architecture and functional implications // Mol. Microbiol., v. 17, 405-410, 1995.
Lee J.Y., Chang C., Song H.K. et al. Crystal structure of NAD+-dependent DNA ligase: modular architecture and functional implications // EMBO Journal, v. 19, 1119-1129, 2000.
Postow L., Crisona N.J., Peter B.J., Hardy C.D., Cozzarelli N.R. Topological challenges to DNA replication // Proc. Nat. Acad. Sci. USA, v. 98, 8219-8236, 2001.
Wang J.C. DNA topoisomerases // Ann. Rev. Biochem., v. 65, 635-692, 1996
Berger J.M. Structure of DNA topoisomerases // Biochim. Biophys. Acta, v. 1400, 3-18, 1998
Champoux J.J. DNA topoisomerases: structure, function, and mechanism // Ann. Rev. Biochem., v. 70, 369-413, 2001.
Tse-Dinh Y.-C. Bacterial and archeal type I topoisomerases // Biochim. Biophys. Acta, v. 1400, 19-27, 1998.
Levine C., Hiasa H., Marians K.J. DNA gyrase and topoisomerase IV: biochemical activities, physiological roles during chromosome repkication, and drug sensitivities // Biochim. Biophys. Acta, v. 1400, 29-43, 1998.
Nitiss J.L. Investigating the biological functions of DNA topoisomerases in eukariotic cells // Biochim. Biophys. Acta, v. 1400, 63-81, 1998.