20. Амины. Классификация, изомерия, номенклатура, получение. Физические и химические свойства (основность, алкилирование, ацилирование, действие азотистой кислоты). Понятие о диаминах.

Амины — это производные аммиака (NH₃), в молекуле которого один, два или три атома водорода замещены уг­леводородными радикалами.

По числу углеводородных радикалов, замещающих атомы водорода в молекуле NH₃, все амины можно разделить на три типа:

Группа — NH₂ называется аминогруппой. Существуют также амины, которые содержат две, три и более аминогрупп

Номенклатура

К названию органических остатков, связанных с азотом, добавляют слово «амин», при этом группы упоминают в алфавитном порядке: CH3NC3H — метилпропиламин, CH3N(C6H5)2 — метилдифениламин. Для высших аминов название составляется, взяв за основу углеводород, прибавлением приставки «амино», «диамино», «триамино», указывая числовой индекс атома углерода. Для некоторых аминов используются тривиальные названия: C6H5NH2 — анилин (систематическое название — фениламин).

Для аминов возможна изомерия цепи, изомерия положения функциональной группы, изомерия между типами аминов

Физические свойства

Низшие предельные первичные амины — газообразные вещества, имеют запах аммиака, хорошо растворяются в воде. Амины с большей относительной молекулярной массой — жидкости или твердые вещества, растворимость их в воде с увеличением молекулярной массы уменьшается.

Химические свойства

По химическим свойствам амины похожи на аммиак.

1. Взаимодействие с водой — образование гидроксидов замещенного аммония. Раствор аммиака в воде обладает слабыми щелочными (основными) свойствами. Причина основных свойств аммиака — наличие у атома азота неподеленной электронной пары, которая участвует в образовании донорно-акцепторной связи с ионом водорода. По этой же причине амины также являются слабыми основаниями. Амины — органические основания.

2. Взаимодействие с кислотами — образование солей (реакции нейтрализации). Как основание аммиак с кислотами образует соли аммония. Аналогично при взаимодействии аминов с кислотами образуются соли замещенного аммония. Щелочи, как более сильные основания, вытесняют аммиак и амины из их солей.

3. Горение аминов. Амины являются горючими веществами. Продуктами горения аминов, как и других азотсодержащих органических соединений, являются углекислый газ, вода и свободный азот.

Алкилирование — введение алкильного заместителя в молекулу органического соединения. Типичными алкилирующими агентами являются алкилгалогениды, алкены, эпоксисоединения, спирты, реже альдегиды, кетоны, эфиры, сульфиды, диазоалканы. Катализаторами алкилирования являются минеральные кислоты, кислоты Льюиса а также цеолиты.

Ацилирование. При нагревании с карбоновыми кислотами, их ангидридами, хлорангидридами или сложными эфирами первичные и вторичные амины ацилируются с образованием N-замещенных амидов, соединений с фрагментом -С(О)N<:

Реакция с ангидридами протекает в мягких условиях. Ещё легче реагируют хлорангидриды, реакция проводится в присутствии основания, чтобы связать образующийся HCl.

Первичные и вторичные амины взаимодействуют с азотистой кислотой различным образом. При помощи азотистой кислоты первичные, вторичные и третичные амины отличают друг от друга. Из первичных аминов образуются первичные спирты:

C2H5NH2 + HNO2 → C2H5OH + N2 +H2O

При этом выделяется газ (азот). Это признак того, что в колбе первичный амин.

Вторичные амины образуют с азотистой кислотой желтые, трудно растворимые нитрозамины — соединения, содержащие фрагмент >N-N=O:

(C2H5)2NH + HNO2 → (C2H5)2N-N=O + H2O

Вторичные амины сложно не узнать, по лаборатории распространяется характерный запах нитрозодиметиламина.

Третичные амины при обычной температуре в азотистой кислоте просто растворяются. При нагревании возможна реакция с отщеплением алкильных радикалов.

Способы получения

1.Взаимодействие спиртов с аммиаком при нагревании в присутствии Аl₂0₃ в качестве катализатора.

2.Взаимодействие алкилгалогенидов (галогеналканов) с аммиаком. Образовавшийся первичный амин может вступать в реакцию с избытком алкилгалогенида и аммиака, в результате чего образуется вторичный амин. Аналогично могут быть получены третичные амины

ДИАМИНЫ, содержат в молекуле две аминогруппы.

21. Аминокислоты. Классификация, изомерия, номенклатура, получение. Физические и химические свойства. Амфотерные свойства, биполярная структура, изоэлектрическая точка. Полипептиды. Отдельные представители: глицин, аланин, цистеин, цистин, а-аминокапроновая кислота, лизин, глутаминовая кислота.

Аминокислоты — это производные углеводородов, содержащие аминогруппы (—NH₂) и карбоксильные группы –СООН.

Общая формула: (NH₂)_fR(COOH)_n где m и n чаще всего равны 1 или 2. Таким образом, аминокислоты являются соединениями со смешанными функциями.

Классификация

Изомерия

Изомерия аминокислот, как и гидроксикислот, зависит от изомерии углеродной цепи и от положения аминогруппы по отношению к карбоксилу (a-, β- и γ- аминокислоты и т.д.). Кроме того, все природные аминокислоты, кроме аминоуксусной, содержат асимметрические атомы углерода, поэтому они имеют оптические изомеры (антиподы). Различают D- и L-ряды аминокислот. Следует отметить, что все аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к L-ряду.

Номенклатура

Аминокислоты обычно имеют тривиальные названия (например, аминоуксусная кислота называется иначе гликоколом или иицином, а аминопропионовая кислота — аланином и т.д.). Название аминокислоты по систематической номенклатуре складывается из названия соответствующей карбоновой кислоты, производным которой она является, с добавлением в качестве приставки слова амино-. Положение аминогруппы в цепи указывается цифрами.

Способы получения

1.Взаимодействие α-галогенкарбоновых кислот с избытком аммиака. В ходе этих реакций происходит замещение атома галогена в галогенкарбоновых кислотах (об их получении см. § 10.4) на аминогруппу. Вьщеляющийся при этом хлороводород связывается избытком аммиака в хлорид аммония.

2.Гидролиз белков. При гидролизе белков обычно образуются сложные смеси аминокислот, однако с помощью специальных методов из этих смесей можно выделять отдельные чистые аминокислоты.

Физические свойства

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворяются в воде, температура плавления 230—300°С. Многие α-аминокислоты имеют сладкий вкус.

Химические свойства

1. Взаимодействие с основаниями и с кислотами:

а) как кислота (участвует карбоксильная группа).

б) как основание (участвует аминогруппа).

2. Взаимодействие внутри молекулы — образование внутренних солей:

а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты). Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН = 7);

б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты). Водные растворы моноаминодикарбоновых кислот имеют рН < 7 (кислая среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток ионов водорода Н⁺;

в) диаминомонокарбоновые кислоты (основные аминокислоты). Водные растворы диаминомонокарбоновых кислот имеют рН > 7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН^-.

3. Взаимодействие аминокислот друг с другом — образование пептидов.

4. Взаимодействуют со спиртами с образованием сложных эфиров.

Изоэлектрическая точка аминокислот, не содержащих дополнительных NH2- или СООН-групп, представляет собой среднее арифметическое между двумя значениями рК': соответственно для аланина.

Изоэлектрическая точка ряда других аминокислот, содержащих дополнительные кислотные или основные группы (аспарагиновая и глутаминовая кислоты, лизин, аргинин, тирозин и др.), зависит, кроме того, от кислотности или основности радикалов этих аминокислот. Для лизина, например, рI должна вычисляться из полусуммы значений рК' для α- и ε-NН2-групп. Таким образом, в интервале рН от 4,0 до 9,0 почти все аминокислоты существуют преимущественно в форме цвиттерионов с протонированной аминогруппой и диссоциированной карбоксильной группой.

Полипептиды содержат более десяти аминокислотных остатков.

Глицин (аминоуксусная кислота, аминоэтановая кислота) — простейшая алифатическая аминокислота, единственная аминокислота, не имеющая оптических изомеров. Эмпирическая формула C2H5NO2

Аланин (аминопропановая кислота) — алифатическая аминокислота. α-аланин входит в состав многих белков, β-аланин — в состав ряда биологически активных соединений. Химическая формула NH2 —CH —CH3 —COOH. Аланин легко превращается в печени в глюкозу и наоборот. Этот процесс носит название глюкозо-аланинового цикла и является одним из основных путей глюконеогенеза в печени.

Цистеин (α-амино-β-тиопропионовая кислота; 2-амино-3-сульфанилпропановая кислота) — алифатическая серосодержащая аминокислота. Оптически активна, существует в виде L- и D- изомеров. L-Цистеин входит в состав белков и пептидов, играет важную роль в процессах формирования тканей кожи. Имеет значение для дезинтоксикационных процессов. Эмпирическая формула C3H7NO2S.

Цисти́н (хим.) (3,3'-дитио-бис-2-аминопропионовая к-та, дицистеин) — алифатическая серосодержащая аминокислота, бесцветные кристаллы, растворимые в воде.

Цистин - некодируемая аминокислота, представляющая собой продукт окислительной димеризации цистеина, в ходе которой две тиольные группы цистеина образуют дисульфидную связь цистина. Цистин содержит две аминогруппы и две карбоксильных группы и относится к двухосновным диаминокислотам. Эмпирическая формула C6H12N2O4S2

В организме находятся в основном в составе белков.

Аминокапроновая кислота (6-аминогексановая кислота или ε-аминокапроновая кислота) — лекарственное гемостатическое средство, тормозит превращение профибринолизина в фибринолизин. Брутто-

формула C6H13NO2.

Лизин (2,6-диаминогексановая кислота) — алифатическая аминокислота с выраженными свойствами основания; незаменимая аминокислота. Химическая формула: C6H14N2O2

Лизин входит в состав белков. Лизин — это незаменимая аминокислота, входящая в состав практически любых белков, необходима для роста, восстановления тканей, производства антител, гормонов, ферментов, альбуминов.

Глутаминовая кислота (2-аминопентандиовая кислота) — алифатическая аминокислота. В живых организмах глутаминовая кислота в виде аниона глутамата присутствуют в составе белков, ряда низкомолекулярных веществ и в свободном виде. Глутаминовая кислота играет важную роль в азотистом обмене. Химическая формула C5H9N1O4

Глутаминовая кислота также является нейромедиаторной аминокислотой, одним из важных представителей класса «возбуждающих аминокислот». Связывание глутамата со специфическими рецепторами нейронов приводит к возбуждению последних.

22. Простые и сложные белки. Пептидная связь. Понятие о первичной, вторичной, третичной и четвертичной структуре белковой молекулы. Типы связей, определяющих пространственное строение молекулы белка (водородные, дисульфидные, ионные, гидрофобные взаимодействия). Физические и химические свойства белков (реакции осаждения, денатурации, цветные реакции). Изоэлектрическая точка. Значение белков.

Белки — это природные высокомолекулярные соединения (биополимеры), структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из остатков α-аминокислот.

Простые белки (протеины) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот.

Сложные белки (протеиды) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа.

Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

водородные связи;

гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Физические свойства

Свойства белков так же разнообразны, как и функции, которые они выполняют. Одни белки растворяются в воде,-образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи нерастворимы (например, белки покровных тканей).

Химические свойства

В радикалах аминокислотных остатков белки содержат различные функциональные группы, которые способны вступать во многие реакции. Белки вступают в реакции окисления-восстановления, этерификации, алкилирования, нитрования, могут образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями (белки амфотерны).

Например, альбумин — яичный белок — при температуре 60—70° осаждается из раствора (свертывается), теряя способность растворяться в воде.