Властивості ферментів

1. Висока каталітична активність (фермент амілаза за 1хв. перетворює 1100000 молекул субстрату; 1 моль ферменту сахараза за 1 с здатен розщепити 1000моль бурякового цукру; 1г кристалів пепсину розщеплює 50кг коагульованого яєчного альбуміну; 1 г кристалічного реніну згортає 72т молока.

Каталітичну активність ферменту характеризують молекулярною активністю.

Молекулярна активність – число молекул даного субстрату або еквівалентів реагуючих груп, що перетворюються за 1 хв. однією молекулою ферменту при оптимальній концентрації субстрату.

2. Специфічність дії ферментів полягає в тому, що певний фермент діє лише на певну реакцію або групу реакцій, що відбуваються в організмі. Зумовлена конформаційною та електростатичною компліментарністю між молекулами ферменту; субстрату і структурою активного центру ферменту.

Специфічність:

• абсолютна специфічність (каталізують лише одну реакцію – фермент уреаза каталізує гідролітичне розщеплення сечовини на СО₂ і NH₃; фермент каталаза діє тільки на пероксид водню);

• абсолютна групова специфічність (каталізують певний тип реакції – пепсин, трипсин, хімотрипсин каталізують розщеплення пептидних зв’язків у білках і пептидах);

• відносна групова специфічність (каталізують розщеплення окремого типу хімічного зв’язку – фермент ліпаза гідролізує складноефірний зв’язок в будь-яких жирах);

• стереоізомерна, просторова специфічність (дія на цис-трансізомери або оптично активні сполуки – фермент дипептидаза прискорює гідроліз дипептидів, утворених залишками L-амінокислот; фермент α-глюкозиада діє тільки на α-глюкозиди, а фермент β-глюкозиада – тільки на β-глюкозиди).

3. Чутливість до температури (термочутливі та термолабільні).

При t>80⁰С – денатурація білкового компонента, втрата активності ферментів. При низьких температурах – дія ферментів припиняється (не руйнуються);

Оптимальна активність ферментів: t = 37 – 40⁰С (збільшення швидкості ферментативної реакції). Якщо при захворюванні температура тіла людини підвищилась до 39,5С, це свідчить про прискорення біохімічних процесів у 1,13 – 1,39рази (13-19%). Підвищення температури до 40-42⁰С призводить до швидкого зниження біохімічного процесу у зв’язку з денатурацією та інактивацією ферментів.

3. Чутливість до рН середовища (зумовлена іонізацією активного центру, субстрату і кофакторів, що впливає на формування активного фермент-субстратного комплексу). Кожний фермент має свій рН-оптимум, тобто значення рН середовища, при якому його каталітична активність максимальна.

Оптимальні значення рН для:

пепсину 1,5–2,5; трипсину 7,5-8,5; хімозину 6,0;

кишкової мальтази 5,8-6,1; амілази слини 6,8-7,0; панкреатичної ліпази 7,0-8,5.

Активатори ферментів (підвищують активність ферментів) – кислоти НСІ і жовчні, катіони металів (Са²⁺, Mg²⁺, Со²⁺, Сu²⁺), аніони (СІ^-).

Інгібітори (знижують активність ферментів), розрізняють:

• оборотне гальмування (утворення слабкого комплексу, який має здатність розпадатися з вивільненням ферменту);

• необоротне гальмування (міцний комплекс, поступове зв’язування і вилучення ферменту із середовища).

Активний центр ферменту хімотрипсину

Застосування ферментів. Ферменти впливають на якість сировини (плоди, овочі, борошно, м’ясо) і готової продукції. Використовуються для визрівання м’яса, покращення його консистенції, смаку, аромату, для виготовлення м’ясних паштетів, покращення відокремлення м’яса від кісток, збільшення термінів зберігання м’ясних продуктів.

При виробництві пива і квасу використання ферментних препаратів дозволяє зменшувати витрати солоду. Ферменти прискорюють процес дозрівання сирів.

Негативна функція: наявність активних ферментів при зберіганні продуктів може спричинити зниження харчової цінності. Наприклад, у крах маловмісних продуктах активна амілаза спричиняє деградацію крохмалю, знижує хлібопекарські якості борошна; зменшення вмісту лізину (пшениця) при дії протеолітичних ферментів; при зберіганні на повітрі очищеної картоплі активна о-дифенолоксидаза каталізує процес утворення темного пігменту на поверхні картоплі.