- •5.1. Строение, свойства и биологические функции витаминов.
- •Антивитамины
- •Вопросы для повторения.
- •6.1. Принципы функционирования биоэнергетических систем.
- •6. Теплота сгорания некоторых биохимических
- •6.2. Тепловые эффекты биохимических реакций.
- •7. Стандартные энтальпии образования (dн˚) и стандартные
- •6.3. Термодинамические критерии направленности биохимических превращений
- •9. Стандартные окислительно-восстановительные потенциалы некоторых биохимических окислительно-восстановительных систем
- •6.5. Сопряжённый синтез веществ.
- •10. Стандартные свободные энергии гидролиза некоторых
- •6.5. Общие закономерности осуществления биоэнергетических процессов в организмах.
- •7.1. Механизм действия ферментов.
- •7.2.Строение двухкомпонентных ферментов.
- •7.3. Каталитическая активность ферментов.
- •7.4. Изоферменты.
- •7.5. Изменение активности ферментов в зависимости от условий среды.
- •7. 6. Локализация ферментов.
- •7.7. Регуляция ферментативных реакций
- •7.8. Классификация ферментов
- •Первичный синтез углеводов у с₃- и с₄-растений.
- •Ассимиляция со2 у с4-растений.
- •Механизмы образования и превращений триоз, эритрозы, пентоз и гексоз.
- •Взаимопревращения моносахаридов
- •8.3. Синтез и распад олигосахаридов и полисахаридов.
- •Затем под действием фермента сахарозо-удф-глюкозилтрансферазы остаток глюкозы от удф-глюкозы переносится на фруктозу с образованием сахарозы:
7.8. Классификация ферментов
В соответствии с принятой номенклатурой классификация ферментов проводится в зависимости от типа катализируемых ими реакций, кроме того, учитывается природа субстратов, акцепторов и расщепляемых связей, а также особенности строения отщепляемых, присоединяемых или переносимых групп. По типу катализируемых реакций все ферменты подразделяют на шесть классов.
1. Оксидоредуктазы – окислительно-восстановительные ферменты.
2. Трансферазы – катализируют реакции переноса атомных группировок от молекулы донора к молекуле акцептора.
3. Гидролазы – катализируют гидролитическое расщепление веществ с участием молекул воды.
4. Лиазы – катализируют отщепление групп от органических субстратов с образованием двойных связей или присоединение определенных группировок за счет разрыва двойных связей.
5. Изомеразы – ферменты изомеризации.
6. Лигазы (синтетазы) – катализируют реакции синтеза веществ, которые сопряжены с гидролизом АТФ или превращениями других макроэргических соединений.
В каждом из шести классов ферментов проводится их разделение на подклассы, а в подклассе выделяют группы ферментов, называемые подподклассами. В каждом подподклассе отдельные ферменты записываются в определенной нумерации. Согласно такой группировке каждый фермент имеет классификационный номер, который записывается в виде четырех чисел, разделенных точками. Первое число (записанное слева) указывает принадлежность фермента к одному из шести классов, следующее за ним число обозначает подкласс, третье число – подподкласс, а четвертое - порядковый номер фермента в конкретном подподклассе. Так, например, фермент малатдегидрогеназа, катализирующий превращение яблочной кислоты в щавелевоуксусную, имеет классификационный номер 1.1.1.37, который показывает, что этот фермент относится к первому подклассу оксидоредуктаз, катализирующих окисление спиртовых групп, на что указывают первые два числа (1.1.). Третье число (1.1.1.) выражает принадлежность данного фермента к первому подподклассу, который объединяет группу каталитически активных белков, имеющих в качестве кофермента НАД. Четвертое число (37) определяет порядковый номер фермента в указанном подподклассе.
Вопросы для повторения.
1. Какова биологическая роль ферментов? 2. Как используются ферменты в пищевых производствах, сельском хозяйстве, медицине? 3. Какое строение имеют молекулы ферментных белков? 4. В чём состоит механизм ферментативного превращения молекул субстратов? 5. Какие свойства ферментов объясняют гипотезы «ключа и замка» и «индуцированного соответствия»? 6. В чём заключаются особенности действия ферментов, имеющих в качестве коферментов флавиновые и железо-серные группировки, а также гемы? 7. Каковы механизмы действия ферментов, имеющих в качестве коферментов НАД и НАДФ? 8. Как определяется и в каких единицах выражается каталитическая активность ферментов? 9. Что характеризует показатель «период полужизни фермента»? 10. В чём состоит природа образования изоферментов? 11. Какова биологическая роль изоферментов? 12. Как изменяется активность ферментов в зависимости от температуры, рН физиологической среды, концентрации фермента и субстрата? 13. Как действуют на ферменты активаторы и ингибиторы? 14. Какие известны разновидности активаторов и ингибиторов ферментов? 15. Каковы особенности локализации ферментов в клетках организмов? 16. Как осуществляется регуляция конститутивных ферментов? 17. В чём состоят механизмы регуляции индуцируемых ферментов? 18. Каковы механизмы регуляции ферментативной активности с участием гормонов, зимогенов, а также под действием света? 19. По какому принципу осуществляется классификация ферментов?
Резюме по модульной единице 7.
Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, с помощью которых осуществляются химические реакции в живых организмах. Вещества, подвеогающиеся превращениям под действием ферментов называют субстратами. Субстрат реагирует с определённым участком белковой молекулы фермента, который называют каталитическим, или активным центром. В состав каталитического центра центра фермента входят аминокислотные остатки белковой молекулы с реакционноспособными группировками, занимающее разное положение в первичной структуре полипептидов, но сближающиеся при формировании третичной структуры.
У двухкомпонентных ферментов в составе активного центра содержится дополнительная группировка неаминокислотной природы, называемая коферментом. Коферменты являются производными витаминов, нуклеотидов, гетероциклических соединений, а также соединений, содержащих катионы металлов и железо-серные группировки. К важнейшим коферментам относятся НАД и НАДФ, ФАД, кофермент А, биотин, липоевая кислота, гемы, производные пиридоксина и фолиевой кислоты.
Ферметы синтезируются в организмах в виде множественных молекулярных форм, называемых изоферментами. Изоферменты – это белковые молекулы, различающиеся попервичной структуре, но катализирующие одну и ту же биохимическую реакцию и обладающие одним типом субстратной специфичности. С помощью изоферментов обеспечивается специфичность обмена веществ у разных генотипов, в разных органах и тканях одного и того же организма, или даже в разные фазы его развития. Кроме того, с участием изоферментов происходит адаптация организмов в изменяющихся условиях внешней среды.
Каталитическое действие фермента осуществляется главным образом за счёт электростатических и гидрофобных взаимодействий между группировками каталитического центра и молекулой субстрата, в ходе которых происходит перевод субстрата в активированное состояние, в результате чего осуществляется его превращение в продукты реакции. Действие фермента характеризуется очень высокой специфичностью. Он катализирует превращение только субстрата и способен распознавать пространственные изомеры органических веществ. На активность ферментов существенное влияние оказывают состав и условия физиологической среды: температура, рН среды, наличие активаторов и ингибиторов ферментов. Структурное соответствие между каталитическим центром фермента и субстратом характеризует показатель, называемый константой Михаэлиса.
Одноэтапные превращения субстратов катализируют молекулы фермента, растворённые в физиологической среде и не образующие ферментные комплексы. Многоэтапные превращения субстратов катализируют ферменты, объединённые в мультиферментные комплексы, которые находятся в растворённом состоянии в жидкой физиологической среде или связаны с внутриклеточными мембранами. Важную роль в регуляции ферментативных пеакций играют аллостерические ферменты, способные своим аллостерическим центром взаимодействовать с определёнными продуктами биохимических реакций и под их влиянием повышать или понижать каталитическую активность. Активность индуцибельных ферментов регулируют специфические белки, которые, как и аллостерические ферменты, способны перестраивать свою пространственную структуру под воздействием определённых химических веществ.
Тестовые задания к лекции 4. Тесты № 81-114.
Лекция 5. Обмен углеводов.
Аннотация. Рассматриваются биохимические реакции первичного синтеза углеводов у С₃- и С₄-растений, взаимопревращения моносахаридов – триоз, эритрозы, пентоз и гексоз. Излагаются молекулярные механизмы синтеза и распада олиго- и полисахаридов. Даются необходимые сведения о ферментах, катализирующих реакции синтеза и превращений углеводов.
Ключевые слова: цикл Кальвина, цикл Хетча-Слэка, рибулозодифосфат-карбоксилаза, фосфопируваткарбоксилаза, фотосинтетически активная радиация (ФАР), С₃- и С₄-растения, гликолиз, цикл Кребса, пентозофосфатный цикл, фотофосфорилирование, окислительное фосфорилирование, нуклеозиддифосфатпро-изводные моносахаридов (УДФ-глюкоза, УДФ-галактоза и др.), сахарозосинтетаза, гликозилтрансферазы, амилазы, инулаза, целлюлозосинтетаза, пектиназы и пртопектиназы.
Рассматриваемые вопросы:
Первичный синтез углеводов у С₃- и С₄-растений.
Механизмы образования и взаимопревращения триоз, эритрозы, пентоз и гексоз.
Синтез и распад олигосахаридов и полисахаридов.
Модульная единица 8. Обмен углеводов.
Цели и задачи изучения модульной единицы. Изучить механизмы синтеза, превращений и распада моносахаридов, олигосахаридов и полисахаридов, а также особенности действия ферментов, катализирующих эти реакции. Научить студентов использовать знания по обмену углеводов для прогнозирования биохимических процессов при обосновании технологий выращивания сельскохозяйственных культур и оценке качества растительной продукции.