Розміри

Розмір білка може вимірюватися за числом амінокислот або в одиницях молекулярної маси — дальтонах — Да (частіше, з-за великих розмірів молекули, в похідних одиницях — кілодальтонах — кДа). Найбільшим відомим одиничним білком є тітін (компонент саркомер м'язів), що містить понад 29 тис. амінокислот і має молекулярну масу 3 МДа^[10], а найбільший внутрішньоклітинний білковий комплекс — комплекс ядерної пори хребетних тварин — має масу біля 125 МДа^[11]. Проте, загалом важко говорити про найбільший розмір білкового комплексу, тому що часто комплекси мають дуже обмежений час життя, крім того, весь цитоскелет клітини, або позаклітинна матриця цілого організму може вважатися єдиним комплексом. Найменший білок також важко визначити, багато білків. що мають ензиматичну активність, не перевищують за розміром кілька десятків амінокослот, багато пептидних гормонів мають ще мінші розміри. Інколи найменшим білком вважать єдину невелику амінокислотупролін, що має самостійну каталітичну активність^[12].

Хімічні властивості

Білки також характеризуються ізоелектричною точкою (pI) — кислотністю середовища pH, при якому молекула даного білка не несе електричного заряду. Чим більше в даному білку гідроксильних груп (основних залишків), тим вище за нього pI. Білки з pI меншим за 7 називаються кислотними, а білки з pI більшим за 7 — основними. В цілому, pI білка залежить від функції, яку він виконує, так білки, що зв'язуються з нуклеїновими кислотами часто відносяться до основних білків. Прикладом таких білків служать гістони.

За ступенем розчинності у воді білки бувають розчинними (гідрофільними) і нерозчинними (гідрофобними). До останніх відносяться більшість білків, що входять до складу біологічних мембран, тобто інтегральних мембранних білків, які взаємодіють з гідрофобними ліпідами мембрани^[13].

Прості і складні білки

За складом виділяють прості і складні білки. Прості білки містять тільки амінокислоти, зв'язані в ланцюжки. На відміну від них складні білки мають також неамінокислотні групи. Ці додаткові групи у складі складних білків називаються простетичними групами. Деякі простетичні групи служать кофакторами, необхідними для роботи ферментів. Інші, такі якполісахаридні ланцюжки, допомагають білку приймати потрібну конформацію і додають додаткову стабільність. Прикладами органічних простетичних груп в складі білків служать гем (в складі гемоглобіну), тіамін, біотин та інші. Неорганічні простетичні групи найчастіше складаються з іонів металів, найпоширенішими з яких є цинк, магній і молібден^[14]. За типом простетичної групи складні білки поділяють на глікопротеїни, ліпопротеїни, хромопротеїни, нуклеопротеїни, фосфопротеїни, металопротеїни та деякі інші.

Г) властивості:

функціональні властивості білків, крім їхнього амінокислотного складу, зумовлені також і послідовністю амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі та його просторовою структурою.

Одна з основних властивостей білків — це їхня здатність під впливом різних факторів (дія концентрованих кислот і лугів, важких металів, високої температури тощо) змінювати свою структуру і властивості. Процес порушення природної структури білків, який супроводжується розгортанням поліпеп-тидного ланцюга без зміни його первинної структури, називають денатурацією (від лат. де - префікс, який означає втрату, і натура - природні властивості)

Як правило, денатурація має необоротний характер. Проте на початкових стадіях денатурації за умови припинення дії факторів, що спричиняють цей процес, білок може відновити свій початковий стан. Це явище має назву ренатурації (від лат. ре -префікс, який означає поновлення). У живих організмів відбувається часткова оборотна денатурація білків, пов'язана з виконанням ними певних функцій - забезпеченням рухової активності, передачею в клітини сигналів з довкілля, прискорення біохімічних реакцій тощо.

Процес порушення первинної структури білків називають деструкцією (від лат. деструкціо - руйнування). Він завжди має необоротний характер.

Залежно від розчинності або нерозчинності у воді білки поділяють на гідрофільні та гідрофобні. Серед білків є активні у хімічному відношенні (наприклад, ферменти) і малоактивні. Деякі білки стійкі до дії різних факторів (наприклад, температури, хімічних чинників), інші - нестійкі. Наприклад, кератин, який входить до складу волосся, кігтів, нігтів, копит, здатний витримувати високу й низьку температуру. Натомість білок яйця птахів (овальбумін) при нагріванні змінює свою структуру.

2.

Фактори, що впливають на процес денатурації білків:

• Температура

• Механічних вплив (збивання, струшування)

• Дії кислот та лугів

• Сушіння або заморожування

Денатурація – це зміна нативної природної структури білкової молекули під впливом зовнішніх факторів.