138. Биохимические признаки стеатореи.

1. Дефицит панкреатической липазы, связанный с заболеваниями поджелудочной железы.

2. Дефицит желчи в кишечнике, обсуловленный заболеваниями печени или желчевыводящих путей.

3. Угнетение ферментных систем ресинтеза триглицеридов в стенке кишечника при его заболеваниях.

139. Типы гиперлипопротеинемии по данным биохитмического исследования сыворотки крови, мочи. Молекулярные дефекты.

Гиперлипопротеинемия — повышенное содержание липопротеинов в крови. Согласно данным электрофореза, различают пять типов. Гиперлипопротеинемия типа I — дефицит липопротеинлипазы и, следовательно, нарушение лизиса хиломикронов, характеризуется высоким содержанием хиломикронов и триглицеридов.

Гиперлипопротеинемия типа Па — результат замедления распада ЛПНП и замедления элиминации холестерола из кровотока. Характерны повышенное содержание β-липопротеинов и холестерола.

Липопротеинемия типа Пб -— происхождение неизвестно, характеризуется гиперхолестеринемией, гипертриглицеридемией, ростом уровня β- и пре-β-липопротеинов.

Гиперлипемия типа III обусловлена замедленным распадом ЛПОНП (пре-β-ЛП). Повышено содержание пре-β-ЛП, появляется аномальный пре-β-липопротеин с апопротеином А, растет уровень холестерола и триглицеридов.

Гиперлипопротеинемия типа IV проявляется как следствие гиперинсулинизма, индуцирующего в печени усиленный синтез триглицеридов из углеводов. Повышено содержание пре-β-липопротеинов и триглицеридов, холестерола и α-липопротеинов — не изменено.

Гиперлипопротеинемия типа Y — ее механизмы неизвестны, проявляется высоким содержанием пре-β-липопротеинов и хиломикронов (мутная или «жирная» плазма). Снижена активность липопротеинлипазы.

Гиполипопротеинемии вторичные могут возникнуть при нарушении всасывания жиров, их ускоренном распаде в тканях, кровопотерях.

Гиполипопротеинемии первичные обусловливаются врожденным нарушением синтеза β- и пре-β-липопротеинов (синдром Базена-Корнцвейга), нарушением синтеза аполипопротеина AI и А II (болезнь Тенжи) или дефицитом холестерол-ацилтрансферазы (болезнь Норума).

140. Типы гиполипопротеинемий (синдром Базен-Корнцвейга, болезнь Тэнжи, болезнь Норума)

Гиполипопротеинемии первичные обусловливаются врожденным нарушением синтеза β- и пре-β-липопротеинов (синдром Базена-Корнцвейга), нарушением синтеза аполипопротеина AI и А II (болезнь Тенжи) или дефицитом холестерол-ацилтрансферазы (болезнь Норума).

141. На какие классы делят липиды по структуре.

На простые (ЖК (альдегид) + спирт) и сложные (кроме предыдущего входят сахара, производные H₃PO₄).

142. Написать общую структурную формулу простагландинов.

Сделано на листе!

143. Написать общую структурную формулу триацилглицеридов, фосфатидов.

Сделано на листе!

144. Назвать азотистые основания фосфатидов и соответственно классы фосфатидов из тканей человека.

Фосфатидилхолины – а/о – холин; фсфатидилэтаноламин – а/о – этаноламин; Фосфатидилсерин – а/о – серин;

145. Назвать основные классы липидов, не содержащих глицерина.

Сфингомиелины, цереброзиды, ганглиозиды, стероиды.

146. Какие категории липидов различают с физиологических позиций. Назвать важнейшую функцию структурных липидов.

С позиции физиологии выделяют резервные и протоплазматические. Протоплазматические выполняют следующие функции: образование мембранных струтктур, проведение импульсов и т. д.

146. Назвать функции резервных липидов.

Механическая (поддержание органов, защита), теплорегуляция, энергетическая.

148. Назвать энзим, гидролизующий триацилглицериды кишечника.

Липаза.

149. Перечислить соединения, обеспечивающие всасывание свободных жк.

Желчные кислоты.

150. Написать реакцию активации жирной кислоты, предшествующую β-окислению.

Образование ацил-КоА: RCOOH+HSKoA+АТФ – RCO-SKoA+АМФ+фосфат

151. Назвать роль карнитина в окислении жирных кислот.

Перенос через мембрану.

152. Назвать главные пути освобождения организма от холестерола.

С калом, с желчными кислотами.

153. Почему ЛПНП называют атерогенными, а ЛПВП – антиатероенными.

Повышенное содержание ЛПНП приводит к отложению холестерола, плюс ко всему ЛПНП плотности являются источником для синтеза холестерола несвойственными ему тканями.

154. Почему перекись водорода менее опасна, чем другие активные формы кислорода.

Фермент глутатионпероксидаза (в цитозоле клеток) разлагает перекись водорода за счет одновременного окисления восстановленного глутатиона, который в свою очередь восстанавливается глутатионредуктазой.

155. Назвать основные субстраты перекисного окисления.

Высшие, ненасыщенные жирные кислоты.

156. Какому процессу способствует накопление продуктов ПОЛ в мембране.

Рост её проницаемости.

157. К чему может приводить самоускоряющийся процесс ПОЛ.

К разрущению клеток.

158. Чем сдерживается скорость свободно-радикального окисления.

Антиоксидантами.

159. На какие процессы направлено действие антиоксидантной системы.

Ингибирует образование свободных радикалов и инактивирует продукты перекисного окисления.

160. Назвать фермент, ингибирующий образование свободных радикалов, какую реакцию он катализирует.

Супероксидизмутаза – диспропорционирование радикалов кислородаю

161. Назвать функцию глутатионпероксидазы как антилксиданта.

Расщепляет перекись водорода.

162. Назвать важнейший витамин антиоксидант.

Витамин E (токоферол)

163. Назвать факторы, ускоряющие мобилизацию жира.

Гормоны (?)

164. Перечислить возможные причины кетоза.

Ограничение потребления углеводов (сахарный диабет, повышенная физическая нагрузка, нарушение всасывания).

165. Каким путём инсулин повышает скорость синтеза ЖК.

Увеличивает содержание метаболитов цикла трикарбоновых кислот, которые активизируют ацетил-КоА карбоксилаза, которая катализирует образование ЖК через промежуточные стадии

166. Назвать гормоны, активирующие мобилизацию жиров.

Вазопрессин, адреналин, норадреналин, глюкагон, липотропин.

168. Перечислить пути использования холестерола в организме.

Мембраны, печень, желчные кислоты.

169.Переваривание и всасувание ннуклеопротеидов.

Переваривание начинается в желудке, где под влиянием HCl и песина разрушаются связи между белковом компонентом нуклеопротеидов и их простетических груп. Нуклеотиды с составными элементами нуклеиновых кислот, участвуют в кумуляции энергии и ее транспорте.

172. Реакции дезаминирования и тд.

Дезаминирование, или отщепления , аминогруппы катализируется в организме теплокровных оксидазами аминокислот. Эти ферменты катализируют дезаминирование. соповождающейся

ок-ем - окислительное дезаминирование. Пераминирование аминокислот – реакция в кот происходит как бы обмен аминогруппы на кетогруппу между аминокислотой и кетокислотой. Ферменты катализирующие эту реакцию содержаться в мышцах, мозге, сердце и печени животных. Декорбоксилирование – амины – обладают высокой биологической активностью. К этой группе соединений пренадлежат многие мидиаторы.

173. По каким направлениям используются аминокислоты, роль системы глутаминовая кетоглутаровая кислоты в сохранении баланса аминокислот.

Основной источник свободных аминокислот в организме — процесс переваривания белков. Высвобождение аминокислот происходит также в результате непрерывного обновления тканевых белков. Заменимые аминокислоты могут образовываться в организме и в результате биосинтеза из предшественников.

Использование аминокислот осуществляется по трем направлениям: 1) включение в белки; 2) участие в образовании биологически значимых соединений (некоторых гормонов, медиаторов, витаминов); 3) включение в процессы, в ходе которых аминокислоты теряют амино- или карбоксигруппы. В первом случае они преобразуются в соединения, вовлекающиеся в цикл Кребса, используются отчасти как источник энергии, отчасти могут превращаться в углеводы (глюкогенные аминокислоты), отчасти в липиды (кетогенные аминокислоты). Во втором случае аминокислоты превращаются в биологически активные вещества.

Включение аминокислот в белки. Увеличение суммарного количества белка при росте организма или выздоровлении, образование новых клеток у взрослого организма, связанное с процессом самообновления, — все это требует дополнительного синтеза белка. Скорость синтеза белка у человека точно уравновешивается скоростью деградации белка и составляет 400 г у взрослого весом 70 кг, или 0,6 г азота на кг массы в сутки. При этом синтез каждого индивидуального белка строго сбалансирован с его распадом.

Процессы распада белка катализируют широко распространенные в тканях всех органов тканевые протеиназы (катепсины) и пептидазы. Они же участвуют в деградации белковых и пептидных гормонов и других биологически активных соединений белковой или пептидной природы.

Синтез белков — процесс, обеспечивающий реализацию генетической информации, закодированной в ДНК у всех эукариотических организмов. В связи с этим напомним в общих чертах структуру и функцию основных элементов, участвующих в хранении и передаче генетической информации.

ДНК — генетический материал клетки — представляет собой две длинные спиральные полинуклеотидные цепи, закрученные вокруг одной оси. Цепи ориентированы в противоположных направлениях (антипараллельны). Сахарофосфатный остов лежит снаружи двойной спирали, а азотистые (пуриновые и пиримидиновые) основания внутри. Цепи удерживаются вместе водородными связями между парами оснований: аденин-тимин, гуанин-цитозин (А-Т, Г-Ц), т.е. цепи комплементарны. Генетическая информация закодирована последовательностью азотистых оснований вдоль цепи.

РНК по общей структуре напоминает ДНК, отличаясь тем, что содержит не рибозу, а дезоксирцбозу, а вместо тимина (Т) урацил (У) (тимин встречается в очень малом количестве). Молекулы РНК, как и ДНК, полимерные цепи, состоящие из нуклеотидов, связанных через остатки фосфорной кислоты. Степень упорядоченности молекул РНК ниже, чем у ДНК: спирализованные участки не столь протяженны, структура одноцепочна, лишь в отдельных участках имеется двуцепочная структура. Однако эти участки образованы не разными полинуклеотидами, а сближенными участками одной и той же цепи.

Существует три основных типа РНК.