- •4. Функции белков
- •11. Перечислить задачи биохимии.
- •35.На чем состоят особенности фибрил бел.
- •36.Принцыпы клласификаций сложных белков.
- •38. Назвать азотистые основания
- •45)Номенклатура и классификация ферментов.
- •47.Охарактеризовать зависимоть скороти ферментативной реакциии от времени.
- •73. Назвать основные положения биоэнергетики. Сходство и различия в использовании энергии ауто- и гетеротрофами, связь между теми и другими.
- •74. Сформулировать понятие макроэргическая связь, макроэргическое соединение. Виды работ совершаемые живыми организмами. Связь с окислительно-восстановительными процессами.
- •75 Особенности биологического окисления, его виды.
- •76. Тканевое дыхание. Ферменты тканевого дыхания, их особенности, компартментализация.
- •80)Почему окислительное фосфорилирование называют также сопряжённфм фосфорилированием, какой структурный элемент клетки является сопряжающим фактором.
- •81)Определить понятие «Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования». Разобщающие факторы.
- •82)Субстратное фосфорилирование. Биологическое значение, примеры.
- •88) Что называют макроэргом.
- •91. Определить поняти биологическое ок-е
- •96) Назвать главные составные компоненты мембран, охарактеризовать липидный бислой.
- •97)Типы черезмембранного переноса вещества, простая и облегчённая диффузия.
- •98)Активный транспорт веществ через клетку.
- •102.Превращения глюкозы в тканях
- •Реакции цикла Кребса
- •103.Источник углеводов в питании человека — преимущественно пища
- •105.Гликогенолиз
- •106.Регуляция содержания глюкозы в крови
- •107. Инсулин.
- •112. Биохимические сдвиги сахарный диабет
- •113. Кетоновые тела.
- •114. Глюконеогенез
- •120. Типы пищевых жиров, их источники, потребность в липидах.
- •121. Биологическая роль липидов.
- •122. Механизмы эмульгирования липидов, значение процесса для их усвоения.
- •123. Липолитические ферменты пищеварительного тракта, условия их функционирования.
- •124. Роль желчных кислот в переваривании и всасывании липидов.
- •125. Всасывание продуктов переваривания липидов, их превращения в слизистой кишечника и транспорт.
- •126. Транспортные формы липидов, места их образования.
- •127. Образование и транспорт триглицеридов в организме.
- •129. Холестерол: источники, транспорт, утилизация. Гиперхолестероемия: причины, связь с холестерозом, биохимия атеросклероза, биохимические основы лечения гиперхолестеролэмии и атеросклероза.
- •130. Важнейшие фосфолипиды, биосинтез, биологическая роль. Сурфактант.
- •131. Регуляция обмена липидов.
- •132. Механизм влияния инсулина на содержание липидов.
- •136.Стеаторея: определение, формы, различающиеся по происхождению. Дифференциация патогенной и панкреатической стеаторей.
- •137. Дифференциация энтерогенной и других видов стеаторей.
- •138. Биохимические признаки стеатореи.
- •139. Типы гиперлипопротеинемии по данным биохитмического исследования сыворотки крови, мочи. Молекулярные дефекты.
- •140. Типы гиполипопротеинемий (синдром Базен-Корнцвейга, болезнь Тэнжи, болезнь Норума)
- •212. Какие биологически активные соединения можно назвать гормонами.
- •213. В какой последовательности взаимодействуют гомоны в управлении метаболизмом.
- •214. Назовите нейрогормоны гипофиза, и их органы мишени.
- •216. Как регулируется актг.
- •217. Назовите гонадотропные гормоны.
- •219. Как регулируется продукция поратгормонаи кальцитонина.
- •220. Охарактеризуйте природу гормонов надпочечников.
- •221. Опишите гормональную регуляцию овогенеза.
- •222. Раскажите об эксекреторной и инкреторной функции семенников.
- •223. Расскажите о биологическом значении поджелудочной железы.
- •290-291 Назвать 6 основных патологических состояний/назвать причины и лабораторные показатели…
- •314. Механизм сокращения мышцы
- •315. Соединительная ткань и структурой и свойствами ее основных компонентов.
- •317. Состав нервной ткани
- •318.Метаболизм нервной ткани
- •319.Проведение нервного импульса
314. Механизм сокращения мышцы
Сокращение мышцы — результат сокращения составляющих ее мышечных клеток (мышечных волокон). Сокращение мышечного волокна — следствие укорочения каждого его саркомера. Укорочение саркомера происходит в результате взаимодействия толстых и тонких филаментов, которые ориентированы параллельно длиннику мышцы. В саркомере покоящейся мышцы толстые и тонкие филаменты пространственно разобщены. Тонкие филаменты контактируют с 2-линиями и не достигают центральной части саркомера, оставляя ее свободной. Толстые филаменты занимают центр саркомера, не приходя в соприкосновение с 2-линиями. Только в Н-зоне, в пространстве между толстыми филаментами входят тонкие. Взаимодействие филаментов сводится к тому, что тонкие, прикрепленные к 2-линиям по обе стороны саркомера, движутся навстречу друг другу, внедряясь в пространство между толстыми. В результате уменьшается расстояние между 2-линиями, происходит их сближение или, что то же самое, укорочение длинника саркомера.
При максимальном сокращении толстые филаменты приходят в соприкосновение с 2-линиями.
315. Соединительная ткань и структурой и свойствами ее основных компонентов.
Коллаген — фибриллярный белок, самый распространенный в организме человека (около 30% от общей массы белка). Молекула коллагена (тропоколла-ген) включает три пептидные цепи по 1 тыс. аминокислотных остатков в каждой: около 33% приходится на остатки глицина, 20 — на пролин и гидрооксипролин и 10% — на аланин. Кроме того, в составе коллагена имеются оксилизин (присутствие оксипролина и оксилизина — характерная особенность коллагена).
Пептидные цепи коллагена образованы последовательностью триплетов Гли-Х-У, где Х и У представлены разными аминокислотами, но часто пролином и оксипролином соответственно.
Каждая из трех полипептидных цепей молекулы коллагена спиралевидна. Из этих трех спиралей образуется плотная спираль второго порядка, в которой цепи ориентированы параллельно. За счет пептидных групп между спиралями возникают водородные связи.
В состав молекулы коллагена входят моносахариды и дисахариды (галакто-зильные или галактозилглюкозильные остатки), связанные через гидроксиль-ные группы остатков оксилизина.
Трехцепочные жгуты молекул коллагена, соединяясь «бок в бок», образуют микрофибриллы. Из них происходят более толстые фибриллы, а из них — волокна, а затем пучки волокон За счет взаимодействия остатков оксилизина между молекулами коллагена в фибриллах возникают ковалентные связи Таким образом, коллагеновые волокна, образованные в продольном направлении ковалентно связанными остатками аминокислот, дополнительно «прошиты» в поперечном направлении такими же связями между остатками оксилизина. Это сообщает фибриллам механическую прочность, предоставляющую соединительной ткани возможность выполнять опорную функцию.
Основные продуценты коллагена — фибробласты. Синтез коллагена включает наряду со стадией трансляции этап посттрансляционной внутриклеточной модификации, ведущей к образованию проколлагена из полипептидных цепей, и (после трансмембранного переноса) образование коллагеновых волокон.
Гидроксилирование пролиновых и лизиновых остатков в полипептидных цепях проколлагена происходит одновременно со сборкой цепей. В этомпроцессе участвуют молекулярный кислород и а-кетоглутарат, а в качестве кофакторов — ион двувалентного железа и аскорбиновая кислота в роли восстановителя, обеспечивающего сохранение железа в двувалентном состоянии. Гидроксилирование — обязательный этап трансформации проколлагена, обеспечивающий образование трехспиральной структуры коллагена. Дефицит аскорбиновой кислоты проявляется главным образом за счет нарушения этого процесса и его следствия — разрыхления соединительной ткани.
У человека показателем скорости распада коллагена может служить выделение с мочой оксипролина, единственным источником которого является коллаген. Нормальная скорость выделения оксипролина у взрослого составляет 15-20 мг в сутки (у лиц в возрасте от 10 до 20 лет — до 200 мг). Скорость выделения увеличивается при ускоренном распаде, характерном для некоторых заболеваний (гиперпаратиреоидизм, болезнь Педжета), особенно при наследственной гидрооксипролинемии (дефект гидрооксипролиноксидазы).
Ускоренный синтез коллагена происходит в заживающей ране в область раны мигрируют фибробласты и синтезируют здесь вещества межклеточного матрикса.
Эластин, как и коллаген, содержит много глицина и пролина, содержание гидрооксипролина невелико Существенно отличается от коллагена высокой концентрацией валина.
По механическим свойствам эластин отличается от коллагена высокими растяжимостью и эластичностью. Он преобладает в тканях, подвергающихся периодическому растяжению — сокращению' крупные кровеносные сосуды, связки, легкие.
Гликозаминогликаны — линейные гетерополисахариды из повторяющихся дисахаридных единиц. Состав гликозаминогликанов приведен в табл 1 (разд 2.2.5.2). Важнейшие из них — гиалуроновая кислота и хондроитинсульфаты
Гиалу роковая кислота состоит из повторяющейся единицы, в состав которой входят глюкуроновая кислота и М-ацетилглюкозамин Отличается высокой молекулярной массой — несколько миллионов дальтон
Хондроитинсулъфаты содержат в составе молекулы повторяющуюся единицу из глюкуроновой кислоты и сульфированного К-ацетилгалактозамина. Молекулярная масса 10-60 кДа.
Белковый компонент протеогликанов синтезируется на полирибосомах, связанных с эндоплазматическим ретикулумом' пептидная цепь пронизывает мембрану и наращивается в сторону полости эндоплазматического ретикулума, где начинается синтез углеводной части протеоглика-на. Углеводная часть с белковой связана через гидроксильные группы остатков сери-на. Здесь же в полости ретикулума происходит и сульфатирование углеводной части протеогликана. В процессе синтеза синтезируемые молекулы перемещаются к аппарату Гольджи, где они включаются в секреторные гранулы и происходит экзоцитоз в составе этих гранул.
К одной полипептидной цепи последовательно прикрепляются цепи гликозаминогли-кана, образуя фигуру, напоминающую щеточку.
В межклеточном веществе протеогликаны образуют комплексы, в составе которых к молекуле гиалуроновой кислоты прикреплены полюсами молекулы протеогликана, образуя ствол с разветвленными ветвями или щетку, состоящую из малых щеточек.
Одноименные заряды сульфатированных цепей протеогликанов и гидратация обусловливают их взаимоотталкивание. Поэтому комплексы занимают максимально возможное пространство. По тем же причинам комплексы отталкиваются друг от друга и их общий
объем оказывается значительно большим, чем объем собственно молекул, если бы они были плотно уложены в пространстве. При увеличении внешнего давления молекулы сближаются, выжимая воду из межмолекулярных промежутков, по прекращении давления восстанавливаются исходные расстояния.
316. ФбронектинВажную роль в структурной организации межклеточного мат-рикса играют неколлагеновые структурные гликопротгины,
из которых детальнее изучен фибронектин. Этот белок участвует в объединении между собой неклеточных структур основного вещества и клеток, погруженных в него.
фибронектин синтезируется и выделяется в межклеточное пространство многими клетками. Он находится на поверхности плазматических мембран, в базальных мембранах, глубине межклеточного вещества соединительной ткани и плазме крови. Его роль как фактора, объединяющего (наряду с другими менее изученными белками) компоненты межклеточного матрикса в единую систему (ткань), обеспечивается своеобразной структурой.
Молекула фибронектина включает в себя две почти одинаковые пептидные цепи, соединяющиеся вблизи С-конца дисульфидными связями. Каждая цепь содержит 7-8 доменов, между которыми находятся неструктурированные гибкие участки. Молекула фибронектина располагает специфическими центрами связывания для некоторых компонентов плазматической мембраны (ганглиозидов и сиалопротеидов), для коллагена, гиалуроновой кислоты и сульфированных глико-заминогликанов Это дает возможность фибронектину связывать в одну систему клетки и неклеточные образования матрикса Нековалентные связи закрепляются благодаря наличию у молекулы фибронектина центра связывания для трансглу-таминазы.