- •1,2. Ученые
- •8. Особенности организации прокариотной клетки
- •9. Прокариотная клетка
- •12. Строение и функции стебельков и фимбрий
- •16. Микоплазмы
- •17. Риккетсии
- •18. Хламидии
- •19. Актинобактерии
- •20. Фазы развития бактериальной популяции
- •23. Фотосинтез у бактерий
- •24. Бактериохлорофиллы
- •25. Каротиноиды бактерий
- •26. Фикобилипротеины
- •27. Бактериородопсин, работа протонной помпы
- •28. Группы фототрофных бактерий
- •29. Серобактерии, тионовые бактерии, сульфатредукторы
- •30. Нитрифицирующие бактерии
- •31. Водородные бактерии
- •32. Группы железобактерий
- •33. Карбоксидобактерии и метилотрофные бактерии
- •34. Уксуснокислые бактерии и производство уксуса
- •35.Процесс амоннификации и аммонифицирующие микроорганизмы.
- •36. Бактерии, разрушающие целлюлозу
- •37. Брожение.
- •38. Двофазность брожения.
- •39.Гомоферментативные молочнокислые бактерии являются анаэробами или микроаэрофилами.
- •41. Спиртовое брожение.
- •42. Клубеньковые азотфиксаторы
- •43. Свободноживущие азотфиксаторы
- •45. Механизм фиксации молекулярного азота
- •46. Роль микроорганизмов в круговороте азота
- •47. Роль микроорганизмов в круговороте углерода
- •48. Роль микроорганизмов в круговороте серы
- •49. Комменсализм
- •50. Синтрофизм и хищничество
- •51. Антагонизм и паразитизм
- •52. Трансформация у бактерий
- •53. Трансдукция
- •54. Методы пенициллинового отборы и отпечатков
- •55. Коньюгация у бактерий
- •56. Бактериальные плазмиды
26. Фикобилипротеины
Фикобилипротеины — красные и синие пигменты, содержащиеся только у одной группы эубактерий — цианобактерий54. Хромофорная группа пигмента, называемая фикобилином, ковалентно связана с водорастворимым белком типа глобулина и представляет собой структуру, состоящую из четырех пиррольных колец, но не замкнутых, как в молекуле хлорофилла, а имеющих вид развернутой цепи, не содержащей металла (рис. 69). Молекулы фикобилипротеинов состоят из двух нековалентно связанных неидентичных субъединиц — a и b, к каждой из которых ковалентно присоединены хромофорные группы: фикоэритробилин или фикоцианобилин.
Фикобилипротеины — красные и синие пигменты, содержащиеся только у одной группы эубактерий — цианобактерий54. Хромофорная группа пигмента, называемая фикобилином, ковалентно связана с водорастворимым белком типа глобулина и представляет собой структуру, состоящую из четырех пиррольных колец, но не замкнутых, как в молекуле хлорофилла, а имеющих вид развернутой цепи, не содержащей металла (рис. 69). Молекулы фикобилипротеинов состоят из двух нековалентно связанных неидентичных субъединиц — a и b, к каждой из которых ковалентно присоединены хромофорные группы: фикоэритробилин или фикоцианобилин.
кобилипротеины обеспечивают в клетках цианобактерий поглощение света в области 450 — 700 нм и с высокой эффективностью (больше 90%) передают поглощенный свет на хлорофилл, при этом основное количество энергии передается на хлорофилл, связанный со II фотосистемой. Все цианобактерий содержат небольшие количества аллофикоцианина и его длинноволновой формы — аллофикоцианина B, а также значительные количества фикоцианина, одного из основных клеточных пигментов, содержание которого в условиях низкой освещенности может достигать 60% от общего уровня растворимых белков клетки. Некоторые цианобактерий содержат также второй основной фикобилипротеин — фикоэритрин. Способность синтезировать фикоэритрин может быть конститутивным свойством организма или индуцироваться в определенных условиях освещения.
27. Бактериородопсин, работа протонной помпы
При недостатке в среде O2 в ЦПМ галобактерий индуцируется синтез хромопротеина — бактериородопсина, белка, соединенного ковалентной связью с C20-каротиноидом ретиналем (рис. 104, А). Свое название хромопротеин получил из-за сходства с родопсином — зрительным пигментом сетчатки позвоночных. Оба белка содержат в качестве хромофорной группы ретиналь, различаясь строением полипептидной цепи. Бактериородопсин откладывается в виде отдельных пурпурных областей (бляшек) на ЦПМ красного цвета, обусловленного высоким содержанием каротиноидов. При выращивании клеток на свету в условиях недостатка O2 пурпурные участки могут составлять до 50% поверхности мембраны. В них содержится от 20 до 25% липидов и только один белок — бактериородопсин. При удалении из среды солей клеточная стенка растворяется, а ЦПМ распадается на мелкие фрагменты, при этом участки мембраны красного цвета диссоциируют, а пурпурные бляшки сохраняются и могут быть получены в виде отдельной фракции.
Связь между ретиналем и полипептидной цепью осуществляется через Шиффово основание, образованное в результате взаимодействия альдегидной группы ретиналя с e-аминогруппой 216-го лизинового остатка:
Шиффово основание в темноте находится в протонированной форме. Поглощение кванта света бактериородопсином вызывает изменение конформации ретиналя и приводит к отщеплению H+ от Шиффова основания:
Бактериородопсин, в молекуле которого Шиффово основание находится в протонированной форме, поглощает свет с длиной волны 570 нм, а в депротонированной — при 412 нм. Протон, отделившийся на свету от Шиффова основания, переходит во внеклеточное пространство, а Н+, протонирующий Шиффово основание, поглощается из цитоплазмы. Таким образом, под действием света бактериородопсин "перебрасывает" протоны с одной стороны мембраны на другую. В результате работы циклического механизма, получившего название бактериородопсиновой протонной помпы, при освещении по разные стороны мембраны возникает градиент концентрации Н+, достигающий 200 мВ, в создании которого участвуют электрический и химический компоненты. Разрядка DmH+ с помощью Н+-АТФ-синтазы приводит к синтезу АТФ (рис. 106). Бактериородопсин — простейший из известных генераторов DmH+ Несмотря на кажущуюся простоту, очевидно, что бактериородопсиновая протонная помпа представляет собой сложную систему. Прежде всего путь, который должен пройти Н+, чтобы пересечь мембрану, составляет не менее 5 нм, т. е. значительно превышает расстояние, на которое он может быть перенесен; при любом конформационном изменении ретиналя. Это означает, что поглощение кванта света должно приводить к возникновению напряженной конформации всего бактериородопсинового комплекса, служащей в дальнейшем источником энергии для переноса Н+ против электрохимического градиента. В организации такого переноса принимают участие ориентированные поперек мембраны a-спиральные тяжи и мембранные липиды, формирующие протонные каналы, природа и механизм действия которых пока не известны.