- •Эндоцитоз.
- •Экзоцитоз.
- •Диацитоз.
- •Накопительную
- •Секреторную
- •Агрегационную
- •8) Пероксисомы. Строение и функции.
- •9) Митохондрии. Энергетический обмен в клетке.
- •1. Сократительного белка актина
- •2. Миозина
- •11) Ядро клетки. Строение и функции.
- •Хроматин.
- •Ядерный сок (кариолимфа).
- •Ядрышко.
- •Образование связей между основаниями
- •Химические модификации оснований
- •Повреждение днк
- •Суперскрученность
- •Структуры на концах хромосом
- •Биологические функции
- •Химический состав и модификации мономеров
- •Структура
- •Сравнение с днк
- •]Типы рнк
- •Участвующие в трансляции
- •Участвующие в регуляции генов
- •В процессинге рнк
- •[Править]Ретровирусы и ретротранспозоны
- •Гипотеза рнк-мира
- •Роль в организме
- •Пути синтеза
- •15) Строение хромосом. Кариотип человека.
- •Первичная перетяжка
- •Вторичные перетяжки
- •Типы строения хромосом
- •Спутники (сателлиты)
- •Зона ядрышка
- •Хромонема
- •Хромосомные перестройки
- •Гигантские хромосомы
- •Политенные хромосомы
- •Хромосомы типа ламповых щёток
- •Бактериальные хромосомы
- •Хромосомы человека
- •Определение кариотипа
- •Процедура определения кариотипа
- •Классический и спектральный кариотипы
- •Анализ кариотипов
- •Аномальные кариотипы и хромосомные болезни
- •Уровни организации
- •Окружение белков
- •Образование и поддержание структуры белков в живых организмах
- •Синтез белков Химический синтез
- •Биосинтез белков
- •Универсальный способ: рибосомный синтез
- •Нерибосомный синтез
- •19) Митоз и его биологическое значение. Митоз, его фазы, биологическое значение
- •Нетипичные формы митоза
- •20) Апоптоз
- •Причины апоптоза
- •Патогенез апоптоза:
- •Морфологические проявления апоптоза
- •Сжатие клетки
- •Конденсация хроматина
- •Формирование апоптотических телец
- •Фагоцитоз
- •Значение апоптоза
- •21) Молекулярные основы канцерогенеза
Окружение белков
Разные способы изображения трёхмерной структуры белка на примере фермента триозофосфатизомеразы. Слева — «палочковая» модель, с изображением всех атомов и связей между ними; цветами показаны элементы. В середине изображены структурные мотивы, α-спирали и β-листы. Справа изображена контактная поверхность белка, построенная с учётомван-дер-ваальсовых радиусов атомов; цветами показаны особенности активности участков
По общему типу строения белки можно разбить на три группы:
Фибриллярные белки — образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген.
Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. Например, изображённый на картинке справа глобулярный белок,триозофосфатизомераза, состоит из восьми α-спиралей, расположенных на внешней поверхности структуры и восьми параллельных β-слоёв внутри структуры. Белки с подобным трёхмерным строением называются αβ-баррелы (от англ. barrel — бочка)[16].
Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортёры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.
Образование и поддержание структуры белков в живых организмах
Основная статья: Шапероны
Способность белков восстанавливать правильную трёхмерную структуру после денатурации позволила выдвинуть гипотезу о том, что вся информация о конечной структуре белка содержится в его аминокислотной последовательности. В настоящее время общепризнана теория о том, что в результате эволюции стабильная конформация белка обладает минимальной свободной энергией по сравнению с другими возможными конформациями этого полипептида[17].
Тем не менее, в клетках существует группа белков, функция которых — обеспечение восстановления структуры белков после повреждения, а также создание и диссоциация белковых комплексов. Эти белки называются шаперонами. Концентрация многих шаперонов в клетке возрастает при резком повышении температуры окружающей среды, поэтому они относятся к группе Hsp (англ. heat shock proteins — белки теплового шока)[18]. Важность нормальной работы шаперонов для функционирования организма может быть проиллюстрирована на примере шаперона α-кристаллина, входящего в состав хрусталика глаза человека. Мутации в этом белке приводят к помутнению хрусталика из-за агрегирования белков и, как результат, к катаракте[19].
Синтез белков Химический синтез
Короткие белки могут быть синтезированы химическим путём с помощью группы методов, которые используют органический синтез — например, химическое лигирование[20]. Большинство методов химического синтеза проходят в направлении от C-конца к N-концу, в противоположность биосинтезу. Таким образом можно синтезировать короткий иммунногенный пептид (эпитоп), служащий для получения антител путём инъекции в животных, или получения гибридо́м; химический синтез также используется для получения ингибиторов некоторых ферментов[21]. Химический синтез позволяет вводить искусственные, то есть не встречающиеся в обычных белках аминокислоты — например, присоединять флюоресцентные метки к боковым цепям аминокислот. Однако химические методы синтеза неэффективны при длине белков более 300 аминокислот; кроме того, искусственные белки могут иметь неправильную третичную структуру, и у аминокислот искусственных белков отсутствуют посттрансляционные модификации.