- •6. Четвертичная структура белков
- •1. Различия белков по форме молекул
- •2. Различия белков по молекулярной массе
- •5. Растворимость белков
- •9. Классификация белков
- •1. Простые белки
- •2. Сложные белки
- •1. Ферменты
- •2. Регуляторные белки
- •3. Рецепторные белки
- •4. Транспортные белки
- •5. Структурные белки
- •6. Защитные белки
- •7. Сократительные белки
- •1. Субстратная специфичность
- •2. Каталитическая специфичность
- •13. Кофакторы
- •1. Роль металлов в присоединении субстрата в активном центре фермента
- •2. Роль металлов в стабилизации третичной и четвертичной структуры фермента
- •3. Роль металлов в ферментативном катализе
- •Витамин рр (Никотиновая кислота)
- •14.Строение ферментов.
- •15.Ингибирование активности фермнтов.
- •1. Конкурентное ингибирование
- •16. Аллостерическая регуляция
- •17.Регуляция каталитической активности ферментов
- •18Кинетика ферментативных реакций.
- •19.Классификация и номенклатура ферментов
- •1. Оксидоредуктазы
- •5. Изомеразы
- •20.Эндерганические и экзерганические реакции в живой клетке.
- •21.Строение митохондрийи структурная организация дыхательной цепи.
- •22.Окислительное фосфорилирование
- •23.Биохимия питания.
- •24.Витамины.
- •25.Катаболизм основных пищевых веществ.
- •26.Окислительное декарбоксилирование пвк Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты
- •28Цикл лимонной кислоты.
- •27Цтк схема Регуляция цикла
- •29.Основные углеводы животных.
- •30.Аэробный гликолиз.
- •31.Биосинтез глюкозы.
- •32.Гликоген.
- •33.Анаэробный гликолиз.
- •34.Липиды
- •35.Переваривание липидов пищи.
- •36.Депонирование и мобилизация.
- •Депонирование жиров в жировой ткани
- •37.Распад жирных кислот в клетке.
- •38.Кетоновые тела
- •39.Биосинтез жирных кислот.
- •40Холестерол
- •41Липопротеины
- •42.Липидный состав.
- •43.Биологические мембраны.
- •44.Механизм переноса веществ через мембрвну
- •53.Декарбоксилирование аминокислот
- •54.Биосинтез гемма.
- •55.Распад гемма.
- •58.Происхождение атомов.
1. Различия белков по форме молекул
Как уже говорилось выше, по форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки имеют более компактную структуру, их гидрофобные радикалы в большинстве своём спрятаны в гидрофобное ядро, и они значительно лучше растворимы в жидкостях организма, чем фибриллярные белки (исключение составляют мембранные белки).
2. Различия белков по молекулярной массе
Белки - высокомолекулярные соединения, но могут сильно отличаться по молекулярной массе, которая колеблется от 6000 до 1 000 000 Д и выше. Молекулярная масса белка зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков - и от количества входящих в него протомеров (или субъединиц).
3. Суммарный заряд белков
Белки имеют в своём составе радикалы лизина, аргинина, гистидина, глутаминовой и аспарагиновой кислот, содержащие функциональные группы, способные к ионизации (ионогенные группы). Кроме того, на N- и С-концах полипептидных цепей имеются α-амино- и α-карбоксильная группы, также способные к ионизации. Суммарный заряд белковой молекулы зависит от соотношения ионизированных анионных радикалов Глу и Асп и катионных радикалов Лиз, Apr и Гис.
Степень ионизации функциональных групп этих радикалов зависит от рН среды. При рН раствора около 7 все ионогенные группы белка находятся в ионизированном состоянии. В кислой среде увеличение концентрации протонов (Н+) приводит к подавлению диссоциации карбоксильных групп и уменьшению отрицательного заряда белков: -СОО- + Н+ → -СООН. В щелочной среде связывание избытка ОН" с протонами, образующимися при диссоциации NH3+с образованием воды, приводит к уменьшению положительного заряда белков:
-NH3+ +ОН- → -NH2 + H2O.
Значение рН, при котором белок приобретает суммарный нулевой заряд, называют"изоэлектрическая точка" и обозначают как pI. В изоэлектрической точке количество положительно и отрицательно заряженных групп белка одинаково, т.е. белок находится в изоэлектрическом состоянии.
Так как большинство белков в клетке имеет в своём составе больше анионогенных групп (-СОО-), то изоэлектрическая точка этих белков лежит в слабокислой среде. Изоэлектрическая точка белков, в составе которых преобладают катионогенные группы, находится в щелочной среде. Наиболее яркий пример таких внутриклеточных белков, содержащих много аргинина и лизина, - гистоны, входящие в состав хроматина.
Белки, имеющие суммарный положительный или отрицательный заряд, лучше растворимы, чем белки, находящиеся в изоэлектрической точке. Суммарный заряд увеличивает количество диполей воды, способных связываться с белковой молекулой, и препятствует контакту одноимённо заряженных молекул, в результате растворимость белков увеличивается. Заряженные белки могут двигаться в электрическом поле: анионные белки, имеющие отрицательный заряд, будут двигаться к положительно заряженному аноду (+), а катионные белки - к отрицательно заряженному катоду (- ). Белки, находящиеся в изоэлектрическом состоянии, не перемещаются в электрическом поле.
4. Соотношение полярных и неполярных групп на поверхности нативных молекул белков
На поверхности большинства внутриклеточных белков преобладают полярные радикалы, однако соотношение полярных и неполярных групп отлично для разных индивидуальных белков. Так, протомеры олигомерных белков в области контактов друг с другом часто содержат гидрофобные радикалы. Поверхности белков, функционирующих в составе мембран или прикрепляющиеся к ним в процессе функционирования, также обогащены гидрофобными радикалами. Такие белки лучше растворимы в липидах, чем в воде.
68