- •6. Четвертичная структура белков
- •1. Различия белков по форме молекул
- •2. Различия белков по молекулярной массе
- •5. Растворимость белков
- •9. Классификация белков
- •1. Простые белки
- •2. Сложные белки
- •1. Ферменты
- •2. Регуляторные белки
- •3. Рецепторные белки
- •4. Транспортные белки
- •5. Структурные белки
- •6. Защитные белки
- •7. Сократительные белки
- •1. Субстратная специфичность
- •2. Каталитическая специфичность
- •13. Кофакторы
- •1. Роль металлов в присоединении субстрата в активном центре фермента
- •2. Роль металлов в стабилизации третичной и четвертичной структуры фермента
- •3. Роль металлов в ферментативном катализе
- •Витамин рр (Никотиновая кислота)
- •14.Строение ферментов.
- •15.Ингибирование активности фермнтов.
- •1. Конкурентное ингибирование
- •16. Аллостерическая регуляция
- •17.Регуляция каталитической активности ферментов
- •18Кинетика ферментативных реакций.
- •19.Классификация и номенклатура ферментов
- •1. Оксидоредуктазы
- •5. Изомеразы
- •20.Эндерганические и экзерганические реакции в живой клетке.
- •21.Строение митохондрийи структурная организация дыхательной цепи.
- •22.Окислительное фосфорилирование
- •23.Биохимия питания.
- •24.Витамины.
- •25.Катаболизм основных пищевых веществ.
- •26.Окислительное декарбоксилирование пвк Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты
- •28Цикл лимонной кислоты.
- •27Цтк схема Регуляция цикла
- •29.Основные углеводы животных.
- •30.Аэробный гликолиз.
- •31.Биосинтез глюкозы.
- •32.Гликоген.
- •33.Анаэробный гликолиз.
- •34.Липиды
- •35.Переваривание липидов пищи.
- •36.Депонирование и мобилизация.
- •Депонирование жиров в жировой ткани
- •37.Распад жирных кислот в клетке.
- •38.Кетоновые тела
- •39.Биосинтез жирных кислот.
- •40Холестерол
- •41Липопротеины
- •42.Липидный состав.
- •43.Биологические мембраны.
- •44.Механизм переноса веществ через мембрвну
- •53.Декарбоксилирование аминокислот
- •54.Биосинтез гемма.
- •55.Распад гемма.
- •58.Происхождение атомов.
1. Субстратная специфичность
Под субстратной специфичностью понимают способность каждого фермента взаимодействовать лишь с одним или несколькими определёнными субстратами. Различают:
абсолютную субстратную специфичность;
групповую субстратную специфичность;
стереоспецифичность.
Абсолютная субстратная специфичность
Активный центр ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью, комплементарен только одному субстрату. Следует отметить, что таких ферментов в живых организмах мало.
пример фермента с абсолютной субстратной специфичностью - уреаза, катализирующая гидролиз мочевины до диоксида углерода и аммиака.
Групповая субстратная специфичность
Большинство ферментов катализирует однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов.
Так, фермент панкреатическая липаза катализирует гидролиз жиров в двенадцатиперстной кишке человека, катализируя превращение любой молекулы жира (триацилглицерола) до молекулы моноацилглицерола и двух молекул высших жирных кислот. Панкреатическая липаза гидролизует эфирную связь у α-атомов углерода глицерола, независимо от того, какие жирные кислоты входят в состав молекулы жира
Большинство протеолитических ферментов, осуществляющих гидролиз белков, имеет групповую субстратную специфичность, гидролизуя пептидные связи, образованные разными аминокислотами.
Стереоспецифичность
При наличии у субстрата нескольких стерео-изомеров фермент проявляет абсолютную специфичность к одному из них. В организме человека наблюдают специфичность ферментов к следующим стереоизомерам.
2. Каталитическая специфичность
Фермент катализирует превращение присоединённого субстрата по одному из возможных путей его превращения, Это свойство обеспечивается строением каталитического участка активного центра фермента и называется каталитической специфичностью, или специфичностью пути превращения субстрата. Так, молекула глюкозо-6-фосфата в клетках печени человека - субстрат 4 различных ферментов; фос-фоглюкомутазы, глюкозо-6-фосфатфосфатазы, фосфоглюкоизомеразы и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы. Однако из-за особенностей строения каталитических участков этих ферментов происходит различное превращение этого соединения с образованием 4 различных продуктов Важнейшие особенности ферментативного катализа - эффективность, специфичность и чувствительность к регуляторным воздействиям.
13. Кофакторы
Более 25% всех ферментов для проявления полной каталитической активности нуждается в ионах металлов. Роль кофакторов в ферментативном катализе:
1. Роль металлов в присоединении субстрата в активном центре фермента
Ионы металла выполняют функцию стабилизаторов молекулы субстрата, активного центра фермента и конформации белковой молекулы фермента, а именно третичной и четвертичной структур.
Ионы металлов - стабилизаторы молекулы субстратаДля некоторых ферментов субстратом служит комплекс превращаемого вещества с ионом металла. Например, для большинства киназ в качестве одного из субстратов выступает не молекула АТФ, а комплекс Mg2+-ATФ.
Схематично роль кофактора при взаимодействии фермента и субстрата можно представить как комплекс E-S-Me, где Е - фермент, S - субстрат, Me - ион металла.
Ион Mg2+ участвует в присоединении и "правильной" ориентации молекулы АТФ в активном центре фермента, ослабляя фосфоэфирную связь и облегчая перенос фосфата на глюкозу.
Ионы металла - стабилизаторы активного центра фермента
В некоторых случаях ионы металла служат "мостиком" между ферментом и субстратом. Они выполняют функцию стабилизаторов активного центра, облегчая присоединение к нему субстрата и протекание химической реакции. В ряде случаев ион металла может способствовать присоединению кофермента. Перечисленные выше функции выполняют такие металлы, как Mg2+, Mn2+, Zn2+, Co2+, Мо2+. В отсутствие металла эти ферменты активностью не обладают. Такие ферменты получили название "металлоэнзимы". Схематично данный процесс взаимодействия фермента, субстрата и металла можно представить следующим образом: E-Me-S
К металлоэнзимам относят, например, фермент пируват киназу, катализирующий реакцию: