- •6. Четвертичная структура белков
- •1. Различия белков по форме молекул
- •2. Различия белков по молекулярной массе
- •5. Растворимость белков
- •9. Классификация белков
- •1. Простые белки
- •2. Сложные белки
- •1. Ферменты
- •2. Регуляторные белки
- •3. Рецепторные белки
- •4. Транспортные белки
- •5. Структурные белки
- •6. Защитные белки
- •7. Сократительные белки
- •1. Субстратная специфичность
- •2. Каталитическая специфичность
- •13. Кофакторы
- •1. Роль металлов в присоединении субстрата в активном центре фермента
- •2. Роль металлов в стабилизации третичной и четвертичной структуры фермента
- •3. Роль металлов в ферментативном катализе
- •Витамин рр (Никотиновая кислота)
- •14.Строение ферментов.
- •15.Ингибирование активности фермнтов.
- •1. Конкурентное ингибирование
- •16. Аллостерическая регуляция
- •17.Регуляция каталитической активности ферментов
- •18Кинетика ферментативных реакций.
- •19.Классификация и номенклатура ферментов
- •1. Оксидоредуктазы
- •5. Изомеразы
- •20.Эндерганические и экзерганические реакции в живой клетке.
- •21.Строение митохондрийи структурная организация дыхательной цепи.
- •22.Окислительное фосфорилирование
- •23.Биохимия питания.
- •24.Витамины.
- •25.Катаболизм основных пищевых веществ.
- •26.Окислительное декарбоксилирование пвк Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты
- •28Цикл лимонной кислоты.
- •27Цтк схема Регуляция цикла
- •29.Основные углеводы животных.
- •30.Аэробный гликолиз.
- •31.Биосинтез глюкозы.
- •32.Гликоген.
- •33.Анаэробный гликолиз.
- •34.Липиды
- •35.Переваривание липидов пищи.
- •36.Депонирование и мобилизация.
- •Депонирование жиров в жировой ткани
- •37.Распад жирных кислот в клетке.
- •38.Кетоновые тела
- •39.Биосинтез жирных кислот.
- •40Холестерол
- •41Липопротеины
- •42.Липидный состав.
- •43.Биологические мембраны.
- •44.Механизм переноса веществ через мембрвну
- •53.Декарбоксилирование аминокислот
- •54.Биосинтез гемма.
- •55.Распад гемма.
- •58.Происхождение атомов.
14.Строение ферментов.
1.Формирование.фермент-субстратногокомплекса
Субстрат, взаимодействуя с активным центром фермента, вызывает изменение его конформации, приводя к формированию фермент-субстратного комплекса, благоприятного для химических модификаций субстрата.
15.Ингибирование активности фермнтов.
Под термином "ингибирование ферментативной активности" понимают снижение каталитической активности в присутствии определённых веществ - ингибиторов. К ингибиторам следует относить вещества, вызывающие снижение активности фермента.
Обратимые ингибиторы связываются с ферментом слабыми нековалентными связями и при определённых условиях легко отделяются от фермента. Обратимые ингибиторы бывают конкурентными и неконкурентными.
1. Конкурентное ингибирование
К конкурентному ингибированию относят обратимое снижение скорости ферментативной реакции, вызванное ингибитором, связывающимся с активным центром фермента и препятствующим образованию фермент-субстратного комплекса. Такой тип ингибирования наблюдают, когда ингибитор - структурный аналог субстрата, в результате возникает конкуренция молекул субстрата и ингибитора за место в активном центре фермента.
2. Неконкурентное ингибирование
Неконкурентным называют такое ингибирование ферментативной реакции, при котором ингибитор взаимодействует с ферментом в участке, отличном от активного центра (рис. 2-24). Неконкурентные ингибиторы не являются структурными аналогами субстрата.
Неконкурентный ингибитор может связываться либо с ферментом, либо с фермент-субстратным комплексом, образуя неактивный комплекс
Необратимое ингибирование
Необратимое ингибирование наблюдают в случае образования ковалентных стабильных связей между молекулой ингибитора и фермента. Чаще всего модификации подвергается активный центр фермента, В результате фермент не может выполнять каталитическую функцию
Специфические и неспецифические ингибиторы
Использование необратимых ингибиторов представляет большой интерес для выяснения механизма действия ферментов. С этой целью применяют вещества, блокирующие определённые группы активного центра ферментов. Такие ингибиторы называют специфическими.
Лекарственные препараты как конкурентные ингибиторы
Многие лекарственные препараты оказывают своё терапевтическое действие по механизму конкурентного ингибирования. Например, четвертичные аммониевые основания ингибируют ацетилхолинэстеразу, катадизирующую реакцию гидролиза ацетилхолина на холин и уксусную кислоту (см. схему ниже)
При добавлении ингибиторов активность ацетилхолинэстеразы уменьшается, концентрация ацетилхолина (субстрата) увеличивается, что сопровождается усилением проведения нервного импульса. Ингибиторы холинэстеразы используют при лечении мышечных дистрофий.
Необратимые ингибиторы ферментов как лекарственные препараты
Пример лекарственного препарата, действие которого основано на необратимом ингибировании ферментов, - широко используемый препарат аспирин. Противовоспалительный нестероидный препарат аспирин обеспечивает фармакологическое действие за счёт ингибирования фермента циклооксигеназы, катализирующего реакцию образования простагландинов из арахидоновой кислоты. В результате химической реакции ацетильный остаток аспирина присоединяется к свободной концевой NH2-группе одной из субъединиц циклооксигеназы