- •6. Четвертичная структура белков
- •1. Различия белков по форме молекул
- •2. Различия белков по молекулярной массе
- •5. Растворимость белков
- •9. Классификация белков
- •1. Простые белки
- •2. Сложные белки
- •1. Ферменты
- •2. Регуляторные белки
- •3. Рецепторные белки
- •4. Транспортные белки
- •5. Структурные белки
- •6. Защитные белки
- •7. Сократительные белки
- •1. Субстратная специфичность
- •2. Каталитическая специфичность
- •13. Кофакторы
- •1. Роль металлов в присоединении субстрата в активном центре фермента
- •2. Роль металлов в стабилизации третичной и четвертичной структуры фермента
- •3. Роль металлов в ферментативном катализе
- •Витамин рр (Никотиновая кислота)
- •14.Строение ферментов.
- •15.Ингибирование активности фермнтов.
- •1. Конкурентное ингибирование
- •16. Аллостерическая регуляция
- •17.Регуляция каталитической активности ферментов
- •18Кинетика ферментативных реакций.
- •19.Классификация и номенклатура ферментов
- •1. Оксидоредуктазы
- •5. Изомеразы
- •20.Эндерганические и экзерганические реакции в живой клетке.
- •21.Строение митохондрийи структурная организация дыхательной цепи.
- •22.Окислительное фосфорилирование
- •23.Биохимия питания.
- •24.Витамины.
- •25.Катаболизм основных пищевых веществ.
- •26.Окислительное декарбоксилирование пвк Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты
- •28Цикл лимонной кислоты.
- •27Цтк схема Регуляция цикла
- •29.Основные углеводы животных.
- •30.Аэробный гликолиз.
- •31.Биосинтез глюкозы.
- •32.Гликоген.
- •33.Анаэробный гликолиз.
- •34.Липиды
- •35.Переваривание липидов пищи.
- •36.Депонирование и мобилизация.
- •Депонирование жиров в жировой ткани
- •37.Распад жирных кислот в клетке.
- •38.Кетоновые тела
- •39.Биосинтез жирных кислот.
- •40Холестерол
- •41Липопротеины
- •42.Липидный состав.
- •43.Биологические мембраны.
- •44.Механизм переноса веществ через мембрвну
- •53.Декарбоксилирование аминокислот
- •54.Биосинтез гемма.
- •55.Распад гемма.
- •58.Происхождение атомов.
5. Растворимость белков
Растворимость белков в воде зависит от всех перечисленных выше свойств белков: формы, молекулярной массы, величины заряда, соотношения полярных и неполярных функциональных групп на поверхности белка. Кроме этого, растворимость белка определяется составом растворителя, т.е. наличием в растворе других растворённых веществ. Например, некоторые белки легче растворяются в слабом солевом растворе, чем в дистиллированной воде. С другой стороны, увеличение концентрации нейтральных солей может способствовать вьшадению определённых белков в осадок. Денатурирующие агенты, присутствующие в растворе, также снижают растворимость белков.
V. Денатурация.
Под действием внешних факторов нарушается высшие уровни (вторичный, третичный, четвертичный) структурной организации белков с сохранением первичной структуры. При этом белок теряет свои нативные свойства. При денатурации разрываются связи, удерживающие высшие структурные организации. Денатурацию вызывают физические и химические факторы: давление, температура, механическое воздействие, ультразвук, ионизирующее излучение, кислоты, щёлочи, органические растворители, соли тяжёлых металлов. При кратковременном воздействии денатурирующих факторов возможна ренатурация.
9. Классификация белков
До настоящего времен нет единой и стройной классификации, учитывающей различные параметры белков. В основе имеющихся классификаций обычно лежит один признак. Так, белки можно классифицировать:
по форме молекул (глобулярные или фибриллярные);
по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.);
по химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части);
по выполняемым функциям (транспортные, защитные, структурные белки и др.);
по локализации в клетке (ядерные, цито-плазматические, лизосомальные и др.);
по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.);
по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);
по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т1/2 менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т1/2 которых исчисляют неделями и месяцами);
по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков). Классификация белков по химическому строению
1. Простые белки
Некоторые белки содержат в своём составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков. Их называют "простые белки". Примером простых белков могут служить основные белки хроматина - гистоны; в их составе содержится много аминокислотных остатков лизина и аргинина, радикалы которых имеют положительный заряд (более подробно
Рис. 1-43. Случайные конформации молекулы эластина.
58
гистоны описаны в разделе 4). Рассмотренный выше белок межклеточного матрикса эластин также относят к простым белкам.
2. Сложные белки
Однако очень многие белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют "сложные белки". Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы.
Простетическая группа может быть представлена веществами разной природы. Например, белки, соединённые с гемом, носят название гемопротеины. В состав гемопротеинов, кроме уже рассмотренных выше белков гемоглобинов и миоглобина, входят ферменты - цитохромы, каталаза и пероксидаза. Гем, присоединённый к разным белковым структурам, выполняет в них характерные для каждого из белков функции (например, в составе гемоглобина переносит О2, а в составе цитохромов - электроны).
Белки, соединённые с остатком фосфорной кислоты, называют фосфопротеинами. Фосфорные остатки присоединяются сложноэфирной связью к гидроксильным группам серина, треонина или тирозина при участии ферментов, называемых протеинкиназами.
В состав белков часто входят углеводные остатки, придающие белкам дополнительную специфичность и часто уменьшающие скорость их ферментативного протеолиза. Такие белки носят название гликопротеинов. Многие белки крови, а также рецепторные белки клеточной поверхности относят к гликопротеинам.
Белки, функционирующие в комплексе с липидами, называют липопротеинами, а в комплексе с металлами - металлопротеинами.
Сложный белок, состоящий из белковой части (апопротеин) и небелковой части (простетическая группа), называют "холопротеин".
Г. Классификация белков по функциям
Белки выполняют в клетках множество биологических функций. По признаку сходства выполняемых белками функций их можно разделить на следующие большие группы.