- •Міністерство охорони здоров’я україни
- •Робоча навчальна програма
- •Львів – 2011 робоча програма з біоорганічної хімії
- •Пояснювальна записка
- •КалендарнО-тематичний план лекцій
- •Календарно-тематичнй план Практичних занять з біоорганічної хімії для студентів і курсу медичного факультету на весняний семестр
- •Тематичний план самостійної роботи
- •Теоретичні основи біоорганічної хімії
- •2.1. Класифікація та номенклатура органічних сполук
- •2.2. Будова біоорганічних сполук
- •2.3. Типи реакцій біоорганічних сполук
- •Будова і властивості окремих класів біооорганічних сполук
- •3.1. Гідроксилвмісні сполуки та тіоли в біоорганічній хімії
- •3.2. Карбонільні сполуки в біоорганічній хімії
- •3.3. Аміни в біоорганічнійхімії
- •3.4. Гетерофункціональні біоорганічні сполуки
- •3.5. Гетероциклічні сполуки та їх похідні
- •3.6. Вуглеводи та їх похідні
- •3.7. Ліпіди
- •3.8. Протеїногенні амінокислоти, пептиди, білки
- •3.9. Нуклеотиди, нуклеїнові кислоти
- •3.10. Фізіологічно активні сполуки. Біорегулятори
3.6. Вуглеводи та їх похідні
3.6.1. Моносахариди. Визначення, класифікація (альдози і кетози: тріози,тетрози, пентози, гексози, гептози), біомедичне значення окремих представників. Пентози: рибоза, 2-дезоксирибоза, ксилоза, рибу лоза, ксилулоза. Гексози: глюкоза, галактоза, заноза, фруктоза.
Стереоізомерія моносахаридів (D- іL-форми). Відкриті та циклічні форми моносахаридів; циклооксотаутомерія (формули Фішера, Коллі-Толенса, Хеуорса). Фуранозні та піранозні цикли; α- та β-аномери.
Хімічні властивості моносахаридів: реакції за участю оксо- та гідроксильних груп; якісні реакції на моносахариди. Окислення моносахаридів, утворення альдонових та уронових кислот. L-аскорбінова кислота (вітамін С). Глікозидний гідроксил, його властивості; О- іN-глікозиди. Амінопохідні моносахаридів: глюкозамін, галактозамін. Відновлення моносахаридів: утворення сорбіту, маніту.
3.6.2. Олігосахариди. Будова. Дисахариди (сахароза, лактоза, мальтоза): структура, біомедичне значення.
3.6.3. Полісахариди. Гомополісахариди. Полісахариди: класифікація, структура. Гомополісахариди: крохмаль, глікоген, целюлоза (клітковина); декстрини: будова, гідроліз, біомедичне значення. Якісна реакція на крохмаль.
3.6.4. Гетерополісахариди. Визначення, структура. Будова та біомедичне значення глікозаміногліканів (мукополісахаридів) – гіалуронової кислоти, хондроїтинсульфатів, гепарину.
3.7. Ліпіди
3.7.1.Прості ліпіди. Триацилгліцероли (тригліцериди, нейтральні жири): будова, хімічні властивості, фізіологічне значення. Вищі жирні кислоти: пальмітинова, стеаринова, олеїнова, лінолева, ліноленова, арахідонова. Залежність фізико-хімічних властивостей природних жирів від їх жирно- кислотного складу. Аналітична характеристика жирів (йодне число). Гідроліз жирів (кислотний, лужний, ферментативний). Мила: будова, фізико-хімічні та біологічні властивості як поверхнево-активних сполук.
3.7.2. Складні ліпіди. Класифікація та будова основних класів складних ліпідів. Фосфоліпіди: фосфатидна кислота, фосфатидилетаноламін, фосфатидилхолін, фосфатидилсерин. Роль складних ліпідів у побудові біомембран.
3.7.3. Ізопреноїди (терпени, стероїди). Терпени (терпенові вуглеводні): будова; біомедичне значення як лікарських засобів (камфора, ментол, ефірні олії) та компонентів будови жиророзчинних вітамінів (вітамін К та Е). Стероїди як похідні циклопентанпергідрофенантрену (стерану). Стеран, конформаційна будова 5α- та 5β-стероїдів. Цис-, транс-зчленування ядер стерану. Будова біологічно важливих представників стероїдів: холестерину, вітамінуD, жовчних кислот, кортикостероїдів (кортизону, альдостерону), статевих гормонів (тестостерону, естрадіолу, прогестерону).
3.8. Протеїногенні амінокислоти, пептиди, білки
3.8.1. Амінокислотний склад білків та пептидів. Природні α-амінокислоти: класифікація за структурою радикалуRі кількістю амінних і карбоксильних груп та за полярністю і зарядом радикалуR. Фізико-хімічні властивості протеїногенних амінокислот як амфотерних електролітів. Реакції, застосовувані для кількісного визначення вільних аміно- та карбоксильних груп (реакції Ван-Слайка, Серенсена). Хімічні реакції, що використовуються для аналізу амінокислот в біосередовищах та гідролізах білків і пептидів: нінгідринова, флуорескамінова, ксантопротеїнова, реакції Мілона, Фоля. Хроматографічне розділенні амінокислот.
3.8.2. Будова і властивості білків та пептидів. Молекулярна маса та форма білків. Пептидний зв’язок: утворення, структура; біуретова реакція на пептидну групу. Типи зв’язків між амінокислотними залишками у білкових молекулах: ковалентні (пептидні, дисульфідні), нековалентні, слабкі взаємодії (водневі, іонні, дипольні зв’язки, гідрофобні взаємодії).
Рівні структурної організації білкових молекул: первинна, вторинна, третинна та четвертинна. Встановлення первинної структури пептидів. Визначення амінокислотної послідовності. Олігомерні білки. Фізико-хімічні властивості білків. Методи осадження. Денатурація. Методи фракціонування та аналізу білків і пептидів (седиментація, хроматографія, електрофорез). Аналіз первинної структури білків і пептидів: методи Сенгера (застосування 2,4-динітрофторбензолу) та Едмана (застосування фенілізотіоціанату).
Ферменти як біологічні каталізатори білкової природи. Принципи номенклатури та класифікація ферментів. Поняття про механізми ферментативного каталізу.