ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ
(Вторичная структура – β-складчатые структуры)
Третичная структура белка - расположение элементов вторичной структуры (альфа- спиралей) в пространстве относительно друг друга (пространственная конформация полипептида) (формирование глобулы)
Что же заставляет белки сворачиваться?
•Гидрофобные взаимодействия. Существуют полярные и неполярные аминокислоты. В водном окружении гидрофобные (неполярные) аминокислоты прячутся внутрь спирали, образуя структуру с минимальной потенциальной энергией.
•Ионные взаимодействия. Заряженные разноименные остатки аминокислотные остатки притягиваются друг к другу, а разноименные – отталкиваюися. Наличие гидрофобных или заряженных участков в полипептидной цепи, определяет то, как белок свернется.
•Ковалентные связи между остатками двух цистеинов (дисульфидные мостики), образующиеся а счет окисления аминокислоты цистеина.
•Водородные связи. Участвуют все аминокислоты, имеющие гидроксильные, амидные или карбоксильные группы.
Третичная структура полностью задается первичной структурой белка
Определяющими являются гидрофобные взаимодействия аминокислот в силу их многочисленности. Гидрофобное ядро существует у большинства белков.
На поверхности третичной структуры белка находятся, как правило –SH – группы цистеина.
ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ
(Третичная структура)
Полипептидная 
цепь
CH3 CH3 |
Гидрофобное |
|
взаимодействие |
Ala Ala |
|
НЕПОЛЯРНЫЕ ФРАГМЕНТЫ МОЛЕКУЛЫ ПРЯЧУТСЯ ВНУТРЬ ГЛОБУЛЫ
ИОННЫЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯ ПРИ ОБРАЗОВАНИИ ТРЕТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ПОЛИПЕПТИДОВ И БЕЛКОВ
(Третичная структура)
CH |
COO- |
+NH |
C NH (CH ) |
2 |
2 |
2 3 |
|
|
|
|
NH2 |
Asp |
|
Arg |
|
Ионная связь
Механизм образования
дисульфидных мостиков при окислении остатков цистеина
• Структура инсулина (дисульфидные мостики между цепями)
Образование водородных связей между карбонильной и амидной группами
