16. Катализ. Положительный и отрицательный катализ. Гомогенный и гетерогенный катализ Энергетический профиль каталитической реакции.

Катализ – это изменение скорости химической реакции в присутсвии веществ, которые после завершения реакции в неизменном виде и количестве.

Увелечение скорости реакции называют положительным катализом

Уменьшение скорости реакции называют положительным катализом

Ингибитор – вещества вызывающие отрицательный катализ

Гомогенный катализ - катализатор и реакционная смесь находятся в одной фазе. Скорость пропорциональна количеству катализатора(омыление сложных эфиров) H2О2 + I → H2О + IO; H2О2 + IO → H2О + О2 + I В гомогенном каталитических реакциях скорость пропорциональна числу катализатора , хотя его количество в системе невелико . Гомогенный катализ в растворах и биосредах может вызываться ионами водорода (кислотный катализ) и гидроксида (основный катализ).

Гетерогенный катализ - катализатор обычно твердый, а реакция протекает на его поверхности. Скорость зависит от площади и состояния катализатора, т.к. реакция проходит на активных центрах(водный раствор пероксида водорода взаимодействует с оксидом марганца 4).При гетерогенном катализе скорость реакции сильно зависит от площади и состояния поверхности катализатора , так как реакция происходит не на всей поверхности , а только на ее активных центрах .

В гомогенных каталитических реакциях скорость пропорциональная кол-ву катализатора, хотя его кол-во в системе не велико.

При гетерогенном катализе скорость реакции зависит от площади и состоянии поверхности катализатора, т.к. реакция происходит не на всей поверхности, а только на её активных центрах

17. Ферментативный катализ. Особенности каталитической активности ферментов. Уравнение Михаэлиса - Ментен и его анализ.

Ферменты - белковые молекулы, которые катализируют химические реакции в живых системах. Каталитической активностью обладают только активные центры молекулы. Имеется аллостерический центр, назначение которого состоит в распознавании субстрата и его размещении в активном центре.

Обладают каталитической эффективностью, высокой специфичностью, необходимыми определенными условиями(36-38 С, мягкая среда).

Общее между ферментами и неорганическими катализаторами:

1) Увеличивают скорость химических реакций, при этом сами не расходуются.

2) Ферменты и неорганические катализаторы ускоряют энергетически возможные реакции.

3) Энергия химической системы остается постоянной.

4) В ходе катализа направление реакции не изменяется.

Различия между ферментами и неорганическими катализаторами:

1) Скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых неорганическими катализаторами.

2) Ферменты обладают высокой специфичностью к субстрату.

3) Ферменты по своей химической природе белки, катализаторы - неорганика.

4) Ферменты работают только в опрделенном диапазоне температур (обычно в районе 37 град. С плюс/минус 2-3 град. С). , а скорость неорганического катализа возрастает в 2-4 раза при повышении температуры на каждые 10 град. С по линейной зависимости (правило Вант-Гоффа) .

5) Ферменты подвержены регуляции (есть активаторы и ингибиторы ферментов) , неорганические катализаторы работают нерегулируемо.

6) Ферменты обладают конформационной лабильностью - способностью к небольшим изменениям своей структуры за счет разрыва и образования новых слабых связей.

7) Ферментативные реакции протекают только в физиологических условиях, т. к. работают внутри клеток, тканей и организма (это определенные значения температуры, давления и рН).

Для каждой ферментативной реакции промежуточной стадией является присоединение к активному центру фермента молекулы субстрата. Образование фермент-субстратного комплекса приводит к перераспределению электронов в молекуле субстрата, что уменьшает прочность разрываемых связей и приводит к уменьшению энергии активации.

При данной концентрации фермента скорость зависит от концентрации субстрата. При низких концентрациях субстрата реакция имеет первый порядок о субстрату, а при высоких - нулевой. Достижение реакцией предельной скорости объясняется наличием в среде определенной концентрации фермента и тем, что его активные центры заняты. Дальнейший рост концентрации субстрата уже не будет вызывать изменения фермент-субстратного комплекса в системе.

Где Км = к1+к2/к1 Км – константа Михаэлиса, k-1 - константы скоростей прямой и обратной реакций образования фермент-субстратного комплекса; k2 - константа скорости образования продукта, S – концентрация субстрата.