АК =	А	× 100 ,	(1)
	В

где А – количество, мг, незаменимой аминокислоты в 1 г исследуемого белка;

В – количество, мг, этой же незаменимой аминокислоты в 1 г идеального белка (данные аминокислотной шкалы ФАО/ВОЗ).

По вычисленному скору определяют лимитирующую биологическую ценность изучаемого белка – аминокислоту с наименьшим скором.

Таким образом, для нормального роста и гармоничного развития организма человека большое значение имеют составление и подбор пищевых продуктов, содержащих оптимальный аминокислотный состав и обеспечивающих физиологически полноценное питание для различных групп населения.

5 Катаболизм аминокислот

Аминокислоты, образовавшиеся в результате распада белков (гидролиз белков пищи, гидролиз тканевых белков), или синтезированные в организме, могут подвергаться различным превращениям. Их роль в организме определяется тем, что они служат строительными блоками для биосинтеза белков, а избыточные аминокислоты подвергаются расщеплению.

Общие пути обмена аминокислот можно представить в виде следующей схемы:

			Глюконеогенез
	СО2	Биогенные		Глюкоза
		амины
Белки		декарбоксилирование
пищи
R CH COOH		α -Кетокислоты	ЦТК	СО +Н О
NH2		дезаминирование		дыхание 2 2
Белки
тканей	NH3
Для биосинтеза других				Экскреция
N-содержащих соединений		Мочевина

5.1 Дезаминирование аминокислот

При дезаминировании аминокислот NН2-группа освобождается в виде аммиака. Помимо аммиака, продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, оксикислоты, кетокислоты.

Доказано существование 4 типов дезаминирования аминокислот. 1. Внутримолекулярное дезаминирование:

R

CH2

HC

COOH

R

CH

CH

COOH + NH3

NH2

Ненасыщенная

карбоновая кислота

31

Например, в высших растениях содержится фермент фенилаланин-амми- ак-лиаза, который отщепляет аммиак от фенилаланина с образованием коричной кислоты:

CH

O

O

CH

HC

C CH2

CH

C

OH

HC

C CH CH C

OH + NH3

Фенилаланин-

NH2

аммиак-лиаза HC

HC

CH

CH

CH

CH

Фенилаланин

Коричная кислота

2. Восстановительное дезаминирование:

R

CH

COOH

+2Н

R

CH2

COOH + NH3

H2N

Карбоновая

кислота

3. Гидролитическое дезаминирование:

R

HC

COOH

+Н2О

R

CH

COOH + NH3

NH2

OH

Гидроксикислота

4. Окислительное дезаминирование:

R

HC

COOH + 1/2О2

R C

COOH + NH3

NH2

O

Кетокислота

Для животных тканей, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладающим является окислительное дезаминирование.

Окислительное дезаминирование аминокислот протекает в две стадии. Сначала аминокислота окисляется в иминокислоту при участии специфической дегидрогиназы с НАД+ или НАДФ+ в качестве кофермента и акцептора водорода. Затем иминокислота спонтанно гидролизуется на кетокислоту и аммиак:

COOH		НАД+ НАДН + Н+		COOH	Н2О	COOH
CH2				CH2		CH2
CH2		Глутаматдеги		CH2		CH2 + NH3
HC NH	2	дрогеназа		C NH		C O
COOH				COOH		COOH
Глутаминовая			Иминокислота			α − Кетоглутаровая
кислота
						кислота

Внекоторых случаях дегидрогиназы аминокислот представлены флавопротеинами, т.е. содержат в качестве кофактора ФАД или ФМН.

Врастениях дезаминирование аминокислот может осуществляться при участии полифенолоксидазы по следующей схеме:

32

R	CH COOH	Хинон	Н2О
	NH2
R	C COOH	Полифенол	1/2О2

HN Иминокислота

дегидрогеназа полифенолоксидаза

R

C

COOH + Н2О

R

C

COOH + NН3

O

NH

Дегидрогеназа, отнимая от аминокислоты водород, передает его хинону, который при этом превращается в полифенол. Полифенол снова окисляется полифенолоксидазой с образованием воды и хинона, который опять может вступать в реакцию. Иминокислота, присоединяя воду, дает кетокислоту и аммиак.

Окислительное дезаминирование аминокислот имеет большое положительное значение в ряде бродильных производств, основанных на использовании спиртового брожения. Именно в результате дезаминирования образуется целый ряд побочных продуктов спиртового брожения, оказывающих большое влияние на качество готовой продукции – спирта, вина, пива. При дезаминировании аминокислот дрожжами образуются кетокислоты, которые подвергаются в дальнейшем окислительно-восстановительным превращениям, в результате которых образуются так называемые сивушные масла – смесь различных одноатомных спиртов, – придающие неприятный запах и привкус этиловому спирту, вину или пиву. Так, лейцин в ходе последовательных реакций дезаминирования, декарбоксилирования и восстановления превращается в изоамиловый спирт.

Универсальными для всех живых организмов являются реакции расщепления аминокислот, в которых не происходит прямого выделения аммиака, в то время как аминогруппа от аминокислоты переносится на α-кетокислоту. Эти реакции называют реакциями трансаминирования и протекают они при участии ферментов аминотрансфераз. Подробно – смотри реакции синтеза аминокислот (см. п.2).

33

			НАД+ НАДН + Н+						Н2О	NН3
H3C	HC COOH			H3C CH	CH	2	C COOH
CH CH2				H3C
H3C		NH2	Дегидрогеназа				NH
Лейцин				Иминокислота
				СО2
H3C		CH2 C			H3C		CH CH2	C	O
CH			COOH		H3C				H
H3C		O	Декарбоксилаза
						Изовалериановый

Кетокислота	альдегид

НАДН + Н+ НАД+

H3CCH CH2 СН2ОН Дегидрогеназа H3C Изоамиловый спирт

5.2 Декарбоксилирование аминокислот

Третий важный тип диссимиляции аминокислот – декарбоксилирование. В результате этой реакции удаляется α-карбоксильная группа и образуются физиологически активные соединения – биогенные амины. Биогенные амины оказывают сильное фармакологическое действие на множество физиологических функций человека и животных.

Реакции декарбоксилирования катализируют ферменты декарбоксилазы, простетической группой которых является пиридоксальфосфат (активная форма витамина В6).

Например, при декарбоксилировании гистидина образуется гистамин:

H

O

Гистидин-

H

N

N

CH

CH2

NH2 + СО2

CH

CH

C

OH

2

декарбоксилаза

N

2

N гистидин

NH2

гистамин

Он вызывает усиление деятельности желез внутренней секреции и снижает кровяное давление.

Декарбоксилирование является важной реакцией при разложении белков в результате жизнедеятельности гнилостных бактерий. Так, при декарбоксилировании лизина образуется кадаверин:

O

Лизин-

H2N

CH

(СН2)

CH2

NH2 + СО2

H N

CH

(СН

)

HC

C

декарбоксилаза

2

3

2

2

2

3

OH

кадаверин

лизин

NH2

Из тирозина – тирамин, триптофана – триптамин, орнитина – путресцин.

34

O

Тирозин-

CH

CH

NH

+ СО

CH

CH C

OH

2

2

2

2

2

декарбоксилаза

тирамин

HO

HO

тирозин

NH2

Образующиеся при декарбоксилировании кадаверин, путресцин, триптамин являются основной причиной порчи мясных и рыбных продуктов.В то же время кадаверин и путресцин используются для синтеза полиаминов – спермидина и спермина. Играют важную роль в процессах клеточного деления, роста и дифференцировки ткани, а также в регуляции синтеза ДНК, РНК и белка.

При дальнейших превращениях, например, триптамина, образуются скатол и индол – ядовитые соединений, от которых в основном зависит запах гниющего мяса.

Декарбоксилирование аминокислот у растений приводит к биосинтезу алкалоидов – азотсодержащих органических соединений, обладающих более выраженной физиологической активностью, чем амины.

Продуктами декарбоксилирования аминокислот могут являться не только амины и диамины. Так, при декарбоксилировании дикарбоновых кислот, в частности глутаминовой кислоты образуется ϒ-аминомасляная кислота:

O

O

O

C CH

CH2

CH

C

Глутамат-

C

(СН2)

CH2 NH2+ СО2

2

OH

декарбоксилаза HO

2

HO

H2N

γ − аминомасляная кислота

Глутаминовая кислота

ϒ-аминомасляная кислота накапливается в мозговой ткани и представляет собой нейрогуморальный ингибитор. Аналогично этому из аспарагиновой кислоты получается β-аланин, который принимает участие в синтезе пантотеновой кислоты (витамин В3).

O

O

Аспартат-

O

CH

CH

C

+ СО2

C

CH

CH

C

декарбоксилаза

2

2

2

OH

OH

HO

H2N

NH2

β − аланин

Аспарагиновая кислота

Для микроорганизмов свойственно ω-декарбоксилирование. Например, из аспарагиновой кислоты этим путем образуется α-аланин:

O

O

Аспартат-

O

H3C

CH

C

+ СО2

C

CH

CH

C

декарбоксилаза

2

OH

OH

HO

NH2

NH2

Аспарагиновая кислота

α − аланин

35