- •Контрольные вопросы к экзамену учебной дисциплины «Биохимия»
- •2.Уровни структурной организации белков: первичная, вторичная, третичная, четвертичная, домены, надмолекулярные структуры
- •3. Связь свойств, функций и активности белков с их структурной организацией (специфичность, видовая принадлежность, эффект узнавания, динамичность, эффект кооперативного взаимодействия).
- •4. Факторы повреждения структуры и функции белков, роль повреждений в патогенезе заболеваний. Протеинопатии.
- •5. Первичная структура белков. Зависимость свойств и функций белков от их первичной структуры. Изменения первичной структуры, протеинопатии.
- •6. Роль протеомики в оценке патологических состояний
- •7.Миоглобин и гемоглобин. Конформационные изменения и кооперативные взаимодействия субъединиц гемоглобина. Эффект Бора. Роль 2,3 –бифосфоглицерата.
- •9. Кинетика ферментативных реакций. Уравнение Михаэлиса – Ментона. Преобразование Лайнуивера – Бэрка
- •10. Строение ферментов. Кофакторы и коферменты. Активный центр, строение, функции, связь со специфичностью действия ферментов. Возможность изменения специфичности (трансформация).
- •11. Международная классификация и номенклатура ферментов. Шифр ферментов. Классификация ферментов по их локализации в органах и клетках (компартментализация).
- •12. Ингибирование активности ферментов: обратимые, необратимые, конкурентные, неконкурентное. Принцип применения лекарственных препаратов, основанный на ингибировании ферментов (примеры).
- •1. Конкурентное ингибирование
- •2. Неконкурентное ингибирование
- •1. Специфические и неспецифические
- •2. Необратимые ингибиторы ферментов как
- •13. Изоферменты. Особенности строения и функционирования (рассмотреть на примере лдг). Значение определения изоферментного спектра ферментов в диагностике заболеваний.
- •14. Аллостерическая регуляция. Ингибирование по принципу обратной связи.
- •15. Регуляция активности и количества ферментов (аллостерическая, регуляция путем фосфорилирования и дефосфорилирования, ограниченного протеолиза проферментов)
- •16. Первичные и вторичные ферментопатии. Биохимические механизмы развития патологий. Примеры заболеваний.
- •17. Энзимодиагностика и энзимотерапия. Ингибиторы ферментов как лекарственные препараты
- •18. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентрации субстратов (индукция и репрессия ферментов). Индукция к лекарственным веществам.
- •19. Кофакторы и коферменты. Водорастворимые витамины, как предшественники коферментов. Металлоферменты и ферменты, активируемые металлами
- •1. Роль металлов в присоединении субстрата
- •2. Роль металлов в стабилизации третичной
- •3. Роль металлов в ферментативном
- •4. Роль металлов в регуляции активности
- •1. Механизм "пинг-понг"
- •2. Последовательный механизм
- •Модуль II. Введение в обмен веществ. Биологическое окисление
- •20. Основные пищевые вещества. Суточная потребность. Незаменимые факторы питания
- •21.Переваривание основных пищевых веществ (жиров, белков, углеводов), ферменты пищеварительных соков. Наследственная непереносимость пищевых веществ.
- •22. Витамины. Классификация, функции. Алиментарные и вторичные авитаминозы и гиповитаминозы, их следствия, подходы к профилактике.
- •1. Образование и роль соляной кислоты
- •2.Механизм активации пепсина
- •3.Возрастные особенности переваривания белков в желудке
- •4. Нарушения переваривания белков в желудке
- •1. Активация панкреатических ферментов
- •2. Специфичность действия протеаз
- •24. Биологическое окисление. Особенности, функции. Макроэргические соединения. Синтез атф. Аэробный и субстратный типы окислительного фосфорилирования Превращение метаболической энергии в тепло.
- •25. Характеристика мультиферментных комплексов цепи переноса электронов. Структурная организация дыхательной цепи, ее функции (энергетическая, терморегуляторная) и место в системе дыхания
- •28. Микросомальное окисление, его организация, биологическая роль, связь с условиями внешней среды. Возможные побочные эффекты.
- •30. Механизм защиты от токсического действия кислорода. Антиоксидантная система
- •2. Антиоксидантная система
- •32. Нарушения энергетического обмена, причины. Гипоэнергетические (энергодефицитные) состояния, их причины и последствия.
- •Гипоэнергетические состояния
- •33. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Строение пируватдегидрогеназного комплекса, роль витамина в-1
- •34. Цикл лимонной кислоты (цикл Кребса), последовательность реакций, характеристика окислительных ферментов, связь с цепью переноса электронов, энергетическая и пластическая функции.
- •Модуль III. Обмен и функции углеводов
- •35. Метаболизм фруктозы и галактозы, связь с онтогенезом. Галактоземия, фруктозурия.
- •36. Основные углеводы пищи. Общая схема источников и путей расходования глюкозы в организме.
- •37. Гликолиз, последовательность реакций, связь с общими путями катаболизма (полное аэробное окисление глюкозы). Физиологическая роль процесса.
- •38. Анаэробное окисление глюкозы (анаэробный гликолиз), последовательность реакций, физиологическое значение, регуляция. Судьба молочной кислоты.
- •39. Метаболизм фруктозы и галактозы, связь с онтогенезом. Галактоземия, фруктозурия.
- •40. Пентозофосфатный путь превращения глюкозы, окислительные реакции, энергетическая функция, образование восстановительных эквивалентов и рибозы.
- •41. Глюконеогенез. Ключевые реакции, роль пирувата, лактата, аминокислот. Значение процесса, регуляция. Роль биотина.
- •42. Синтез и распад гликогена: биологическое значение процесса. Зависимость от ритма питания. Регуляция. Гликогенозы и агликогенозы.
- •43. Поддержание физиологического уровня глюкозы в крови. Цикл Кори и глюкозо-аланиновый цикл.
- •44. Гипо- и гипергликемия, почечный порог для глюкозы, глюкозурия. Толерантность к глюкозе.
- •45. Особенности обмена глюкозы в различных тканях (мышцы, эритроциты, мозг, жировая ткань, печень). Зависимость путей использования глюкоза от ритма и характера питания.
- •Модуль IV. Структура, функция и обмен липидов. Биологические мембраны, строение, функции
- •47. Повреждение мембран, связь с развитием болезней. Основные повреждающие факторы. Перекисное окисление липидов (пол). Роль неблагоприятной экологической обстановки в активации этого процесса.
- •49. Ненасыщенные и полиненасыщенные (пнжк) жирные кислоты. Зависимость их концентрации от питания. W-3 и w-6 жирные кислоты как предшественники синтеза эйкозаноидов, простагландинов и лейкотриенов.
- •50. Транспортные липопротеины крови, особенности строения, функции. Апобелки. Роль липопротеинлипазы и лецитин-холестерин-ацилтрансферазы (лхат).
- •51.Метаболизм плазменных липопротеинов. Атерогенные и антиатерогенные липопротеины. Дислипопротеинемии, гиперлипопротеинемии. Атеросклероз. Коэффициент атерогенности.
- •52. Различия синтеза триацилглицеринов (таг) в печени и жировой ткани. Взаимопревращение глицерофосфолипидов. Жировое перерождение печени. Липотропные факторы.
- •53. Депонирование и мобилизация жиров, биологическая роль процессов, зависимость от ритма питания и физической нагрузки. Гормональная регуляция липолиза и липогенеза.
- •55. Синтез и использование кетоновых тел. Гиперкетонемия, кетонурия, ацидоз при сахарном диабете и голодании.
- •56. Синтез и функции холестерина. Образование мевалоновой кислоты. Регуляция процесса, гмг-КоА-редуктаза. Транспорт и выведение холестерина из организма.
- •57. Обмен полиненасыщенных жирных кислот. Образование эйкозаноидов, строение, номенклатура, биосинтез, биологическая роль.
- •58. Желчь, желчные кислоты (первичные и вторичные). Желчные мицеллы их образование и роль Применение хенодезоксихолевой кислоты для лечения болезни.
- •59.Синтез жирных кислот, пальмитат синтетазный комплекс, строение, последовательность реакций. Источники восстановительных эквивалентов. Микросомальная система удлинения жирных кислот.
- •Модуль V. Обмен белков и аминокислот
- •2. Оксидаза l-аминокислот
- •3. Оксидаза d-аминокислот
- •3. Биологическое значение трансаминирования
- •2. Органоспецифичные аминотрансферазы ант и act
- •1. Реакции синтеза мочевины
- •2. Энергетический баланс процесса
- •3. Биологическая роль орнитинового цикла
- •Модуль VI. Обмен и функции нуклеиновых кислот. Матричные биосинтезы.
- •Модуль VII. Гормоны. Гормональная регуляция метаболических процессов
- •81. Гормоны поджелудочной железы. Строение, образование, механизм действия инсулина и глюкагона.
- •82. Кальций и фосфор. Биологические функции, распределение в организме. Регуляция обмена, участие паратгормона, кальцитонина и активных форм витамина d.
- •83. Гормоны коры надпочечников: минерало - и глюкокортикоиды. Строение, синтез. Влияние на водно-солевой обмен, обмен белков, липидов и углеводов.
- •84. Йодсодержащие гормоны, строение, биосинтез, Влияние на обмен веществ. Изменения обмена при гипертиреозе и гипотиреозе.
- •85. Адреналин. Строение, биосинтез, биологическая роль.
- •86. Гормоны передней доли гипофиза, строение, место в системе регуляции. Биологическая роль.
- •87. Гормоны задней доли гипофиза (вазопрессин и окситоцин), строение, биологическая роль.
- •88. Половые гормоны: мужские и женские, влияние на обмен веществ.
- •89. Гипер- и гипопродукция гормонов (разобрать на примерах гормонов щитовидной железы, надпочечников). Модуль VIII. Биохимия крови и мочи
- •90. Общий белок и белковый спектр плазмы крови. Альбумины и глобулины их функции, гипо - и гиперпротеинемия, диспротеинемии, парапротеинемии.
- •92.Каликреин-кининовая система, синтез кининов, биологическая роль.
- •93. Форменные элементы крови. Особенности метаболизма в эритроцитах и лейкоцитах. Биохимические механизмы, обеспечивающие резистентность эритроцита.
- •94. Синтез гема и гемоглобина. Регуляция этих процессов. Вариации первичной структуры и свойств гемоглобина. Гемоглобинопатии.
- •95. Железо. Транспорт, депонирование, функции, обмен. Нарушения обмена: железодефицитная анемия, гемосидероз, гемохроматоз.
- •96.Дыхательная функция крови. Молекулярные механизмы газообмена в легких и тканях. Факторы, влияющие на насыщение гемоглобина кислородом. Карбоксигемоглобин, метгемоглобин.
- •97.Ферменты крови «собственные» и поступающие при повреждении клеток. Диагностическая ценность анализа белков и ферментов крови
- •98. Белки и ферменты крови. Белки «острой фазы». Физиологически активные пептиды (кининовая система).
- •99. Распад гема, образование, обезвреживание и выделение билирубина. Конъюгированный и неконъюгированный билирубин. Гипербилирубинемии.
- •100. Виды желтух (гемолитическая, паренхиматозная, обтурационная, новорожденных). Диагностическое значение определения билирубина в крови и моче.
- •101. Буферные системы крови: бикарбонатная, фосфатная, белковая, гемоглобиновая. Причины развития и формы ацидоза и алкалоза. Возможные последствия этих отклонений.
- •102. Состав мочи. Нормальные и патологические компоненты. Исследование мочи с целью диагностики болезней.
- •103. Клиническое значение биохимического анализа крови (белки, ферменты, глюкоза, мочевина, железо, кальций и др.).
- •Модуль iх. Биохимии отдельных органов и тканей: соединительной, мышечной, нервной
- •113. Биохимические основы проведения нервного импульса. Роль ферментов, медиаторов, атф, мембранных белков, кальция, калия и натрия.
36. Основные углеводы пищи. Общая схема источников и путей расходования глюкозы в организме.
Основными углеводами пищи являются сложные сахара, так называемые полисахариды: крахмал и гликоген, построенные из большого числа остатков глюкозы. Сама глюкоза относится к группе моносахаридов и содержится в больших количествах в винограде и сладких фруктах. В меде и фруктах, помимо глюкозы, содержатся значительные количества фруктозы. Обычный сахар, который мы покупаем в магазинах, относится к дисахаридам, так как его молекула построена из остатков глюкозы и фруктозы. В молоке и молочных продуктах содержатся большие количества менее сладкого, молочного сахара – лактозы, в состав которого наряду с глюкозой входит и моносахарид галактоза.
Важнейшие источники углеводов:
Продукты |
Содержание углеводов, г в 100 г продукта |
Хлеб ржаной |
42-45 |
Хлеб пшеничный |
43-50 |
Крупа гречневая |
64 |
Крупа манная |
70 |
Рис |
72 |
Сахар |
95-99 |
Картофель |
20 |
Капуста белокочанная |
5 |
Арбуз |
9 |
Морковь |
7-8 |
Свекла |
10 |
Виноград |
17 |
Яблоки |
11 |
Учебник николаева стр. 254-258
37. Гликолиз, последовательность реакций, связь с общими путями катаболизма (полное аэробное окисление глюкозы). Физиологическая роль процесса.
Глико́лиз — ферментативный процесс последовательного расщепления глюкозы в клетках, сопровождающийся синтезомАТФ. Гликолиз при аэробных условиях ведёт к образованию пировиноградной кислоты (пирувата), гликолиз в анаэробных условиях ведёт к образованию молочной кислоты (лактата). Гликолиз является основным путёмкатаболизма глюкозы в организме животных.
Аэробное окисление углеводов
- основной путь образования энергии для организма. Непрямой - дихотомический и прямой - апотомический.
Прямой путь распада глюкозы – пентозный цикл
– приводит к образованию пентоз и накоплению НАДФН2. Пентозный цикл характеризуется последовательным отщеплением от молекул глюкозы каждого из ее 6 атомов углерода с образованием в течение одного цикла по 1 молекуле углекислого газа и воды. Распад всей молекулы глюкозы происходит в течение 6 повторяющихся циклов.
Значение пентозофосфатного цикла окисления углеводов в обмене веществ велико:
1. Он поставляет восстановленный НАДФ, необходимый для биосинтеза жирных кислот, холестерина и т.д. За счет пентозного цикла на 50% покрывается потребность организма в НАДФН2.
2. Поставка пентозофосфатов для синтеза нуклеиновых кислот и многих коферментов.
Реакции пентозного цикла протекают в цитоплазме клетки.
При ряде патологических состояний удельный вес пентозного пути окисления глюкозы возрастает.
Непрямой путь
– распад глюкозы до углекислого газа и воды с образованием 36 молекул АТФ.
1. Распад глюкозы или гликогена до пировиноградной кислоты
2. Превращение пировиноградной кислоты в ацетил- КоА
Окисление ацетил-КоА в цикле Кребса до углекислого газа и воды
С6Н12О6 + 6 О2 ® 6 СО2+ 6 Н2О + 686 ккал
В случае аэробного превращения пировиноградная кислота подвергается окислительному декарбоксилированию с образованием ацетил- КоА, который затем окисляется до углекислого газа и воды.
Окисление пирувата до ацетил-КоА, катализируется пируватдегидрогеназной системой и протекает в несколько стадий. Суммарно реакция:
Пируват + НАДН + НS-КоА ® ацетил- КоА+ НАДН2 + СО2 реакция практически необратима
Полное окисление ацетил-КоА происходит в цикле трикарбоновых кислот или цикле Кребса. Этот процесс протекает в митохондриях.
Цикл состоит из 8 последовательных реакций:
В этом цикле, молекула, содержащая 2 атома углерода (уксусная кислота в форме ацетил-КоА) реагирует с молекулой щавелевоуксусной кислоты, в результате чего образуется соединение с 6 атомами углерода – лимонная кислота. В процессе дегидрирования, декарбоксилирования и подготовительной реакции лимонная кислота вновь превращается в щавелевоуксусную кислоту, которая легко соединяется с другой молекулой ацетил- КоА.
1) ацетил-КоА + оксалоацетат (ЩУК) →лимонная кислота
цитратсинтаза
2) лимонная кислота→ изолимонная кислота
аконитатгидратаза
3)изолимонная к-та+НАД→α-кетоглутаровая к-та+НАДН2+ СО2
изоцитратдегидрогеназа
4)α-кетоглутаровая к-та+НS-КоА+НАД→сукцинилSКоА+НАДН2+ СО2
5) сукцинил-КоА+ГДФ+Фн→янтарная кислота+ГТФ+НS-КоА
сукцинил КоА синтетаза
6) янтарная кислота+ФАД→фумаровая кислота+ФАДН2
сукцинатдегидрогеназа
7) фумаровая кислота+ Н2О→ L яблочная кислота
фумаратгидратаза
8) малат+ НАД→оксалоацетат+ НАДН2
малатдегидрогеназа
Итого при расщеплении в тканях молекулы глюкозы синтезируется 36 молекул АТФ. Несомненно, это в энергетическом отношении более эффективный процесс чем гликолиз.
Цикл Кребса – общий конечный путь, которым завершается обмен углеводов, жирных кислот и аминокислот. Все эти вещества включаются в цикл Кребса на том или другом этапе. Далее происходит биологическое окисление или тканевое дыхание, главной особенностью которого является то, что оно протекает постепенно, через многочисленные ферментативные стадии. Этот процесс происходит в митохондриях, клеточных органеллах, в которых сосредоточено большое количество ферментов. В процессе участвуют пиридинзависимые дегидрогеназы, флавинзависимые дегидрогеназы, цитохромы, коэнзим Q – убихинон, белки, содержащие негеминовое железо.
Интенсивность дыхания управляется соотношением АТФ/АДФ. Чем меньше это отношение, тем интенсивнее идет дыхание, обеспечивая выработку АТФ.
Также цикл лимонной кислоты является в клетке главным источником двуокиси углерода для реакций карбоксилирования, с которых начинается синтез жирных кислот и глюконеогенез. Та же двуокись углерода поставляет углерод для мочевины и некоторых звеньев пуриновых и пиримидиновых колец.
Взаимосвязь между процессами углеводного и азотистого обмена также достигаются посредством промежуточных продуктов цикла лимонной кислоты.
Существует несколько путей, по которым промежуточные продукты цикла лимонной кислоты включаются в процесс липогенеза. Расщепление цитрата приводит к образованию ацетил-КоА, играющего роль предшественника в биосинтезе жирных кислот.
Изоцитрат и малат обеспечивают образование НАДФ, который расходуется в последующих восстановительных этапах синтеза жиров.
Роль ключевого фактора, определяющего превращение НАДН играет состояние адениннуклеотидов. Высокое содержание АДФ и низкое АТФ свидетельствует о малом запасе энергии. При этом НАДН вовлекается в реакции дыхательной цепи, усиливая сопряженные с запасанием энергии процессы окислительного фосфорилирования. Обратное явление наблюдается при низком содержании АДФ и высоком АТФ. Ограничивая работу системы переноса электронов, они способствуют использованию НАДН в других восстановительных реакциях, таких как синтез глутамата и глюконеогенез.
Биологическое окисление и восстановление.
Клеточным дыханием называют совокупность протекающих в каждой клетке ферментативных процессов, в результате которых молекулы углеводов, жирных кислот и аминокислот расщепляются в конечном счете до углекислоты и воды, а освобождающаяся биологически полезная энергия запасается клеткой и затем используется. Многие ферменты, катализирующие эти реакции, находятся в стенках и кристах митохондрий.
Известно, что на все проявления жизни - рост, движение, раздражимость, самовоспроизведение - клетка должна затрачивать энергию. Все живые клетки получают биологически полезную энергию за счет ферментативных реакций, в ходе которых электроны переходят с одного энергетического уровня на другой. Для большинства организмов конечным акцептором электронов служит кислород, который реагируя с электронами и ионами ионами водорода образует молекулу воды. Передача электронов кислороду происходит при участии заключенной в митохондриях ферментной системы - системы переноса электронов. АТФ служит “энергетической валютой” клетки и используется во всех реакциях обмена, требующих затраты энергии. Богатые энергией молекулы не перемещаются свободно из одной клетки в другую, а образуются в том месте. где они должны быть использованы. Например, макроэргические связи АТФ, служащие источником энергии для реакций, связанных с мышечным сокращением, образуются в самих мышечных клетках.
Процесс, в котором атомы или молекулы теряют электроны (е-) называют окислением, а обратный процесс - добавление (присоединение) электронов к атому или молекуле - восстановлением.
Простым примером окисления и восстановления служит обратимая реакция - Fe2+®Fe3+ + e-
Реакция идущая вправо - окисление, отнятие электрона
Влево - восстановление (присоединение электрона)
Все окислительные реакции (при которых происходит отнятие электрона) должны сопровождаться восстановлением - реакцией в которой электроны захватываются какой-нибудь другой молекулой, т.к. они не существуют в свободном состоянии.
Передача электронов через систему переноса электронов происходит путем ряда последовательных реакций окисления-восстановления, которые в совокупности носят название биологического окисления. Если при этом энергия потока электронов накапливается в форме макроэргических фосфатных связей (~Ф), то процесс называется окислительным фосфорилированием. Специфические соединения, которые образуют систему переноса электронов и которые попеременно окисляются и восстанавливаются, называются цитохромами. Каждый из цитохромов представляет собой белковую молекулу, к которой присоединена химическая группировка, называемая гемом, в центре гема находится атом железа, который попеременно окисляется и восстанавливается, отдавая или принимая один электрон.
Все реакции биологического окисления происходят с участием ферментов, причем каждый фермент строго специфичен и катализирует либо окисление, либо восстановление вполне определенных химических соединений.
Еще один компонент системы переноса электронов - убихинон или кофермент Q, способен присоединять или отдавать электроны.
Митохондрии содержатся в цитоплазме клетки и представляют собой микроскопические палочковидные или иной формы образования, количество которых в одной клетке составляет сотни или тысячи.
Что же представляют собой митохондрии, каково их строение? Внутреннее пространство митохондрий окружено двумя непрерывными мембранами, причем наружная мембрана гладкая, а внутренняя образует многочисленные складки или кристы. Внутримитохондриальное пространство, ограниченное внутренней мембраной, заполнено так называемым матриксом, который примерно на 50% состоит из белка и имеет очень тонкую структуру. В митохондриях сосредоточено большое количество ферментов. Наружная мембрана митохондрий не содержит ни одного из компонентов цепи дыхательных катализаторов. Исходя из ферментного набора наружной мембраны, пока трудно ответить на вопрос, в чем состоит ее назначение. Возможно она играет роль перегородки, отделяющей внутреннюю, рабочую часть митохондрии от всего остального пространства клетки. С внутренней мембраной связаны ферменты дыхательной цепи. Матрикс содержит ряд ферментов цикла Кребса.
Освободившийся в ходе процессов окисления в цикле Кребса водород поступает в цепь биологического окисления, где окисляется молекулярным кислородом и происходит освобождение энергии и образование воды. Это цепь последовательных окислительно-восстановительных реакций, катализируемых специфическими ферментами. Перенос водородов осуществляется с помощью коферментов НАД, ФАД, КоQ и группы цитохромов.
С энергетической точки зрения образование воды характеризуется освобождением большого количества энергии. Известно, что при непосредственном окислении водорода кислородом образуется гремучий газ и выделяется одномоментно 57 ккал/моль энергии (взрыв). В организме этого не случается потому, что водород в цепи биологического окисления, переходя от одного переносчика к другому постепенно освобождает заключенную в нем энергию. Происходит поэтапный переход электронов водорода с более высокого на более низкий энергетический уровень, в результате чего электроны переходят к кислороду энергетически обедненными. Освободившаяся при этом энергия частично расходуется в виде тепла, а частично накапливается в макроэргических соединениях, основным из которых в организме является АТФ.
Значительная часть биологической энергии в форме АТФ генерируется ферментными системами, находящимися во внутренней мембране митохондрий, однако большая часть энергии, используемой в клетке, нужна для процессов, протекающих вне митохондрий: АТФ используется при синтезе белков, жиров, углеводов, нуклеиновых кислот и других соединений, при переносе веществ через плазматическую мембрану, при проведении нервных импульсов и сокращении мышечных волокон. В результате метаболических реакций, протекающих в клетке, только около половины энергии, заключенной в молекулах питательных веществ, запасается в форме АТФ. Часть энергии рассеивается в виде тепла.
Таким образом, биологическое окисление - совокупность реакций окисления, протекающих во всех живых клетках. Основная функция данного процесса - обеспечение организма энергией в доступной для использования форме (АТФ). Принципиальная особенность биологического окисления или тканевого дыхания то, что оно протекает постепенно, через многочисленные ферментативные стадии, т.е. происходит многократная передача протонов и электронов от донора к другому - акцептору. У аэробов конечным акцептором электронов и протонов служит кислород.
В переносе электронов от субстратов к молекулярному кислороду принимают участие:
1) пиридинзависимые дегидрогеназы, коферментами для которых служат либо НАД либо НАДФ.
2) флавинзависимые дегидрогеназы, роль простетической группы играют флавинадениндинуклеотид и флавинаденинмононуклеотид (ФАД, ФМН).
3) цитохромы, содержащие в качестве простетической группы железопорфириновую кольцевую систему.
4) коэнзим Q - убихинон
5) белки, содержащие негеминовое железо
К числу пиридинзависимых дегидрогеназ относятся свыше 150 ферментов, которые катализируют восстановление НАД и НАДФ различными органическими субстратами.
Эти реакции можно изобразить так:
субстрат-Н2+НАД(НАДФ)®субстрат (окисл.)+НАДН2(НАДФН2)
Окисленные и восстановленные пиридиннуклеотиды обладают характерными спектрами поглощения в ультрафиолетовой области, окисляются при 260 нм, восстанавливаются при 340 нм. Это свойство данных коферментов позволяет использовать спектрофотометрические методы анализа для быстрого количественного определения ряда субстратов.
Кофермент НАД находится в митохондриях, НАДФ - в цитоплазме.
Восстановленные пиридиннуклеотиды НАДН и НАДФН не могут реагировать с кислородом, их электроны должны пройти через промежуточные акцепторы системы переноса электронов (цитохромы) прежде чем они смогут быть переданы на кислород. Фермент, непосредственно переносящий электрон на кислород - оксидаза, а участвующий в отнятии электрона от субстрата и переносе на акцептор -дегидрогеназа.
Следующим акцептором атомов водорода является группа флавиновых ферментов, которые осуществляют перенос водородов (протонов и электронов) от восстановленных НАД и НАДФ.
НАДН2+флавиновый фермент (ФАД)®НАД+ФАДН2
Окисленные формы обладают характерными спектрами поглощения. ФМН и ФАД имеют мах поглощения при 450 нм. При восстановлении полоса в спектре исчезает.
Дальнейший перенос электронов от коэнзима Q или восстановленной формы флавинового фермента на кислород осуществляет система цитохромов. Данная система состоит из ряда гемосодержащих белков (гемопротеидов). В процессе тканевого дыхания наиболее важную роль играют цитохромы В, С1, С, АА3. Все они имеют простетическую геминовую группу, близкую к гему гемоглобина. Цитохромы, гемсодержащие белки, отличаются друг от друга не только своими простетическими группами, но и белковыми компонентами. В ходе каталитического процесса валентность содержащегося в цитохромах железа обратимо изменяется Fe2+®Fe3+
Цитохромы В, С1, С, выполняют функции. промежуточных переносчиков электронов, а АА3 - цитохромоксидаза - терминальный дыхательный фермент, непосредственно взаимодействующий с кислородом.
Все цитохромы особенно в восстановленной форме имеют характерные спектры поглощения. Величины окислительно-восстановительного потенциала у разных цитохромов также неодинаковы.
Убихинон, кофермент Q - подобно НАД и ФАД может играть роль промежуточного переносчика водородных атомов (протонов и электронов).
Интенсивность дыхания управляется отношением АТФ/АДФ. Чем меньше это отношение, тем интенсивнее идет дыхание, обеспечивая выработку АТФ - дыхательный контроль (изменение концентрации АДФ).
Процесс сопряжения тканевого дыхания и фосфорилирования получил название окислительного фосфорилирования.
Компоненты дыхательной цепи (а также молекулы, участвующие в сопряжении этого процесса с образованием АТФ) находятся на внутренней митохондриальной мембране в виде высокоупорядоченных ансамблей. Никотинамиддинуклеотидные коферменты и некоторые ферменты цикла трикарбоновых кислот вмонтированы в белковый слой мембраны. Металлофлавопротеиды, убихинон и цитохромы связаны с липидными ее структурами.
Учебник Т. Т. Березова стр. 244-250
Учебник А. Я. Николаев стр.254-260, 264