- •5. Биологические функции и классификация белков.
- •6. Значение и специфичность действия ферментов.
- •7. Строение фермента.
- •8. Активный центр.
- •9. Определение активности ферментов.
- •10. Локализация ферментов в клетке, маркёрные и органоспецифические ферменты.
- •11. Механизм действия ферментов.
- •12 . Кинетика ферментативных реакций.
- •13. Регуляция активности ферментов.
- •14. Ингибирование ферментов.
- •15 . Номенклатура и классификация. Изоферменты. Изменение активности в энтогенезе.
- •15 . Энзимопатия.
- •16. Обмен веществ. Ката- и анаболизм .
- •17.Биологическое окисление.
- •18. Природа макроэргичности атф.
- •19. Цикл кребса.
- •20 . Тканевое дыхание.
- •21 . Дыхательная цепь.
- •22. Механизм сопряжения окислительного фосфорилирования.
- •23 . Термогенез.
- •24 . Микросомальная дыхательная цепь.
- •25 . Перекисное окисление и антиоксидантная защита.
- •26 . Углеводы и их переваривание.
- •1) Гиалуроновая кислота.
- •2) Кондратин – сульфат
- •3) Гепарин
- •27 . Биологические функции углеводов.
- •28 . Переваривание углеводов .
- •Галактоза
- •Фруктоза
- •29 . Пути метаболизма глюкозы.
- •30 . Синтез и распад гликогена.
- •31.Гликогенозы.
- •32 . Гликогенолиз и гликолиз.
- •33. Механизм гликолитической оксидоредукции. Субстратное фосфорилирование.
- •34 . Спиртовое брожение и метаболизм этанола.
- •34.Эробный распад глюкозы. Окислительное декарбоксилиро -
- •35. Глюконеогенез.
- •36. Гипо - и гипергликемия.
- •37.Регуляция уровня глюкозы в крови.
- •38. Сахарный диабет.
- •39. Липиды . Строение , классификация , биологическая роль .
- •40.Переваривание и всасывание липидов .
- •41. Ресинтез липидов в стенке кишечника .
- •42 . Метаболизм липидов .
- •45. Пути обмена ацетил-КоА . Обмен кетоновых тел .
- •46. Биосинтез триглицеридов.
- •47. Интеграция углеводного и липидного обмена .
- •48. Белковый обмен.
- •49. Состав желудочного сока. Механизм секреции hCl .
- •9. Ряд аминокислот, имеющих диагностическое значение .
- •50. Панкреатический сок.
- •51. Кишечный сок.
- •1.Энтерокиназа .
- •9. Фосфолипаза и липаза .
- •52 . Переваривание белков .
- •53. Гниение белков в толстом кишечнике .
- •54. Механизм всасывания аминокислот и пути их утилизации .
- •55.Трансаминирование аминокислот .
- •56. Токсичность аммиака и пути его обезвреживания .
- •57. Биосинтез мочевины .
- •58. Цикл кребса-гензеляйта .
- •59. Пути вступления аминокислот в цтк .
- •60. Декарбоксилирование аминокислот .
- •61.Метаболизм серина и глицина .
- •62. Нарушение обмена глицина .
- •63. Обмен серосодержащих аминокислот и триптофана.
- •64. Метаболизм триптофана.
- •65. Обмен фенилаланина и тирозина.
- •66. Обмен гистидина, глутамина, аспарагина, пролина.
- •67. Интеграция углеводного, белкового и липидного обмена.
- •72. Распад пуриновых нуклеотидов. Подагра.
- •73. Синтез и распад пиримидиновых оснований.
51. Кишечный сок.
Он состоит из жидкой и плотной частей .
Жидкая часть ( рН= 7,2-7,5 ) содержит 98% Н2о и 2% сухого остатка (Na , K , Mg , Cl , HCO3)
Уровень рН находится в прямой зависимости от скорости секреции сока и при интенсивной секреции достигает 8,6 .
Плотная часть : в основном ферменты ( около 20 )
1.Энтерокиназа .
2. Лейцинаминопептидаза и аланинаминопептидаза . Первый не обладает строгой субстратной специфичностью , гидролизует любые пептиды . Второй преимущественно катализирует отщепление аланина от N-конца пептида .
3. Дипептидазы : - глицин-глицин-дипептидаза , гидролизующая соответствующий дипептид до 2 остатков глицина ; пролипаза – гидролизует пептидную связь , в образовании которой принимает участие СООН-группа пролина ; пролидаза – гидролизует дипептиды , в которых азот пролина связан кислотно-амидной связью .
4. Катексины расщепляют белки в дистальном отделе тонкой кишки , где есть слабокислая среда , обусловленная действием микрофлоры .
5. Щелочная фосфотаза – в рН>7 гидролизует моноэфиры ортофосфорной кислоты .
6. Кислая фосфотаза – выполняет ту же функцию , но в кислой среде .
7. Нуклеаза деполимеризует нуклеиновые кислоты .
8. Нуклеотидаза дефосфорилирует мононуклеотиды .
9. Фосфолипаза и липаза .
10 . Холестеролэстераза –расщепляет эфиры холестерина .
11. Сахароза расщепляет сахарозу и мальтозу .
12 . Лактоза – гидролизует лактозу .
13 . Олиго-1,6-гликозидаза завершает гидролиз амилопектинов и гликогена .
14 . Амилаза в незначительных количествах .
Выделение панкреатического сока регулируется некоторыми гастроинтестинальными гормонами . В частности соляная кислота . попадая в двенадцатиперстную кишку , стимулирует секрецию секретина , поступающего в кровь . С током крови он переносится в поджелудочную железу и стимулирует выработку панкреатического сока бедного ферментами , но богатого бикарбонатами , создающими щелочную среду (рН 7,5-8,5 ) , оптимальную для действия пищеварительных ферментов в кишечнике . Секретин быстро исчезает из кровотока , а новые его порции не вырабатываются , так как стимулятор – HCl – нейтрализуется выделившимся панкреатическим соком . Второй гормон , продуцируемый слизистой двенадцатиперстной кишки и влияющий на секрецию панкреатического сока – панкреозимин. Сок , полученный после его введения , богат ферментами и беден бикарбонатами .
Клиническое определение амилазы в моче .
В 10 пронумерованных пробирок , по 1 мл в каждую вносят 0,85% NaCl . Затем в 1-ю пробирку добавляют 1мл мочи . Содержимое 1-й пробирки перемешивают , втягивая и вытягивая жидкость пипеткой . После этого набирают 1мл жидкости и переносят во 2-ю пробирку и перемешивают . Потом опять берут 1мл жидкости и вносят в 3-ю пробирку , потом в 4-ю , в 5-ю и до 10-й. Из 10-й пробирки отбирают 1мл смеси и выливают . Потом в каждую пробирку вносят 0,1% раствора крахмала и , предварительно перемешав , помещают в термостат на 15 минут при t= 45С . После инкубации пробирки охлаждают водопроводной водой . Прибавляют в каждую пробирку по 2мл раствора I2 . При реакции с I2 жидкость в пробирках окрашивается в желтоватый , розовый , фиолетовый цвета . Отмечают пробирку с наибольшим разведением мочи , где ещё происходит гидролиз крахмала .
Норма : активность амилазы мочи 16-64 единицы .
Клиническая диагностика заболеваний :
При остром панкреатите активность амилазы возрастает в 10 и более раз , особенно в первые 24 часа заболевания , а затем постепенно возвращается в норму . При почечной недостаточности амилаза в моче отсутствует . В детском возрасте повышение активности амилазы наблюдается при эндемическом паратите , что указывает на одновременное поражение вирусом паротита и поджелудочной железы .