9 При вивченні властивостей ферменту до системи фермент-субстрат було додано невідому речовину. В результаті константа Міхаеліса збільшилася в 2 рази. Яке явище мало місце?

Конкурентне інгібування.

Частковий гідроліз комплексу

Денатурація

Алостерична активація.

Дисоціація голоферменту

ANSWER: A

10 Хворому в курсі хіміотерапії пухлини призначено структурний аналог глутаміну - антибіотик азасерин – сильний інгібітор синтезу пуринових нуклеотидів. Який тип інгібування характерний для цього препарату?

Конкурентний.

Незворотний.

Неконкурентний.

Безконкурентний.

Алостеричний

ANSWER: A

11 У слині міститься фер­мент, здатний руйнувати 1,4-глікозидні зв'язки в молекулі крохмалю. Назвіть цей фермент:

Альфа-амілаза.

Фосфатаза.

Фруктофуранозидаза.

Бета-галактозидаза.

Лізоцим.

ANSWER: A

12 При застосуванні прозерину ,який є фармпрепаратом антидепресивної дії, проходить інгібування ацетилхолінестерази. Вкажіть тип інгібування:

Конкурентне

Незворотне

Неконкурентне

Безконкурентне

Алостеричне

ANSWER: A

13 При виділенні ферментів із гомогенату використовують сульфат амонію. Вкажіть, яким методом можна очиcтити від нього фермент?

Діалізом

Ультрацентрифугуванням

Фільтруванням

Хроматографією

Електрофорезом

ANSWER: A

14 У медичній практиці застосовують фармпрепарати, які містять ртуть, миш’як. Вкажіть, за яким типом відбувається інгібування біохімічних процесів під дією цих металів:

Неконкурентне

Конкурентне

Алосторичне

Безконкурентне

Зворотнє

ANSWER: A

15 При офтальмологічних захворюваннях як антиглаукоматозний засіб до недавнього часу використовували препарат армін із групи ФОС (фосфорорганічних сполук), що має сильну антихолінестеразну активність. Вкажіть механізм інгібування ним ацетилхолінестерази:

Неконкурентне

Конкурентне

Алостеричне

Безконкурентне

Субстратне

ANSWER: A

16 Іони важких металів дуже токсичні. Вони блокують SН-групи, що входять в активний центр ферментів. До якого типу належить механізм їх інгібування?

Неконкурентне

Алостеричне

Конкурентне

Безконкурентне

Субстратне

ANSWER: A

17 Пацієнту з глаукомою призначено пірофос (фосфорорганічну сполуку), який пригнічує активність ацетилхолінестерази шляхом:

Неконкурентного гальмування

Конкурентного гальмування

Алостеричного гальмування

Безконкурентного гальмування

Гальмування синтезу ферменту

ANSWER: A

18 Хворий знаходиться у відділенні 'штучна нирка'. Вкажіть метод, який використовується для очищення його крові від низькомолекулярних сполук:

Діаліз

Висолювання

Електрофорез

Гідроліз

Денатурація

ANSWER: A

19 Яке значення мають біохімічні методи дослідження ?

Діагностичне

Критерію ефективності проведеного лікування

Критерію реабілітації

Критерію видужання

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

20 На яких критеріях повинен грунтуватися вибір методу дослідження?

Аналітичних

Медичних

Технічних

Економічних

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

21 Які з перелічених критеріїв відносяться до аналітичних?

Специфічність

Відтворюваність

Чутливість

Спорідненість

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

22 Які характеристики біологічних рідин служать елементами інформації про стан організму?

Клітинний склад

Хімічний склад

Фізичні властивості

Тканинний склад

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

23 Які фактори впливають на результати лабораторних досліджень?

Фізіологічні (стать, вік і т.д.)

Зовнішнє середовище

Токсичні

Терапевтичні

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

24 Що є джерелом діагностичної інформації в клінічній біохімії?

Результати лікарських спостережень

Зовнішній опис органів, їх розміри

Зміна біохімічних процесів в організмі людини,

Аналіз хімічного складу біологічних рідин

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

25 Клінічна біохімія – це :

Наука про значення лабораторних показників у діагностиці захворювань

Медична наукова дисципліна, що вивчає закономірність взаємозв'язків між фізіологічним і патологічними станами, клітинним і хімічним складом біологічних рідин для виявлення відхилень від норми, встановлення діагнозу і контролю за лікуванням

Наука про значення лабораторних показників у нормі та при патологічних процесах, діагностиці, лікуванні і прогнозуванні захворювань

Наука про хімію життя

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

26 Що лежить в основі змін лабораторних показників?

Стан органів і систем організму людини

Глибина ураження органів і клітин на момент дослідження

Зміни в органах при захворюванні

Зміни в біологічних рідинах, що досліджуються

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

27 Які з перелічених факторів впливають на результати біохімічних досліджень?

Час забору біологічного матеріалу для дослідження

Вплив діагностичних процедур і лікарських засобів

Консервація, збереження

Доставка біоматеріалу в лабораторію

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

28 З якою метою при біохімічних дослідженнях використовуються функціональні та фармакологічні проби, навантажувальні тести?

Для виявлення прихованих змін біохімічних параметрів

Для виявлення наявних змін біохімічних параметрів

Для виявлення резервних можливостей систем організму

При профілактичному обстеженні

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

29 До якого виду досліджень належить спектральний аналіз?

Електрофоретичного

Імуноферментного

Хроматографічного

Фізичного

Немає вірної відповіді

ANSWER: D

30 Що таке ферменти?

Складні білки, що є структурним матеріалом клітини

Біокаталізатори білкової природи

Неорганічні каталізатори

Органічні каталізатори

Немає вірної відповіді

ANSWER: B

31 Як пояснити механізм інактивації ферменту при кип'ятінні?

Гідроліз ферменту

Денатурація ферменту

Блокування активного центру

Активація нативного інгібітора проферменту

Немає вірної відповіді

ANSWER: B

32 Як змінюється активність ферменту при кип'ятінні?

Втрачається

Збільшується

Знижується

Не змінюється

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

33 Яка властивість ферменту лежить в основі його виявлення?

Термостабільність

Каталітична активність

Хмімічна природа ферменту

Дія зовнішніх чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: B

34 Що таке активний центр ферменту?

Місце приєднання апоферменту до коферменту

Небілковий компонент ферменту

Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього

Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: C

35 Алкогольдегідрогеназа, вугільна ангідраза як кофермент містять метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: A

36 Аргіназа, амінопептидаза як кофермент містять метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: B

37 Aскорбатоксидаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: C

38 Ксантиноксидаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: D

39 Фосфатаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: E

40 З перерахованих речовин активатором амілази є:

NaCl

Холева кислота

Ентерокіназа

HCl

АТФ

ANSWER: A

41 Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

Уреази

Амілази

Пепсину

Алкогольдегідрогенази

Фосфатази

ANSWER: A

42 Фермент ацетилхолінестераза каталізує гідроліз нейромедіатора ацетилхоліну. Отрути на основі фосфороранічних сполук необоротно інгібують цей фермент. Механізм дії фосфорорганічних отрут полягає в:

Ковалентному зв’зуванні НО- груп серину в активному центрі ферменту

Тому, що вони є структурними аналогами субстрату

Пов'язані з алостеричним центром ферменту

Модифікації субстрату

Тому, що вони викликають денатурацію білка

ANSWER: A

43 Хворий скаржиться на гострий біль в животі, блювоту. Аналіз крові показав значне збільшення активності амілази, трипсину, що дає підстави діагностувати гострий панкреатит. Щоб не було аутолізу підшлункової залози, лікар призначає препарати:

Інгібітори протеолітичних ферментів (трасилол, контрикал)

Інсулін і інші гормони

Сульфаніламідні препарати

Комплекс панкреатичних ферментів

Антибіотики

ANSWER: A

44 При взаємодії з ферментом субстрат зв'язується з хімічною структурою, яка називається:

Активний центр

Алостеричний центр

Модулятор

Апофермент

Білковий домен

ANSWER: A

45 Активні центри апоферментів формують наступні групи, крім:

-СН3 аргініну

-ОН серину

-SН цистеїну

- NН2 лізину

-СООН аспарагінової кислоти

ANSWER: A

46 Ціаніди блокують дію ферменту цитохромоксидази шляхом з'єднання з іонами заліза, які входять до активного центру даного ферменту. Який вид інгібування ферменту має місце?

Неконкурентне

Конкурентне

Алостеричне

Зворотнє

Стереохімічне

ANSWER: A

47 Простетична група складного ферменту - це:

Небілкова частина ферменту, яка ковалентно зв'язана з його білковою частиною

Білкова частина ферменту

Небілкова частина ферменту, яка нековалентно зв'язана з білковою частиною

Білковий домен апоферменту

Алостеричний центр голоферменту

ANSWER: A

48 Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є всі перераховані, окрім:

Низької хімічної активності

Оборотності дії

Термолабільності

Специфічності дії

Високої хімічної активності

ANSWER: A

49 Ферменти мають білкову природу, тому що складаються з:

Амінокислот

Моносахаридів

Нуклеотидів

Жирних кислот

Гліцерину

ANSWER: A

50 Вазоактивний пептид ангіотензин підвищує кров’ний тиск. Пацієнтові для зниження артеріального тиску призначений каптоприл – інгібітор ферменту, який перетворює ангіотензин І у ангіотензин ІІ шляхом:

Обмеженого протеолізу

Метилювання

Фосфорилювання

Дезамінування

Декарбоксилювання

ANSWER: A

51 Ферменти - речовини білкової природи, здатні зв'язувати субстрати для:

Каталізу їх хімічних перетворень в процесах метаболізму

Формування матриці для синтезу білків

Транспорту субстратів через судинну систему

Збільшення енергоємності субстратів

Ініціації імунної відповіді організму на антигени

ANSWER: A

52 Яке з приведених тверджень є вірним?

Km – це концентрація субстрату, при якій швидкість реакції рівна половині Vmax

Vmax не залежить від концентрації ферменту

Km залежить від концентрації ферменту

Km - не залежить від pH, температури і іонної сили ферментативної реакції

Km - дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість ферментативної реакції є максимальною

ANSWER: A

53 Загальною властивістю, характерною для коферментів НАД і ФМН, є:

Здатність приєднувати і віддавати електрони

Наявність термінальних -SH груп

Є однокомпонентними сполуками

Наявність ізоалоксазинового кільця

Наявність в структурі піридинового кільця

ANSWER: A

54 Конкурентним інгібітором ферменту ацетилхолінестерази є:

Прозерин, зарин, зоман

Малонова кислота

Сульфаніламідні препарати

Атибіотики

Ціаніди

ANSWER: A

55 З гомогенатів тканин виділені ферменти, які каталізують взаємне перетворення лактату і пірувату. Ферменти відрізняються електрофоретичною рухливістю і молекулярною масою. Як називають такі ферменти?

Ізоферменти

Голоферменти

Коферменти

Мультиферменти

Проферменти

ANSWER: A

56 У роботі ферменту карбоксипептидази бере участь іон цинку, який виконує функції:

Входить до складу активного центру ферменту

Є активатором ферменту

Є апоферментом

Вірно А, В, Е

Утворює голофермент

ANSWER: D

57 При вивченні механізмів ферментативних реакцій були виявлені функціональні групи, які забезпечують зв'язок молекули ферменту з субстратом і беруть пряму участь в каталітичному акті. Як називається ця ділянка ?

Алостеричний центр

Активний центр

Кофермент

Простетична група

Кофактор

ANSWER: B

58 Яка функціональна група входить в активний центр ферменту, якщо він інгібується фосфороорганічними отрутами?

ОН серину

NН₂ лізину

SН цистеїну

NH- гістидину

СООН аспарагінової кислоти

ANSWER: A

59 Препарати ртуті, миш'яку і вісмуту є інгібіторами ферментів, які мають - SН групи в активних центрах. Для реактивації ( відновлення активності) цих ферментів використовують амінокислоту:

Цистеїн

Гліцин

Валін

Глутамін

Серин

ANSWER: A

60 У перші дві доби після інфаркту міокарда в сироватці крові переважатиме фракція ізоферменту лактатдегидрогенази (ЛДГ):

Лдг₁

Лдг₂

Лдг₃

Лдг₄

Лдг₅

ANSWER: A

61 У поживне середовище, що містить сукцинат ( бурштинову кислоту) і фермент сукцинатдегідрогеназу (СДГ), додали інгібітор ферменту - малонат (малонову кислоту). При збільшенні концентрації субстрату активність ферменту відновилася. Назвіть тип інгібування ферменту:

Оборотне конкурентне

Необоротне

Оборотне неконкурентне

Неконкурентне

Алостеричне

ANSWER: A

62 У аналізі шлункового соку хворого з діагнозом гіпоацидний гастрит виявлено значне зниження активності протеолітичного ферменту пепсину. Можливий біохімічний механізм такого явища - це:

Порушення утворення активного ферменту з проферменту

Денатурація молекули пепсину

Зниження енергії активації ферментативної реакції

Відсутність внутрішнього чинника Кастла в шлунковому соці

Конкурентне інгібування ферменту

ANSWER: A

63 Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

Сахарази

Амілази

Пепсину

Лактатдегідрогенази

Ліпази

ANSWER: A

64 Які фізико-хімічні властивості білків притаманні ферментам ?

Висока молекулярна маса

Розщеплення до амінокислот під час гідролізу

Утворення колоїдоподібних розчинів

Прояв антигенних властивостей

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

65 Яка із речовин не відіграє роль кофермента ?

Убіхінон

Ліпоєва кислота

Нікотинова кислота

Оротова кислота

Пантотенова кислота

ANSWER: D

66 До складу яких ферментів входять порфіринові комплекси ?

Цитохроми в,с

Каталаза

Пероксидаза

Всі відповіді вірні

Цитохроми а₁, а₃

ANSWER: D

67 Який із нижчеперерахованих амінокислотних залишків входить до складу активного центру фермента?

Серин

Цистеїн

Гістидин

Тирозин

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

68 В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам:

Ван-дер-Ваальсовим силам

Іонному

Всі відповіді вірні

Водневим зв”язкам

Гідрофобної взаємодії

ANSWER: C

70 Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників служать:

Алостеричні центри

Кофактори

Каталітична ділянка активного центру

Контактна ділянка активного центру

Будь-які ділянки ферменту

ANSWER: A

71 Які із нижчеперерахованих речовин можуть виступати ефекторами ?

Гормони

Медіатори нервової системи

Іони металів

Продукти ферментативних реакцій

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

72 Якими фізико-хімічними властивостями різняться між собою ізоферменти ?

Електрофоретичною рухливістю

Молекулярною масою

Всі відповіді вірні

Локалізацією в тканинах

Первинною структурою

ANSWER: C

73 Що є спільного для всіх ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Каталіз однакових реакцій

Специфічна тканинна локалізація

Всі відповіді вірні

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

74 Які із названих ферментів не існують у вигляді поліферментних комплексів?

Всі перераховані нижче

Транскетолаза

Сукцинатдегідрогеназа

Альдолаза

Глюкозо-6-фосфатаза

ANSWER: A

75 Яка властивість не є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Всі відповіді вірні

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

76 Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами:

Конформаційною комплементарністю з субстратом

Електростатичною комплементарністю з субстратом

Особливістю структури активного центру фермента

Всі відповіді вірні

Його білковою природою

ANSWER: D

77 Які види специфічності ферментів існують?

Відносна

Абсолютна

Всі відповіді вірні

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

78 Для ферментів з відносною специфічністю є спільним:

Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

79 Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна - це:

Температурний оптимум ферментів

Температурний пік рекції

Температура, при якій фермент не гідролізується

Температурний максимум

Температура, при якій фермент не денатурує

ANSWER: A

80 Значення рН, при якому активність ферменту найвища:

рН – оптимум ферменту

рН комфорт ферменту

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

81 Яка гіпотеза не пояснює механізму дії ферментів і ферментативного каталізу ?

Гіпотеза фермент-субстратних комплексів

Гіпотеза Міхаеліса-Ментен

Гіпотеза Фішера

Гіпотеза Кошланда

Гіпотеза Варбурга і Бейліса

ANSWER: E

82 Які зв”язки беруть участь в утворенні фермент-субстратних комплексів?

Водневі

Електростатичної взаємодії

Гідрофобної взаємодії

Ван-дер-Ваальсові

Всі вище перераховані

ANSWER: E

83 Які речовини можуть відігравати роль активаторів ферментів ?

Жовчні кислоти

Ферменти

Всі відповіді вірні

Іони металів

Аніони

ANSWER: С

84 Речовини з вільними SH-групами виступають активаторами деяких ферментів, чому ?

Проявляють активуючу дію стосовно своїх неактивних форм

(автокаталіз)

Входять до складу простетичних груп ферментів

Відновлюють дисульфідні зв’язки неактивних ферментів до сульфгідрильних груп

Активують дію ферментів шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки

Впливають на фосфорилювання неактивних форм ферментів

ANSWER: С

85 Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів не притаманний іонам металів як активаторам?

Сприяють приєднанню субстрату до ферменту

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Активують за допомогою цАМФ

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: С

86 Який із металів входить до простетичних груп ферментів?

Fe

Co

Всі входять

Zn

Cu

ANSWER: С

87 Який із наведених механізмів лежить в основі активації ферментів ?

Активація за домогою впливу на активний центр

Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь ділянки, що блокувала активний центр

Всі вище перераховані

Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, одна з яких проявляє властивості фермента

Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини

ANSWER: С

88 Які інгібітори є отрутами для людини?

Ціаніди

Сірководень

Монооксид вуглецю

Всі відповіді вірні

Фосфорорганічні речовини

ANSWER: D

89 Яке гальмування відноситься до зворотнього інгібування ферментів ?

Конкурентне гальмування

Неконкурентне гальмування

Безконкурентне гальмування

Всі відповіді вірні

Ізостеричне гальмування

ANSWER: A

90 Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини,- це:

Механізм дії незворотних інгібіторів

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

91 Конкурентним інгібіторам притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Всі відповіді вірні

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

92 Які із перелічених речовин належать до неконкурентних інгібіторів?

Солі важких металів

Йодоацетат, окис вуглецю

Сірководень

Алкілувальні речовини

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

93 Швидкість ферментативної реакції залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості субстрату

Всі відповіді вірні

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

94 До складу якого ферменту входить кофермент тіамінпірофосфат ?

Сукцинатдегідрогенази

Піруватдегідрогенази

Цитохромоксидази

Алкогольдегідрогенази

Лактатдегідрогенази

ANSWER: B

95 Коли порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ ?

При нестачі вітаміну К

При нестачі вітаміну РР

При нестачі вітаміну В₂.

При надлишку вітаміну В₂

При нестачі вітаміну А

ANSWER: C

96 Фермент сукцинатдегідрогеназа має кофермент:

ФАД

ПАЛФ

НАДФ

ТГФК

НАД

ANSWER: A

97 Нестача нікотинаміду призводить до порушення:

Синтезу ФАД

Синтезу ТГФК

Синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ.

Синтезу піридоксальфосфату

Синтезу АсАТ і АлАТ

ANSWER: C

98 Які із нижченаведених механізмів є механізмом регуляції ферментів?

Алостерична модифікація активності ферменту

Регуляція активності ферменту за рахунок ковалентної модифікації

Активація шляхом обмеженого протеолізу

Всі відповіді вірні

Активація та гальмування за допомогою циклічних нуклеотидів

ANSWER: D

99 Які метали не входять до складу груп коферментів цитохромів?

Zn i Co

Zn i Cu

Всі відповіді вірні

Zn i Fe

Co i Cu

ANSWER: C

100 До складу амінотрансфераз входять коферменти вітаміну:

В₁

В₆

В₁

В₃

В₁₀

ANSWER: B

101 За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп:

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

102 За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд груп:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти синтезу, ізомеризації, трансмембранного транспорту

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

103 Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень:

Фермент змінює конформацію

Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

Змінюється будова активного центру

Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

104 Фермент ацетилхолінестеразу використовують при :

Отруєнні фосфорорганічними сполуками

Отруєнні ціанідами

Отруєнні цинком

Отруєнні кобальтом

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

105 Що змінює ступінь іонізації кислотних і лужних груп, макроструктуру молекули ?

Зміна рН середовища

Зміна зовнішнього середовища

Зміна доби

Зміна температури

Дія інгібіторів

ANSWER: A

106 Під час шлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Пепсиноген активується:

Соляною кислотою

Сірчаною кислотою

Яблучною кислотою

Щавелевооцтвою кислотою

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

106 При проведенні біохімічних аналізів у хворого виявлено гострий панкреатит. Використовують інгібітори протеолітичних ферментів, щоб уникнути:

Аутолізу підшлункової залози

Часткового гідролізу ферментів

Дисоціації голоферментів

Алостеричної активації

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

107 Іони важких металів дуже токсичні. Механізм їх інгібування - неконкурентний. Які групи активних центрів ферментів вони найчастіше блокують ?

SН-групи

ОН -групи

СН3 -групи

Всі відповіді вірні

СООН-групи

ANSWER: A

108 Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього – це:

Активний центр ферменту

Місце приєднання апоферменту до коферменту

Небілковий компонент ферменту

Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

109 Як кофактор цинк входить до складу:

Алкогольдегідрогенази, вугільної ангідрази

Каталази

Супероксиддисмутази

Цитохромоксидази

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

110 З перерахованих речовин активаторами амілази не виступають:

Всі відповіді вірні

Холева кислота

Ентерокіназа

HCl

АТФ

ANSWER: A

111 Ціаніди блокують дію ферменту шляхом з'єднання з іонами заліза, які входять до активного центру. Про який фермент з перечислених йдеться?

Цитохромоксидазу

Алкогольдегідрогеназу

Супероксиддисмутазу

Каталазу

Вугільну ангідразу

ANSWER: A

112 Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є наступні, крім:

Термостабільності

Оборотності дії

Залежності від модифікаторів

Специфічності дії

Високої хімічної активності

ANSWER: A

113 До каталізу хімічних перетворень субстратів в процесах метаболізму причетні наступні сполуки, крім:

Специфічних- речовин білкової природи

Полісахаридів

Нуклеотидів

Вітамінів

Порфіринових комплексів

ANSWER: B

114 Здатність приєднувати і віддавати електрони характерна для коферментів:

НАД і ФМН

ПАЛФ

Біотину

ТГФК

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

115 Ізоферменти, які каталізують взаємне перетворення лактату і пірувату,

відрізняються:

Електрофоретичною рухливістю і молекулярною масою

Складом активного центру

Активатором ферменту

Коферментом

Вірно А, В, Д

ANSWER: A

116 Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників не служать:

Всі відповіді вірні

Кофактори

Каталітична ділянка алостеричного центру

Контактна ділянка активного центру

Простетичні групи голоферменту

ANSWER: A

116 Що не відноситься до характеристики ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Відмінності первинної структури

Органоспецифічність

Каталіз різних реакцій

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

117 Яка властивість є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Каталіз тільки термодинамічно можливих реакцій

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

118 Які види специфічності ферментів не існують?

Відносна

Абсолютна

Термодинамічна

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

119 Для ферментів з відносною специфічністю не характерно:

Всі відповіді вірні

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

120 рН оптимум ферменту – це:

Значення рН, при якому активність ферменту найвища

Значення рН, при якому активність ферменту можлива

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

121 Які речовини не можуть відігравати роль активаторів ферментів ?

Жовчні кислоти

Ферменти

Солі важких металів

Іони металів

Аніони

ANSWER: С

122 Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів притаманний іонам металів як активаторам?

Утворюють „місток” між ферментом і субстратом

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Всі відповіді вірні

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: С

123 Конкурентне гальмування відноситься до:

Зворотнього інгібування ферментів

Не зворотнього інгібування ферментів

Негативного зворотнього зв”язку у ферментативних реакціях

Всі відповіді вірні

Ізостеричного гальмування

ANSWER: A

124 Механізм дії незворотних інгібіторів – це:

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

125 Конкурентним інгібіторам не притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна нестачею субстрату

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

126 Швидкість ферментативної реакції не залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості субстрату

Онкотичного тиску

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

127 До ферменту піруватдегідрогенази входять коферменти, крім:

ТПФ

ФМН

ФАД

КоА

НАД

ANSWER: B

128 До порушення синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ призводить:

Нестача нікотинаміду

Надлишок триптофану

Нестача нікотинфосфату

Настача піридоксальфосфату

Надлишок нікотинальдегіду

ANSWER: A

129 До складу амінотрансфераз не входять коферменти вітаміну:

В₁

Всі відповіді правильні

В₂

В₃

В₁₀

ANSWER: B

130 За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп, окрім:

Похідних вітамінів

Іонів - металів

Нуклеотидних сполук

Порфіринових комплексів

Амінокислот

ANSWER: E

У слині міститься амілаза. Які звязки розщеплює цей фермент?

Альфа – 1,4 – глікозидні в молекулі крохмалю

Альфа – 1,4 – глікозидні в молекулі клітковини

Бета – 1,4 – глікозидні в декстринів

Бета – 1,3 – глікозидні в глікозаміногліканів

Альфа – 1,3 – глікозидні в молекулі глікогену

ANSWER: A

Ферментам притаманні всі фізико-хімічні властивості білків, крім:

Висока молекулярна маса

Розщеплення до амінокислот під час гідролізу

Утворення колоїдоподібних розчинів

Прояв антигенних властивостей

Стійкість до впливу високих температур і солей важких металів

ANSWER: E

Яка складова не входить до будови голоферментів?

Апофермент

Кофермент

Кофактор

Простетична група

Профермент

ANSWER: E

Який із вітамінів не виступає коферментом?

В₁

В₂

В₅

С

В₁₂

ANSWER: D

Роль коферментів можуть відігравати вітаміни і вітаміноподібні речовини. Яка із речовин не відіграє ролі кофермента ?

Убіхінон

Ліпоєва кислота

Карнітин

Оротова кислота

Пантотенова кислота

ANSWER: D

Іони якого металу містять порфіринові коферменти?

Na

Fe

Zn

Mo

Mn

ANSWER: B

До складу яких ферментів не входять порфіринові комплекси ?

Цитохроми в,с

Каталаза

Пероксидаза

Фосфатаза

Цитохроми а₁, а₃

ANSWER: D

Назвіть фермент, до складу якого входить цинк:

Алкогольдегідрогеназа

Цитохромоксидаза

Ксантиноксидаза

Піруватдегідрогеназа

Супероксиддисмутаза

ANSWER: A

Яка структура білкової молекули відповідає за утворення активного центру ферменту та за його каталітичну дію?

Первинна

Третинна

Вторинна

Четвертинна

Жодна із структур не має до цього відношення

ANSWER: B

Який із нижчеперерахованих амінокислотних залишків не входить до складу активного центру фермента?

Серин

Цистеїн

Гістидин

Тирозин

Бета-аланін

ANSWER: E

В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам, крім:

Дисульфідного

Іонного

Пептидного

Водневих зв”язків

Гідрофобної взаємодії

ANSWER: C

Скільки активних центрів можуть мати ферменти?

Залежить від кількості ізоферментів

Залежить від кількості доменів

Залежить від природи кофактора

Залежить від кількості субодиниць фермента

Небільше одного

ANSWER: D

Алостеричні центри служать:

Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників

Місцем спорідненості ферменту із субстратом

Каталітичною ділянкою

Контактною ділянкою

Ділянкою роз”єднання просторово поєднаних амінокислотних залишків

ANSWER: A

Ефекторами можуть виступати деякі нижчеперераховані речовини, крім:

Гормонів

Медіаторів нервової системи

Металів

Продуктів ферментативних реакцій

Ліпопротеїнів

ANSWER: E

Ізоферменти різняться між собою деякими властивостями, крім:

Електрофоретичною рухливістю

Молекулярною масою

Специфічністю

Знаходяться в різних тканинах

Різницею їх первинної структури

ANSWER: C

Яким методом було встановлено наявність ізоензимів?

Діалізом

Електрофорезом

Хроматографією

Центрифугуванням

Рентгеноструктурним аналізом

ANSWER: B

Яка риса не є спільною для всіх ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Каталіз однакових реакцій

Знаходження в різних тканинах

Однакова електрофоретична рухливість

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

Під час електрофоретичного дослідження ЛДГ в сироватці крові виявили переважання вмісту ЛДГ₁ та ЛДГ₂. Про патологію якого органа свідчать ці дані?

Легень

Серця

Печінки

М”язів

Селезінки

ANSWER: B

Які із названих ферментів можуть об”єднуватися у поліферментні комплекси?

Піруватдегідрогеназа

Транскетолаза

Сукцинатдегідрогеназа

Альдолаза

Глюкозо-6-фосфатаза

ANSWER: A

Яка властивість є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Каталіз лише термодинамічно можливих реакцій

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами, окрім:

Конформаційною комплементарністю

Електростатичною комплементарністю

Особливістю структури активного центру фермента

Особливістю структури алостеричного центру

Його білковою природою

ANSWER: D

Якого виду специфічності ферментів не існує?

Відносної

Абсолютної

Конформаційної

Просторової

Абсолютної групової

ANSWER: C

Ферментами з відносною специфічністю можуть виступати:

Ліпаза, протеази

Уреаза

Аргіназа, сахараза

Сукцинатдегідрогеназа

Алкогольдегідрогеназа

ANSWER: A

Що є спільним для ферментів з відносною специфічністю?

Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

Температурний оптимум ферментів - це:

Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна

Температура, при якій відбувається денатурація фермента

Величина швидкості реакції при температурі 48-56⁰С

Найкращі умови споріднення між ферментом і субстратом

Температура, при якій пригнічуються метаболічні процеси

ANSWER: A

Існує ряд ферментів, які не руйнуються при високих температурах

і зберігають ферментативну активність. При якій температурі фермент

м”язів – міокіназа є стабільним?

50 ⁰С

100 ⁰С

37 ⁰С

40⁰С

60 ⁰С

ANSWER: B

рН – оптимумом ферменту називають:

Значення рН, при якому активність ферменту найвища

рН 0 – 1

рН середовища, при якій відбуваються зміни в третинній структурі білка

Значення рН, при якому не існує комплементарності між субстратом і ферментом

рН 8-10, температура 40⁰ С

ANSWER: A

Гіпотеза Варбурга і Бейліса про механізм дії ферментів не могла пояснити:

Зв”язок механізму дії ферментів із дією неорганічних каталізаторів

Твердження, що поверхня ферментів служить місцем для абсорбції реагентів

Зростання кількості молекул субстрату призводить до зростання швидкості реакції

Механічні зміни у молекулах субстрату призводять до більшої реакційної здатності

Специфічність дії ферментів

ANSWER: E

У 1894 році Фішером була запропонована гіпотеза про механізм дії ферментів. Як називали цю гіпотезу?

Гіпотеза специфічності

Гіпотеза “ключа і замка”

Гіпотеза фермент-субстратних комплексів

Невідповідності субстрату і активного центру фермента

Гіпотеза вимушеної співвідповідності

ANSWER: B

Виберіть правильне рівняння утворення фермент-субстратного комплексу згідно гіпотези Міхаеліса-Ментен:

E + S  E + P

E + S ES E + P

E + S  ES  ES  ES  EP  E + P

E + S  ESP E + P

E + S  EP  E + P

ANSWER: C

У скільки стадій проходить формування фермент-субстратного комплексу за гіпотезою Міхаеліса-Ментен?

2

3

4

5

1

ANSWER: B

У 2-й стадії перетворення фермент-субстратного комплексу в один або декілька активних комплексів ES  ES процес проходить найповільніше. Який із процесів не відбувається у другій стадії?

Розхитування зв”язків у молекулі субстрату

Утворення нових зв”язків із каталітичним центром ферменту

Утворення нових пептидних зв”язків

Зниження енергії активації субстрату

Зростання швидкості перетворення субстрату

ANSWER: C

Які зв”язки не беруть участі в утворенні фермент-субстратних комплексів?

Водневі

Електростатичної взаємодії

Гідрофобної взаємодії

Ван-дер-ваальсові

Пептидні

ANSWER: E

Назвіть ферменти, які локалізовані в лізосомах:

Гідролази

Ферменти синтезу жирних кислот

Ферменти синтезу глікогену

Ферменти синтезу сечовини

Ферменти синтезу білка

ANSWER: A

Механізми більшості патологічних процесів реалізуються через виникнення стану гіпоксії, в ході якого при неповному відновленні кисню утворюється пероксид водню. Назвіть фермент, що його розщеплює.

Каталаза

Цитохромоксидаза

Лактатдегідрогеназа

Еластаза

Фосфогексоізомераза

ANSWER: A

Що слід розуміти під поняттям “ферменти”?

Біологічні каталізатори білкової природи

Біоорганічні сполуки, які погано розчиняються в воді

Біополімери, які побудовані із моносахаридних ланцюгів

Послідовність залишків жирних кислот

Хімічні речовини різної природи

ANSWER: A

Тривале перебування ферменту при високій температурі, кип”ятінні призводить до:

Збільшення молекулярної маси фермента

Його гідролізу

Денатурації

Збільшення активності фермента

Активність фермента не зміниться

ANSWER: C

Вкажіть розмірність концентрації субстрату константи Міхаеліса:

ммоль/л

моль/л

нмоль/л

нмоль/мл

мг/мл

ANSWER: B

Чому в умовах високої концентрації субстрату реакція перебігає за нульовим порядком?

Ферменти в клітині використовують не всю свою потужність

Швидкість реакції гальмується інгібітором

Всі активні центри ферменту зв”язані із субстратом

Зміна концентрації субстрату не впливає на перебіг процесу

Продукти реації гальмують процес

ANSWER: C

Для нормального функціонування Nа⁺, К⁺-АТФази, що здійснює транспорт іонів через плазматичну мембрану необхідні іони:

Na⁺, K⁺, Mg₂⁺

K⁺, Mg₂⁺, F⁺

Na⁺, Ca₂⁺, Cu₂⁺

Na⁺, K⁺

K⁺, Ca₂⁺

ANSWER: A

Роль активаторів ферментів можуть відігравати ряд речовин, крім:

Жовчних кислот

Ферментів

Холестерину

Іонів металів

Аніонів

ANSWER: C

Чому речовини з вільними SH-групами виступають активаторами ферментів?

Проявляють активуючу дію стосовно своїх неактивних форм (автокаталіз)

Входять до складу простетичних груп ферментів

Відновлюють дисульфідні зв’язки неактивних ферментів до сульфгідрильних груп

Активують дію ферментів шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки

Впливають на фосфорилювання неактивних форм ферментів

ANSWER: C

Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів не притаманний іонам металів як активаторам?

Сприяють приєднанню субстрату до ферменту

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Є складовою активного центру ферменту

Є обов”язковим компонентом для нормального функціонування певних ферментів

Активують за допомогою цАМФ

ANSWER: E

Ряд металів можуть входити до складу простетичних груп ферментів. Який із металів не входить до жодної із простетичних груп ферментів?

Fe

Co

Cu

Zn

Cr

ANSWER: E

Як називають ферменти, що активуються за допомогою циклічного АМФ?

Пептидазами

Протеїнкіназами

Аденілатциклазами

Ангідразами

Ізомеразами

ANSWER: B

В основі активації ферментів лежать різні механізми. Який із наведених механізмів не має до цього процесу відношення?

Активація за домогою впливу на активний центр

Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь частинки, що блокувала активний центр

Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини

Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, один з яких проявляє властивості фермента

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків.

ANSWER: E

Деякі інгібітори є отрутами для людини, крім:

Ціаніди

Сірководень

Монооксид вуглецю

Ізоніазид

Фосфорорганічні речовини

ANSWER: D

До зворотнього інгібування ферментів не відноситься:

Дія алкалоїдів

Додавання аналогічних субстрату сполук

Присутність солей свинцю

Вірно А, С

Ренатурація ферменту

ANSWER: D

Механізм дії незворотних інгібіторів полягає в:

Утворенні з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини

Пригніченні реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Зворотньому зв”язуванні з активним центром ферменту

Конкурує із субстратом за активний центр ферменту

Зв”язуванні з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

Які особливості не притаманні конкурентним інгібіторам?

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Руйнують структуру молекули фермента, за що їх звуть денатурантами

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

При неконкурентному інгібуванні змінюється конфігурація активного центру ферменту, що пригнічує його взаємодію із субстратом. Який комплекс при цьому утворюється?

E + S  ES

E + I  EI

E + S + I  ESI

E + P  EP

E + P + I  EPI

ANSWER: C

Які із перелічених речовин не належать до неконкурентних інгібіторів?

Солі важких металів

Йодоацетат, окис вуглецю

Сірководень

Алкілюючі речовини

Сульфаніламіди

ANSWER: E

Від чого залежить гальмівна дія неконкурентних інгібіторів?

У малій і великій кількості інгібітори зменшують V max

Змінюють спорідненість субстрату із ферментом

Впливають на Км

Утворюють з ферментом нестійкий комплекс

Гальмують реакції без значних змін у структурі ферменту

ANSWER: A

Швидкість ферментативної реакції залежить від ряду обставин, крім:

Кількості ферменту

Стану активного центру ферменту

Кількості субстрату

Локалізації ферменту

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

Для якого ферменту оптимум рН знаходиться в межах 1,5 – 2,5?

Амілази

Трипсину

Пепсину

ЛДГ₁

АсАТ

ANSWER: C

Найвищу активність більшість ферментів зазнають в межах рН:

2-3

4-5

6-8

8-10

10-12

ANSWER: C

Температура 36-38С для більшості ферментів є:

Ізоелектричною точкою ферментів

Температурним оптимумом

рН-оптимумом

Температурою, при якій денатурують більшість ферментів

Температурою, при якій проходить зниження активності ферментів

ANSWER: B

Кофермент тіамінпірофосфат входить до складу ферменту:

Сукцинатдегідрогенази

Піруватдегідрогенази

Цитохромоксидази

Алкогольдегідрогенази

Лактатдегідрогенази

ANSWER: B

Про що говорить твердження, що ферменти руйнуються протеолітичними ферментами?

Про їх білкову природу

Про їх високу молекулярну масу

Про їх абсолютну специфічність

Про їх гідрофільність

Про можливість їх лабораторного синтезу

ANSWER: A

Каталіз термодинамічно можливих реакцій характерний для:

Ферментів

Неорганічних каталізаторів

Ферментів і неорганічних каталізаторів

Білків

Вітамінів

ANSWER: C

Кофермент піридоксальфосфат має одну відмінність від інших коферментів. Вкажіть її:

Переносить тільки електрони

Переносить тільки протони

Переносить тільки енергію

Переносить тільки хімічні групи

Каталізує реакції фосфорилювання

ANSWER: D

Під час лабораторного обстеження виявили нестачу вітаміну В₂. Як це вплине на функції дегідрогеназ?

Порушиться синтез АсАТ і АлАТ

Порушиться функція НАД і НАДФ-залежних оксидоредуктаз

Порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ

Порушиться синтез і функція піридоксальфосфату

Порушиться функція і утворення цитохромоксидаз

ANSWER: C

З якою метою в клініці визначають активність ізоферментів в сироватці крові?

Щоб визначити кількість субодиниць фермента

Щоб дізнатися про локалізацію патологічного процесу

Для визначення їх молекулярної маси

Для визначення їх електрофоретичної рухливості

Виявити спадкове порушення активності фермента

ANSWER: B

Конкурентним інгібітором ферментів утворення фолієвої кислоти з параамінобензойної у мікроорганізмів є:

Сульфаніламіди

Сульфат амонію

Ацетат свинцю

Саліцилати

Ціаніди

ANSWER: A

Яка властивість ізоферментів доказує їх приналежність до одного і того ж ферменту?

Однакова молекулярна маса

Каталізують одну реакцію

Володіють однаковими фізико-хімічними властивостями

Локалізовані в одній тканині

Володіють однаковою електрофоретичною рухливістю

ANSWER: B

Фосфорилювання-дефосфорилювання є механізмом регуляції активності ферментів:

Сахарази

Пепсину

Глікогенфосфорилази

АлАТ і АсАТ

Амілази

ANSWER: C

Зниження активності цитохромоксидази викликане дефіцитом:

Mo

Zn

Cu

Al

Na

ANSWER: C

ФАД – це кофермент ферменту:

Сукцинатдегідрогенази

Глутатіонпероксидази

Амінотрансферази

Лактатдегідрогенази

Малатдегідрогенази

ANSWER: A

Яку речовину використовують для виділення ферменту методом висолювання?

CuSO₄

NaOH

(NH₄)₂SO₄

HNO₃

MgCI₂

ANSWER: C

В організмі порушений синтез і функція НАД і НАДФ-дегідрогеназ. Нестача яких речовин викликає це порушення?

Рибофлавіну

Гему

Нікотинаміду

Тіаміну

Нікотин-сульфату

ANSWER: C

У пробірку з невідомим субстратом додали витяжку з дріжджів. Після 10 хв інкубації суміш у пробірці дає позитивну реакцію Фелінга. Який субстрат був у пробірці?

Крохмаль

Сахароза

Целюлоза

Глікоген

Лактоза

ANSWER: B

Під час дослідження виявили ряд ферментів, які каталізували одну і ту ж реакцію. Як називають ці ферменти?

Поліферментні комплекси

Активатори ферментів

Ізоферменти

Імобілізовані ферменти

Алостеричні ферменти

ANSWER: C

В організмі виявлено гальмування активності каталази, пероксидази, цитохромів. Порушені процеси тканинного дихання. Дефіцит іонів якого металу виявлено?

Магнію, фтору

Заліза, міді

Хрому, кальцію

Йоду, фтору

Натрію і калію

ANSWER: B

Алостеричні ферменти – це:

Ферменти, які крім активного центру, мають додатковий регуляторний центр

Ферменти із двома активними центрами

Ферменти, які містять тільки алостеричні центри

Ферменти, які пришвидшують взаємодію активного центру і субстрату

Це ферменти, які фосфорилюють білки

ANSWER: A

Існують чотири основних механізми регуляції каталітичної активності ферментів. Який із нижченаведених механізмів не є механізмом регуляції?

Алостерична регуляція активності фермента

Регуляція активності фермента за рахунок ковалентної модифікації

Активація шляхом обмеженого протеолізу

Активація, що відбувається внаслідок руйнування незворотньої хімічної модифікації

Активація та гальмування за допомогою особливих регуляторних білків

ANSWER: D

Які метали входять до складу груп коферментів цитохромів?

Zn i Co

Zn i Cu

Fe i Cu

Zn i Fe

Co i Cu

ANSWER: C

Який із нижчеперелічених коферментів є коферментом ацилювання?

НАДН

ФМН

ФАД

КоА

ПАЛФ

ANSWER: D

Кофермент ацилювання є похідним:

Піридоксальфосфату

Пантотенової кислоти

Нікотинаміду

Рибофлавіну

Тетрагідрофолієвої кислоти

ANSWER: B

Піридоксалеві ферменти – похідні вітаміну:

РР

В₂

В₆

Пантотенової кислоти

В₁₂

ANSWER: C

Коферменти вітаміну В₆ входять до складу:

Оксидаз

Амінотрансфераз

Дегідрогеназ

Карбоксилаз

Гідролаз

ANSWER: B

Який із перечислених ферментів є металоферментом?

Алкогольдегідрогеназа

Піруватдегідрогеназа

ЛДГ

Малатдегідрогеназа

Амінотрансфераза

ANSWER: A

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп, крім:

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Похідні ліпідів

ANSWER: E

За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд груп, крім:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти, що розщеплюють пептидні зв’язки

Коферменти, що переносять метильні групи

ANSWER: D

Під поняттям олігомерні ферменти слід розуміти:

Ферменти, що містять у собі (С2), (С4) або (С6) протомерів

Ферменти, які містять тільки 1 протомер

Ферменти, які містять тільки 3 субодиниці

Ферменти, які каталізують спряжені біохімічні реакції

Ферменти, що відрізняються первинною структурою

ANSWER: A

Що слід розуміти під поняттям поліферментні комплекси?

Ферменти, які каталізують одну і ту ж біохімічну реакцію

Каталізують послідовності спряжених біохімічних реакцій

Ферменти, що відрізняються молекулярною масою і електрофоретичною рухливістю

Відрізняються каталітичною спорідненістю ферменту і субстрату

Ферменти, що міцно зв”язані з іонами металів

ANSWER: B

Простетична група ферменту каталази побудована за типом:

НАДФ

Гему

КоQ

ФМН

ФАД

ANSWER: B

Специфічність ферменту – здатність каталізувати певні хімічні реакції зумовлена:

Будовою активного центру фермента

Умовами реакції

Природою коферменту

Будовою алостеричного центру

Природою продукту каталітичної реакції

ANSWER: A

Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень, крім:

Фермент змінює конфігурацію

Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

Змінюється будова активного центру

Змінюється термолабільність фермента

Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

ANSWER: D

На повний гідроліз крохмалю під дією амілази слини за оптимальних умов (t^о, рН середовища) вказує результат йодо-крохмальної реакції, про що свідчить наступне забарвлення досліджуваної проби:

Фіолетове

Червоно- буре

Забарвлення відсутнє або світло-жовте

Синє

Блідо-рожеве

ANSWER: C

Фермент, що знаходиться у дріжджах каталізує:

Розщеплення сахарози з утворенням глюкози і фруктози

Розщеплення сахарози з утворенням галактози і фруктози

Розщеплення крохмалю до мальтози

Окиснення субстрату в присутності Н₂О₂

Розщеплення крохмалю до декстринів

ANSWER: A

Якою реакцією можна виявити дію сахарози?

Молібденовою

Тромера або Фелінга

Реакцією з йодом

Біуретовою

Бензидиновою

ANSWER: B

Інгібіторами багатьох металовмісних ферментів тканинного дихання (наприклад цитохромоксидази) є сполуки:

Ціаністоводнева кислота, сірководень

Ацетилхолін

Сполуки ртуті

Сульфаніламіди

Фосфакол

ANSWER: A

Монооксид вуглецю є інгібітором переважно тих ферментів, до складу яких входить:

Fe i Co

Fe i Cu

Cu i Co

Zn i Cu

Zn i Co

ANSWER: B

Активними інгібіторами ферментів є фосфорорганічні речовини. До них відносять:

Табун, зарин, зоман

Пірофосфат

Окиснений глутатіон

Солі миш”яку

Алкілуючі речовини

ANSWER: A

Які коферменти оксидоредуктаз відносять до флавіннуклеотидів:

НАД і ФМН

ПАЛФ і ТДФ

ФАД і ФМН

КоА і КоQ

ФДФ і ФТФ

ANSWER: C

Денатурація і втрата активності ферментів в організмі людини спостерігається при:

Підвищенні кров’яного тиску

Підвищенні температури тіла людини

Стресових ситуаціях

Зниженні кров’яного тиску

Зниженні онкотичного тиску

ANSWER: B

Піруватдегідрогеназа і каталаза є:

Простими ферментами

Складними ферментами

Змішаними

Стереоізомерами

Алостеричними ферментами

ANSWER: B

Які речовини можуть виступати алостеричними модифікаторами ферментів?

Білки

Вітаміни

Амінокислоти

Гормони

Жири

ANSWER: D

У хворого діагностовано інфаркт міокарду. Збільшення активності яких ферментів спостерігається?

Креатинфосфокінази МВ і ЛДГ_1,2

АлАТ і амілази

ЛДГ_4,5 і пепсину

Глюкозо-6-фосфату

Цитохромоксидази

ANSWER: A

При визначенні активності АлАТ в сироватці крові спостерігали різке зростання його активності, внаслідок пошкодження мембран і виходу ферментів у кров. При якому захворюванні це можливе?

Захворюванні нирок

Гострому панкреатиті

Інфаркті міокарду

Гепатиті

Розумовій відсталості

ANSWER: D

На рис. 1 зображено вплив температури на швидкість каталізованої ферментом реакції. Що відмічено цифрою 1?

Зниження швидкості реакції як функція денатурації білка-фермента

Підвищення швидкості реакції як функція температури

Температуний оптимум ферменту

Температуний максимум ферменту

Всі відповіді вірні

ANSWER: B

На рис. 1 зображено вплив температури на швидкість каталізованої ферментом реакції. Що відмічено цифрою 2?

Зниження швидкості реакції як функція денатурації білка-фермента

Підвищення швидкості реакції як функція температури

Підвищення структурної і електростатичної спорідненості між активним центром ферменту та субстратом

Активність ферменту не залежить від температури

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

На рис. 1 зображено вплив температури на швидкість каталізованої ферментом реакції. Що відмічено цифрою 3 ?

Температурний оптимум

Зниження енергетичного рівня

Зниження енергії активації

Кількість ферменту

Жодної відповіді вірної

ANSWER: A

На рис. 2 зображено вплив рН середовища на швидкість каталізованої ферментом реакції. Що зазначено цифрою 1?

Оптимальний енергетичний рівень молекул субстрату

Оптимум рН середовища

Найактивніший фермент-субстратний комплекс

Оптимальна кількість ферменту

Стрілка вказує на значення рН 8-10

ANSWER: B

На рис. 2 зображений графік залежності активності фермента від рН середовища. На яке значення рН вказує стрілка?

2,5

5,0

8,5

6,8

5,6

ANSWER: D

Який графік зображено на рис. 3?

Швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату

Швидкості ферментативної реакції від концентрації ферменту

Швидкості ферментативної реакції від температури

Швидкості ферментативної реакції від рН середовища

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

Від якого чинника (1) залежить активність ферменту, що графічно зображена на рис. 3?

Субстрату

Ферменту

Температури

рН середовища

Кофакторів

ANSWER: A

На рис. 4 зображено зміну структури активного центру ферменту, викликану субстратом. Що зазначено цифрами 1 ?

Функціональні групи активного центру

Групи, що формують алостеричний центр ферменту

Субстрат

Ділянки ферменту, що є його інгібіторами

Нековалентні зв’язки апоферменту

ANSWER: A

На рис. 4 зображено зміну стуктури активного центру ферменту, викликану субстратом. Що зазначено цифрами 2 ?

Функціональні групи активного центру

Фермент

Субстрат

Активний фермент-субстратний комплекс

Кофактор

ANSWER: B

На рис. 4 зображено зміну стуктури активного центру ферменту, викликану субстратом. Що зазначено цифрами 3 ?

Функціональні групи активного центру

Фермент

Субстрат

Кофактор

Продукт реакції

ANSWER: C

На рис. 4 зображені неактивний (А) та активний (Б) фермент - субстратні комплекси. Для якої теорії характерний такий спосіб утворення активного комплексу?

Фішера

Міхаеліса

Кошленда

Ментен

Горбачевського

ANSWER: C

Згідно з гіпотезою Міхаеліса-Ментен ферментативна реакція супроводжується утворенням фермент-субстратного комплексу. Що зазначено цифрою 1 на рис. 5?

Зв’язування субстрату з активним центром ферменту

Утворення первинного фермент-субстратного комплексу

Утворення вторинного фермент-субстратного комплексу

Активація ферменту

Зміна активного центру ферменту

ANSWER: B

Згідно з гіпотезою Міхаеліса-Ментен ферментативна реакція супроводжується утворенням фермент-субстратного комплексу. Що зазначено цифрою 2 на рис. 5?

Зв’язування субстрату з активним центром ферменту

Перетворення первинного фермент-субстратного комплексу в один або декілька активних фермент-субстратних комплексів

Відокремлення продуктів реакції від активного центру ферменту і вивільнення ферменту та продукту

Розщеплення субстрату

Алостерична взаємодія ферменту і субстрату

ANSWER: B

Згідно з гіпотезою Міхаеліса-Ментен ферментативна реакція супроводжується утворенням фермент-субстратного комплексу. Що зазначено цифрою 3 на рис. 5 ?

Зв’язування субстрату з активним центром ферменту

Перетворення первинного фермент-субстратного комплексу в один або декілька активних фермент-субстратних комплексів

Відокремлення продуктів реакції від активного центру ферменту і вивільнення ферменту та продукту

Перетворення проферменту у фермент

Позитивний зворотній зв’язок в активації ферменту

ANSWER: C

Цифрами 2 в ензимах А і В (рис.6) зазначено:

Алостеричні центри

Кофактори

Каталітичні ділянки

Контактні ділянки

Проферменти

ANSWER: D

Цифрами 1 в ензимах А і В (рис.6) зазначено:

Фермент-субстратні комплекси

Активні центри

Алостеричні центри

Каталітичні ділянки

Якірні ділянки

ANSWER: D

Ензим Б є двокомпонентним (рис. 6). Що зазначено в ньому цифрою 3?

Активний центр

Алостеричний центр

Контактні ділянки

Апофермент

Кофактор

ANSWER: E

В ензимі В (рис. 6) цифрою 4 зазначено:

Активний центр

Кофактор

Алостеричний центр

Субстрат

N-кінець апоферменту

ANSWER: A

В ензимі В (рис. 6) цифрою 5 зазначено:

Ефектор

С-кінець апоферменту

Кофактор

Алостеричний центр

Активний центр

ANSWER: D

Фрагмент якого коферменту зображений на рис. 7?

ФМН (ФАД)

НАД (НАДФ)

ПАЛФ (ПАМФ)

Коензим А

Глутатіон

ANSWER: A

Який тип реакції лежить в основі перетворення, зображеного на рис. 7?

Окиснення

Гідролітичного розщеплення

Відновлення

Ізомеризації

Реакція конденсації

ANSWER: C

Який кофермент зображений на рис. 8?

Нікотинамід

Біофлавоноїд

Ізоалоксазин

Убіхінон

Піридоксаль

ANSWER: D

Яку функцію у дихальному ланцюгу виконує сполука, зображена на рис.8?

Приймає електрони від НАДН

Передає електрони на цитохроми аа₃

Передає електрони на цитохром в

Блокує передачу електронів з цитохрому с₁ до с

Стимулює фосфорилювання АДФ у матриксі мітохондрій

ANSWER: C

Напрямок реакції, зображений на рис. 8 вправо показує, що дана сполука є акцептором атомів водню від донора:

Лактату

Сукцинату

Малату

Глутамату

Ізоцитрату

ANSWER: B

Фрагмент якого коферменту зображений на рис. 9?

ПАЛФ (ПАМФ)

ТПФ

НАД (НАДФ)

ФАД (ФМН)

Убіхінон

ANSWER: C

Який тип реакції лежить в основі перетворення, зображеного на рис. 9?

Гідролітичного розщеплення

Окисно-відновний

Ізомеризації

Реакція синтезу

Фосфорилювання-дефосфорилювання

ANSWER: B

Кофермент, зображений на рис. 10, бере участь в окисно-відновних реакціях, є потужним джерелом атомів Н₂ для дихального ланцюга. Назвіть його:

НАД

ФАД

Коензим А

ПАЛФ

ТПФ

ANSWER: A

Похідним якого вітаміну є зображена на рис. 10 формула?

С

В₅

В₁

В₂

Д

ANSWER: B

1Формули, яких сполук зображені на рисунку?

НАД (НАДФ)

ФАД (ФМН)

КоА

Убіхінон

ПАЛФ ( ПАМФ )

ANSWER: A

2. Із скількох амінокислотних залишків складається активний центр лізозиму?

6

2

10

1

Всі відповіді неправильні

ANSWER: A

3. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: D

4. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: C

5. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: A

6. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: B

7. Яка теорія механізму дії ферментів зображена на рисунку ?

Теорія Кошланда (індукованої адаптації)

Теорія Фішера (“ключ-замок”)

Теорія Варбурга

Теорія Бейліса

Всі відповіді неправильні

ANSWER: B

8. Яка теорія механізму дії ферментів зображена на рисунку ?

Теорія Фішера (“ключ-замок”)

Теорія Кошланда (індукованої адаптації)

Теорія Варбурга

Теорія Бейліса

Всі відповіді неправильні

ANSWER: B

9. Для якого ферменту на рисунку показано оптимум рн середовища ?

Пепсину

Трипсину

Амілази

Аргінази

Пероксидази

ANSWER: C

10. Яка величина буде визначатися за рівнянням реакції ?

Початкова швидкість за рівнянням Шлигіна

Початкова швидкість за рівнянням Арнау

Початкова швидкість за рівнянням Хексінга

Початкова швидкість за рівнянням Міхаеліса -Ментен

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

11. Яка величина буде визначатися за рівнянням реакції ?

Максимальна швидкість за рівнянням Шлигіна

Максимальна швидкість за рівнянням Арнау

Максимальна швидкість за рівнянням Хексінга

Максимальна швидкість за рівнянням Міхаеліса -Ментен

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

12. Яка величина буде визначатися за рівнянням реакції ?

Величина Шлигіна

Константа Арнау

Константа Хексінга

Константа Міхаеліса -Ментен

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

13. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

При достатній концентрації субстрату чим нижча концентрація ферменту, тим вища швидкість реакції

При достатній концентрації субстрату чим вища концентрація ферменту, тим нища швидкість реакції

При достатній концентрації субстрату швидкість реакції не залежить від концентації ферменту

При достатній концентрації субстрату чим вища концентрація ферменту, тим вища швидкість реакції

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

14. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Інгібітор за структурою подібний до субстрату, тому зв’язується з тим самим активним центром ферменту

Фермент не може розрізнити інгібітор і субстрат

Конкурентний інгібітор знижує швидкість каталізу, зменшуючи кількість молекул ферменту, зв’язаних із субстратом

Інгібітор може бути витіснений з активного центру шляхом збільшення концентрації субстрату

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

15. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Інгібітор приєднується не до активного центру, а до іншої ділянки ферменту

Інгібітор і субстрат утворюють тривкий недисоційований

Інгібітор може зв’язуватися як з ферментом (EI) , так і з фермент-субстратним комплексом (ESI)

Інгібітор не може бути витіснений шляхом збільшення концентрації субстрату

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

16. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Інгібітор приєднується не до активного центру, а до іншої ділянки ферменту

Інгібітор і субстрат можуть зв’язуватися з ферментом в один і той же час

Інгібітор може зв’язуватися як з ферментом (EI) , так і з фермент-субстратним комплексом (ESI)

Інгібітор не може бути витіснений шляхом збільшення концентрації субстрату

Безконкурентне гальмування, інгібітор приєднується до ES, але не до вільного E, зустрічаться тільки в мультисубстратних реакціях

ANSWER: E

17. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Абсолютна специфічність – один фермент діє тільки на один субстрат (уреаза розщеплює тільки сечовину; аргіназа розщеплює тільки аргінін)

Відносна специфічність – один фермент діє на різні субстрати які мають одинаковий тип зв’язку (пепсин розщеплює різні білки)

Стереоспецифічність специфічність – деякі ферменти каталізують перетворення тільки субстратів, які знаходяться в певній геометричній конфігурації, цис- або транс-

Всі відповіді вірні

Термолабільність ( залежність активності від температури). Більшість ферментів мають температурний оптимум при 37^o С

ANSWER: E

18. Для якого ферменту на рисунку показано оптимум рн середовища ?

Пепсину

Трипсину

Амілази

Аргінази

Пероксидази

ANSWER: A

Під час електрофоретичного дослідження ЛДГ в сироватці крові виявили переважання вмісту ЛДГ₁ та ЛДГ₂. Про патологію якого органа свідчать ці дані?

Легень

Серця

Печінки

М”язів

Селезінки

ANSWER: B

Під час лабораторного обстеження виявили нестачу вітаміну В₂. Як це вплине на функції дегідрогеназ?

Порушиться синтез АсАТ і АлАТ

Порушиться функція НАД і НАДФ-залежних оксидоредуктаз

Порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ

Порушиться синтез і функція піридоксальфосфату

Порушиться функція і утворення цитохромоксидаз

ANSWER: C

З якою метою в клініці визначають активність ізоферментів в сироватці крові?

Щоб визначити кількість субодиниць фермента

Щоб дізнатися про локалізацію патологічного процесу

Для визначення їх молекулярної маси

Для визначення їх електрофоретичної рухливості

Виявити спадкове порушення активності фермента

ANSWER: B

У пробірку з невідомим субстратом додали витяжку з дріжджів. Після 10 хв інкубації суміш у пробірці дає позитивну реакцію Фелінга. Який субстрат був у пробірці?

Крохмаль

Сахароза

Целюлоза

Глікоген

Лактоза

ANSWER: B

Під час дослідження виявили ряд ферментів, які каталізували одну і ту ж реакцію. Як називають ці ферменти?

Поліферментні комплекси

Активатори ферментів

Ізоферменти

Імобілізовані ферменти

Алостеричні ферменти

ANSWER: C

На повний гідроліз крохмалю під дією амілази слини за оптимальних умов (t^о, рН середовища) вказує результат йодо-крохмальної реакції, про що свідчить наступне забарвлення досліджуваної проби:

Фіолетове

Червоно-буре

Забарвлення відсутнє або світло-жовте

Синє

Блідо-рожеве

ANSWER: C

У хворого діагностовано інфаркт міокарду. Збільшення активності яких ферментів спостерігається?

Креатинфосфокінази МВ і ЛДГ_1,2

АлАТ і амілази

ЛДГ_4,5 і пепсину

Глюкозо-6-фосфату

Цитохромоксидази

ANSWER: A

При визначенні активності АлАТ в сироватці крові спостерігали різке зростання його активності, внаслідок пошкодження мембран і виходу ферментів у кров. При якому захворюванні це можливе?

Захворюванні нирок

Гострому панкреатиті

Інфаркті міокарду

Гепатиті

Розумовій відсталості

ANSWER: D

Ступінь гідролізу крохмалю оцінюється за результатом реакції з йодом. При оптимальному значенні рН розщеплення крохмалю відбувається повністю. Які якісні зміни спостерігаються ?

Забарвлення з йодом жовте

Забарвлення з йодом зелене

Забарвлення з йодом відсутнє

Забарвлення з йодом синє

Жодної правильної відповіді

ANSWER: C

Одним з показників обміну речовин в організмі є рівень загального білка в сироватці крові. Кількісне визначення білка в клініко-біохімічних лабораторіях засновано на:

Біуретовій реакції

Нінгідриновій реакції

Ксантопротеїновій реакції

Реакції Фоля

Нітропрусидній реакції

ANSWER: A

При проведенні біохімічних аналізів у хворого виявлено гострий панкреатит. Щоб уникнути аутолізу підшлункової залози, слід застосувати такі фармпрепарати :

Інгібітори протеолітичних ферментів

Інсулін

Комплекс панкреатичних ферментів

Антибіотики

Сульфаніламідні препарати

ANSWER: A

При вивченні властивостей ферменту до системи фермент-субстрат було додано невідому речовину. В результаті константа Міхаеліса збільшилася в 2 рази. Яке явище мало місце?

Конкурентне інгібування.

Частковий гідроліз комплексу

Денатурація

Алостерична активація.

Дисоціація голоферменту

ANSWER: A

Хворому в курсі хіміотерапії пухлини призначено структурний аналог глутаміну - антибіотик азасерин – сильний інгібітор синтезу пуринових нуклеотидів. Який тип інгібування характерний для цього препарату?

Конкурентний

Незворотний

Неконкурентний

Безконкурентний

Алостеричний

ANSWER: A

У медичній практиці застосовують фармпрепарати, які містять ртуть, миш’як. Вкажіть, за яким типом відбувається інгібування біохімічних процесів під дією цих металів:

Неконкурентне

Конкурентне

Алосторичне

Безконкурентне

Зворотнє

ANSWER: A

При офтальмологічних захворюваннях як антиглаукоматозний засіб до недавнього часу використовували препарат армін із групи ФОС (фосфорорганічних сполук), що має сильну антихолінестеразну активність. Вкажіть механізм інгібування ним ацетилхолінестерази:

Неконкурентне

Конкурентне

Алостеричне

Безконкурентне

Субстратне

ANSWER: A

Пацієнту з глаукомою призначено пірофос (фосфорорганічну сполуку), який пригнічує активність ацетилхолінестерази шляхом:

Неконкурентного гальмування

Конкурентного гальмування

Алостеричного гальмування

Безконкурентного гальмування

Гальмування синтезу ферменту

ANSWER: A

Хворий знаходиться у відділенні 'штучна нирка'. Вкажіть метод, який використовується для очищення його крові від низькомолекулярних сполук:

Діаліз

Висолювання

Електрофорез

Гідроліз

Денатурація

ANSWER: A

У перші дві доби після інфаркту міокарда в сироватці крові переважатиме фракція ізоферменту лактатдегидрогенази (ЛДГ):

Лдг₁

Лдг₂

Лдг₃

Лдг₄

Лдг₅

ANSWER: A

У поживне середовище, що містить сукцинат ( бурштинову кислоту) і фермент сукцинатдегідрогеназу (СДГ), додали інгібітор ферменту - малонат (малонову кислоту). При збільшенні концентрації субстрату активність ферменту відновилася. Назвіть тип інгібування ферменту:

Оборотне конкурентне

Необоротне

Оборотне неконкурентне

Неконкурентне

Алостеричне

ANSWER: A

У аналізі шлункового соку хворого з діагнозом гіпоацидний гастрит виявлено значне зниження активності протеолітичного ферменту пепсину. Можливий біохімічний механізм такого явища - це:

Порушення утворення активного ферменту з проферменту

Денатурація молекули пепсину

Зниження енергії активації ферментативної реакції

Відсутність внутрішнього чинника Кастла в шлунковому соці

Конкурентне інгібування ферменту

ANSWER: A

Хворий скаржиться на гострий біль в животі, блювоту. Аналіз крові показав значне збільшення активності амілази, трипсину, що дає підстави діагностувати гострий панкреатит. Щоб не було аутолізу підшлункової залози, лікар призначає препарати:

Інгібітори протеолітичних ферментів (трасилол, контрикал)

Інсулін і інші гормони

Сульфаніламідні препарати

Комплекс панкреатичних ферментів

Антибіотики

ANSWER: A

Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів не притаманний іонам металів як активаторам?

Сприяють приєднанню субстрату до ферменту

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Є складовою активного центру ферменту

Є обов”язковим компонентом для нормального функціонування певних ферментів

Активують за допомогою цАМФ

ANSWER: E

В організмі виявлено гальмування активності каталази, пероксидази, цитохромів. Порушені процеси тканинного дихання. Дефіцит іонів якого металу виявлено?

Магнію, фтору

Заліза, міді

Хрому, кальцію

Йоду, фтору

Натрію і калію

ANSWER: B

При отруєнні фосфорорганічними сполуками використовують специфічні антидоти, які реактивують фермент:

Aцетилхолінестеразу

Холінацетилтрансферазу

Цитохромоксидазу

Сукцинатдегідрогеназу

Лактатдегідрогеназу

ANSWER: A

Під час шлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Вкажіть, який фермент активується соляною кислотою:

Пепсиноген

Трипсиноген

Амілаза

Ліпаза

Хімотрипсиноген

ANSWER: A

У слині міститься фермент, здатний руйнувати 1,4-глікозидні зв'язки в молекулі крохмалю. Назвіть цей фермент:

Альфа-амілаза.

Фосфатаза.

Фруктофуранозидаза.

Бета-галактозидаза.

Лізоцим.

ANSWER: A

При застосуванні прозерину ,який є фармпрепаратом антидепресивної дії, проходить інгібування ацетилхолінестерази. Вкажіть тип інгібування:

Конкурентне

Незворотне

Неконкурентне

Безконкурентне

Алостеричне

ANSWER: A

При виділенні ферментів із гомогенату використовують сульфат амонію. Вкажіть, яким методом можна очиcтити від нього фермент?

Діалізом

Ультрацентрифугуванням

Фільтруванням

Хроматографією

Електрофорезом

ANSWER: A

З якою метою при біохімічних дослідженнях використовуються функціональні та фармакологічні проби, навантажувальні тести?

Для виявлення прихованих змін біохімічних параметрів

Для виявлення наявних змін біохімічних параметрів

Для виявлення резервних можливостей систем організму

При профілактичному обстеженні

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Ціаніди блокують дію ферменту цитохромоксидази шляхом з'єднання з іонами заліза, які входять до активного центру даного ферменту. Який вид інгібування ферменту має місце?

Неконкурентне

Конкурентне

Алостеричне

Зворотнє

Стереохімічне

ANSWER: A

Вазоактивний пептид ангіотензин підвищує кров’ний тиск. Пацієнтові для зниження артеріального тиску призначений каптоприл – інгібітор ферменту, який перетворює ангіотензин І у ангіотензин ІІ шляхом:

Обмеженого протеолізу

Метилювання

Фосфорилювання

Дезамінування

Декарбоксилювання

ANSWER: A

При вивченні механізмів ферментативних реакцій були виявлені функціональні групи, які забезпечують зв'язок молекули ферменту з субстратом і беруть пряму участь в каталітичному акті. Як називається ця ділянка ?

Алостеричний центр

Активний центр

Кофермент

Простетична група

Кофактор

ANSWER: B

При проведенні біохімічних аналізів у хворого виявлено гострий панкреатит. Використовують інгібітори протеолітичних ферментів, щоб уникнути:

Аутолізу підшлункової залози

Часткового гідролізу ферментів

Дисоціації голоферментів

Алостеричної активації

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

Іони важких металів дуже токсичні. Механізм їх інгібування - неконкурентний. Які групи активних центрів ферментів вони найчастіше блокують ?

SН-групи

ОН -групи

СН3 -групи

Всі відповіді вірні

СООН-групи

ANSWER: A

Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього – це:

Активний центр ферменту

Місце приєднання апоферменту до коферменту

Небілковий компонент ферменту

Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів притаманний іонам металів як активаторам?

Утворюють „місток” між ферментом і субстратом

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Всі відповіді вірні

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: C

Ферментам притаманні всі фізико-хімічні властивості білків, крім:

Висока молекулярна маса

Розщеплення до амінокислот під час гідролізу

Утворення колоїдоподібних розчинів

Прояв імунних властивостей

Стійкість до впливу високих температур і солей важких металів

ANSWER: D

Яка складова не входить до будови голоферментів?

Апофермент

Кофермент

Кофактор

Простетична група

Профермент

ANSWER: E

Який із вітамінів не виступає коферментом?

В₁

В₂

В₅

С

В₁₂

ANSWER: D

Роль коферментів можуть відігравати вітаміни і вітаміноподібні речовини. Яка із речовин не відіграє ролі кофермента ?

Убіхінон

Ліпоєва кислота

Карнітин

Оротова кислота

Пантотенова кислота

ANSWER: D

Іони якого металу містять порфіринові коферменти?

Na

Fe

Zn

Mo

Mn

ANSWER: B

До складу яких ферментів не входять порфіринові комплекси ?

Цитохроми в,с

Каталаза

Пероксидаза

Фосфатаза

Цитохроми а₁, а₃

ANSWER: D

Назвіть фермент, до складу якого входить цинк:

Алкогольдегідрогеназа

Цитохромоксидаза

Ксантиноксидаза

Піруватдегідрогеназа

Супероксиддисмутаза

ANSWER: A

Яка структура білкової молекули відповідає за утворення активного центру ферменту та за його каталітичну дію?

Первинна

Третинна

Вторинна

Четвертинна

Жодна із структур не має до цього відношення

ANSWER: B

Який із нижчеперерахованих амінокислотних залишків не входить до складу активного центру фермента?

Серин

Цистеїн

Гістидин

Тирозин

Бета-аланін

ANSWER: E

В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам, крім:

Дисульфідного

Іонного

Пептидного

Водневих зв”язків

Гідрофобної взаємодії

ANSWER: C

Скільки активних центрів можуть мати ферменти?

Залежить від кількості ізоферментів

Залежить від кількості доменів

Залежить від природи кофактора

Залежить від кількості субодиниць фермента

Небільше одного

ANSWER: D

Алостеричні центри служать:

Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників

Місцем спорідненості ферменту із субстратом

Каталітичною ділянкою

Контактною ділянкою

Ділянкою роз”єднання просторово поєднаних амінокислотних залишків

ANSWER: A

Ефекторами можуть виступати деякі нижчеперераховані речовини, крім:

Гормонів

Медіаторів нервової системи

Металів

Продуктів ферментативних реакцій

Ліпопротеїнів

ANSWER: E

Ізоферменти різняться між собою деякими властивостями, крім:

Електрофоретичною рухливістю

Молекулярною масою

Специфічністю

Знаходяться в різних тканинах

Різницею їх первинної структури

ANSWER: C

Яким методом було встановлено наявність ізоензимів?

Діалізом

Електрофорезом

Хроматографією

Центрифугуванням

Рентгеноструктурним аналізом

ANSWER: B

Яка риса не є спільною для всіх ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Каталіз однакових реакцій

Знаходження в різних тканинах

Однакова електрофоретична рухливість

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

Які із названих ферментів можуть об”єднуватися у поліферментні комплекси?

Піруватдегідрогеназа

Транскетолаза

Сукцинатдегідрогеназа

Альдолаза

Глюкозо-6-фосфатаза

ANSWER: A

Яка властивість є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Каталіз лише термодинамічно можливих реакцій

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами, окрім:

Конформаційною комплементарністю

Електростатичною комплементарністю

Особливістю структури активного центру фермента

Особливістю структури алостеричного центру

Його білковою природою

ANSWER: D

Якого виду специфічності ферментів не існує?

Відносної

Абсолютної

Конформаційної

Просторової

Абсолютної групової

ANSWER: C

Ферментами з відносною специфічністю можуть виступати:

Ліпаза, протеази

Уреаза

Аргіназа, сахараза

Сукцинатдегідрогеназа

Алкогольдегідрогеназа

ANSWER: A

Що є спільним для ферментів з відносною специфічністю?

Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

Температурний оптимум ферментів - це:

Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна

Температура, при якій відбувається денатурація фермента

Величина швидкості реакції при температурі 48-56⁰С

Найкращі умови споріднення між ферментом і субстратом

Температура, при якій пригнічуються метаболічні процеси

ANSWER: A

Існує ряд ферментів, які не руйнуються при високих температурах

і зберігають ферментативну активність. При якій температурі фермент

м”язів – міокіназа є стабільним?

50 ⁰С

100 ⁰С

37 ⁰С

40⁰С

60 ⁰С

ANSWER: B

рН – оптимумом ферменту називають:

Значення рН, при якому активність ферменту найвища

рН 0 – 1

рН середовища, при якій відбуваються зміни в третинній структурі білка

Значення рН, при якому не існує комплементарності між субстратом і ферментом

рН 8-10, температура 40⁰ С

ANSWER: A

Гіпотеза Варбурга і Бейліса про механізм дії ферментів не могла пояснити:

Зв”язок механізму дії ферментів із дією неорганічних каталізаторів

Твердження, що поверхня ферментів служить місцем для абсорбції реагентів

Зростання кількості молекул субстрату призводить до зростання швидкості реакції

Механічні зміни у молекулах субстрату призводять до більшої реакційної здатності

Специфічність дії ферментів

ANSWER: E

У 1894 році Фішером була запропонована гіпотеза про механізм дії ферментів. Як називали цю гіпотезу?

Гіпотеза специфічності

Гіпотеза “ключа і замка”

Гіпотеза фермент-субстратних комплексів

Невідповідності субстрату і активного центру фермента

Гіпотеза вимушеної співвідповідності

ANSWER: B

Виберіть правильне рівняння утворення фермент-субстратного комплексу згідно гіпотези Міхаеліса-Ментен:

E + S  E + P

E + S ES E + P

E + S  ES  ES  ES  EP  E + P

E + S  ESP E + P

E + S  EP  E + P

ANSWER: C

У скільки стадій проходить формування фермент-субстратного комплексу за гіпотезою Міхаеліса-Ментен?

2

3

4

5

1

ANSWER: B

У 2-й стадії перетворення фермент-субстратного комплексу в один або декілька активних комплексів ES  ES процес проходить найповільніше. Який із процесів не відбувається у другій стадії?

Розхитування зв”язків у молекулі субстрату

Утворення нових зв”язків із каталітичним центром ферменту

Утворення нових пептидних зв”язків

Зниження енергії активації субстрату

Зростання швидкості перетворення субстрату

ANSWER: C

Які зв”язки не беруть участі в утворенні фермент-субстратних комплексів?

Водневі

Електростатичної взаємодії

Гідрофобної взаємодії

Ван-дер-ваальсові

Пептидні

ANSWER: E

Назвіть ферменти, які локалізовані в лізосомах:

Гідролази

Ферменти синтезу жирних кислот

Ферменти синтезу глікогену

Ферменти синтезу сечовини

Ферменти синтезу білка

ANSWER: A

Механізми більшості патологічних процесів реалізуються через виникнення стану гіпоксії, в ході якого при неповному відновленні кисню утворюється пероксид водню. Назвіть фермент, що його розщеплює.

Каталаза

Цитохромоксидаза

Лактатдегідрогеназа

Еластаза

Фосфогексоізомераза

ANSWER: A

Що слід розуміти під поняттям “ферменти”?

Біологічні каталізатори білкової природи

Біоорганічні сполуки, які погано розчиняються в воді

Біополімери, які побудовані із моносахаридних ланцюгів

Послідовність залишків жирних кислот

Хімічні речовини різної природи

ANSWER: A

Тривале перебування ферменту при високій температурі, кип”ятінні призводить до:

Збільшення молекулярної маси фермента

Його гідролізу

Денатурації

Збільшення активності фермента

Активність фермента не зміниться

ANSWER: C

Вкажіть розмірність концентрації субстрату константи Міхаеліса:

ммоль/л

моль/л

нмоль/л

нмоль/мл

мг/мл

ANSWER: B

Чому в умовах високої концентрації субстрату реакція перебігає за нульовим порядком?

Ферменти в клітині використовують не всю свою потужність

Швидкість реакції гальмується інгібітором

Всі активні центри ферменту зв”язані із субстратом

Зміна концентрації субстрату не впливає на перебіг процесу

Продукти реації гальмують процес

ANSWER: C

Для нормального функціонування Nа⁺, К⁺-АТФази, що здійснює транспорт іонів через плазматичну мембрану необхідні іони:

Na⁺, K⁺, Mg₂⁺

K⁺, Mg₂⁺, F⁺

Na⁺, Ca₂⁺, Cu₂⁺

Na⁺, K⁺

K⁺, Ca₂⁺

ANSWER: A

Роль активаторів ферментів можуть відігравати ряд речовин, крім:

Жовчних кислот

Ферментів

Холестерину

Іонів металів

Аніонів

ANSWER: C

Чому речовини з вільними SH-групами виступають активаторами ферментів?

Проявляють активуючу дію стосовно своїх неактивних форм (автокаталіз)

Входять до складу простетичних груп ферментів

Відновлюють дисульфідні зв’язки неактивних ферментів до сульфгідрильних груп

Активують дію ферментів шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки

Впливають на фосфорилювання неактивних форм ферментів

ANSWER: C

Ряд металів можуть входити до складу простетичних груп ферментів. Який із металів не входить до жодної із простетичних груп ферментів?

Fe

Co

Cu

Zn

Cr

ANSWER: E

Як називають ферменти, що активуються за допомогою циклічного АМФ?

Пептидазами

Протеїнкіназами

Аденілатциклазами

Ангідразами

Ізомеразами

ANSWER: B

В основі активації ферментів лежать різні механізми. Який із наведених механізмів не має до цього процесу відношення?

Активація за домогою впливу на активний центр

Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь частинки, що блокувала активний центр

Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини

Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, один з яких проявляє властивості фермента

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків.

ANSWER: E

Деякі інгібітори є отрутами для людини, крім:

Ціаніди

Сірководень

Монооксид вуглецю

Ізоніазид

Фосфорорганічні речовини

ANSWER: D

До зворотнього інгібування ферментів не відноситься:

Дія алкалоїдів

Додавання аналогічних субстрату сполук

Присутність солей свинцю

Вірно А, С

Ренатурація ферменту

ANSWER: D

Механізм дії незворотних інгібіторів полягає в:

Утворенні з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини

Пригніченні реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Зворотньому зв”язуванні з активним центром ферменту

Конкурує із субстратом за активний центр ферменту

Зв”язуванні з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

Які особливості не притаманні конкурентним інгібіторам?

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Руйнують структуру молекули фермента, за що їх звуть денатурантами

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

При неконкурентному інгібуванні змінюється конфігурація активного центру ферменту, що пригнічує його взаємодію із субстратом. Який комплекс при цьому утворюється?

E + S  ES

E + I  EI

E + S + I  ESI

E + P  EP

E + P + I  EPI

ANSWER: C

Які із перелічених речовин не належать до неконкурентних інгібіторів?

Солі важких металів

Йодоацетат, окис вуглецю

Сірководень

Алкілюючі речовини

Сульфаніламіди

ANSWER: E

Від чого залежить гальмівна дія неконкурентних інгібіторів?

У малій і великій кількості інгібітори зменшують V max

Змінюють спорідненість субстрату із ферментом

Впливають на Км

Утворюють з ферментом нестійкий комплекс

Гальмують реакції без значних змін у структурі ферменту

ANSWER: A

Швидкість ферментативної реакції залежить від ряду обставин, крім:

Кількості ферменту

Стану активного центру ферменту

Кількості субстрату

Локалізації ферменту

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

Для якого ферменту оптимум рН знаходиться в межах 1,5 – 2,5?

Амілази

Трипсину

Пепсину

ЛДГ₁

АсАТ

ANSWER: C

Найвищу активність більшість ферментів зазнають в межах рН:

2-3

4-5

6-8

8-10

10-12

ANSWER: C

Температура 36-38С для більшості ферментів є:

Ізоелектричною точкою ферментів

Температурним оптимумом

рН-оптимумом

Температурою, при якій денатурують більшість ферментів

Температурою, при якій проходить зниження активності ферментів

ANSWER: B

Кофермент тіамінпірофосфат входить до складу ферменту:

Сукцинатдегідрогенази

Піруватдегідрогенази

Цитохромоксидази

Алкогольдегідрогенази

Лактатдегідрогенази

ANSWER: B

Про що говорить твердження, що ферменти руйнуються протеолітичними ферментами?

Про їх білкову природу

Про їх високу молекулярну масу

Про їх абсолютну специфічність

Про їх гідрофільність

Про можливість їх лабораторного синтезу

ANSWER: A

Каталіз термодинамічно можливих реакцій характерний для:

Ферментів

Неорганічних каталізаторів

Ферментів і неорганічних каталізаторів

Білків

Вітамінів

ANSWER: C

Кофермент піридоксальфосфат має одну відмінність від інших коферментів. Вкажіть її:

Переносить тільки електрони

Переносить тільки протони

Переносить тільки енергію

Переносить тільки хімічні групи

Каталізує реакції фосфорилювання

ANSWER: D

Конкурентним інгібітором ферментів утворення фолієвої кислоти з параамінобензойної у мікроорганізмів є:

Сульфаніламіди

Сульфат амонію

Ацетат свинцю

Саліцилати

Ціаніди

ANSWER: A

Яка властивість ізоферментів доказує їх приналежність до одного і того ж ферменту?

Однакова молекулярна маса

Каталізують одну реакцію

Володіють однаковими фізико-хімічними властивостями

Локалізовані в одній тканині

Володіють однаковою електрофоретичною рухливістю

ANSWER: B

Фосфорилювання-дефосфорилювання є механізмом регуляції активності ферментів:

Сахарази

Пепсину

Глікогенфосфорилази

АлАТ і АсАТ

Амілази

ANSWER: C

Зниження активності цитохромоксидази викликане дефіцитом:

Mo

Zn

Cu

Al

Na

ANSWER: C

ФАД – це кофермент ферменту:

Сукцинатдегідрогенази

Глутатіонпероксидази

Амінотрансферази

Лактатдегідрогенази

Малатдегідрогенази

ANSWER: A

Яку речовину використовують для виділення ферменту методом висолювання?

CuSO₄

NaOH

(NH₄)₂SO₄

HNO₃

MgCI₂

ANSWER: C

В організмі порушений синтез і функція НАД і НАДФ-дегідрогеназ. Нестача яких речовин викликає це порушення?

Рибофлавіну

Гему

Нікотинаміду

Тіаміну

Нікотин-сульфату

ANSWER: C

Алостеричні ферменти – це:

Ферменти, які крім активного центру, мають додатковий регуляторний центр

Ферменти із двома активними центрами

Ферменти, які містять тільки алостеричні центри

Ферменти, які пришвидшують взаємодію активного центру і субстрату

Це ферменти, які фосфорилюють білки

ANSWER: A

Існують чотири основних механізми регуляції каталітичної активності ферментів. Який із нижченаведених механізмів не є механізмом регуляції?

Алостерична регуляція активності фермента

Регуляція активності фермента за рахунок ковалентної модифікації

Активація шляхом обмеженого протеолізу

Активація, що відбувається внаслідок руйнування незворотньої хімічної модифікації

Активація та гальмування за допомогою особливих регуляторних білків

ANSWER: D

Які метали входять до складу груп коферментів цитохромів?

Zn i Co

Zn i Cu

Fe i Cu

Zn i Fe

Co i Cu

ANSWER: C

Який із нижчеперелічених коферментів є коферментом ацилювання?

НАДН

ФМН

ФАД

КоА

ПАЛФ

ANSWER: D

Кофермент ацилювання є похідним:

Піридоксальфосфату

Пантотенової кислоти

Нікотинаміду

Рибофлавіну

Тетрагідрофолієвої кислоти

ANSWER: B

Піридоксалеві ферменти – похідні вітаміну:

РР

В₂

В₆

Пантотенової кислоти

В₁₂

ANSWER: C

Коферменти вітаміну В₆ входять до складу:

Оксидаз

Амінотрансфераз

Дегідрогеназ

Карбоксилаз

Гідролаз

ANSWER: B

Який із перечислених ферментів є металоферментом?

Алкогольдегідрогеназа

Піруватдегідрогеназа

ЛДГ

Малатдегідрогеназа

Амінотрансфераза

ANSWER: A

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп, крім:

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Похідні ліпідів

ANSWER: E

За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд груп, крім:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти, що розщеплюють пептидні зв’язки

Коферменти, що переносять метильні групи

ANSWER: D

Під поняттям олігомерні ферменти слід розуміти:

Ферменти, що містять у собі (С2), (С4) або (С6) протомерів

Ферменти, які містять тільки 1 протомер

Ферменти, які містять тільки 3 субодиниці

Ферменти, які каталізують спряжені біохімічні реакції

Ферменти, що відрізняються первинною структурою

ANSWER: A

Що слід розуміти під поняттям поліферментні комплекси?

Ферменти, які каталізують одну і ту ж біохімічну реакцію

Каталізують послідовності спряжених біохімічних реакцій

Ферменти, що відрізняються молекулярною масою і електрофоретичною рухливістю

Відрізняються каталітичною спорідненістю ферменту і субстрату

Ферменти, що міцно зв”язані з іонами металів

ANSWER: B

Простетична група ферменту каталази побудована за типом:

НАДФ

Гему

КоQ

ФМН

ФАД

ANSWER: B

Специфічність ферменту – здатність каталізувати певні хімічні реакції зумовлена:

Будовою активного центру фермента

Умовами реакції

Природою коферменту

Будовою алостеричного центру

Природою продукту каталітичної реакції

ANSWER: A

Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень, крім:

Фермент змінює конфігурацію

Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

Змінюється будова активного центру

Змінюється термолабільність фермента

Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

ANSWER: D

Фермент, що знаходиться у дріжджах каталізує:

Розщеплення сахарози з утворенням глюкози і фруктози

Розщеплення сахарози з утворенням галактози і фруктози

Розщеплення крохмалю до мальтози

Окиснення субстрату в присутності Н₂О₂

Розщеплення крохмалю до декстринів

ANSWER: A

Якою реакцією можна виявити дію сахарози?

Молібденовою

Тромера або Фелінга

Реакцією з йодом

Біуретовою

Бензидиновою

ANSWER: B

Інгібіторами багатьох металовмісних ферментів тканинного дихання (наприклад цитохромоксидази) є сполуки:

Ціаністоводнева кислота, сірководень

Ацетилхолін

Сполуки ртуті

Сульфаніламіди

Фосфакол

ANSWER: A

Монооксид вуглецю є інгібітором переважно тих ферментів, до складу яких входить:

Fe i Co

Fe i Cu

Cu i Co

Zn i Cu

Zn i Co

ANSWER: B

Активними інгібіторами ферментів є фосфорорганічні речовини. До них відносять:

Табун, зарин, зоман

Пірофосфат

Окиснений глутатіон

Солі миш”яку

Алкілуючі речовини

ANSWER: A

Які коферменти оксидоредуктаз відносять до флавіннуклеотидів:

НАД і ФМН

ПАЛФ і ТДФ

ФАД і ФМН

КоА і КоQ

ФДФ і ФТФ

ANSWER: C

Денатурація і втрата активності ферментів в організмі людини спостерігається при:

Підвищенні кров’яного тиску

Підвищенні температури тіла людини

Стресових ситуаціях

Зниженні кров’яного тиску

Зниженні онкотичного тиску

ANSWER: B

Піруватдегідрогеназа і каталаза є:

Простими ферментами

Складними ферментами

Змішаними

Стереоізомерами

Алостеричними ферментами

ANSWER: B

Які речовини можуть виступати алостеричними модифікаторами ферментів?

Білки

Вітаміни

Амінокислоти

Гормони

Жири

ANSWER: D

Препарат прозерин є інгібітором ацетилхолінестерази зворотної дії. Який механізм інгібіторної дії прозерину?

Конкуренція з ацетилхоліном за активний центр ферменту

Денатурація ферменту

Ковалентне зв’язування з активним центром ферменту

Ковалентне зв’язування з алостеричним центром ферменту

Окиснення іона заліза в активнім центрі ферменту

ANSWER: A

Активність ферментів залежить від багатьох факторів. Як впливає зміна рН середовища на молекули ферменту?

Змінює ступінь іонізації кислотних і лужних груп, макроструктуру молекули

Стабілізує вторинну структуру ферменту

Відбувається деполяризація молекули ферменту

Спричиняє гідроліз ферменту

Поляризує молекули ферменту

ANSWER: A

Ферментам притаманна висока специфічність. Чим вона зумовлена?

Конформаційною і електростатичною комплементарністю між субстратом і ферментом.

Умовами реакції (t⁰ , рН )

Унікальною структурою коферменту

Унікальною структурою кофактору

Конформаційною і електростатичною комплементарністю між коферментом і апоферментом

ANSWER: A

Іони важких металів дуже токсичні. Вони блокують SН-групи, що входять в активний центр ферментів. До якого типу належить механізм їх інгібування?

Неконкурентне

Алостеричне

Конкурентне

Безконкурентне

Субстратне

ANSWER: A

Яке значення мають біохімічні методи дослідження ?

Діагностичне

Критерію ефективності проведеного лікування

Критерію реабілітації

Критерію видужання

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

На яких критеріях повинен грунтуватися вибір методу дослідження?

Аналітичних

Медичних

Технічних

Економічних

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Які з перелічених критеріїв відносяться до аналітичних?

Специфічність

Відтворюваність

Чутливість

Спорідненість

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Які характеристики біологічних рідин служать елементами інформації про стан організму?

Клітинний склад

Хімічний склад

Фізичні властивості

Тканинний склад

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Які фактори впливають на результати лабораторних досліджень?

Фізіологічні (стать, вік і т.д.)

Зовнішнє середовище

Токсичні

Терапевтичні

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Що є джерелом діагностичної інформації в клінічній біохімії?

Результати лікарських спостережень

Зовнішній опис органів, їх розміри

Зміна біохімічних процесів в організмі людини

Аналіз хімічного складу біологічних рідин

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Що лежить в основі змін лабораторних показників?

Стан органів і систем організму людини

Глибина ураження органів і клітин на момент дослідження

Зміни в органах при захворюванні

Зміни в біологічних рідинах, що досліджуються

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

Які з перелічених факторів впливають на результати біохімічних досліджень?

Час забору біологічного матеріалу для дослідження

Вплив діагностичних процедур і лікарських засобів

Консервація, збереження

Доставка біоматеріалу в лабораторію

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

До якого виду досліджень належить спектральний аналіз?

Електрофоретичного

Імуноферментного

Хроматографічного

Фізичного

Немає вірної відповіді

ANSWER: D

Що таке ферменти?

Складні білки, що є структурним матеріалом клітини

Біокаталізатори білкової природи

Неорганічні каталізатори

Органічні каталізатори

Немає вірної відповіді

ANSWER: B

Як пояснити механізм інактивації ферменту при кип'ятінні?

Гідроліз ферменту

Денатурація ферменту

Блокування активного центру

Активація нативного інгібітора проферменту

Немає вірної відповіді

ANSWER: B

Як змінюється активність ферменту при кип'ятінні?

Втрачається

Збільшується

Знижується

Не змінюється

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

Яка властивість ферменту лежить в основі його виявлення?

Термостабільність

Каталітична активність

Хмімічна природа ферменту

Дія зовнішніх чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: B

Що таке активний центр ферменту?

Місце приєднання апоферменту до коферменту

Небілковий компонент ферменту

Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього

Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: C

Алкогольдегідрогеназа, вугільна ангідраза як кофермент містять метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: A

Аргіназа, амінопептидаза як кофермент містять метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: B

Aскорбатоксидаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: C

Ксантиноксидаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: D

Фосфатаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: E

З перерахованих речовин активатором амілази є:

NaCl

Холева кислота

Ентерокіназа

HCl

АТФ

ANSWER: A

Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

Уреази

Амілази

Пепсину

Алкогольдегідрогенази

Фосфатази

ANSWER: A

Фермент ацетилхолінестераза каталізує гідроліз нейромедіатора ацетилхоліну. Отрути на основі фосфороранічних сполук необоротно інгібують цей фермент. Механізм дії фосфорорганічних отрут полягає в:

Ковалентному зв’зуванні НО- груп серину в активному центрі ферменту

Тому, що вони є структурними аналогами субстрату

Пов'язані з алостеричним центром ферменту

Модифікації субстрату

Тому, що вони викликають денатурацію білка

ANSWER: A

При взаємодії з ферментом субстрат зв'язується з хімічною структурою, яка називається:

Активний центр

Алостеричний центр

Модулятор

Апофермент

Білковий домен

ANSWER: A

Активні центри апоферментів формують наступні групи, крім:

-СН3 аргініну

-ОН серину

-SН цистеїну

- NН2 лізину

-СООН аспарагінової кислоти

ANSWER: A

Простетична група складного ферменту - це:

Небілкова частина ферменту, яка ковалентно зв'язана з його білковою частиною

Білкова частина ферменту

Небілкова частина ферменту, яка нековалентно зв'язана з білковою частиною

Білковий домен апоферменту

Алостеричний центр голоферменту

ANSWER: A

Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є всі перераховані, окрім:

Низької хімічної активності

Оборотності дії

Термолабільності

Специфічності дії

Високої хімічної активності

ANSWER: A

Ферменти мають білкову природу, тому що складаються з:

Амінокислот

Моносахаридів

Нуклеотидів

Жирних кислот

Гліцерину

ANSWER: A

Ферменти - речовини білкової природи, здатні зв'язувати субстрати для:

Каталізу їх хімічних перетворень в процесах метаболізму

Формування матриці для синтезу білків

Транспорту субстратів через судинну систему

Збільшення енергоємності субстратів

Ініціації імунної відповіді організму на антигени

ANSWER: A

Яке з приведених тверджень є вірним?

Km – це концентрація субстрату, при якій швидкість реакції рівна половині Vmax

Vmax не залежить від концентрації ферменту

Km залежить від концентрації ферменту

Km - не залежить від pH, температури і іонної сили ферментативної реакції

Km - дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість ферментативної реакції є максимальною

ANSWER: A

Загальною властивістю, характерною для коферментів НАД і ФМН, є:

Здатність приєднувати і віддавати електрони

Наявність термінальних -SH груп

Є однокомпонентними сполуками

Наявність ізоалоксазинового кільця

Наявність в структурі піридинового кільця

ANSWER: A

Конкурентним інгібітором ферменту ацетилхолінестерази є:

Прозерин, зарин, зоман

Малонова кислота

Сульфаніламідні препарати

Атибіотики

Ціаніди

ANSWER: A

З гомогенатів тканин виділені ферменти, які каталізують взаємне перетворення лактату і пірувату. Ферменти відрізняються електрофоретичною рухливістю і молекулярною масою. Як називають такі ферменти?

Ізоферменти

Голоферменти

Коферменти

Мультиферменти

Проферменти

ANSWER: A

У роботі ферменту карбоксипептидази бере участь іон цинку, який виконує функції:

Входить до складу активного центру ферменту

Є активатором ферменту

Є апоферментом

Вірно А, В, Е

Утворює голофермент

ANSWER: D

Яка функціональна група входить в активний центр ферменту, якщо він інгібується фосфороорганічними отрутами?

ОН серину

NН₂ лізину

SН цистеїну

NH- гістидину

СООН аспарагінової кислоти

ANSWER: A

Препарати ртуті, миш'яку і вісмуту є інгібіторами ферментів, які мають - SН групи в активних центрах. Для реактивації ( відновлення активності) цих ферментів використовують амінокислоту:

Цистеїн

Гліцин

Валін

Глутамін

Серин

ANSWER: A

Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

Сахарази

Амілази

Пепсину

Лактатдегідрогенази

Ліпази

ANSWER: A

Які фізико-хімічні властивості білків притаманні ферментам ?

Висока молекулярна маса

Розщеплення до амінокислот під час гідролізу

Утворення колоїдоподібних розчинів

Прояв антигенних властивостей

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Яка із речовин не відіграє роль кофермента ?

Убіхінон

Ліпоєва кислота

Нікотинова кислота

Оротова кислота

Пантотенова кислота

ANSWER: D

До складу яких ферментів входять порфіринові комплекси ?

Цитохроми в,с

Каталаза

Пероксидаза

Всі відповіді вірні

Цитохроми а₁, а₃

ANSWER: D

Який із нижчеперерахованих амінокислотних залишків входить до складу активного центру фермента?

Серин

Цистеїн

Гістидин

Тирозин

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам:

Ван-дер-Ваальсовим силам

Іонному

Всі відповіді вірні

Водневим зв”язкам

Гідрофобної взаємодії

ANSWER: C

Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників служать:

Алостеричні центри

Кофактори

Каталітична ділянка активного центру

Контактна ділянка активного центру

Будь-які ділянки ферменту

ANSWER: A

Які із нижчеперерахованих речовин можуть виступати ефекторами ?

Гормони

Медіатори нервової системи

Іони металів

Продукти ферментативних реакцій

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Якими фізико-хімічними властивостями різняться між собою ізоферменти ?

Електрофоретичною рухливістю

Молекулярною масою

Всі відповіді вірні

Локалізацією в тканинах

Первинною структурою

ANSWER: C

Що є спільного для всіх ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Каталіз однакових реакцій

Специфічна тканинна локалізація

Всі відповіді вірні

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

Які із названих ферментів не існують у вигляді поліферментних комплексів?

Всі перераховані нижче

Транскетолаза

Сукцинатдегідрогеназа

Альдолаза

Глюкозо-6-фосфатаза

ANSWER: A

Яка властивість не є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Всі відповіді вірні

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами:

Конформаційною комплементарністю з субстратом

Електростатичною комплементарністю з субстратом

Особливістю структури активного центру фермента

Всі відповіді вірні

Його білковою природою

ANSWER: D

Які види специфічності ферментів існують?

Відносна

Абсолютна

Всі відповіді вірні

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

Для ферментів з відносною специфічністю є спільним:

Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна - це:

Температурний оптимум ферментів

Температурний пік рекції

Температура, при якій фермент не гідролізується

Температурний максимум

Температура, при якій фермент не денатурує

ANSWER: A

Значення рН, при якому активність ферменту найвища:

рН – оптимум ферменту

рН комфорт ферменту

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

Яка гіпотеза не пояснює механізму дії ферментів і ферментативного каталізу ?

Гіпотеза фермент-субстратних комплексів

Гіпотеза Міхаеліса-Ментен

Гіпотеза Фішера

Гіпотеза Кошланда

Гіпотеза Варбурга і Бейліса

ANSWER: E

Які зв”язки беруть участь в утворенні фермент-субстратних комплексів?

Водневі

Електростатичної взаємодії

Гідрофобної взаємодії

Ван-дер-Ваальсові

Всі вище перераховані

ANSWER: E

Які речовини можуть відігравати роль активаторів ферментів ?

Жовчні кислоти

Ферменти

Всі відповіді вірні

Іони металів

Аніони

ANSWER: C

Речовини з вільними SH-групами виступають активаторами деяких ферментів, чому ?

Проявляють активуючу дію стосовно своїх неактивних форм

(автокаталіз)

Входять до складу простетичних груп ферментів

Відновлюють дисульфідні зв’язки неактивних ферментів до сульфгідрильних груп

Активують дію ферментів шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки

Впливають на фосфорилювання неактивних форм ферментів

ANSWER: C

Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів не притаманний іонам металів як активаторам?

Сприяють приєднанню субстрату до ферменту

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Активують за допомогою цАМФ

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: C

Який із металів входить до простетичних груп ферментів?

Fe

Co

Всі входять

Zn

Cu

ANSWER: C

Який із наведених механізмів лежить в основі активації ферментів ?

Активація за домогою впливу на активний центр

Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь ділянки, що блокувала активний центр

Всі вище перераховані

Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, одна з яких проявляє властивості фермента

Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини

ANSWER: C

Які інгібітори є отрутами для людини?

Ціаніди

Сірководень

Монооксид вуглецю

Всі відповіді вірні

Фосфорорганічні речовини

ANSWER: D

Яке гальмування відноситься до зворотнього інгібування ферментів ?

Конкурентне гальмування

Неконкурентне гальмування

Безконкурентне гальмування

Всі відповіді вірні

Ізостеричне гальмування

ANSWER: A

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини,- це:

Механізм дії незворотних інгібіторів

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

Конкурентним інгібіторам притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Всі відповіді вірні

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

Які із перелічених речовин належать до неконкурентних інгібіторів?

Солі важких металів

Йодоацетат, окис вуглецю

Сірководень

Алкілувальні речовини

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Швидкість ферментативної реакції залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості субстрату

Всі відповіді вірні

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

До складу якого ферменту входить кофермент тіамінпірофосфат ?

Сукцинатдегідрогенази

Піруватдегідрогенази

Цитохромоксидази

Алкогольдегідрогенази

Лактатдегідрогенази

ANSWER: B

Коли порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ ?

При нестачі вітаміну К

При нестачі вітаміну РР

При нестачі вітаміну В₂.

При надлишку вітаміну В₂

При нестачі вітаміну А

ANSWER: C

Фермент сукцинатдегідрогеназа має кофермент:

ФАД

ПАЛФ

НАДФ

ТГФК

НАД

ANSWER: A

Нестача нікотинаміду призводить до порушення:

Синтезу ФАД

Синтезу ТГФК

Синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ.

Синтезу піридоксальфосфату

Синтезу АсАТ і АлАТ

ANSWER: C

Які із нижче наведених механізмів є механізмом регуляції ферментів?

Алостерична модифікація активності ферменту

Регуляція активності ферменту за рахунок ковалентної модифікації

Активація шляхом обмеженого протеолізу

Всі відповіді вірні

Активація та гальмування за допомогою циклічних нуклеотидів

ANSWER: D

Які метали не входять до складу груп коферментів цитохромів?

Zn i Co

Zn i Cu

Всі відповіді вірні

Zn i Fe

Co i Cu

ANSWER: C

До складу амінотрансфераз входять коферменти вітаміну:

В₁

В₆

В₁

В₃

В₁₀

ANSWER: B

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп:

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд груп:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти синтезу, ізомеризації, трансмембранного транспорту

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень:

Фермент змінює конформацію

Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

Змінюється будова активного центру

Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

Фермент ацетилхолінестеразу використовують при :

Отруєнні фосфорорганічними сполуками

Отруєнні ціанідами

Отруєнні цинком

Отруєнні кобальтом

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

Що змінює ступінь іонізації кислотних і лужних груп, макроструктуру молекули ?

Зміна рН середовища

Зміна зовнішнього середовища

Зміна доби

Зміна температури

Дія інгібіторів

ANSWER: A

Під час шлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Пепсиноген активується:

Соляною кислотою

Сірчаною кислотою

Яблучною кислотою

Щавелевооцтвою кислотою

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

Як кофактор цинк входить до складу:

Алкогольдегідрогенази, вугільної ангідрази

Каталази

Супероксиддисмутази

Цитохромоксидази

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

З перерахованих речовин активаторами амілази не виступають:

Всі відповіді вірні

Холева кислота

Ентерокіназа

HCl

АТФ

ANSWER: A

Ціаніди блокують дію ферменту шляхом з'єднання з іонами заліза, які входять до активного центру. Про який фермент з перечислених йдеться?

Цитохромоксидазу

Алкогольдегідрогеназу

Супероксиддисмутазу

Каталазу

Вугільну ангідразу

ANSWER: A

Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є наступні, крім:

Термостабільності

Оборотності дії

Залежності від модифікаторів

Специфічності дії

Високої хімічної активності

ANSWER: A

До каталізу хімічних перетворень субстратів в процесах метаболізму причетні наступні сполуки, крім:

Специфічних- речовин білкової природи

Полісахаридів

Нуклеотидів

Вітамінів

Порфіринових комплексів

ANSWER: B

Здатність приєднувати і віддавати електрони характерна для коферментів:

НАД і ФМН

ПАЛФ

Біотину

ТГФК

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

Ізоферменти, які каталізують взаємне перетворення лактату і пірувату,

відрізняються:

Електрофоретичною рухливістю і молекулярною масою

Складом активного центру

Активатором ферменту

Коферментом

Вірно А, В, Д

ANSWER: A

Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників не служать:

Всі відповіді вірні

Кофактори

Каталітична ділянка алостеричного центру

Контактна ділянка активного центру

Простетичні групи голоферменту

ANSWER: A

Що не відноситься до характеристики ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Відмінності первинної структури

Органоспецифічність

Каталіз різних реакцій

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

Яка властивість є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Каталіз тільки термодинамічно можливих реакцій

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

Які види специфічності ферментів не існують?

Відносна

Абсолютна

Термодинамічна

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

Для ферментів з відносною специфічністю не характерно:

Всі відповіді вірні

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

рН оптимум ферменту – це:

Значення рН, при якому активність ферменту найвища

Значення рН, при якому активність ферменту можлива

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

Які речовини не можуть відігравати роль активаторів ферментів ?

Жовчні кислоти

Ферменти

Солі важких металів

Іони металів

Аніони

ANSWER: C

Конкурентне гальмування відноситься до:

Зворотнього інгібування ферментів

Не зворотнього інгібування ферментів

Негативного зворотнього зв”язку у ферментативних реакціях

Всі відповіді вірні

Ізостеричного гальмування

ANSWER: A

Механізм дії незворотних інгібіторів – це:

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

Конкурентним інгібіторам не притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна нестачею субстрату

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

Швидкість ферментативної реакції не залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості субстрату

Онкотичного тиску

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

До ферменту піруватдегідрогенази входять коферменти, крім:

ТПФ

ФМН

ФАД

КоА

НАД

ANSWER: B

До порушення синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ призводить:

Нестача нікотинаміду

Надлишок триптофану

Нестача нікотинфосфату

Настача піридоксальфосфату

Надлишок нікотинальдегіду

ANSWER: A

До складу амінотрансфераз не входять коферменти вітаміну:

В₁

Всі відповіді правильні

В₂

В₃

В₁₀

ANSWER: B

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп, окрім:

Похідних вітамінів

Іонів - металів

Нуклеотидних сполук

Порфіринових комплексів

Амінокислот

ANSWER: E

У слині міститься амілаза. Які звязки розщеплює цей фермент?

Альфа – 1,4 – глікозидні в молекулі крохмалю

Альфа – 1,4 – глікозидні в молекулі клітковини

Бета – 1,4 – глікозидні в декстринів

Бета – 1,3 – глікозидні в глікозаміногліканів

Альфа – 1,3 – глікозидні в молекулі глікогену

ANSWER: A

Ферментам притаманні всі фізико-хімічні властивості білків, крім:

Висока молекулярна маса

Розщеплення до амінокислот під час гідролізу

Утворення колоїдоподібних розчинів

Прояв антигенних властивостей

Стійкість до впливу високих температур і солей важких металів

ANSWER: E

Яка складова не входить до будови голоферментів?

Апофермент

Кофермент

Кофактор

Простетична група

Профермент

ANSWER: E

Який із вітамінів не виступає коферментом?

В₁

В₂

В₅

С

В₁₂

ANSWER: D

Роль коферментів можуть відігравати вітаміни і вітаміноподібні речовини. Яка із речовин не відіграє ролі кофермента ?

Убіхінон

Ліпоєва кислота

Карнітин

Оротова кислота

Пантотенова кислота

ANSWER: D

Іони якого металу містять порфіринові коферменти?

Na

Fe

Zn

Mo

Mn

ANSWER: B

До складу яких ферментів не входять порфіринові комплекси ?

Цитохроми в,с

Каталаза

Пероксидаза

Фосфатаза

Цитохроми а₁, а₃

ANSWER: D

Назвіть фермент, до складу якого входить цинк:

Алкогольдегідрогеназа

Цитохромоксидаза

Ксантиноксидаза

Піруватдегідрогеназа

Супероксиддисмутаза

ANSWER: A

Яка структура білкової молекули відповідає за утворення активного центру ферменту та за його каталітичну дію?

Первинна

Третинна

Вторинна

Четвертинна

Жодна із структур не має до цього відношення

ANSWER: B

Який із нижчеперерахованих амінокислотних залишків не входить до складу активного центру фермента?

Серин

Цистеїн

Гістидин

Тирозин

Бета-аланін

ANSWER: E

В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам, крім:

Дисульфідного

Іонного

Пептидного

Водневих зв”язків

Гідрофобної взаємодії

ANSWER: C

Скільки активних центрів можуть мати ферменти?

Залежить від кількості ізоферментів

Залежить від кількості доменів

Залежить від природи кофактора

Залежить від кількості субодиниць фермента

Небільше одного

ANSWER: D

Алостеричні центри служать:

Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників

Місцем спорідненості ферменту із субстратом

Каталітичною ділянкою

Контактною ділянкою

Ділянкою роз”єднання просторово поєднаних амінокислотних залишків

ANSWER: A

Ефекторами можуть виступати деякі нижчеперераховані речовини, крім:

Гормонів

Медіаторів нервової системи

Металів

Продуктів ферментативних реакцій

Ліпопротеїнів

ANSWER: E

Ізоферменти різняться між собою деякими властивостями, крім:

Електрофоретичною рухливістю

Молекулярною масою

Специфічністю

Знаходяться в різних тканинах

Різницею їх первинної структури

ANSWER: C

Яким методом було встановлено наявність ізоензимів?

Діалізом

Електрофорезом

Хроматографією

Центрифугуванням

Рентгеноструктурним аналізом

ANSWER: B

Яка риса не є спільною для всіх ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Каталіз однакових реакцій

Знаходження в різних тканинах

Однакова електрофоретична рухливість

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

Під час електрофоретичного дослідження ЛДГ в сироватці крові виявили переважання вмісту ЛДГ₁ та ЛДГ₂. Про патологію якого органа свідчать ці дані?

Легень

Серця

Печінки

М”язів

Селезінки

ANSWER: B

Які із названих ферментів можуть об”єднуватися у поліферментні комплекси?

Піруватдегідрогеназа

Транскетолаза

Сукцинатдегідрогеназа

Альдолаза

Глюкозо-6-фосфатаза

ANSWER: A

Яка властивість є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Каталіз лише термодинамічно можливих реакцій

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами, окрім:

Конформаційною комплементарністю

Електростатичною комплементарністю

Особливістю структури активного центру фермента

Особливістю структури алостеричного центру

Його білковою природою

ANSWER: D

Якого виду специфічності ферментів не існує?

Відносної

Абсолютної

Конформаційної

Просторової

Абсолютної групової

ANSWER: C

Ферментами з відносною специфічністю можуть виступати:

Ліпаза, протеази

Уреаза

Аргіназа, сахараза

Сукцинатдегідрогеназа

Алкогольдегідрогеназа

ANSWER: A

Що є спільним для ферментів з відносною специфічністю?

Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

Температурний оптимум ферментів - це:

Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна

Температура, при якій відбувається денатурація фермента

Величина швидкості реакції при температурі 48-56⁰С

Найкращі умови споріднення між ферментом і субстратом

Температура, при якій пригнічуються метаболічні процеси

ANSWER: A

Існує ряд ферментів, які не руйнуються при високих температурах

і зберігають ферментативну активність. При якій температурі фермент

м”язів – міокіназа є стабільним?

50 ⁰С

100 ⁰С

37 ⁰С

40⁰С

60 ⁰С

ANSWER: B

рН – оптимумом ферменту називають:

Значення рН, при якому активність ферменту найвища

рН 0 – 1

рН середовища, при якій відбуваються зміни в третинній структурі білка

Значення рН, при якому не існує комплементарності між субстратом і ферментом

рН 8-10, температура 40⁰ С

ANSWER: A

Гіпотеза Варбурга і Бейліса про механізм дії ферментів не могла пояснити:

Зв”язок механізму дії ферментів із дією неорганічних каталізаторів

Твердження, що поверхня ферментів служить місцем для абсорбції реагентів

Зростання кількості молекул субстрату призводить до зростання швидкості реакції

Механічні зміни у молекулах субстрату призводять до більшої реакційної здатності

Специфічність дії ферментів

ANSWER: E

У 1894 році Фішером була запропонована гіпотеза про механізм дії ферментів. Як називали цю гіпотезу?

Гіпотеза специфічності

Гіпотеза “ключа і замка”

Гіпотеза фермент-субстратних комплексів

Невідповідності субстрату і активного центру фермента

Гіпотеза вимушеної співвідповідності

ANSWER: B

Виберіть правильне рівняння утворення фермент-субстратного комплексу згідно гіпотези Міхаеліса-Ментен:

E + S  E + P

E + S ES E + P

E + S  ES  ES  ES  EP  E + P

E + S  ESP E + P

E + S  EP  E + P

ANSWER: C

У скільки стадій проходить формування фермент-субстратного комплексу за гіпотезою Міхаеліса-Ментен?

2

3

4

5

1

ANSWER: B

У 2-й стадії перетворення фермент-субстратного комплексу в один або декілька активних комплексів ES  ES процес проходить найповільніше. Який із процесів не відбувається у другій стадії?

Розхитування зв”язків у молекулі субстрату

Утворення нових зв”язків із каталітичним центром ферменту

Утворення нових пептидних зв”язків

Зниження енергії активації субстрату

Зростання швидкості перетворення субстрату

ANSWER: C

Які зв”язки не беруть участі в утворенні фермент-субстратних комплексів?

Водневі

Електростатичної взаємодії

Гідрофобної взаємодії

Ван-дер-ваальсові

Пептидні

ANSWER: E

Назвіть ферменти, які локалізовані в лізосомах:

Гідролази

Ферменти синтезу жирних кислот

Ферменти синтезу глікогену

Ферменти синтезу сечовини

Ферменти синтезу білка

ANSWER: A

Механізми більшості патологічних процесів реалізуються через виникнення стану гіпоксії, в ході якого при неповному відновленні кисню утворюється пероксид водню. Назвіть фермент, що його розщеплює.

Каталаза

Цитохромоксидаза

Лактатдегідрогеназа

Еластаза

Фосфогексоізомераза

ANSWER: A

Що слід розуміти під поняттям “ферменти”?

Біологічні каталізатори білкової природи

Біоорганічні сполуки, які погано розчиняються в воді

Біополімери, які побудовані із моносахаридних ланцюгів

Послідовність залишків жирних кислот

Хімічні речовини різної природи

ANSWER: A

Тривале перебування ферменту при високій температурі, кип”ятінні призводить до:

Збільшення молекулярної маси фермента

Його гідролізу

Денатурації

Збільшення активності фермента

Активність фермента не зміниться

ANSWER: C

Вкажіть розмірність концентрації субстрату константи Міхаеліса:

ммоль/л

моль/л

нмоль/л

нмоль/мл

мг/мл

ANSWER: B

Чому в умовах високої концентрації субстрату реакція перебігає за нульовим порядком?

Ферменти в клітині використовують не всю свою потужність

Швидкість реакції гальмується інгібітором

Всі активні центри ферменту зв”язані із субстратом

Зміна концентрації субстрату не впливає на перебіг процесу

Продукти реації гальмують процес

ANSWER: C

Для нормального функціонування Nа⁺, К⁺-АТФази, що здійснює транспорт іонів через плазматичну мембрану необхідні іони:

Na⁺, K⁺, Mg₂⁺

K⁺, Mg₂⁺, F⁺

Na⁺, Ca₂⁺, Cu₂⁺

Na⁺, K⁺

K⁺, Ca₂⁺

ANSWER: A

Роль активаторів ферментів можуть відігравати ряд речовин, крім:

Жовчних кислот

Ферментів

Холестерину

Іонів металів

Аніонів

ANSWER: C

Чому речовини з вільними SH-групами виступають активаторами ферментів?

Проявляють активуючу дію стосовно своїх неактивних форм (автокаталіз)

Входять до складу простетичних груп ферментів

Відновлюють дисульфідні зв’язки неактивних ферментів до сульфгідрильних груп

Активують дію ферментів шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки

Впливають на фосфорилювання неактивних форм ферментів

ANSWER: C

Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів не притаманний іонам металів як активаторам?

Сприяють приєднанню субстрату до ферменту

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Є складовою активного центру ферменту

Є обов”язковим компонентом для нормального функціонування певних ферментів

Активують за допомогою цАМФ

ANSWER: E

Ряд металів можуть входити до складу простетичних груп ферментів. Який із металів не входить до жодної із простетичних груп ферментів?

Fe

Co

Cu

Zn

Cr

ANSWER: E

Як називають ферменти, що активуються за допомогою циклічного АМФ?

Пептидазами

Протеїнкіназами

Аденілатциклазами

Ангідразами

Ізомеразами

ANSWER: B

В основі активації ферментів лежать різні механізми. Який із наведених механізмів не має до цього процесу відношення?

Активація за домогою впливу на активний центр

Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь частинки, що блокувала активний центр

Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини

Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, один з яких проявляє властивості фермента

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків.

ANSWER: E

Деякі інгібітори є отрутами для людини, крім:

Ціаніди

Сірководень

Монооксид вуглецю

Ізоніазид

Фосфорорганічні речовини

ANSWER: D

До зворотнього інгібування ферментів не відноситься:

Дія алкалоїдів

Додавання аналогічних субстрату сполук

Присутність солей свинцю

Вірно А, С

Ренатурація ферменту

ANSWER: D

Механізм дії незворотних інгібіторів полягає в:

Утворенні з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини

Пригніченні реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Зворотньому зв”язуванні з активним центром ферменту

Конкурує із субстратом за активний центр ферменту

Зв”язуванні з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

Які особливості не притаманні конкурентним інгібіторам?

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Руйнують структуру молекули фермента, за що їх звуть денатурантами

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

При неконкурентному інгібуванні змінюється конфігурація активного центру ферменту, що пригнічує його взаємодію із субстратом. Який комплекс при цьому утворюється?

E + S  ES

E + I  EI

E + S + I  ESI

E + P  EP

E + P + I  EPI

ANSWER: C

Які із перелічених речовин не належать до неконкурентних інгібіторів?

Солі важких металів

Йодоацетат, окис вуглецю

Сірководень

Алкілюючі речовини

Сульфаніламіди

ANSWER: E

Від чого залежить гальмівна дія неконкурентних інгібіторів?

У малій і великій кількості інгібітори зменшують V max

Змінюють спорідненість субстрату із ферментом

Впливають на Км

Утворюють з ферментом нестійкий комплекс

Гальмують реакції без значних змін у структурі ферменту

ANSWER: A

Швидкість ферментативної реакції залежить від ряду обставин, крім:

Кількості ферменту

Стану активного центру ферменту

Кількості субстрату

Локалізації ферменту

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

Для якого ферменту оптимум рН знаходиться в межах 1,5 – 2,5?

Амілази

Трипсину

Пепсину

ЛДГ₁

АсАТ

ANSWER: C

Найвищу активність більшість ферментів зазнають в межах рН:

2-3

4-5

6-8

8-10

10-12

ANSWER: C

Температура 36-38С для більшості ферментів є:

Ізоелектричною точкою ферментів

Температурним оптимумом

рН-оптимумом

Температурою, при якій денатурують більшість ферментів

Температурою, при якій проходить зниження активності ферментів

ANSWER: B

Кофермент тіамінпірофосфат входить до складу ферменту:

Сукцинатдегідрогенази

Піруватдегідрогенази

Цитохромоксидази

Алкогольдегідрогенази

Лактатдегідрогенази

ANSWER: B

Про що говорить твердження, що ферменти руйнуються протеолітичними ферментами?

Про їх білкову природу

Про їх високу молекулярну масу

Про їх абсолютну специфічність

Про їх гідрофільність

Про можливість їх лабораторного синтезу

ANSWER: A

Каталіз термодинамічно можливих реакцій характерний для:

Ферментів

Неорганічних каталізаторів

Ферментів і неорганічних каталізаторів

Білків

Вітамінів

ANSWER: C

Кофермент піридоксальфосфат має одну відмінність від інших коферментів. Вкажіть її:

Переносить тільки електрони

Переносить тільки протони

Переносить тільки енергію

Переносить тільки хімічні групи

Каталізує реакції фосфорилювання

ANSWER: D

Під час лабораторного обстеження виявили нестачу вітаміну В₂. Як це вплине на функції дегідрогеназ?

Порушиться синтез АсАТ і АлАТ

Порушиться функція НАД і НАДФ-залежних оксидоредуктаз

Порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ

Порушиться синтез і функція піридоксальфосфату

Порушиться функція і утворення цитохромоксидаз

ANSWER: C

З якою метою в клініці визначають активність ізоферментів в сироватці крові?

Щоб визначити кількість субодиниць фермента

Щоб дізнатися про локалізацію патологічного процесу

Для визначення їх молекулярної маси

Для визначення їх електрофоретичної рухливості

Виявити спадкове порушення активності фермента

ANSWER: B

Конкурентним інгібітором ферментів утворення фолієвої кислоти з параамінобензойної у мікроорганізмів є:

Сульфаніламіди

Сульфат амонію

Ацетат свинцю

Саліцилати

Ціаніди

ANSWER: A

Яка властивість ізоферментів доказує їх приналежність до одного і того ж ферменту?

Однакова молекулярна маса

Каталізують одну реакцію

Володіють однаковими фізико-хімічними властивостями

Локалізовані в одній тканині

Володіють однаковою електрофоретичною рухливістю

ANSWER: B

Фосфорилювання-дефосфорилювання є механізмом регуляції активності ферментів:

Сахарази

Пепсину

Глікогенфосфорилази

АлАТ і АсАТ

Амілази

ANSWER: C

Зниження активності цитохромоксидази викликане дефіцитом:

Mo

Zn

Cu

Al

Na

ANSWER: C

ФАД – це кофермент ферменту:

Сукцинатдегідрогенази

Глутатіонпероксидази

Амінотрансферази

Лактатдегідрогенази

Малатдегідрогенази

ANSWER: A

Яку речовину використовують для виділення ферменту методом висолювання?

CuSO₄

NaOH

(NH₄)₂SO₄

HNO₃

MgCI₂

ANSWER: C

В організмі порушений синтез і функція НАД і НАДФ-дегідрогеназ. Нестача яких речовин викликає це порушення?

Рибофлавіну

Гему

Нікотинаміду

Тіаміну

Нікотин-сульфату

ANSWER: C

У пробірку з невідомим субстратом додали витяжку з дріжджів. Після 10 хв інкубації суміш у пробірці дає позитивну реакцію Фелінга. Який субстрат був у пробірці?

Крохмаль

Сахароза

Целюлоза

Глікоген

Лактоза

ANSWER: B

Під час дослідження виявили ряд ферментів, які каталізували одну і ту ж реакцію. Як називають ці ферменти?

Поліферментні комплекси

Активатори ферментів

Ізоферменти

Імобілізовані ферменти

Алостеричні ферменти

ANSWER: C

В організмі виявлено гальмування активності каталази, пероксидази, цитохромів. Порушені процеси тканинного дихання. Дефіцит іонів якого металу виявлено?

Магнію, фтору

Заліза, міді

Хрому, кальцію

Йоду, фтору

Натрію і калію

ANSWER: B

Алостеричні ферменти – це:

Ферменти, які крім активного центру, мають додатковий регуляторний центр

Ферменти із двома активними центрами

Ферменти, які містять тільки алостеричні центри

Ферменти, які пришвидшують взаємодію активного центру і субстрату

Це ферменти, які фосфорилюють білки

ANSWER: A

Існують чотири основних механізми регуляції каталітичної активності ферментів. Який із нижченаведених механізмів не є механізмом регуляції?

Алостерична регуляція активності фермента

Регуляція активності фермента за рахунок ковалентної модифікації

Активація шляхом обмеженого протеолізу

Активація, що відбувається внаслідок руйнування незворотньої хімічної модифікації

Активація та гальмування за допомогою особливих регуляторних білків

ANSWER: D

Які метали входять до складу груп коферментів цитохромів?

Zn i Co

Zn i Cu

Fe i Cu

Zn i Fe

Co i Cu

ANSWER: C

Який із нижчеперелічених коферментів є коферментом ацилювання?

НАДН

ФМН

ФАД

КоА

ПАЛФ

ANSWER: D

Кофермент ацилювання є похідним:

Піридоксальфосфату

Пантотенової кислоти

Нікотинаміду

Рибофлавіну

Тетрагідрофолієвої кислоти

ANSWER: B

Піридоксалеві ферменти – похідні вітаміну:

РР

В₂

В₆

Пантотенової кислоти

В₁₂

ANSWER: C

Коферменти вітаміну В₆ входять до складу:

Оксидаз

Амінотрансфераз

Дегідрогеназ

Карбоксилаз

Гідролаз

ANSWER: B

Який із перечислених ферментів є металоферментом?

Алкогольдегідрогеназа

Піруватдегідрогеназа

ЛДГ

Малатдегідрогеназа

Амінотрансфераза

ANSWER: A

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп, крім:

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Похідні ліпідів

ANSWER: E

За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд груп, крім:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти, що розщеплюють пептидні зв’язки

Коферменти, що переносять метильні групи

ANSWER: D

Під поняттям олігомерні ферменти слід розуміти:

Ферменти, що містять у собі (С2), (С4) або (С6) протомерів

Ферменти, які містять тільки 1 протомер

Ферменти, які містять тільки 3 субодиниці

Ферменти, які каталізують спряжені біохімічні реакції

Ферменти, що відрізняються первинною структурою

ANSWER: A

Що слід розуміти під поняттям поліферментні комплекси?

Ферменти, які каталізують одну і ту ж біохімічну реакцію

Каталізують послідовності спряжених біохімічних реакцій

Ферменти, що відрізняються молекулярною масою і електрофоретичною рухливістю

Відрізняються каталітичною спорідненістю ферменту і субстрату

Ферменти, що міцно зв”язані з іонами металів

ANSWER: B

Простетична група ферменту каталази побудована за типом:

НАДФ

Гему

КоQ

ФМН

ФАД

ANSWER: B

Специфічність ферменту – здатність каталізувати певні хімічні реакції зумовлена:

Будовою активного центру фермента

Умовами реакції

Природою коферменту

Будовою алостеричного центру

Природою продукту каталітичної реакції

ANSWER: A

Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень, крім:

Фермент змінює конфігурацію

Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

Змінюється будова активного центру

Змінюється термолабільність фермента

Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

ANSWER: D

На повний гідроліз крохмалю під дією амілази слини за оптимальних умов (t^о, рН середовища) вказує результат йодо-крохмальної реакції, про що свідчить наступне забарвлення досліджуваної проби:

Фіолетове

Червоно- буре

Забарвлення відсутнє або світло-жовте

Синє

Блідо-рожеве

ANSWER: C

Фермент, що знаходиться у дріжджах каталізує:

Розщеплення сахарози з утворенням глюкози і фруктози

Розщеплення сахарози з утворенням галактози і фруктози

Розщеплення крохмалю до мальтози

Окиснення субстрату в присутності Н₂О₂

Розщеплення крохмалю до декстринів

ANSWER: A

Якою реакцією можна виявити дію сахарози?

Молібденовою

Тромера або Фелінга

Реакцією з йодом

Біуретовою

Бензидиновою

ANSWER: B

Інгібіторами багатьох металовмісних ферментів тканинного дихання (наприклад цитохромоксидази) є сполуки:

Ціаністоводнева кислота, сірководень

Ацетилхолін

Сполуки ртуті

Сульфаніламіди

Фосфакол

ANSWER: A

Монооксид вуглецю є інгібітором переважно тих ферментів, до складу яких входить:

Fe i Co

Fe i Cu

Cu i Co

Zn i Cu

Zn i Co

ANSWER: B

Активними інгібіторами ферментів є фосфорорганічні речовини. До них відносять:

Табун, зарин, зоман

Пірофосфат

Окиснений глутатіон

Солі миш”яку

Алкілуючі речовини

ANSWER: A

Які коферменти оксидоредуктаз відносять до флавіннуклеотидів:

НАД і ФМН

ПАЛФ і ТДФ

ФАД і ФМН

КоА і КоQ

ФДФ і ФТФ

ANSWER: C

Денатурація і втрата активності ферментів в організмі людини спостерігається при:

Підвищенні кров’яного тиску

Підвищенні температури тіла людини

Стресових ситуаціях

Зниженні кров’яного тиску

Зниженні онкотичного тиску

ANSWER: B

Піруватдегідрогеназа і каталаза є:

Простими ферментами

Складними ферментами

Змішаними

Стереоізомерами

Алостеричними ферментами

ANSWER: B

Які речовини можуть виступати алостеричними модифікаторами ферментів?

Білки

Вітаміни

Амінокислоти

Гормони

Жири

ANSWER: D

У хворого діагностовано інфаркт міокарду. Збільшення активності яких ферментів спостерігається?

Креатинфосфокінази МВ і ЛДГ_1,2

АлАТ і амілази

ЛДГ_4,5 і пепсину

Глюкозо-6-фосфату

Цитохромоксидази

ANSWER: A

При визначенні активності АлАТ в сироватці крові спостерігали різке зростання його активності, внаслідок пошкодження мембран і виходу ферментів у кров. При якому захворюванні це можливе?

Захворюванні нирок

Гострому панкреатиті

Інфаркті міокарду

Гепатиті

Розумовій відсталості

ANSWER: D

Спадкові генетичні дефекти призводять до порушення синтезу деяких ферментів в організмі людини. Вкажіть, дефект якого ферменту призводить до порушення розщеплення лактози:

Лактази

Мальтази

Сахарази

Амілази

Пептидази

ANSWER: A

Біологічне окиснення ксенобіотиків відбувається за рахунок мікросомального окиснення, найважливішим ферментом якого є цитохром Р-450. Який іон є обов`язковою складовою цього ферменту?

Fe

Zn

Na

Mg

К

ANSWER: A

Ферменти здійснюють перенесення структурного фрагмента від одного субстрату до іншого з утворенням двох продуктів. Назвіть клас цього ферменту:

Трансферази

Ізомерази

Оксидоредуктази

Лігази

Гідролази

ANSWER: A

У дітей рН шлункового соку коливається в межах 4,0-5,0. Назвіть фермент шлункового соку, який проявляє активність за цих умов:

Ренін

Пепсин

Трипсин

Еластаза

Хімотрипсин

ANSWER: A

В отруті деяких змій знаходиться ліпаза, яка при попаданні в організм може призводити до утворення речовин з сильною гемолітичною дією. Вкажіть, яка це ліпаза:

А2

А1

С

Д

В

ANSWER: A

У медичній практиці для лікування гнійних ран застосовуються ферментні препарати. Який з перелічених ферментів використовується в таких випадках?

Трипсин

Лужна фосфатаза

Кисла фосфатаза

Амілаза

Аргіназа

ANSWER: A

Хворий скаржиться на болі за грудиною з лівої сторони, потовиділення та посилене серцебиття. Які з перелічених ферментів слід визначити в крові для підтвердження діагнозу інфаркту міокарда?

АсАТ, КФК МБ, ЛДГ-1

АлАТ, альдолаза, ЛДГ-4

Амілаза, лужна фосфатаза, АлАТ

Кисла фосфатаза, ЛДГ-5, ЛДГ-4

Фетопротеїн, альдолаза, КК

ANSWER: A

Для очищення гнійних ран та їх швидкого загоєння використовують імобілізовані на перев’язочному матеріалі препарати трипсину. Яка їх перевага над нативним ферментом?

Більша тривалість дії

Вища активність

Більша специфічність дії

Більша чутливість до температури

Більша чутливість до змін рН

ANSWER: A

Нові ферментативні препарати синтезують шляхом модифікації природних. Яка з форм ферментів при цьому набула широкого застосування у фармацевтичній промисловості?

Імобілізовані ферменти

Нативні ферменти

Денатуровані ферменти

Комплекс ферменту з коферментом

Комплекс ферменту з активатором

ANSWER: A

Для дієтотерапії при непереносимості молока у дітей використовують молоко, в якому ферментативним шляхом зменшують вміст лактози. Який фермент використовують з цією метою ?

Бета-галактозидазу

Бета-глюкозидазу

Альфa-глюкозидазу

Альфа-амілазу

Бета-амілазу

ANSWER: A

Під час шлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Вкажіть, який фермент активується соляною кислотою:

Пепсиноген

Трипсиноген

Амілаза

Ліпаза

Хімотрипсиноген

ANSWER: A

При обробці ран, що кровоточать, розчином пероксиду 3% спостерігається утворення піни за рахунок розкладання пероксиду водню одним з ферментів крові. Виберіть цей фермент з перерахованих нижче:

Моноамінооксидаза

Карбоангідраза

Цитохромоксидаза

Каталаза

Лактатдегідрогеназа

ANSWER: D

Для очищення гнійних ран застосовуються фармацевтичні ферментні препарати. Вкажіть, яка речовина буде ефективною для очищення від некротичних мас і заживлення ран :

Промивання глюкозооксидазою

Аплікації з трипсином

Промивання пероксидом водню

Накладання стерильних пов’язок

Накладання пов’язок з фізіологічним розчином

ANSWER: B

При проведенні біохімічних аналізів у хворого виявлено гострий панкреатит. Щоб уникнути аутолізу підшлункової залози, слід застосувати такі фармпрепарати :

Коплекс панкреатичних ферментів

Інсулін

Інгібітори протеолітичних ферментів

Антибіотики

Сульфаніламідні препарати

ANSWER: C

У крові хворого виявлено підвищення активності ЛДГ1, ЛДГ2, АсАТ, креатинфосфокінази - МВ. Визначте, в якому органі відзначається порушення біохімічних процесів:

Підшлункова залоза

Скелетні м’язи

Нирки

Печінка

Серце

ANSWER: E

При обстеженні хворого виявлено підвищення в крові активності ЛДГ. Це характерно для захворювань серця, печінки, нирок. Яке додаткове біохімічне обстеження треба зробити для диференціальної діагностики ?

Визначення цукру в крові

Визначення ізоферментів ЛДГ

Рівень кетонових тіл

Визначення рівня холестерину

Визначення амілази крові

ANSWER: B

У хворого діагностований гострий панкреатит. Визначення якого з перерахованих ферментів в крові може бути діагностичним критерієм?

ЛДГ

Альдолази

Амілази

Креатинкінази

Аланінамінопептидази

ANSWER: C

У крові хворого при обстеженні виявлено підвищений вміст ферментів: креатинкінази, АсАТ і ЛДГ1,2. Яку патологію слід перш за все припустити в цьому випадку?

М'язова дистрофія

Інфаркт міокарда

Цироз печінки

Ураження центральної нервової системи

Панкреатит

ANSWER: B

У хворого гострий панкреатит. Лікар призначив для лікування трасілол. З якою ціллю призначений даний препарат?

Для уникнення аутолізу підшлункової залози

Для покращення травлення жиру

Для покращення травлення білків

Для збільшення виділення інсуліну

Для усіх вказаних процесів

ANSWER: A

У медичній практиці для профілактики алкоголізму широко використовують тетурам, який є інгібітором альдегіддегідрогенази. Підвищення в крові якого метаболіту викликає відразу до алкоголю?

Малонового альдегіду

Етанолу

Ацетальдегіду

Пропіонового альдегіду

Метанолу

ANSWER: C

Захисна функція слини зумовлена декількома механізмами, в тому числі наявністю ферменту, який має бактерицидну дію, викликає лізис полісахаридного комплексу оболонки стафілококів, стрептококів. Назвіть цей фермент.

Бета-глюкуронідаза.

Альфа-амілаза.

Оліго-1,6-глюкозидаза.

Колагеназа.

Лізоцим.

ANSWER: E

В організмі людини при одноелектронному відновленні молекулярного кисню постійно утворюються супероксидний і гідроксильний радикали та пероксид водню, які мають високу реакційну здатність. Пероксид водню інактивується в організмі:

Церулоплазміном

Каталазою

Глутатіон редуктазою

Глюкозо-6-фосфатдегідрогеназою

Супероксиддисмутазою

ANSWER: B

У хворого з підозрою на гострий запальний процес у нирках для верифікації попереднього діагнозу було проведено специфічний тест на пошкодження тканини нирок - визначення в сечі:

Концентрації креатину

Активності креатинфосфокінази МВ

Вмісту лактози

Активності трансамідінази

Активності пепсину

ANSWER: D

Із сироватки крові людини виділили п”ять ізоферментних форм лактатдегідрогенази і вивчили їх властивості. Яка властивість доказує, що виділені ізоферментні форми відносяться до одного і того ж ферменту?

Однакова молекулярна маса

Каталізують одну і ту ж реакцію

Однакові фізико-хімічні властивості

Тканинна локалізація

Однакова електрофоретична рухливість

ANSWER: B

Хворому на ГРВІ призначено сульфаніламідний препарат (сульфодиметоксин).Вкажіть механізм лікувальної дії цього препарату:

Конкурентний інгібітор ферментів утворення фолієвої кислоти з параамінобензойної у мікроорганізмів

Інгібітор трансляції білків у бактерій.

Неконкурентний інгібітор цитохромоксидази вірусів.

Блокатор ініціації транскрипції

Незворотній інгібітор реплікації у вірусів.

ANSWER: A

Назвіть лабораторні дослідження, які треба проводити хворим з підозрою на гострий панкреатит:

Загальний аналіз крові

Активність ЛДГ

Активність аланін – амінотрансферази

Активність амілази в сечі та крові

Рівень цукру в крові

ANSWER: D

У крові хворого виявлено підвищення активності ЛДГ 4,5, АлАТ, карбамоїлорнітинтрансферази. В якому органі можна передбачити розвиток патологічного процесу?

У печінці (можливий гепатит).

У серцевому м’язі (можливий інфаркт міокарда).

У скелетних м’язах.

У нирках.

У сполучній тканині.

ANSWER: A

У хворого розвинувся метаболічний ацидоз. Як це відобразиться на активності внутрішньоклітинних ферментів?

Активність внутрішньоклітинних ферментів суттєво не змінюється.

Активується активність мітохондріальних ферментів, гальмується активність кислих лізосомальних ферментів, що супроводжується зниженням катаболічних процесів.

Гальмується активність мітохондріальних ферментів, активується активність лізосомальних ферментів, що призведе до підсилення катаболічних процесів.

Відбувається тотальне гальмування всіх тканинних ферментів.

Відбувається тотальна активація всіх тканинних ферментів.

ANSWER: C

У хворого виявлено високу активність амілази в сечі. Як слід трактувати даний аналіз?

Це можливо при гострих панкреатитах, паротиті.

Даний аналіз вказує перш за все на патологію печінки.

Цей аналіз свідчить про порушення функції ШКТ

Це можливо при нефропатіях

Даний аналіз вказує на порушення вуглеводного обміну в організмі.

ANSWER: A

В організм не надходить достатня кількість вітаміну В5. Як це відобразиться на функції оксидоредуктаз?

Порушується синтез і функція цитохромів

Порушується синтез і функція ФМН і ФАД – залежних дегідрогеназ

Порушується синтез і функція тіаміндифосфату, який є коферментом піруватдегідрогенази.

Порушується синтез і функція амінотрансфераз.

Порушується синтез і функція НАД і НАДФ – залежних оксидоредуктаз (дегідрогеназ).

ANSWER: E

Нижче наведено перелік кофакторів, які здатні в процесі ферментативних реакцій переносити електрони та протони, крім одного кофактора, який переносить тільки хімічні групи. Вкажіть на нього:

НАД

Піридоксальфосфат

ФАД

Убіхінон (коензим Q)

Гемінові коферменти

ANSWER: B

Класи ферментів згідно міжнародної класифікації розміщуються в такому порядку:

Оксидоредуктази, гідролази, лігази, ліази, трансферази, ізомерази

Трансферази, гідролази, оксидоредуктази, ізомерази, ліази, лігази

Гідролази, оксидоредуктази, трансферази, ліази, ізомерази, лігази.

Оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ізомерази, лігази, ліази.

Оксидоредуктази, трансферази, гідролази, ліази, ізомерази, лігази.

ANSWER: E

Обстеження хворого дозволяє припустити наявність інфаркту міокарда. Збільшення якого ферменту в крові підтвердить це припущення?

ЛДГ4,5

Аргінази

Піруватдегідрогенази

АсАТ

АлАТ

ANSWER: D

Серед ферментів антиоксидного захисту в організмі безпосередньо знешкоджує токсичний пероксид водню:

Каталаза

Супероксиддисмутаза

Глутатіонпероксидаза

Глутатіонредуктаза

Ксантиноксидаза.

ANSWER: A

З сечею немовляти проробили реакцію з FeCI3 і отримали позитивну реакцію (темний колір). Яке захворювання можна припустити?

Галактоземію

Тирозиноз

Фенілкетонурію

Алкаптонурію

Аміноацидурію.

ANSWER: C

В організмі людини виявлено дефіцит заліза. Це спричинить зниження активності ферменту:

Глутатіонпероксидази

Карбоангідрази

Карбоксипептидази

. Церулоплазміну

Каталази.

ANSWER: E

Лікар не надав значення аналізу, що показав збільшення діастази у 10 разів. Хворому загрожує небезпека аутолізу підшлункової залози від активації ферменту:

Амілази

Пепсину

Трипсину

Ліпази

Нуклеази

ANSWER: C

В організмі людини виявлено дефіцит міді. Це спричинить зниження активності ферменту:

Цитохрому в

Глюкозоксидази

Каталази

Цитохромоксидази

Глутатіонпероксидази

ANSWER: D

Для лікування вірусних інфекцій доцільно застосовувати ферментні препарати:

Плазмін

Колагеназу

Лізоцим

Гіалуронідазу

ДНК-азу, РНК-азу.

ANSWER: E

Фенілкетонурія розвивається в результаті вродженої відсутності ферменту:

Тирозиноксидази

Фенілаланін-4-гідроксилази

Оксидази гомогентизинової кислоти

Амінооксидази

Ксантиноксидази

ANSWER: B

У хворого виявлено зниження активності амінотрансфераз та декарбоксилаз амінокислот. Який коферментний препарат йому слід призначити?

Тіамінпірофосфат

ФАД

Піридоксальфосфат

НАД

Убіхінон

ANSWER: C

У хворого в крові і сечі виявили збільшення вмісту піровиноградної і  - кетоглутарової кислот. Дефіцит якого коферменту може викликати ці зміни?

Фосфопіридоксалю

Тіамінпірофосфату

Флавінмононуклеотиду

Біотину

Убіхінону

ANSWER: B

Для розсмоктування і розм’якшення рубців, ущільнень, гематом, кращого проникнення ліків у тканини використовується фермент:

Трипсин

Рибонуклеаза

Гіалуронідаза

Плазмін

Пепсин

ANSWER: C

Гнійну рану промили пероксидом водню, але шумовиння не утворилось. Можлива причина цього:

Вроджена відсутність каталази

Багато гною в рані

Неглибока рана

Нестача заліза в організмі

Нестача пероксидази

ANSWER: A

З перечислених ферментів металопротеїном є наступний:

Карбоангідраза

Лактатдегідрогеназа

Пепсин

Фосфатаза

Амілаза

ANSWER: A

При дослідженні крові встановили, що активність каталази 5 од. Це є ознакою:

Гіпоксії

Ацидозу

Анемії

Голодування

Цукрового діабету

ANSWER: C

Простетичною групою цитохрому с є сполука:

ФАД

Убіхінон

Біотин

Залізопорфіриновий комплекс

Мідьвмісний порфіриновий комплекс

ANSWER: D

Хворий скаржиться на гострий опоясуючий біль в животі, нудоту, блювоту. Аналіз сечі на діастазу показав результат 800 г/л год. Який діагноз можна припустити?

Гострий холецистит

Гострий панкреатит

Виразкова хвороба шлунка

Гострий апендицит

Ентероколіт

ANSWER: B

Обстеження дозволяє припустити наявність запального процесу в печінці. Збільшення якого ферменту в крові підтвердить це припущення?

ЛДГ 1,2

Карбамоїлфосфаторнітинтрансферази

АсАТ

Креатинфосфокінази

Альдолази

ANSWER: B

При гепатиті, інфаркті міокарда в плазмі крові хворих різко зростає активність аланін- і аспартатамінотрансфераз Які причини зростання активності цих ферментів у крові?

Збільшення швидкості розпаду амінокислот у тканинах

Зростання швидкості синтезу амінокислот у тканинах

Підвищення активності ферментів гормонами

Пошкодження мембран клітин і вихід ферментів у кров

Нестача піридоксину

ANSWER: D

В діагностиці інфаркта міокарда важлива роль належить методам ензимодіагностики. Визначення рівня вмісту в крові якого ферменту є вирішальним у перші 2-4 години після нападу гострого болю?

Креатинфосфокінази

Ацетилхолінестерази

Ліпопротеїнліпази

Аланінамінотрансферази

Альдолази

ANSWER: A

У грудної дитини розвивається жирове переродження печінки, спостерігається галактозурія і аміноацидурія. В крові підвищений загальний білірубін. Яку речовину слід виключити з раціону дитини?

Молочний цукор

Жирні кислоти

Фенілаланін

Холестерин

Сахарозу

ANSWER: A

У дитини 5 років запідозрено вірусний гепатит. Який з перечислених показників необхідно визначити в першу чергу для підтвердження діагнозу?

ЛДГ2

ЛДГ1

АсАТ

АлАТ

Креатинкіназу

ANSWER: D

В слині міститься фермент, який володіє сильною бактерицидною дією завдяки здатності руйнувати бета - 1,4 - глікозидні зв’язки пептидогліканів бактеріальної стінки. Вкажіть на цей фермент:

Амілаза

Лізоцим (мурамідаза)

Трипсин

Фосфатаза

Рибонуклеаза

ANSWER: B

У дитини після народження з'явилися судоми у відповідь на їду, різкі звуки, дотики. Виявлено, що в основі захворювання лежить дефект піридоксинзалежного ферменту в мозку, що утворює ГАМК. Назвіть цей фермент:

Глутаматдекарбоксилаза

Амінотрансфераза

Цистатіонінсинтаза

Кінуріназа

5-окситриптофандекарбоксилаза

ANSWER: A

Результати біохімічних аналізів хворого виявили доцільність введення інгібіторів протеолітичних ферментів. З якою метою слід застосувати такі фармпрепарати?

Щоб уникнути аутолізу підшлункової залози.

Щоб покращити травлення

Щоб підвищити секреторну спроможність залози

Щоб знизити гепатотоксичність.

Усі відповіді вірні

ANSWER: A

Одним з найважливіших ферментів слини, що забезпечують загибель бактерій, є:

Лізоцим

ЛДГ

Фосфатаза

Лізолецитин

Лізосомальний пептид

ANSWER: A

Лізоцим – антибактеріальний фактор, за механізмом дії є мурамідазою. До якого класу ферментів він належить, якщо розщеплює глікозидні зв’язки в полісахаридному ланцюгу мураміну?

Трансферази

Оксидоредуктази

Ліази

Ізомерази

Гідролази

ANSWER: E

У хворого 45 років проявляються тупий біль в поясниці, обмежена рухливість поперекового відділу хребта.Характерною ознакою захворювання є потемніння сечі на повітрі. Яке спадкове захворювання виявлене у хворого?

Фенілкетонурія

Галактоземія

Алкаптонурія

Цистиноз

Синдром Фанконі

ANSWER: C

У вагітної віком 28 років досліджували ферменти в клітинах амніотичної рідини. При цьому виявилась недостатня активність глюкуронідази. Розвиток якого патологічного процесу можливий у дитини?

Глікогеноз

Мукополісахародоз

Аглікогеноз

Колагеноз

Ліпідоз

ANSWER: B

При пародонтиті збільшується секреція калікреїну. Вкажіть, які посилювачі запальної реакції утворюються в ротовій порожнині під дією цього ферменту?

Трасілол

Кініни

Секреторні імуноглобуліни

Лізоцим

Фактор росту нервів

ANSWER: B

Із віком людини у хрящовій тканині знижується швидкість оновлення протеогліканів, що призводить до зменшення ступеня гідратації їх та втрати пружності в тканині. Активність яких ферментів лізосом при цьому підвищується ?

Дезамінази, декарбоксилази

Ізомерази, дегідрогенази

Протеази, ліпази

Оксидоредуктази, фосфатази

Катепсини, глікозидази

ANSWER: E

Лікар з метою підтвердження діагнозу направив хворого з ранньою стадією м’язової дистрофії у біохімічну лабораторію для проведення аналізу крові. Зростання активності якого ферменту може спостерігатися у даного пацієнта ?

Аланінамінотрансферази

Креатинкінази

Колагенази

Гіалуронідази

Глутамінази

ANSWER: B

У новонародженої дитини у шлунку відбувається “звурджування” молока, тобто перетворення розчинних білків молока казеїнів у нерозчинні – параказеїни за участю іонів кальцію і ферменту. Який фермент бере участь у цьому процесі ?

Ренін

Пепсин

Гастрин

Секретин

Ліпаза

ANSWER: A

Важливим ферментом слини є лужна фосфатаза. До якого класу ферментів вона відноситься?

Гідролаз

Трансфераз

Оксидоредуктаз

Лігаз

Ліаз

ANSWER: A

Які ферменти каталізують гідроліз тригліцеридів в порожнині кишечника?

Ліпази

Ацетилхолінестерази

Фосфоліпази

Трансацилази

Моногліцеридліпази

ANSWER: A

Пацієнту для попередження атонії кишечника призначено конкурентний інгібітор ацетилхолінестерази. Назвіть його:

Прозерин

Аспірин

Трасілол

Сульфаніламід

Аллопуринол

ANSWER: A

Дефект якого ферменту призводить до порушення розщеплення лактози при спадкових генетичних порушеннях синтезу ферментів в організмі людини ?

Амілази

Мальтази

Сахарази

Лактази

Пептидази

ANSWER: D

Який клас ферментів здійснює перенесення структурного фрагмента від одного субстрату до іншого з утворенням двох продуктів?

Оксидоредуктази

Ізомерази

Трансферази

Лігази

Гідролази

ANSWER: C

В отруті деяких змій знаходиться фермент, який при попаданні в організм може призводити до утворення речовин з сильною гемолітичною дією. Вкажіть, який це фермент?

Фосфоліпаза А2

Ліпаза А1

Ліпаза С

Фосфоліпаза Д

Фосфоліпаза В

ANSWER: A

Визначення амілази в крові може бути діагностичним критерієм для:

Нефриту

Глоситу

Гострого панкреатиту

Гепатиту

Анемії

ANSWER: C

При інфаркті міокарда хворого в крові виявлено підвищений вміст ферментів, яких?

Креатинкінази, АсАТ і ЛДГ1,2

Моноамінооксидази

Цитохромоксидази , АлАТ

Карбоангідрази

Лактатдегідрогенази

ANSWER: A

Підвищення в крові ацетальдегіду викликає відразу до алкоголю. Який препарат використовують у медичній практиці для профілактики алкоголізму, що є інгібітором альдегіддегідрогенази?

Малонову кислоту

Тетурам.

Трасілол

Аскорбінову кислоту

Глюкозу

ANSWER: B

У хворого виявлено гострий панкреатит, паротит. Як це вплине на аналіз амілази в сечі?

Висока активність амілази в сечі.

Низька активність амілази в сечі.

Відсутня активність амілази в сечі.

Залишиться в нормі

Усі відповіді вірні

ANSWER: A

Із сироватки крові людини виділили п”ять ізоферментних форм, що каталізують одну і ту ж реакцію. З перечислиних це, ймовірно, наступний:

Глутатіонредуктаза

Церулоплазмін

Лактатдегідрогеназа

Глюкозо-6-фосфатдегідрогеназа

Супероксиддисмутаза

ANSWER: C

Фенілкетонурію в немовляти можна виявити, проробивши з сечею реакцію з:

FeCI3

СuSO4

FeSO4

Нінгідрином

Молібденовим реактивом

ANSWER: A

У пробірку з сахарозою додали витяжку з дріжджів. Після 10 хвилин в інкубації суміш в пробірці дає позитивну реакцію Фелінга. Який фермент наявний в інкубаційній суміші, до якого класу і підкласу він відноситься ?

Сахараза , оксидоредуктази, дегідрогенази

Сахараза, гідролази, глікозидази

Мальтаза, гідролази, глікозидази

Амілаза, гідролази, глікозидази

Сахараза , оксидоредуктази, естерази

ANSWER: B

У однорічної дитини відмічені: розумова відсталість, судоми з втратою свідомості, в крові - гіпоглікемія натщесерце. Названі симптоми пов'язані з генетичним дефектом ферменту:

Глікогенсинтетази

Амілази

Аргінази

Сахарази

Гексокінази

ANSWER: A

У перші дві доби після інфаркту міокарда в сироватці крові переважатиме фракція ізофермента лактатдегидрогенази (ЛДГ):

Лдг1

Лдг2

Лдг3

Лдг4

Лдг5

ANSWER: A

Для діагностики ряду захворювань визначають активність ферментів трансаміназ в крові. Який вітамін входить до складу коферментів цих ферментів?

В6

В2

В1

В8

В5

ANSWER: A

За умов пригнічення тканинного дихання доцільно використовувати ферменти, що активують цей процес, - оксидоредуктази. Серед оскидоредуктаз є ферменти, що містять гем, до складу якого входить іон:

Fe

Mn

Ni

Мо

Zn

ANSWER: A

В ургентну клініку привезли хворого з підозрою на гострий панкреатит. Для підтвердження діагнозу хворому необхідно призначити лабораторне дослідження:

Визначення активності ЛДГ

Загальний аналіз крові

Визначення рівня холестерину в крові

Визначення активності амілази в сечі

Визначення рівня ацетонових тіл

ANSWER: D

Хворому з гострим інфарктом міокарда ввели стрептокіназу. Введення ферментного препарату призвело до активації в організмі процесу :

Фібринолізу

Гліколізу

Глікогенолізу

Кетогенезу

Ліполізу

ANSWER: A

Компоненти дихального ланцюга відносяться до класу ферментів:

Оксидоредуктаз

Гідролаз

Ізомераз

Ліаз

Трансфераз

ANSWER: A

При обстеженні дитини 4-х років педіатр відзначив його відставання у фізичному і розумовому розвитку. При лабораторному дослідженні - в сечі дитини різко підвищений рівень кетокислоти, яка дає кольорову якісну реакцію з хлорним залізом. Яке спадкове захворювання було виявлене у дитини?

Фенілкетонурія

Альбінізм

Алкаптонурія

Тірозинемія

Цистинурія

ANSWER: A

На активності флавінових дегідрогеназ відіб'ється нестача вітаміну:

В6

В1

РР

В2

С

ANSWER: D

Через 5 місяців після народження у дитини відмічено уповільнення психічного розвитку, періодичні судоми. Проба з FeCI₃ - позитивна. Яке спадкове захворювання виявлене у дитини?

Галактоземія

Фенілкетонурія

Алкаптонурія

Хвороба Дауна

Альбінізм

ANSWER: B

Фермент, який здійснює перенесення структурного фрагмента або функціональної групи від одного субстрата до іншого з утворенням двох нових продуктів, відноситься до класу ферментів:

Ізомераз

Трансфераз

Оксидоредуктаз

Лігаз

Гідролаз

ANSWER: B

В організмі людини виявлений дефіцит заліза. Це призведе до зниження активності ферменту:

Глутатіонпероксидази

Каталази

Карбоангідрази

Карбоксипептидази

Церулоплазміну

ANSWER: B

Лікар не надав значення аналізу, який показав збільшення активності ферменту діастази і в 10 разів. Хворому загрожує небезпека автолізу підшлункової залози завдяки активації ферменту:

Амілази

Трипсину

Пепсину

Ліпази

Нуклеази

ANSWER: B

Порушення біоенергетичних процесів в організмі найчастіше спричинено дефектом ферментів окиснення субстратів Нестача якого вітаміну відіб'ється на активності піридинових дегідрогеназ ?

В₂

D

В₅

В₆

С

ANSWER: C

Аналіз плазми крові 47-річного чоловіка показав підвищення активності кислої фосфатази, характерне для:

Легень

Шлунка

Передміхурової залози

Товстого кишечника

Печінки

ANSWER: C

В результаті природженого порушення обміну вітаміну В₆ у дитини спостерігаються епілептичні судоми, які викликає дефіцит гальмівного медіатора ЦНС гамма-аміномасляної кислоти, що утворюється при декарбоксилюванні глутамату. Активність якого ферменту при цьому порушується і представником якого класу він є ?

Глутаматдегідрогенази, оксидоредуктаз

Аланінамінотрансферази, трансфераз

Глутаматдекарбоксилази, ліаз

Піридоксалькінази, трансфераз

Глутаматсинтетази, лігаз

ANSWER: C

При метастазуванні раку передміхурової залози в інших тканинах і в сироватці крові підвищується активність кислої фосфатази. До якого класу відноситься цей фермент?

Трансферази

Оксидоредуктази

Гідролази

Ліази

Синтетази

ANSWER: C

Характерним тестом при захворюваннях серця і печінки є підвищення активності ферментів в крові . Для уточнення локалізації патологічного процесу необхідно провести додаткове дослідження:

ізоферментів креатинфосфокінази, каталази, трипсину

активності амілази, ізоферментів ЛДГ

активності лужної фосфатази, креатинфосфокінази МВ, ММ

спектру ізоферментів ЛДГ, КФК, активності трансаміназ

активності амінотрансфераз, церулоплазміну

ANSWER: D

Ферменти якого класу містять коферменти НАД і ФАД?

Ліази

Гідролази

Ізомерази

Оксидоредуктази

Трансферази

ANSWER: D

Біогенні аміни утворюються шляхом декарбоксилювання. До якого класу ферментів відносяться декарбоксилази, що здійснюють даний процес?

Ліази

Оксидоредуктази

Ізомерази

Гідролази

Трансферази

ANSWER: A

Фермент ліпаза розщеплює триацилгліцерини. До якого класу належить цей фермент?

Гідролаз

Трансфераз

Ізомераз

Оксидоредуктаз

Лігаз

ANSWER: A

У дитини виявлена розумова відсталість, знижена активність ферменту фенілаланінгідроксилази. Діагноз - фенілпіровиноградна олігофренія. Що проявляє токсичну дію на центральну нервову систему при цій патології?

Накопичення в крові фенілаланіну і фенілкетонів

Збільшення екскреції з сечею фенілкетонів

Підвищення синтезу тирозину

Зниження синтезу меланіну

Зниження синтезу тиреоїдних гормонів

ANSWER: A

Фермент ліпаза, яка гідролізує нейтральні жири, відноситься до класу гідролаз і підкласу:

Естераз

Пептидаз

Глікозидаз

Фосфодіестераз

Амідаз

ANSWER: A

Визначення активності трансаміназ широко застосовується в медичній практиці з метою діагностики уражень внутрішніх органів. Кофактором цих ферментів є:

Піридоксальфосфат

Тіаміндифосфат

Метилкобаламін

Біотин

Тетрагідрофолат

ANSWER: A

Фермент гістидиндекарбоксилаза, яка каталізує перетворення гістидину до вазоактивного медіатора гістаміну, відноситься до класу:

Ліаз

Оксидоредуктаз

Трансфераз

Гідролаз

Ізомераз

ANSWER: A

Ферменти, які беруть участь в синтезі речовин з використанням енергії, відносяться до класу:

Лігаз

Оксидоредуктаз

Трансфераз

Гідролаз

Ліаз

ANSWER: A

При рахіті у дитини виявлено підвищення активності лужної фосфатази в сироватці крові. До якого класу відноситься цей фермент?

Гідролаз

Оксидоредуктаз

Трансфераз

Ліаз

Синтетаз

ANSWER: A

Пепсин - фермент, що каталізує розрив пептидних хімічних зв'язків з приєднанням води, відноситься до класу:

Гідролаз

Трансфераз

Ізомераз

Оксидоредуктаз

Лігаз

ANSWER: A

З метою підтвердження діагнозу – м'язова дистрофія лікар призначив хворому аналіз крові. Збільшення активності якого ферменту спостерігатиметься у даного пацієнта ?

Креатинфосфокінази ММ

Аланінамінотрансферази

Колагенази

Гіалуронідази

Креатинфосфокінази МВ

ANSWER: A

Відомо, що більшість вітамінів входять до складу ферментів різних класів і виконують роль коферментів. При нестачі якого вітаміну може знижуватися активність транскетолази, коферментом якого є ТПФ ?

В₁

В₆

В₂

В₅

В₁₂

ANSWER: A

Протеолітичні ферменти (пепсин, трипсин, хімотрипсин), які беруть участь в

розщеплюванні харчових білків, відносяться до класу і підкласу:

Гідролаз, ендопептидаз

Ліаз, дегідратаз

Ліаз, альдолаз

Гідролаз, дипептидаз

Гідролаз, екзопептидаз

ANSWER: A

Простетична група ферментів 1-шого класу гем входить до складу наступних ензимів, окрім:

Амілази

Пероксидази

Цитохромів

Каталази

Цитохромоксидази

ANSWER: A

Протеїнкінази - це ферменти, які активують інші ферменти клітини шляхом їх фосфорилювання. Вони належать до класу:

Гідролаз

Оксидоредуктаз

Трансфераз

Ліаз

Лігаз

ANSWER: C

У хворого гепатитом виявлено в крові підвищення активності ізоферментних форм Лдг4 і Лдг5. Яку загальну біохімічну властивість мають ці ізоферменти?

Їм притаманна висока органоспецифічність

Мають однакову молекулярну масу

Каталізують різні реакції

Мають однаковий амінокислотний склад

Не виражена помітна органоспецифічність

ANSWER: A

У хворого виявлено під­вищення активності ЛДГ1, ЛДГ2, аспартатамінотрансферази, креатинфосфокінази. В якому органі (органах) імовірний розвиток патологічного процесу?

У серцевому м'язі (початкова стадія інфаркту міокарда).

У скелетних м'язах (дис­трофія, атрофія).

У нирках та надниркових залозах.

У сполучній тканині.

У печінці та нирках.

ANSWER: A

Ті організми, які в процесі еволюції не створили систему захисту від Н₂О₂, можуть існувати лише в анаеробних умовах. Які з наведених ферментів

можуть руйнувати гідрогенний пероксид?

Оксигеназа та гідроксилаза.

Пероксидаза та каталаза.

Цитохромоксидаза, цитохром В5.

Оксигеназа та каталаза.

Флавінзалежні оксидази.

ANSWER: B

У клініці для лікування ферментопатій застосовують імобілізовані ферменти. Під час проведення афінної хроматографії як ліганд застосовується крохмаль. Який фермент осідатиме на крохмалі ?

Амілаза

Сахараза

Лактаза

Мальтаза

Кіназа

ANSWER: A

У лізосомах розташовані ферменти, які забезпечують виконання їх специфічних функцій. Які це ферменти ?

Кислі гідролази

Трансамінази

Ферменти синтезу білка

Ферменти синтезу жирних кислот

Ферменти синтезу сечовини

ANSWER: A

Біологічне окиснення і знешкодження ксенобіотиків відбувається за рахунок гемвмісних ферментів. Який іон є обов'язковим складовим цих ферментів?

Fe

Mg

Zn

Co

Mn

ANSWER: A

Під час огляду в працівників металургійного заводу виявлено зниження активності тіолових ферментів. Відомо, що ці ферменти інгібуються іонами важких металів з утворенням меркаптидів в реакції: E-SH + Ag → E-S-Ag + H. Яка амінокислота є функціонально важливою для каталітичної активності тіолових ферментів?

Цистеїн

Валін

Серин

Аланін

Гліцин

ANSWER: A

З лікувальною метою використовуються очищені ферменти. Для розділення суміші ферментів використовували насичений розчин сульфату амоню. Яким методом можна очистити фермент від низькомолекулярних домішок?

Діалізу

Ультрацентрифугування

Електрофорезу

Фільтрування

Хроматографії

ANSWER: A

Вкажіть фермент, який міститься в слині і володіє сильною бактерицидною дією завдяки здатності руйнувати глікозидні зв'язки пептидогліканів стінки бактерій:

Лізоцим (мурамідаза)

Альфа-амілаза

Трипсин

Фосфатаза

Рибонуклеаза

ANSWER: A

Ізоферменти широко застосовують в діагностиці захворювань. Так, наприклад, при інфаркті міокарда, гепатиті аналізують ізоферментний спектр:

Лактатдегідрогенази

Аланінамінотрансферази

Аспартатамінотрансферази

Малатдегідрогенази

Протеїнкінази

ANSWER: A

З метою покращення травлення застосовують препарати, що містять ферменти підшлункової залози. Активація протеолітичного ферменту трипсиногену відбувається за участю ферменту кишечника ентерокінази шляхом:

Обмеженого протеолізу

Фосфорилювання

Дефосфорилювання

Алостеричної регуляції

Карбоксилювання

ANSWER: A

Для лікування мегалобластичної анемії застосовують вітаміни В₁₀ і В₁₂ . Коферментною формою фолієвої кислоти ( вітаміну В₁₀) є:

ТГФК

НАД

ФАД

ФМН

5-дезоксиаденозилкобаламін

ANSWER: A

У хворого гострий панкреатит. Які препарати повинен призначити лікар, щоб уникнути аутолізу підшлункової залози?

Інгібітори протеаз.

Активатори протеаз.

Трипсин.

Хімотрипсин.

Амілазу

ANSWER: A

У медичній практиці для профілактики алкоголізму широко використовують тетурам, який є інгібітором альдегіддегідрогенази. Підвищення в крові якого метаболіту викликає відразу до алкоголю?