9 При вивченні властивостей ферменту до системи фермент-субстрат було додано невідому речовину. В результаті константа Міхаеліса збільшилася в 2 рази. Яке явище мало місце?

Конкурентне інгібування

Частковий гідроліз комплексу

Денатурація

Алостерична активація.

Дисоціація голоферменту

ANSWER: A

10 Хворому в курсі хіміотерапії пухлини призначено структурний аналог глутаміну - антибіотик азасерин – сильний інгібітор синтезу пуринових нуклеотидів. Який тип інгібування характерний для цього препарату?

Конкурентний.

Незворотний.

Неконкурентний.

Безконкурентний.

Алостеричний

ANSWER: A

11 У слині міститься фер­мент, здатний руйнувати 1,4-глікозидні зв'язки в молекулі крохмалю. Назвіть цей фермент:

Альфа-амілаза.

Фосфатаза.

Фруктофуранозидаза.

Бета-галактозидаза.

Лізоцим.

ANSWER: A

12 При застосуванні прозерину ,який є фармпрепаратом антидепресивної дії, проходить інгібування ацетилхолінестерази. Вкажіть тип інгібування:

Конкурентне

Незворотне

Неконкурентне

Безконкурентне

Алостеричне

ANSWER: A

13 При виділенні ферментів із гомогенату використовують сульфат амонію. Вкажіть, яким методом можна очиcтити від нього фермент?

Діалізом

Ультрацентрифугуванням

Фільтруванням

Хроматографією

Електрофорезом

ANSWER: A

14 У медичній практиці застосовують фармпрепарати, які містять ртуть, миш’як. Вкажіть, за яким типом відбувається інгібування біохімічних процесів під дією цих металів:

Неконкурентне

Конкурентне

Алосторичне

Безконкурентне

Зворотнє

ANSWER: A

15 При офтальмологічних захворюваннях як антиглаукоматозний засіб до недавнього часу використовували препарат армін із групи ФОС (фосфорорганічних сполук), що має сильну антихолінестеразну активність. Вкажіть механізм інгібування ним ацетилхолінестерази:

Неконкурентне

Конкурентне

Алостеричне

Безконкурентне

Субстратне

ANSWER: A

16 Іони важких металів дуже токсичні. Вони блокують SН-групи, що входять в активний центр ферментів. До якого типу належить механізм їх інгібування?

Неконкурентне

Алостеричне

Конкурентне

Безконкурентне

Субстратне

ANSWER: A

17 Пацієнту з глаукомою призначено пірофос (фосфорорганічну сполуку), який пригнічує активність ацетилхолінестерази шляхом:

Неконкурентного гальмування

Конкурентного гальмування

Алостеричного гальмування

Безконкурентного гальмування

Гальмування синтезу ферменту

ANSWER: A

18 Хворий знаходиться у відділенні 'штучна нирка'. Вкажіть метод, який використовується для очищення його крові від низькомолекулярних сполук:

Діаліз

Висолювання

Електрофорез

Гідроліз

Денатурація

ANSWER: A

19 Яке значення мають біохімічні методи дослідження ?

Діагностичне

Критерію ефективності проведеного лікування

Критерію реабілітації

Критерію видужання

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

20 На яких критеріях повинен грунтуватися вибір методу дослідження?

Аналітичних

Медичних

Технічних

Економічних

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

21 Які з перелічених критеріїв відносяться до аналітичних?

Специфічність

Відтворюваність

Чутливість

Спорідненість

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

22 Які характеристики біологічних рідин служать елементами інформації про стан організму?

Клітинний склад

Хімічний склад

Фізичні властивості

Тканинний склад

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

23 Які фактори впливають на результати лабораторних досліджень?

Фізіологічні (стать, вік і т.д.)

Зовнішнє середовище

Токсичні

Терапевтичні

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

24 Що є джерелом діагностичної інформації в клінічній біохімії?

Результати лікарських спостережень

Зовнішній опис органів, їх розміри

Зміна біохімічних процесів в організмі людини,

Аналіз хімічного складу біологічних рідин

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

25 Клінічна біохімія – це :

Наука про значення лабораторних показників у діагностиці захворювань

Медична наукова дисципліна, що вивчає закономірність взаємозв'язків між фізіологічним і патологічними станами, клітинним і хімічним складом біологічних рідин для виявлення відхилень від норми, встановлення діагнозу і контролю за лікуванням

Наука про значення лабораторних показників у нормі та при патологічних процесах, діагностиці, лікуванні і прогнозуванні захворювань

Наука про хімію життя

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

26 Що лежить в основі змін лабораторних показників?

Стан органів і систем організму людини

Глибина ураження органів і клітин на момент дослідження

Зміни в органах при захворюванні

Зміни в біологічних рідинах, що досліджуються

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

27 Які з перелічених факторів впливають на результати біохімічних досліджень?

Час забору біологічного матеріалу для дослідження

Вплив діагностичних процедур і лікарських засобів

Консервація, збереження

Доставка біоматеріалу в лабораторію

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

28 З якою метою при біохімічних дослідженнях використовуються функціональні та фармакологічні проби, навантажувальні тести?

Для виявлення прихованих змін біохімічних параметрів

Для виявлення наявних змін біохімічних параметрів

Для виявлення резервних можливостей систем організму

При профілактичному обстеженні

Всі відповіді правильні

ANSWER: E

29 До якого виду досліджень належить спектральний аналіз?

Електрофоретичного

Імуноферментного

Хроматографічного

Фізичного

Немає вірної відповіді

ANSWER: D

30 Що таке ферменти?

Складні білки, що є структурним матеріалом клітини

Біокаталізатори білкової природи

Неорганічні каталізатори

Органічні каталізатори

Немає вірної відповіді

ANSWER: B

31 Як пояснити механізм інактивації ферменту при кип'ятінні?

Гідроліз ферменту

Денатурація ферменту

Блокування активного центру

Активація нативного інгібітора проферменту

Немає вірної відповіді

ANSWER: B

32 Як змінюється активність ферменту при кип'ятінні?

Втрачається

Збільшується

Знижується

Не змінюється

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

33 Яка властивість ферменту лежить в основі його виявлення?

Термостабільність

Каталітична активність

Хмімічна природа ферменту

Дія зовнішніх чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: B

34 Що таке активний центр ферменту?

Місце приєднання апоферменту до коферменту

Небілковий компонент ферменту

Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього

Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: C

35 Алкогольдегідрогеназа, вугільна ангідраза як кофермент містять метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: A

36 Аргіназа, амінопептидаза як кофермент містять метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: B

37 Aскорбатоксидаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: C

38 Ксантиноксидаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: D

39 Фосфатаза як кофермент містить метал:

Цинк

Марганець

Мідь

Молібден

Магній

ANSWER: E

40 З перерахованих речовин активатором амілази є:

NaCl

Холева кислота

Ентерокіназа

HCl

АТФ

ANSWER: A

41 Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

Уреази

Амілази

Пепсину

Алкогольдегідрогенази

Фосфатази

ANSWER: A

42 Фермент ацетилхолінестераза каталізує гідроліз нейромедіатора ацетилхоліну. Отрути на основі фосфороранічних сполук необоротно інгібують цей фермент. Механізм дії фосфорорганічних отрут полягає в:

Ковалентному зв’зуванні НО- груп серину в активному центрі ферменту

Тому, що вони є структурними аналогами субстрату

Пов'язані з алостеричним центром ферменту

Модифікації субстрату

Тому, що вони викликають денатурацію білка

ANSWER: A

43 Хворий скаржиться на гострий біль в животі, блювоту. Аналіз крові показав значне збільшення активності амілази, трипсину, що дає підстави діагностувати гострий панкреатит. Щоб не було аутолізу підшлункової залози, лікар призначає препарати:

Інгібітори протеолітичних ферментів (трасилол, контрикал)

Інсулін і інші гормони

Сульфаніламідні препарати

Комплекс панкреатичних ферментів

Антибіотики

ANSWER: A

44 При взаємодії з ферментом субстрат зв'язується з хімічною структурою, яка називається:

Активний центр

Алостеричний центр

Модулятор

Апофермент

Білковий домен

ANSWER: A

45 Активні центри апоферментів формують наступні групи, крім:

-СН3 аргініну

-ОН серину

-SН цистеїну

- NН2 лізину

-СООН аспарагінової кислоти

ANSWER: A

46 Ціаніди блокують дію ферменту цитохромоксидази шляхом з'єднання з іонами заліза, які входять до активного центру даного ферменту. Який вид інгібування ферменту має місце?

Неконкурентне

Конкурентне

Алостеричне

Зворотнє

Стереохімічне

ANSWER: A

47 Простетична група складного ферменту - це:

Небілкова частина ферменту, яка ковалентно зв'язана з його білковою частиною

Білкова частина ферменту

Небілкова частина ферменту, яка нековалентно зв'язана з білковою частиною

Білковий домен апоферменту

Алостеричний центр голоферменту

ANSWER: A

48 Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є всі перераховані, окрім:

Низької хімічної активності

Оборотності дії

Термолабільності

Специфічності дії

Високої хімічної активності

ANSWER: A

49 Ферменти мають білкову природу, тому що складаються з:

Амінокислот

Моносахаридів

Нуклеотидів

Жирних кислот

Гліцерину

ANSWER: A

50 Вазоактивний пептид ангіотензин підвищує кров’ний тиск. Пацієнтові для зниження артеріального тиску призначений каптоприл – інгібітор ферменту, який перетворює ангіотензин І у ангіотензин ІІ шляхом:

Обмеженого протеолізу

Метилювання

Фосфорилювання

Дезамінування

Декарбоксилювання

ANSWER: A

51 Ферменти - речовини білкової природи, здатні зв'язувати субстрати для:

Каталізу їх хімічних перетворень в процесах метаболізму

Формування матриці для синтезу білків

Транспорту субстратів через судинну систему

Збільшення енергоємності субстратів

Ініціації імунної відповіді організму на антигени

ANSWER: A

52 Яке з приведених тверджень є вірним?

Km – це концентрація субстрату, при якій швидкість реакції рівна половині Vmax

Vmax не залежить від концентрації ферменту

Km залежить від концентрації ферменту

Km - не залежить від pH, температури і іонної сили ферментативної реакції

Km - дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість ферментативної реакції є максимальною

ANSWER: A

53 Загальною властивістю, характерною для коферментів НАД і ФМН, є:

Здатність приєднувати і віддавати електрони

Наявність термінальних -SH груп

Є однокомпонентними сполуками

Наявність ізоалоксазинового кільця

Наявність в структурі піридинового кільця

ANSWER: A

54 Конкурентним інгібітором ферменту ацетилхолінестерази є:

Прозерин, зарин, зоман

Малонова кислота

Сульфаніламідні препарати

Атибіотики

Ціаніди

ANSWER: A

55 З гомогенатів тканин виділені ферменти, які каталізують взаємне перетворення лактату і пірувату. Ферменти відрізняються електрофоретичною рухливістю і молекулярною масою. Як називають такі ферменти?

Ізоферменти

Голоферменти

Коферменти

Мультиферменти

Проферменти

ANSWER: A

56 У роботі ферменту карбоксипептидази бере участь іон цинку, який виконує функції:

Входить до складу активного центру ферменту

Є активатором ферменту

Є апоферментом

Вірно А, В, Е

Утворює голофермент

ANSWER: D

57 При вивченні механізмів ферментативних реакцій були виявлені функціональні групи, які забезпечують зв'язок молекули ферменту з субстратом і беруть пряму участь в каталітичному акті. Як називається ця ділянка ?

Алостеричний центр

Активний центр

Кофермент

Простетична група

Кофактор

ANSWER: B

58 Яка функціональна група входить в активний центр ферменту, якщо він інгібується фосфороорганічними отрутами?

ОН серину

NН₂ лізину

SН цистеїну

NH- гістидину

СООН аспарагінової кислоти

ANSWER: A

59 Препарати ртуті, миш'яку і вісмуту є інгібіторами ферментів, які мають - SН групи в активних центрах. Для реактивації ( відновлення активності) цих ферментів використовують амінокислоту:

Цистеїн

Гліцин

Валін

Глутамін

Серин

ANSWER: A

60 У перші дві доби після інфаркту міокарда в сироватці крові переважатиме фракція ізоферменту лактатдегидрогенази (ЛДГ):

Лдг₁

Лдг₂

Лдг₃

Лдг₄

Лдг₅

ANSWER: A

61 У поживне середовище, що містить сукцинат ( бурштинову кислоту) і фермент сукцинатдегідрогеназу (СДГ), додали інгібітор ферменту - малонат (малонову кислоту). При збільшенні концентрації субстрату активність ферменту відновилася. Назвіть тип інгібування ферменту:

Оборотне конкурентне

Необоротне

Оборотне неконкурентне

Неконкурентне

Алостеричне

ANSWER: A

62 У аналізі шлункового соку хворого з діагнозом гіпоацидний гастрит виявлено значне зниження активності протеолітичного ферменту пепсину. Можливий біохімічний механізм такого явища - це:

Порушення утворення активного ферменту з проферменту

Денатурація молекули пепсину

Зниження енергії активації ферментативної реакції

Відсутність внутрішнього чинника Кастла в шлунковому соці

Конкурентне інгібування ферменту

ANSWER: A

63 Абсолютна специфічність характерна для ферменту:

Сахарази

Амілази

Пепсину

Лактатдегідрогенази

Ліпази

ANSWER: A

64 Які фізико-хімічні властивості білків притаманні ферментам ?

Висока молекулярна маса

Розщеплення до амінокислот під час гідролізу

Утворення колоїдоподібних розчинів

Прояв антигенних властивостей

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

65 Яка із речовин не відіграє роль кофермента ?

Убіхінон

Ліпоєва кислота

Нікотинова кислота

Оротова кислота

Пантотенова кислота

ANSWER: D

66 До складу яких ферментів входять порфіринові комплекси ?

Цитохроми в,с

Каталаза

Пероксидаза

Всі відповіді вірні

Цитохроми а₁, а₃

ANSWER: D

67 Який із нижчеперерахованих амінокислотних залишків входить до складу активного центру фермента?

Серин

Цистеїн

Гістидин

Тирозин

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

68 В утворенні тимчасового комплексу між ферментом і субстратом важлива роль належить хімічним зв”язкам:

Ван-дер-Ваальсовим силам

Іонному

Всі відповіді вірні

Водневим зв”язкам

Гідрофобної взаємодії

ANSWER: C

70 Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників служать:

Алостеричні центри

Кофактори

Каталітична ділянка активного центру

Контактна ділянка активного центру

Будь-які ділянки ферменту

ANSWER: A

71 Які із нижчеперерахованих речовин можуть виступати ефекторами ?

Гормони

Медіатори нервової системи

Іони металів

Продукти ферментативних реакцій

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

72 Якими фізико-хімічними властивостями різняться між собою ізоферменти ?

Електрофоретичною рухливістю

Молекулярною масою

Всі відповіді вірні

Локалізацією в тканинах

Первинною структурою

ANSWER: C

73 Що є спільного для всіх ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Каталіз однакових реакцій

Специфічна тканинна локалізація

Всі відповіді вірні

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

74 Які із названих ферментів не існують у вигляді поліферментних комплексів?

Всі перераховані нижче

Транскетолаза

Сукцинатдегідрогеназа

Альдолаза

Глюкозо-6-фосфатаза

ANSWER: A

75 Яка властивість не є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Всі відповіді вірні

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

76 Специфічність дії ферментів зумовлена наступними факторами:

Конформаційною комплементарністю з субстратом

Електростатичною комплементарністю з субстратом

Особливістю структури активного центру фермента

Всі відповіді вірні

Його білковою природою

ANSWER: D

77 Які види специфічності ферментів існують?

Відносна

Абсолютна

Всі відповіді вірні

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

78 Для ферментів з відносною специфічністю є спільним:

Дія на однаковий тип зв”язку певної групи субстратів

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

79 Температура, при якій швидкість ферментативної реакції максимальна - це:

Температурний оптимум ферментів

Температурний пік рекції

Температура, при якій фермент не гідролізується

Температурний максимум

Температура, при якій фермент не денатурує

ANSWER: A

80 Значення рН, при якому активність ферменту найвища:

рН – оптимум ферменту

рН комфорт ферменту

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

81 Яка гіпотеза не пояснює механізму дії ферментів і ферментативного каталізу ?

Гіпотеза фермент-субстратних комплексів

Гіпотеза Міхаеліса-Ментен

Гіпотеза Фішера

Гіпотеза Кошланда

Гіпотеза Варбурга і Бейліса

ANSWER: E

82 Які зв”язки беруть участь в утворенні фермент-субстратних комплексів?

Водневі

Електростатичної взаємодії

Гідрофобної взаємодії

Ван-дер-Ваальсові

Всі вище перераховані

ANSWER: E

83 Які речовини можуть відігравати роль активаторів ферментів ?

Жовчні кислоти

Ферменти

Всі відповіді вірні

Іони металів

Аніони

ANSWER: С

84 Речовини з вільними SH-групами виступають активаторами деяких ферментів, чому ?

Проявляють активуючу дію стосовно своїх неактивних форм

(автокаталіз)

Входять до складу простетичних груп ферментів

Відновлюють дисульфідні зв’язки неактивних ферментів до сульфгідрильних груп

Активують дію ферментів шляхом приєднання до ферменту якоїсь модифікуючої сполуки

Впливають на фосфорилювання неактивних форм ферментів

ANSWER: С

85 Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів не притаманний іонам металів як активаторам?

Сприяють приєднанню субстрату до ферменту

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Активують за допомогою цАМФ

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: С

86 Який із металів входить до простетичних груп ферментів?

Fe

Co

Всі входять

Zn

Cu

ANSWER: С

87 Який із наведених механізмів лежить в основі активації ферментів ?

Активація за домогою впливу на активний центр

Активація шляхом відщеплення від ферменту якоїсь ділянки, що блокувала активний центр

Всі вище перераховані

Активація шляхом дисоціації неактивного комплексу ферменту на субодиниці, одна з яких проявляє властивості фермента

Активація шляхом приєднання до ферменту модифікуючої речовини

ANSWER: С

88 Які інгібітори є отрутами для людини?

Ціаніди

Сірководень

Монооксид вуглецю

Всі відповіді вірні

Фосфорорганічні речовини

ANSWER: D

89 Яке гальмування відноситься до зворотнього інгібування ферментів ?

Конкурентне гальмування

Неконкурентне гальмування

Безконкурентне гальмування

Всі відповіді вірні

Ізостеричне гальмування

ANSWER: A

90 Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини,- це:

Механізм дії незворотних інгібіторів

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

91 Конкурентним інгібіторам притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Всі відповіді вірні

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

92 Які із перелічених речовин належать до неконкурентних інгібіторів?

Солі важких металів

Йодоацетат, окис вуглецю

Сірководень

Алкілувальні речовини

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

93 Швидкість ферментативної реакції залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості субстрату

Всі відповіді вірні

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

94 До складу якого ферменту входить кофермент тіамінпірофосфат ?

Сукцинатдегідрогенази

Піруватдегідрогенази

Цитохромоксидази

Алкогольдегідрогенази

Лактатдегідрогенази

ANSWER: B

95 Коли порушиться синтез і функція ФМН і ФАД-залежних дегідрогеназ ?

При нестачі вітаміну К

При нестачі вітаміну РР

При нестачі вітаміну В₂.

При надлишку вітаміну В₂

При нестачі вітаміну А

ANSWER: C

96 Фермент сукцинатдегідрогеназа має кофермент:

ФАД

ПАЛФ

НАДФ

ТГФК

НАД

ANSWER: A

97 Нестача нікотинаміду призводить до порушення:

Синтезу ФАД

Синтезу ТГФК

Синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ.

Синтезу піридоксальфосфату

Синтезу АсАТ і АлАТ

ANSWER: C

98 Які із нижче наведених механізмів є механізмом регуляції ферментів?

Алостерична модифікація активності ферменту

Регуляція активності ферменту за рахунок ковалентної модифікації

Активація шляхом обмеженого протеолізу

Всі відповіді вірні

Активація та гальмування за допомогою циклічних нуклеотидів

ANSWER: D

99 Які метали не входять до складу груп коферментів цитохромів?

Zn i Co

Zn i Cu

Всі відповіді вірні

Zn i Fe

Co i Cu

ANSWER: C

100 До складу амінотрансфераз входять коферменти вітаміну:

В₁

В₆

В₁

В₃

В₁₀

ANSWER: B

101 За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп:

Похідні вітамінів

Коферменти - метали

Нуклеотидні коферменти

Порфіринові коферменти

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

102 За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на ряд груп:

Коферменти, що є переносниками електронів

Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп

Коферменти, що є переносниками атомів водню

Коферменти синтезу, ізомеризації, трансмембранного транспорту

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

103 Фермент проявляє максимальну активність при оптимальному значенні рН. Із зміною рН відбувається ряд порушень:

Фермент змінює конформацію

Змінюється ступінь дисоціації іоногенних груп

Змінюється будова активного центру

Втрачаються або знижуються каталітичні властивості

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

104 Фермент ацетилхолінестеразу використовують при :

Отруєнні фосфорорганічними сполуками

Отруєнні ціанідами

Отруєнні цинком

Отруєнні кобальтом

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

105 Що змінює ступінь іонізації кислотних і лужних груп, макроструктуру молекули ?

Зміна рН середовища

Зміна зовнішнього середовища

Зміна доби

Зміна температури

Дія інгібіторів

ANSWER: A

106 Під час шлункової секреції виділяються протеолітичні ферменти у вигляді проферментів. Пепсиноген активується:

Соляною кислотою

Сірчаною кислотою

Яблучною кислотою

Щавелевооцтвою кислотою

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

106 При проведенні біохімічних аналізів у хворого виявлено гострий панкреатит. Використовують інгібітори протеолітичних ферментів, щоб уникнути:

Аутолізу підшлункової залози

Часткового гідролізу ферментів

Дисоціації голоферментів

Алостеричної активації

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

107 Іони важких металів дуже токсичні. Механізм їх інгібування - неконкурентний. Які групи активних центрів ферментів вони найчастіше блокують ?

SН-групи

ОН -групи

СН3 -групи

Всі відповіді вірні

СООН-групи

ANSWER: A

108 Ділянка молекули, що забезпечує можливість сполучення із субстратом і подальше перетворення останнього – це:

Активний центр ферменту

Місце приєднання апоферменту до коферменту

Небілковий компонент ферменту

Ділянки впливу на фермент регулюючих чинників

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

109 Як кофактор цинк входить до складу:

Алкогольдегідрогенази, вугільної ангідрази

Каталази

Супероксиддисмутази

Цитохромоксидази

Всі відповіді вірні

ANSWER: A

110 З перерахованих речовин активаторами амілази не виступають:

Всі відповіді вірні

Холева кислота

Ентерокіназа

HCl

АТФ

ANSWER: A

111 Ціаніди блокують дію ферменту шляхом з'єднання з іонами заліза, які входять до активного центру. Про який фермент з перечислених йдеться?

Цитохромоксидазу

Алкогольдегідрогеназу

Супероксиддисмутазу

Каталазу

Вугільну ангідразу

ANSWER: A

112 Властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є наступні, крім:

Термостабільності

Оборотності дії

Залежності від модифікаторів

Специфічності дії

Високої хімічної активності

ANSWER: A

113 До каталізу хімічних перетворень субстратів в процесах метаболізму причетні наступні сполуки, крім:

Специфічних- речовин білкової природи

Полісахаридів

Нуклеотидів

Вітамінів

Порфіринових комплексів

ANSWER: B

114 Здатність приєднувати і віддавати електрони характерна для коферментів:

НАД і ФМН

ПАЛФ

Біотину

ТГФК

Немає вірної відповіді

ANSWER: A

115 Ізоферменти, які каталізують взаємне перетворення лактату і пірувату,

відрізняються:

Електрофоретичною рухливістю і молекулярною масою

Складом активного центру

Активатором ферменту

Коферментом

Вірно А, В, Д

ANSWER: A

116 Місцем впливу на фермент різних регуляторних чинників не служать:

Всі відповіді вірні

Кофактори

Каталітична ділянка алостеричного центру

Контактна ділянка активного центру

Простетичні групи голоферменту

ANSWER: A

116 Що не відноситься до характеристики ізоферментів?

Дія на один і той же субстрат

Відмінності первинної структури

Органоспецифічність

Каталіз різних реакцій

Ізоферменти характерні для більшості ферментів, що у своїй структурі мають декілька субодиниць

ANSWER: D

117 Яка властивість є спільною для ферментів та неорганічних каталізаторів?

Специфічність

Чутливість до дії сторонніх чинників

Каталіз тільки термодинамічно можливих реакцій

Залежність від рН і температури

Висока каталітична активність

ANSWER: C

118 Які види специфічності ферментів не існують?

Відносна

Абсолютна

Термодинамічна

Просторова

Абсолютна групова

ANSWER: C

119 Для ферментів з відносною специфічністю не характерно:

Всі відповіді вірні

Здатність перетворювати один субстрат

Здатність впливати на D – ізомери

Впливають на D – ізомери, але не впливають на L-ізомери

Дія на декілька типів зв”язків певної групи субстратів

ANSWER: A

120 рН оптимум ферменту – це:

Значення рН, при якому активність ферменту найвища

Значення рН, при якому активність ферменту можлива

Ізоелектричний стан ферменту

рН – максимум ферменту

Жоден термін не вживається

ANSWER: A

121 Які речовини не можуть відігравати роль активаторів ферментів ?

Жовчні кислоти

Ферменти

Солі важких металів

Іони металів

Аніони

ANSWER: С

122 Іони металів бувають досить специфічними активаторами для деяких ферментів. Який із нижчеперерахованих процесів притаманний іонам металів як активаторам?

Утворюють „місток” між ферментом і субстратом

Беруть участь у формуванні третинної структури ферменту

Всі відповіді вірні

Впливають на алостеричні центри ферментів

Є складовою активного центру ферменту

ANSWER: С

123 Конкурентне гальмування відноситься до:

Зворотнього інгібування ферментів

Не зворотнього інгібування ферментів

Негативного зворотнього зв”язку у ферментативних реакціях

Всі відповіді вірні

Ізостеричного гальмування

ANSWER: A

124 Механізм дії незворотних інгібіторів – це:

Утворення з ферментом міцної сполуки за рахунок ковалентних зв”язків, яка не дисоціює на вихідні речовини

Пригнічення реакції, але значних змін у структурі молекули ферменту не виникає

Механізм зворотнього зв”язування з активним центром ферменту

Механізм конкуренції із субстратом за активний центр ферменту

Механізм зв”язування з алостеричним центром ферменту

ANSWER: A

125 Конкурентним інгібіторам не притаманні особливості:

Є структурними аналогами субстрату

Комплементарні активному центру фермента

Фермент, зв”язаний з інгібітором, не зв”язується із субстратом

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна нестачею субстрату

Зняти гальмівний вплив інгібітора можна надлишком субстрату

ANSWER: D

126 Швидкість ферментативної реакції не залежить від ряду обставин:

Кількості ферменту

Наявності модуляторів

Кількості субстрату

Онкотичного тиску

Кількості утвореного продукту реакції

ANSWER: D

127 До ферменту піруватдегідрогенази входять коферменти, крім:

ТПФ

ФМН

ФАД

КоА

НАД

ANSWER: B

До порушення синтезу і функції НАД і НАДФ-дегідрогеназ призводить:

Нестача нікотинаміду

Надлишок триптофану

Нестача нікотинфосфату

Настача піридоксальфосфату

Надлишок нікотинальдегіду

ANSWER: A

До складу амінотрансфераз не входять коферменти вітаміну:

В₁

Всі відповіді правильні

В₂

В₃

В₁₀

ANSWER: B

За хімічною природою коферменти розділяють на ряд груп, окрім:

Похідних вітамінів

Іонів - металів

Нуклеотидних сполук

Порфіринових комплексів

Амінокислот

ANSWER: E

У слині міститься амілаза. Які звязки розщеплює цей фермент?

Альфа – 1,4 – глікозидні в молекулі крохмалю

Альфа – 1,4 – глікозидні в молекулі клітковини

Бета – 1,4 – глікозидні в декстринів

Бета – 1,3 – глікозидні в глікозаміногліканів

Альфа – 1,3 – глікозидні в молекулі глікогену

ANSWER: A

1. Формула, якої кислоти зображена на рисунку

Нікотинової кислоти

Аскорбінової кислоти

Активність ферментів помірно знижується

Активність ферментів різко знижується

Всі відповіді неправильні

ANSWER: A

2. Із скількох амінокислотних залишків складається активний центр лізозиму?

6

2

10

1

Всі відповіді неправильні

ANSWER: A

3. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: D

4. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: C

5. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: A

6. Виберіть правильне твердження, яке можна поставити замість знака запитання на рисунку:

Активний центр

Субстрат

Фермент

Фермент-субстратний комплекс

Всі відповіді неправильні

ANSWER: B

7. Яка теорія механізму дії ферментів зображена на рисунку ?

Теорія Кошланда (індукованої адаптації)

Теорія Фішера (“ключ-замок”)

Теорія Варбурга

Теорія Бейліса

Всі відповіді неправильні

ANSWER: B

8. Яка теорія механізму дії ферментів зображена на рисунку ?

Теорія Фішера (“ключ-замок”)

Теорія Кошланда (індукованої адаптації)

Теорія Варбурга

Теорія Бейліса

Всі відповіді неправильні

ANSWER: B

9. Для якого ферменту на рисунку показано оптимум рн середовища ?

Пепсину

Трипсину

Амілази

Аргінази

Пероксидази

ANSWER: B

10. Яка величина буде визначатися за рівнянням реакції ?

Початкова швидкість за рівнянням Шлигіна

Початкова швидкість за рівнянням Арнау

Початкова швидкість за рівнянням Хексінга

Початкова швидкість за рівнянням Міхаеліса -Ментена

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

11. Яка величина буде визначатися за рівнянням реакції ?

Максимальна швидкість за рівнянням Шлигіна

Максимальна швидкість за рівнянням Арнау

Максимальна швидкість за рівнянням Хексінга

Максимальна швидкість за рівнянням Міхаеліса -Ментена

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

12. Яка величина буде визначатися за рівнянням реакції ?

Величина Шлигіна

Константа Арнау

Константа Хексінга

Константа Міхаеліса -Ментена

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

13. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

При достатній концентрації субстрату чим нища концентрація ферменту, тим вища швидкість реакції

При достатній концентрації субстрату чим вища концентрація ферменту, тим нища швидкість реакції

При достатній концентрації субстрату чим нища концентрація ферменту, тим нища швидкість реакції

При достатній концентрації субстрату чим вища концентрація ферменту, тим вища швидкість реакції

Жодної вірної відповіді

ANSWER: D

14. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Інгібітор за структурою подібний до субстрату, тому зв’язується з тим самим активним центром

Фермент не може розрізнити інгібітор і субстрат

Конкурентний інгібітор знижує швидкість каталізу зменшуючи кількість молекул ферменту, зв’язаних із субстратом

Інгібітор може бути витіснений з активного центру шляхом збільшення концентрації субстрату

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

15. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Інгібітор приєднується не до активного центру, а до іншої ділянки ферменту

Інгібітор і субстрат можуть зв’язуватися з ферментом в один і той же час

Інгібітор може зв’язуватися як з ферментом (EI) , так і з фермент-субстратним комплексом (ESI)

Інгібітор не може бути витіснений шляхом збільшення концентрації субстрату

Всі відповіді вірні

ANSWER: E

16. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Інгібітор приєднується не до активного центру, а до іншої ділянки ферменту

Інгібітор і субстрат можуть зв’язуватися з ферментом в один і той же час

Інгібітор може зв’язуватися як з ферментом (EI) , так і з фермент-субстратним комплексом (ESI)

Інгібітор не може бути витіснений шляхом збільшення концентрації субстрату

Безконкурентне гальмування, інгібітор приєднується до ES але не до вільного E, зустрічаться тільки в мультисубстратних реакціях

ANSWER: E

17. Виберіть правильне твердження відносно даного рисунка:

Абсолютна специфічність – один фермент діє тільки на один субстрат (уреаза розщеплює тільки сечовину; аргіназа розщеплює тільки аргінін)

Відносна специфічність – один фермент діє на різні субстрати які мають одинаковий тип зв’язку (пепсин розщеплює різні білки)

Стереоспецифічність специфічність – деякі ферменти каталізують перетворення тільки субстратів, які знаходяться в певній геометричній конфігурації, цис- або транс-

Всі відповіді вірні

Термолабільність, залежність активності від температури. Більшість ферментів мають температурний оптимум при 37^o С

ANSWER: E

18. Для якого ферменту на рисунку показано оптимум рн середовища ?

Пепсину

Трипсину

Амілази

Аргінази

Пероксидази

ANSWER: A

У пробірку з сахарозою додали витяжку з дріжджів. Після 10 хвилин в інкубації суміш в пробірці дає позитивну реакцію Фелінга. Який фермент наявний в інкубаційній суміші, до якого класу і підкласу він відноситься ?

Сахараза , оксидоредуктази, дегідрогенази

Сахараза, гідролази, глікозидази

Мальтаза, гідролази, глікозидази

Амілаза, гідролази, глікозидази

Сахараза , оксидоредуктази, естерази

ANSWER: B

У однорічної дитини відмічені: розумова відсталість, судоми з втратою свідомості, в крові - гіпоглікемія натщесерце. Названі симптоми пов'язані з генетичним дефектом ферменту:

Глікогенсинтетази

Амілази

Аргінази

Сахарази

Гексокінази

ANSWER: A

У 36 –річного хворого хронічним алкоголізмом, набряки і атрофія м'язів, серцево-судинна недостатність, в крові – збільшений вміст пірувату, а в еритроцитах – знижена активність транскетолази. Названі симптоми наймовірніше обумовлені недостатністю коферменту класу:

Тіаміндифосфату, оксидоредуктаз

Коензиму А, гідролаз

Никотинаміддинуклеотидфосфату, пероксидаз

Піридоксальфосфату, ліаз

Флавінаденіндинуклеотиду, оксидаз

ANSWER: A

У хворого 45 років спостерігається дерматит, фотосенсибілізація, діарея, деменція, зменшення екскреції з сечею метилнікотинаміду. Названі симптоми обумовлені недостатністю коферменту надкласу і підкласу:

Оксидоредуктаз, дегідрогеназ

Оксидоредуктаз, оксидаз

Оксидоредуктаз, пероксидаз

Трансфераз, дегідрогеназ

Оксидоредуктаз, гідроксилаз

ANSWER: A

У перші дві доби після інфаркту міокарда в сироватці крові переважатиме фракція ізофермента лактатдегидрогенази (ЛДГ):

Лдг1

Лдг2

Лдг3

Лдг4

Лдг5

ANSWER: A

Для діагностики ряду захворювань визначають активність ферментів трансаміназ в крові. Який вітамін входить до складу коферментів цих ферментів?

В6

В2

В1

В8

В5

ANSWER: A

За умов пригнічення тканинного дихання доцільно використовувати ферменти, що активують це процес оксидоредуктази. Серед оскидоредуктаз є ферменти, що містять гем, до складу якого входить метал:

Fe

Mn

Ni

Мо

Zn

ANSWER: A

В ургентну клініку привезли хворого з підозрою на гострий панкреатит. Для підтвердження діагнозу хворому необхідно призначити лабораторне дослідження:

Визначення активності ЛДГ

Загальний аналіз крові

Визначення рівня холестерину в крові

Визначення активності амілази в сечі

Визначення рівня ацетонових тіл

ANSWER: D

Хворому з гострим інфарктом міокарда ввели стрептокіназу. Введення ферментного препарату призвело до активації в організмі процесу :

Фібринолізу

Гліколізу

Глікогенолізу

Кетогенезу

Ліполізу

ANSWER: A

Компоненти дихального ланцюга відносяться до класу ферментів:

Оксидоредуктаз

Гідролаз

Ізомераз

Ліаз

Трансфераз

ANSWER: A

При обстеженні дитини 4-х років педіатр відзначив його відставання у фізичному і розумовому розвитку. При лабораторному дослідженні - в сечі дитини різко підвищений рівень кетокислоти, яка дає кольорову якісну реакцію з хлорним залізом. Яке спадкове захворювання було виявлене у дитини?

Фенілкетонурія

Альбінізм

Алкаптонурія

Тірозинемія

Цистинурія

ANSWER: A

У відділення доставлений хворий з діагнозом інфаркту міокарда. Активність якого з перерахованих ферментів буде найбільше рости протягом перших двох діб?

Аспартатамінотрансферази

Лдг4

Аланінамінотрансферази

Аланінамінопептідази

Лдг5

ANSWER: A

У лікарню доставлено чоловіка 35 років з ознаками алкогольної інтоксикації. Після обстеження у нього в крові виявлений лактоацидоз, причиною якого став гіповітаміноз вітаміну В₁ внаслідок зловживання алкоголем і незбалансованого харчування протягом 5 років. Якого характеру ферментопатія має місце в цього хворого?

Вторинна, дефіцит коферменту ТДФ

Первинна, дефіцит коферменту ТДФ

Вторинна, дефіцит коферменту НАДФ

Вторинна, надлишок коферменту НАДФ

Вторинна, надлишок коферменту ФАД

ANSWER: A

На активності флавінових дегідрогеназ відіб'ється нестача вітаміну:

В6

В1

РР

В2

С

ANSWER: D

Через 5 місяців після народження у дитини відмічено уповільнення психічного розвитку, періодичні судоми. Проба з FeCI₃ - позитивна. Яке спадкове захворювання виявлене у дитини?

Галактоземія

Фенілкетонурія

Алкаптонурія

Хвороба Дауна

Альбінізм

ANSWER: B

Фермент, який здійснює перенесення структурного фрагмента або функціональної групи від одного субстрата до іншого з утворенням двох нових продуктів, відноситься до класу ферментів:

Ізомераз

Трансфераз

Оксидоредуктаз

Лігаз

Гідролаз

ANSWER: B

В організмі людини виявлений дефіцит заліза. Це призведе до зниження активності ферменту:

Глутатіонпероксидази

Каталази

Карбоангідрази

Карбоксипептидази

Церулоплазміну

ANSWER: B

Лікар не надав значення аналізу, який показав збільшення активності ферменту діастази сечі в 10 разів. Хворому загрожує небезпека автолізу підшлункової залози при активації ферменту:

Амілази

Трипсину

Пепсину

Ліпази

Нуклеази

ANSWER: B

Порушення біоенергетичних процесів в організмі найчастіше спричинено дефектом ферментів окиснення субстратів Недолік якого вітаміну відіб'ється на активності піридинових дегідрогеназ ?

В₂

D

В₅

В₆

С

ANSWER: C

Аналіз плазми крові 47-річного чоловіка показав підвищення активності кислої фосфатази, характерне для:

Легень

Шлунка

Передміхурової залози

Товстого кишечника

Печінки

ANSWER: C

В результаті природженого порушення обміну вітаміну В₆ у дитини спостерігаються епілептичні судоми, які викликає дефіцит гальмівного медіатора ЦНС гамма-аміномасляної кислоти, що утворюється при декарбоксилюванні глутамату. Активність якого ферменту при цьому порушується і представником якого класу він є ?

Глутаматдегідрогенази, оксидоредуктаз

Аланінамінотрансферази, трансфераз

Глутаматдекарбоксилази, ліаз

Пірідоксалькинази, трансфераз

Глутаматсинтетази, лігаз

ANSWER: C

У клініку госпіталізований хворий, який скаржиться на загрудинний біль, який не знімається нітрогліцерином, слабкість, підвищену пітливість. У нього відмічений ціаноз губ, блідість шкіри, брадикардія. З моменту початку нападу минуло 4 години. Визначення активності якого ферменту дозволить поставити діагноз – інфаркт міокарда ?

Лдг5

Лдг3

Креатинфосфокінази (МВ)

Креатинфосфокінази (ММ)

АлАТ

ANSWER: C

При метастазуванні раку передміхурової залози в інших тканинах і в сироватці крові підвищується активність кислої фосфатази. До якого класу відноситься цей фермент?

Трансферази

Оксидоредуктази

Гідролази

Ліази

Синтетази

ANSWER: C

Характерним тестом при захворюваннях серця і печінки є підвищення активності ферментів в крові . Для уточнення локалізації патологічного процесу необхідно провести додаткове дослідження за визначенням:

ізоферментів креатинфосфокsнази, каталази, трипсину

активності амілази, ізоферментів ЛДГ

активності лужної фосфатази, креатинфосфокінази МВ, ММ

спектру ізоферментів ЛДГ, КФК, активності трансаміназ

активності амінотрансфераз, церулоплазміну

ANSWER: D

Ферменти якого класу містять коферменти НАД і ФАД?

Ліази

Гідролази

Ізомерази

Оксидоредуктази

Трансферази

ANSWER: D

Біогенні аміни утворюються шляхом декарбоксилювання. До якого класу ферментів відносяться декарбоксилази, що здійснюють даний процес?

Ліази

Оксидоредуктази

Ізомерази

Гідролази

Трансферази

ANSWER: A

У пацієнта 40 років непереносимість харчових молочних продуктів. Цей факт можна пояснити вторинною ферментопатією викликаною недостатністю травного ферменту:

Лактази

Лактатдегідрогенази

Мальтази

Ліпази

Амілази

ANSWER: A

Чоловік 60-ти років звернувся до лікаря з скаргами на болі в грудній клітці. При лабораторному обстеженні в його сироватці крові виявлено значне збільшення активності ферментів креатинфосфокінази і аспартатамінотрансферази. Ці зміни свідчать про розвиток патологічного процесу в:

Cерцевому м'язі

Тканині легень

Скелетних м'язах

Печінці

Гладких м'язах

ANSWER: A

Фермент ліпаза розщеплює триацилгліцерини. До якого класу належить цей фермент?

Гідролаз

Трансфераз

Ізомераз

Оксидоредуктаз

Лігаз

ANSWER: A

У дитини виявлена розумова відсталість, знижена активність ферменту фенілаланінгідроксилази. Діагноз - фенілпіровиноградна олігофренія. Що проявляє токсичну дію на центральну нервову систему при цій патології?

Накопичення в крові фенілаланіну і фенілкетонів

Збільшення екскреції з сечею фенілкетонів

Підвищення синтезу тирозину

Зниження синтезу меланіну

Зниження синтезу тиреоїдних гормонів

ANSWER: A

Фермент ліпаза, яка гідролізує нейтральні жири, відноситься до класу гідролаз і підкласу:

Естераз

Пептидаз

Глікозидаз

Фосфодієстераз

Амідаз

ANSWER: A

Визначення активності трансаміназ широко застосовується в медичній практиці з метою діагностики уражень внутрішніх органів. Кофактором цих ферментів є:

Піридоксальфосфат

Тіаміндифосфат

Метилкобаламін

Біотин

Тетрагідрофолат

ANSWER: A

Фермент гістидиндекарбоксилаза, яка каталізує перетворення гістидину до вазоактивного медіатора гістаміну, відноситься до класу:

Ліаз

Оксидоредуктаз

Трансфераз

Гідролаз

Ізомераз

ANSWER: A

Хворому 25 років поставлений діагноз епілепсія. Для лікування призначена глутамінова кислота. Продукт її декарбоксилювання гамма-аміномасляна кислота (ГАМК) проявляє протисудомну дію. За участю якого кофермента відбувається декарбоксилювання амінокислоти і до якого класу відноситься фермент:

ПАЛФ, ліаз

Над+, лігаз

ФАД, оксидоредуктаз

ТГФК, трансфераз

Метилкобаламін, трансфераз

ANSWER: A

У хворого 45 років діагностована пелагра (дерматит, фотосенсибілізація, діарея деменція), зменшена екскреція з сечею метилнікотинаміду. Дефіцитом якого коферменту обумовлені відмічені зміни?

Над+

Коензиму А

Тіаміндифосфату

Фосфопіридоксалю

Флавінаденіндинуклеотиду

ANSWER: A

Ферменти, які беруть участь в синтезі речовин з використанням енергії, відносяться до класу:

Лігаз

Оксидоредуктаз

Трансфераз

Гідролаз

Ліаз

ANSWER: A

При рахіті у дитини виявлено підвищення активності лужної фосфатази в сироватці крові. До якого класу відноситься цей фермент?

Гідролази

Оксидоредуктази

Трансферази

Ліази

Синтетази

ANSWER: A

Пепсин - фермент, що каталізує розрив пептидних хімічних зв'язків з приєднанням води,

відноситься до класу:

Гідролаз

Трансфераз

Ізомераз

Оксидоредуктаз

Лігаз

ANSWER: A

З метою підтвердження діагнозу – м'язова дистрофія, лікар призначив хворому аналіз крові. Збільшення активності якого ферменту спостерігатиметься у даного пацієнта ?

Креатинфосфокінази ММ

Аланінамінотрансферази

Колагенази

Гіалуронідази

Креатинфосфокінази МВ

ANSWER: A

Відомо, що більшість вітамінів входять до складу ферментів різних класів і виконують роль коферментів. При недостачі якого вітаміну може знижуватися активність транскетолази, коферментом якого є ТПФ ?

В₁

В₆

В₂

В₅

В₁₂

ANSWER: A

Протеолітичні ферменти (пепсин, трипсин, хімотрипсин), які беруть участь в

розщеплюванні харчових білків, відносяться до класу і підкласу:

Гідролаз, ендопептидаз

Ліаз, дегідратаз

Ліаз, альдолаз

Гідролаз, дипептидаз

Гідролаз, ендопептидаз

ANSWER: A

Яка простетична група 1-шого класу ферментів, гем входить до складу ферментів, окрім:

Амілази

Пероксидази

Цитохромів

Каталази

Цитохромоксидази

ANSWER: A

Протєїнкінази - це ферменти, які активують інші ферменти клітини шляхом їх фосфорилювання. Вони належать до класу:

Гідролаз

Оксидоредуктаз

Трансфераз

Ліаз

Лігаз

ANSWER: C

У хворого гепатитом виявлено в крові підвищення активності ізоферментних форм Лдг4 і Лдг5. Яку загальну біохімічну властивість мають ці ізоферменти?

Їм притаманна висока органоспецифічність

Мають однакову молекулярну масу

Каталізують різні реакції

Мають однаковий амінокислотний склад

Не виражена помітна органоспецифічність

ANSWER: A

У лікарню прийнятий хворий з підозрою на гострий панкреатит. Підвищення активності яких ферментів слід очікувати при цьому захворюванні?

Амілази, трипсину

Пепсину, ліпази

Гастриксину, лактози

Креатинкінази, ліпази

Аспартаттрансамінази, ізомальтози

ANSWER: A

У крові хворого підви­щення активності ЛДГ4, ЛДГ5, аланін-амінотрансферази, карбамоїлорнітинтрансферази МВ. В якому органі можна передбачити розвиток патологічного процесу?

У скелетних м'язах.

У серцевому м'язі (можливий інфаркт міокарда).

У печінці (можливий гепатит).

У нирках.

У сполучній тканині.

ANSWER: C

У хворого виявлено під­вищення активності ЛДГ1, ЛДГ2, аспартатамінотрансферази, креатинфосфокінази. В якому органі (органах) імовірний розвиток патологічного процесу?

У серцевому м'язі (початкова стадія інфаркту міокарда).

У скелетних м'язах (дис­трофія, атрофія).

У нирках та надниркових залозах.

У сполучній тканині.

У печінці та нирках.

ANSWER: A

Чоловік 42 років прий­нятий у кардіологічне відді­лення з діагнозом: стенокар­дія. До комплексу препаратів, призначених хворому, входить інгібітор ферменту фосфодіестерази. Концентрація якої речовини в серцевому м'язі буде збільшуватися?

АДФ.

ГМФ.

АМФ.

цАМФ.

АТФ.

ANSWER: D

У хворого 27 років виявлено патологічні зміни з боку печінки і головного мозку. У плазмі крові - різке зниження, а в сечі - підвищення вмісту міді. Встановлено діагноз: хвороба Вільсона. Активність якого ферменту в сироватці крові необхідно дослідити для підтвердження діагно­зу?

Ксантиноксидази.

Карбоангідрази.

Церулоплазміну.

Лейцинамінопептидази.

Сукцинатдегідрогенази

ANSWER: C

Ті організми, які в процесі еволюції не створили систему захисту від Н₂О₂, можуть існувати лише в анаеробних умовах. Які з наведених ферментів можуть руйнувати гідрогенний пероксид?

Оксигеназа та гідроксилаза.

Пероксидаза та каталаза.

Цитохромоксидаза, цитохром В5.

Оксигеназа та каталаза.

Флавінзалежні оксидази.

ANSWER: B

У клініці для лікування ферментопатій застосовують імобілізовані ферменти. Під час проведення афінної хроматографії як ліганд застосовується крохмаль. Який фермент осідатиме на крохмалі ?

Амілаза

Сахараза

Лактаза

Мальтаза

Кіназа

ANSWER: A

У лізосомах розташовані ферменти, які забезпечують виконання їх специфічних функцій. Які це ферменти ?

Кислі гідролази

Трансамінази

Ферменти синтезу білка

Ферменти синтезу жирних кислот

Ферменти синтезу сечовини

ANSWER: A

Біологічне окиснення і знешкодження ксенобіотиків відбувається за рахунок гемвмісних ферментів. Який метал є обов'язкових складових цих ферментів?

Fe

Mg

Zn

Co

Mn

ANSWER: A

Під час огляду в працівників металургійного заводу виявлено зниження активності тіолових ферментів. Відомо, що ці ферменти інгібуються іонами важких металів з утворенням меркаптидов по реакції: E-SH + Ag+> E-S-Ag + H+ . Яка амінокислота є функціонально важливою для каталітичної активності тіолових ферментів?

Цистеїн

Валін

Серин

Аланін

Гліцин

ANSWER: A

З лікувальною метою використовуються очищені ферменти. Для розділення суміші ферментів використовували насичений розчин сульфату амоню. Яким методом можна очистити фермент від низькомолекулярних домішок?

Діалізу

Ультрацентрифугування

Електрофорезу

Фільтрування

Хроматографії

ANSWER: A

Вкажіть фермент, який міститься в слині і володіє сильною бактерицидною дією, завдяки здатності руйнувати глікозидні зв'язки пептидогліканів стінки бактерій:

Лізоцим (мурамідаза)

Альфа-амілаза

Трипсин

Фосфатаза

Рібонуклеаза

ANSWER: A

Ізоферменти широко застосовують в діагностиці захворювань. Так, наприклад, при інфаркті міокарду, гепатиту аналізують ізоферментний спектр:

Лактатдегідрогенази

Аланінамінотрансферази

Аспартатамінотрансферази

Малатдегідрогенази

Протеїнкінази

ANSWER: A

З метою покращення травлення застосовують препарати, що містять фермент підшлункової залози. Активація протеолітичного ферменту трипсиногену відбувається за участю ферменту кишечника ентерокінази шляхом:

Обмеженого протеолізу

Фосфорилювання

Дефосфорилювання

Алостеричної регуляції

Карбоксилювання

ANSWER: A

Для лікування мегалобластичної анемії застосовують вітаміни В₁₀ і В₁₂ . Коферментною формою фолієвої кислоти ( вітаміну В₁₀) є:

ТГФК

НАД

ФАД

ФМН

5-дезоксиаденозилкобаламін

ANSWER: A

У хворого гострий панкреатит. Які прапарати повинен призначити лікар, щоб уникнути аутолізу підшлункової залози?

Інгибітори протеаз.

Активатори протеаз.

Трипсин.

Хімотрипсин.

Амілазу

ANSWER: A

У медичній практиці для профілактики алкоголізму широко використовують тетурам, який є інгібітором альдегіддегідрогенази. Підвищення в крові якого метаболіту викликає відвернення до алкоголю: